Enzymologie Flashcards
Qu’est-ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes ?
La complémentarité géométrique
Les forces non covalentes :forces de van der Waals, interactions électrostatiques, liaisons hydrogènes et interactions hydrophobes
D’où vient la stéréospécifictié des enzymes? Donnez des exemples.
Cette capacité de stéréospécificité vient du fait que les enzymes, en raison de leur chiralité inhérente (les protéines ne sont formées que d’acides aminés de forme L), forment des sites actifs asymétriques.
La trypsine catalyse l’hydrolyse de protéines formées de L- aminoacides mais pas celles formées de D-aminoacides
Les enzymes du métabolisme du glucose (glycolyse) sont spécifiques pour les résidus D-glucose
Vrai ou faux? Les enzymes sont très spécifiques, aussi bien pour se lier à des substrats chiraux que pour catalyser leurs réactions.
Vrai.
Les enzymes sont-elles nécessaires aux humains?
Oui. Les innombrables réactions biochimiques différentes d’un organisme vivant sont presque toutes sous la dépendance de catalyseurs biologiques remarquables appelés enzymes.
Les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques classiques sur plusieurs points importants. Quels sont-ils?
- Les vitesses de réaction sont plus grandes : des amplifications de l’ordre de 10^6 à 10^12 par rapport aux réactions sans catalyseurs sont communes.
- Les conditions de réaction sont plus douces (pour ne pas tuer la cellule) : température inférieure à 100°C, pression atmosphérique, pH proche de la neutralité.
- La spécificité de réaction est plus grande : exemple synthèse ou digestion de polypeptides.
- Il existe plusieurs possibilités de régulation : variation d’activités catalytiques en réponse aux concentrations de substances autres que leurs substrats et produits. Exemples : contrôle allostérique, modification covalente des enzymes et variation des quantités d’enzymes synthétisées.
Qu’est-ce que l’hypothèse de la clé et de la serrure? D’où vient-elle?
Emil Fischer en 1894 a découvert que les enzymes de la glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères.
Cette découverte lui a permis de formuler l’hypothèse de la clef et de la serrure: la spécificité d’une enzyme (la serrure) pour son substrat (la clef) est due à leurs formes géométriques complémentaires.
Quand est-ce qu’une réaction est dite stéréospécifique?
Une réaction chimique est dite stéréospécifique si des réactifs qui ne diffèrent que par leur stéréochimie sont transformés préférentiellement ou exclusivement en des produits qui ne diffèrent que par leur stéréochimie.
Vrai ou faux? Les enzymes ont une stéréospécificité absolue dans les réactions qu’elles catalysent?
Vrai.
Comment expliquer qu’un enzyme peut permettre une distinction prochirale?
Car des fois des molécules achirales sont susceptibles de devenir chirales par une seule opération introduisant une dissymétrie. Cela peut arriver avec un enzyme lorsque la molécule achirale se fixe sur l’enzyme.
Que sont des coenzymes?
Ce sont des cofacteurs qui sont des molécules organiques.
Les enzymes ont besoin de cofacteurs pour quels types de réaction?
Les enzymes sont moins disposées à catalyser des réactions d’oxydoréduction ainsi que des réactions de transfert de groupes sans la participation de cofacteurs.
Quel autre nom peut-on donner aux cofacteurs?
Des petites molécules qui sont les « dents chimiques » des enzymes.
Qu’est-ce qu’un cosubstrat?
Certains cofacteurs (NAD+ par exemple) ne s’associent que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée. Dans ce scénario, ils agissent comme cosubstrat.
Que sont des groupements prosthétiques?
D’autres cofacteurs peuvent être associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par des liaisons covalentes. Ces cofacteurs sont appelés groupements prostétiques. (Exemple : noyau hème dans l’hémaglobine).
Vrai ou faux? Les cofacteurs peuvent être des ions métalliques?
Vrai.
Les groupements fonctionnels des enzymes peuvent facilement participer à quel type de réaction?
Les groupements fonctionnels des enzymes peuvent facilement participer à des réactions acide-base, établir certaines formes de liaisons covalentes transitoires ainsi que des interactions entre charges.
Que doit-il se passer en lien avec les coenzymes pour que le cycle catalytique soit assuré?
Puisque les coenzymes sont modifiés chimiquement, ils doivent revenir à leur état initial afin que le cycle catalytique soit assuré.
Dans quel cas de coenzyme la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme?
Pour les coenzymes qui peuvent se dissocier de l’enzyme, la réaction de régénération peut être catalysée par une autre enzyme.
Qu’est-ce qu’une holoenzyme?
Le complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif.
Qu’est-ce qu’une apoenzyme?
La forme inactive de l’enzyme (sans son cofacteur).
De nombreux organismes sont incapables de synthétiser certaines parties des cofacteurs indispensables. Quelle est la conséquence de cela?
Ces molecules doivent être fournies dans le régime alimentaire qu’on appelle des vitamines. Des carences en vitamines provoquent des maladies chez l’homme.
La nicotinamide est dérivée de quoi?
D’acide nicotinique (B3)
Quelle vitamine peut être synthétisée par la tryptophane?
La nicotinamide est synthétisée par le tryptophane qui est retrouvé dans l’alimentation.
Un organisme doit avoir la capacité de réguler les activités catalytiques de ses enzymes afin de coordonner ses nombreuses voies métaboliques. Cette régulation se fait de deux manières. Quelles sont-elles?
- Contrôle de la disponibilté en enzyme : La quantité d’une enzyme donnée dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et celle de sa dégradation.
- Contrôle de l’activité enzymatique : L’activité catalytique d’une enzyme peut être régulée directement par des modifications conformationnelles ou structurales.
La vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionnelle à quoi?
La vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionelle à la concentration de son complexe enzyme-substrat qui, à son tour, dépend de la concentration en enzyme et en substrat et de l’affinité de liaison au substrat.
Qu’est-ce que la régulation allostérique?
L’affinité de liaison du substrat à l’enzyme peut de la même manière être modulée par la liaison de petites molécules effectrices, modifiant (positivement ou négativement) ainsi l’activité catalytique de l’enzyme.
L’effectuer allostérique se lie-t-il au site actif de l’enzyme?
Non.
