Métabolisme du glycogène

Question 1

Vrai ou faux? Le glucose est une des principales sources énergétiques métaboliques, tellement que certains tissus musculaires prennent seulement le glucose.

Answer 1

Vrai.

Question 2

Comment le glucose est-il stocké chez les plantes?

Answer 2

Chez les plantes, le glucose est stocké sous forme d’amidon, un mélange d’amylose (~30%, sans ramifications) et d’amylopectine (~70%, avec ramifications tous les 24 à 30 résidus).

Question 3

Vrai ou faux? Les polysaccharides ne peuvent pas être rapidement dégradés en cas de besoin métabolique.

Answer 3

Faux. Les polysaccharides peuvent être rapidement dégradés en cas de besoin métabolique.

Question 4

Quel est le polysaccharide de réserve chez les animaux?

Answer 4

Le glycogène.

Question 5

Comment se forme un lien glycosidique?

Answer 5

Un alcool attaque le carbone anomérique d’un ose ce qui crée une liaison glycosidique ainsi que l’élimination d’une molécule d’eau.

Question 6

Comment caractériser les liaisons à l’intérieur d’une molécule de glycogène?

Answer 6

Les liaisons entre les molécules de glucose sont des liaisons α (1->4) tandis que les liaisons qui lient les ramifications au reste de la chaîne sont de type α (1->6).

Question 7

Pourquoi le glycogène possède des ramifications?

Answer 7

Parce que la structure très ramifiée du glycogène permet sa dégradation rapide grâce au départ simultané d’unités de glucose depuis l’extrémité de chaque ramification.

Question 8

Le glycogène se trouve sous quelle forme?

Answer 8

Le glycogène se trouve sous forme de granules cytoplasmiques de 100 à 400 A de diamètre.

Question 9

Les granules de glycogène sont-elles visibles en microscopie? Si oui, quelles sont les caractéristiques?

Answer 9

Les granules sont visibles en microscopie éléctronique dans les cellules qui ont le plus besoin de glycogène:
les cellules musculaires (~1-2% de glycogène en poids) et les cellules hépatiques (~10% de glycogène en poids).

Question 10

Qu’est-ce que chaque granule de glycogène contient?

Answer 10

Elles peuvent contenir jusqu’à 120 000 unités de glucose.
Elles contiennent aussi les enzymes qui catalysent sa synthèse et sa dégradation ainsi que certaines enzymes qui régulent ces processus.

Question 11

Quelle est la réserve énergétique que le glycogène fournit? Que se passe-t-il lorsqu’on a épuisé cette réserve?

Answer 11

Le glycogène fournit une réserve énergétique d’environ 12 heures.

Lorsque cette réserve est épuisée, le foie fait de la glucogénèse à partir des acides aminés (perte de poids par masse musculaire).

Question 12

Vrai ou faux? Les enzymes qui catalysent la synthèse et la dégradation du glycogène peuvent fonctionner en même temps.

Answer 12

Faux. Elles ne peuvent pas, car cela serait une trop grande perte d’énergie.

Question 13

Pourquoi le corps humain utilise le glycogène comme réserve énergétique? Pourquoi ne pas utiliser les lipides qui sont beaucoup plus abondants?

Answer 13

1. Les muscles ne peuvent pas mobiliser les lipides aussi rapidement que le glycogène.
2. Les résidus d’acides gras des graisses ne peuvent pas être métabolisés en conditions anaérobiques.
3. Les animaux ne peuvent pas directement convertir les acides gras en glucose.

Question 14

Vrai ou faux? Les plantes/graines peuvent directement convertir les acides gras en glucose.

Answer 14

Vrai.

Question 15

Dans les muscles, le besoin en ATP provoque quoi?

Answer 15

Dans les muscles, le besoin en ATP provoque la transformation du glycogène en glucose-6-phosphate (G6P) qui est ensuite degradé par la voie glycolytique.

Question 16

Dans le foie, que se passe-t-il en cas d’hypoglycémie?

