Enzymkinetik: Seminar

Question 1

Was besagt die RGT-Regel?

Answer 1

Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel:

bei einer Temperaturerhöhung um 10°
verdoppelt bis vervierfacht sich die Reaktionsgeschwindigkeit

Question 2

Was besagt die Arrhenius-Gleichung?
Wie lautet seine Formel?

Answer 2

• k = e ^ (-ΔG* / RT)
• k Reaktionsgeschwindigkeitskonstante
• G freie Energie

Question 3

Was beschreibt die Michaelis-Menten-Kinetik?

Wie lautet seine Formel?

Wie sieht das Michaelis-Menten-Diagramm aus?

Answer 3

Beschreibt wie schnell und effizient chemische Reaktionen in Anwesenheit eines Enzyms ablaufen.

v = vmax [S] / KM + [S]
KM = (k-1 + k+2) / k+1

Diagramm:
- asymptotische Näherung an vmax
- bei halbmaximaler Geschwindigkeit KM ablesbar

Question 4

Wie lautet die Lineweaver-Burk-Gleichung?

Wie sieht das Lineweaver-Burk-Diagramm aus?

Answer 4

Gleichung:
- 1/v = KM/v * 1/[S] + 1/ vmax
- y = a*x + b (als Vgl.)

Diagramm:
- aufgetragen: 1/v gegen 1/[S]
- y-Achse: SP bei 1/vmax
- x-Achse: SP bei -1/KM

Question 5

Wie lauten die 7 Enzymhauptklassen (IUBMB)?

Answer 5

1. Oxidoreductasen
2. Transferasen
3. Hydrolasen
4. Lyasen
5. Isomerasen
6. Ligasen
7. Translokasen (seit 2018)

Question 6

Was sind Coenzyme?
Was machen sie?

Answer 6

• sind Cofaktoren
• werden in Cosubstrat und Prosthetische Gruppe unterteilt
• übertragen funktionelle Gruppen, Ionen oder Elektronen

Question 7

Katalysemechanismen:
Nenne Beispiele für Enzyme der kovalenten Katalyse!

Answer 7

1. Serin-Enzyme
2. Cystein-Enzyme
3. Histidin-Enzyme
4. Lysin-Enzyme

Question 8

Katalysemechanismen:
Nenne funktionelle Gruppen, die bei der Säure-Base-Katalyse eine Rolle spielen!

Answer 8

1. Carboxyl
2. Amino
3. Phenolische Hydroxyl
4. Sulfhydryl
5. Imidazol

Question 9

Was ist der Unterschied zwischen Metalloenzymen und Metallaktivierten Enzymen?

Answer 9

• Metalloenzyme: Metallionen sind fest mit dem Apoenzym verbunden. Ihre Entfernung führt zum Verlust der katalytischen Aktivität.
• Metallaktivierte Enzyme: Metallionen sind nur locker mit dem Apoenzym verknüpft.

Question 10

Durch welche 3 Faktoren werden das biologisch sinnvolle Zusammenspiel aller Enzyme im menschlichen Körper gewährleistet?

Answer 10

1. die hohe Spezifität der Enzyme
2. die Lokalisation der Enzyme in bestimmten Kompartimenten bzw. Organellen der Zelle und
3. die Regulation ihrer Aktivität

Question 11

Was sind Holoenzyme?

Answer 11

Arbeitsgemeinschaft aus Coenzym und Apoenzym

Question 12

Was sind Reine Protein-Enzyme?

Answer 12

Enzyme, die kein Coenzym benötigen

Question 13

Vergleiche Apoenzym und Coenzym nach folgenden Parametern:

1. Molekulargewicht
2. Verhalten bei Erhitzen
3. Verhalten bei Dialyse
4. Spezifität

Answer 13

1. Molekulargewicht:
   groß - relativ klein
2. Verhalten bei Erhitzen
   thermolabil - thermostabil
3. Verhalten bei Dialyse
   wird zurückgehalten - diffundiert
4. Spezifität
   maßgebend für Substratspezifität - maßgebend für Wirkungsspezifität

Question 14

Was ist die Michaelis-Konstante (= Km)?
Welche Einheit besitzt die Konstante?

Answer 14

• Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halbmaximal ist
• hohe Konzentration –> niedrige Spezifität
• mol/L

Question 15

Was sind Ribozyme?

Answer 15

katalytisch aktive RNA (z.B. Spliceosomen)

Question 16

Was ist das aktive Zentrum?
Beschreibe in diesem Zusammenhang die Katalytische Triade!

Answer 16

aktives Zentrum:
Ort, an dem das Substrat gebunden wird

Katalytische Triade:
AS-Seitenketten, die mithilfe von chemischen Wechselwirkungen die spezifische Bindung zwischen dem aktiven Zentrum und dem Substrat vermitteln

Question 17

Was ist der Unterschied zwischen einer Prosthetischer Gruppe und einem Cosubstrat?

Answer 17

• Prosthetische Gruppen: dauerhaft an das Enzym gebunden
• Cosubstrate: locker an das Enzym gebunden