Answer 16

Dans le foie, en cas d’hypoglycémie, le glycogène est dégradé en G6P. Le G6P est hydrolysé en glucose par l’enzyme glucose-6-phosphatase et le glucose est libéré dans la circulation sanguine pour augmenter le niveau de glucose à sa valeur normale.

Question 17

Pourquoi le muscle ne peut pas est hydrolyser le G6P en glucose par l’enzyme glucose-6-phosphatase?

Answer 17

Car cette enzyme est absente dans les muscles.

Question 18

Qui suis-je? Je suis exprimée seulement dans le foie et les reins?

Answer 18

L’enzyme glucose-6-phosphatase.

Question 19

La dégradation du glycogène implique la participation de trois enzymes. Quelles sont-elles?

Answer 19

1. La glycogène phosphorylase (aussi appelé phosphorylase)
2. L’enzyme débranchante
3. La phosphoglucomutase

Question 20

Quel est le rôle de la glycogène phophorylase dans la dégradation du glycogène? Quelle est sa réaction?

Answer 20

Cette enzyme libère une unité de glucose qui se trouve à au moins 5 unités d’un point de branchement du côté de l’extrémité réductrice (va tout libérer celles qui se trouve plus loin que 5 aussi). Les molécules libérées vont être sous forme de G1P.

glycogène + Pi = glycogène + G1P

Cette réaction ne consomme pas d’ATP, le phosphate inorganique est directement intégré dans la molécule.

Question 21

Quel est le rôle de l’enzyme débranchante? Quels sont ses 2 mécanismes d’action?

Answer 21

L’enzyme débranchante enlève les ramifications du glycogène, permettant ainsi que l’action de la glycogène phosphorylase soit complète. Cette enzyme enlève aussi les unités glucosyle liées en α(1->6) pour donner du glucose. Par conséquent, 92% des résidus de glucose du glycogène sont transformés en G1P. Les 8% restants, ceux qui sont aux points de branchement, sont transformés en glucose.

Elle possède une activité transférase qui permet de transférer les unités de glucose qui proviennent de la ramification vers là où ils viennent juste d’être enlevés par la la glycogène phosphorylase. Elle va toujours laisser une unité de glucose lié au point de branchement.

Elle possède aussi une activité glycosidase qui va lui permettre d’enlever l’unité laissée précedemment au point de branchement.

Question 22

Quel est le rôle de la phosphoglucomutase?

Answer 22

La phosphoglucomutase assure la conversion du G1P en G6P. Le G6P peut être métabolisé via la glycolyse (comme dans le muscle) ou être hydrolysé en glucose (comme dans le foie).

Question 23

Pourquoi l’enzyme débranchante possède deux activités?

Answer 23

Parce que pour former de nouvelles liaisons α (1->4) dans la chaîne, il faut avoir assez d’énergie et défaire une liaison α (1-6) n’en donne pas assez.

Question 24

Quelle est la structure de la glycogène phosphorylase?

Answer 24

Le glycogène phosphorylase est un dimère de sous-unités identiques de 842 résidus (97 kD).

Question 25

Comment la glycogène phosphorylase est-elle régulée? Quels sont ses inhibiteurs et ses activateurs?

Answer 25

L’enzyme est régulée à la fois par intéractions allostériques et par modifications covalentes.

Les inhibiteurs allostériques sont l’ATP, le G6P et le glucose. Son activateur allostérique est est l’AMP.

Question 26

Le processus enzymatique qui assure les modifications covalentes conduit à deux formes de phosphorylase. Quelles sont ces deux formes?

Answer 26

1. La phosphorylase α où chaque sous-unité est phosphorylée (un groupement phosphoryle a été transféré).
2. La phosphorylase β, qui n’est pas phosphorylée.

Question 27

Qu’est-ce qui est indispensable à l’activité de la phosphorylase?

Answer 27

La phosphorylase contient du pyridoxal-5-phosphate (PLP) (dérivé de la vitamine B6) indispensable à son activité.

Question 28

Comment expliquer qu’un muscle ne peut soutenir un effort maximal que pendant quelques secondes?

Answer 28

Parce que si le muscle veut continuer à soutenir cette activité maximale pendant plus longtemps, cela requiert l’activité de l’emzyme débranchante qui prend plus de temps pour accomplir son travail.

En effet, la vitesse maximale de la réaction de la glycogène phosphorylase est très supérieure à celle de la réaction de l’enzyme débranchante.

Par conséquent, les branches les plus périphériques du glycogène (~50% des résidus) sont dégradées en quelques secondes dans les muscle en cas de besoins métaboliques intenses.

Question 29

En quoi sera converti le G1P (produit de la phosphorylase)? À quoi va-t il servir?

Answer 29

Le G1P, produit de la phosphorylase, est convertit en G6P par la phosphoglucomutase, soit pour alimenter la glycolyse dans le muscle, soit pour être hydrolysé en glucose dans le foie.

Un groupement phosphoryle est transféré de la phosphoenzyme active au G1P, formant ainsi le glucose-1,6-bisphosphate (G1,6P), qui rephosphoryle ensuite l’enzyme pour donner le G6P.

Le glucose-1,6-bisphosphate (G1,6P) est donc un intermédiaire de réaction.

Question 30

Vrai ou faux? La dégradation et la synthèse du glycogène se font par les mêmes voies.

Answer 30

Faux. La dégradation et la synthèse du glycogène se font par des voies séparées.

Question 31

La conversion de G1P en glycogène est-elle thermodynamiquement favorable?

Answer 31

La conversion directe de G1P en glycogène et Pi est thermodynamiquement défavorable (ΔG > 0).

Question 32

D’où vient le G1P?

Answer 32

Le glucose (provenant de l’alimentation) entre dans les cellules (lors de l’augmentation de la glycémie) via un transporteur de glucose. Le glucose est convertit en G6P par l’hexokinase/glucokinase. Finalement, le G6P est transformé en G1P par la phosphoglucomutase.

Question 33

Comment est-ce que la transformation du G1P en Pi est rendue favorable?

Answer 33

La synthèse du glycogène (glycogénogenèse) nécessite une étape exergonique supplémentaire : la formation de l’uridine diphosphate glucose (UDP-glucose ou UDPG). Le caractère « riche » en énergie de l’UDP-glucose lui permet de fournir « spontanément » des unités glucosyle à la chaîne de glycogène croissante. Cela rend donc la réaction favorable.

Question 34

Quelles sont les enzymes qui catalysent les 3 réactions de la synthèse du glycogène?

Answer 34

1. L’UDP-glucose pyrophosphorylase
2. La glycogène synthase
3. L’enzyme branchante

Question 35

Qui suis-je? Je suis une enzyme capable de seulement faire une structure linéaire?

Answer 35

La glycogène synthase.

Question 36

Quel est le rôle de la UDP-glucose pyrophosphorylase?

Answer 36

La UDP-glucose pyrophosphorylase catalyse la réaction entre G1P et l’UTP.

L’échange du pyrophosphate pour donner de l’UDPG a un ΔG proche de zéro.

Cependant, le PPi formé est hydrolysé dans une réaction très exergonique catalysée par la pyrophosphatase inorganique omniprésente.

Question 37

Quel est le DG global de la réaction catalysée par l’UDP-glucose pyrophosphate?

Answer 37

-33,5 kJ/mol-1

Question 38

Quel est le rôle de la glycogène synthase?

Answer 38

La glycogène synthase catalyse le transfert de l’unité glycosyle de l’UDPG au groupement C4-OH d’une des extrémités non réductrices du glycogène pour établir une liaison glycosidique α(1-4).

Question 39

Qui suis-je? Je suis un électrophile très puissant généré par l’UDP-glucose?

Answer 39

L’ion oxonium.

Question 40

Comment décrire la thermodynamique de la réaction catalysée par la glycogène synthase?

Answer 40

La valeur ΔG de la réaction catalysée par la glycogène synthase est de -13.4 kJ . mol-1.

La réaction est donc favorable dans les mêmes conditions qui permettent la dégradation du glycogène par la phosphorylase.

Question 41

Comment les vitesses des réactions de synthèse et de dégradation sont-elles contrôlées?

Answer 41

Les vitesses des deux réactions peuvent être contrôlées indépendamment, moyennant un coût énergétique.

En effet pour chaque molécule de G1P incorporée dans le glycogène puis régénérée, une molécule de UTP est hydrolysée en UDP et Pi. La synthèse et la dégradation cyclique du glycogène n’est donc pas une « machine » à mouvement perpétuel.

Question 42

Comment se fait la regénération de l’UTP?

Answer 42

La régénération de l’UTP est assurée par une réaction de transfert de groupement phosphate catalysée par la nucléoside diphosphate kinase : UDP + ATP = UTP + ADP

Question 43

Quelle est la limite de la glycogène synthase?

Answer 43

La glycogène synthase ne peut catalyser la formation d’une liaison entre deux résidus glucose; elle ne peut qu’allonger une chaîne d’unités glucosyle (un glucane) à liaisons α (1-4) déjà existante.

En d’autres mots, elle ne peut pas démarrer une synthèse, mais seulement allonger une chaîne déjà existante.

Question 44

Comment est initiée la synthèse du glycogène?

Answer 44

La première étape de la synthèse du glycogène est la liaison auto-catalysée d’un résidu glucose à une protéine appelée glycogénine.

La glycogénine ajoute ensuite à la chaîne de glucane jusqu’à 7 résidus glucose supplémentaires fournis sous forme d’UDPG, formant ainsi une « amorce » d’initiation pour la synthèse du glycogène.

Une fois amorcée, la glycogène synthase intervient et allonge progressive la chaîne de glucane.

Question 45

Quel est le rapport entre la quantié de glycogène synthase et de glycogénine dans une granule de glycogène?

Answer 45

La glycogène synthase et la glycogénine se trouvent à un rapport de 1:1 dans les granules de glycogène.

C’est-à-dire chaque molécule de glycogène n’est associée qu’à une molécule de glycogène synthase et une molécule de glycogénine.

Question 46

Une molécule de glycogénine combien de molécules de glucose?

Answer 46

Une molécule de glycogénine est entourée de ramifications d’unités glucose. Le complexe globulaire entier peut contenir ~ 30 à 120K unités de glucose.

Question 47

La structure branchée du glycogène est obtenue par quoi?

Answer 47

La structure branchée du glycogène est obtenue par une autre enzyme, l’amylo-(1,4 1,6)-transglycosylase (enzyme branchante) qui est différente de l’enzyme débranchante.

Question 48

Comment les ramifications (branches) du glycogène sont-elles formées?

Answer 48

Les branches sont formées par le transfert de segments de chaîne terminaux contenant environ 7 résidus glycosyle sur les groupements C6-OH de résidus glucose de la même chaîne ou d’une autre chaîne.

Chaque segment transféré doit provenir d’une chaîne d’au moins 11 résidus, et le nouveau point de branchement doit se trouver à plus de 4 résidus d’autres points de branchement.

Question 49

La glycogène synthase catalyse seulement quoi?

Answer 49

La glycogène synthase ne catalyse que la formation de liaisons α(1-4), ce qui donne de l’a-amylose.

Question 50

Quelles sont les valeurs du DG du bris de la liaison α(1-4) et du bris de la liaison α(1-6)?

Answer 50

ΔG hydrolyse liaison α(1-4): -15.5 kJ . mol-1

ΔG hydrolyse liaison α(1-6): -7.1 kJ . mol-1

Question 51

Quel est le principe du branchement du glycogène?

Answer 51

On brise une liaison α(1-4) pour former une liaison α(1-6).

Question 52

L’activité de la glycogène synthase et de la glycogène phosphorylase doit être rigoureusement contrôlée afin que le glycogène soit synthétisé ou dégradé selon les besoins cellulaires. Pourquoi?

Answer 52

Si les deux voies fonctionnaient simultanément (les 2 voies sont exergoniques et donc thermodynamiquement favorables), il y aurait une hydrolyse d’UTP en pure perte.

Question 53

Comment sont contrôlées les activités de la glycogène synthase et de la glycogène phosphorylase?

Answer 53

L’activité des deux enzymes est régulée par des interactions allostériques et des modifications covalentes enzymatiques.

Les réactions de modifications covalentes sont elles-mêmes contrôlées (par des hormones) par le biais d’une cascade enzymatique.

Question 54

Quels sont les effecteurs allostériques de la glycogène synthase et de la glycogène phosphorylase ?

Answer 54

Dans le muscle, la glycogène phosphorylase est stimulée par l’AMP et inhibé par l’ATP et le G6P.

La glycogène synthase quant à elle est stimulée par le G6P.

Question 55

Que se passe-t-il lorsque la demande en ATP est importante ([ATP] et [G6P] faibles, [AMP] élevée)?

Answer 55

La phosphorylase est stimulée et la glycogène synthase est inhibée. Cela entraîne donc la dégradation du glycogène.

Question 56

Que se passe-t-il si la demande en ATP est faible ([ATP] et [G6P] élevées, [AMP] faible)?

Answer 56

La phosphorylase est inhibée et la glycogène synthase est stimulée. Cela entraîne une augmentation de la synthèse du glycogène.

Question 57

Comment est régulée l’activité de la glycogène phosphorylase?

Answer 57

En plus du contrôle allostérique, l’activité de la glycogène phosphorylase est régulée par interconversion enzymatique (phosphorylation/déphosphorylation) sous la dépendance de trois enzymes :

1. La phosphorylase kinase, qui phosphoryle les 2 sous-unités de la glycogène
   phosphorylase b.
2. La protéine kinase A (PKA), qui phosphoryle et active la phosphorylase kinase.
3. La phosphoprotéine phosphatase-1 (PP1), qui déphosphoryle et inactive la glycogène phosphorylase a et la phosphorylase kinase.

Question 58

Quels sont les signaux qui mènent à la phosphorylation de la phosphorylase b?

Answer 58

Les signaux hormonaux (glucagon et adrénaline).

Question 59

Comment expliquer l’interconversion entre la phosphorylase b et la phosphorylase a?

Answer 59

Lorsque la phosphorylase b (inactive) est phosphorylée grâce à des signaux hormonaux (glucagon, adrénaline), elle est transformée en phosphorylase a. Lorsque la phosphorylase a est déphosphorylée, elle prend le nom de phosphorylase b (active).

Question 60

Vrai ou faux? La phosphorylase a est en pratique toujours active et insensible aux régulateurs allostériques.

Answer 60

Vrai.

Question 61

Quelle est la structure de la phosphorylase kinase?

Answer 61

La phosphorylase kinase est une enzyme multimérique composée de 4 tétramères. Chaque tétramère est composé de 4 sous-unités : α, β, δ, γ.

Question 62

Comment expliquer la régulation par les sous-unités de la phosphorylase kinase?

Answer 62

• Les sous-unités α et β sont activatrices lorsque phosphorylées.
• La sous-unité δ est inhibitrice en absence de Ca2+.

En effet, les sous-unités α, β et δ sont régulatrices tandis que la sous-unité γ est ls sous-unité catalytique.

Question 63

Quel est le rôle de la protéine kinase A? Comment est-elle activée?

Answer 63

C’est elle qui va phosphoryler les sous-unités α et β de la phosphorylase kinase pour la rendre active.

Elle est activée ou mobilisée en réponse à une stimulation hormonale.

Question 64

Expliquez le chemin complet de la régulation de l’activité de la phosphorylase.

Answer 64

Une hormone (par exemple le glucagon) va se fixer à son récepteur sur la membrane ce qui va activer l’adénylate cyclase. L’adénylate cyclase va transformer l’ATP en AMP cyclique. L’AMPc va activer une protéine kinase A qui va phosphoryler les sous-unités α et β de la phosphorylase kinase afin de l’activer. Cette phosphorylase kinase va phosphoryler la phosphorylase b pour ls transformer en sa forme active, la phosphorylase a. La phosphorylase a pourra ensuite procéder à la dégradation du glycogène.

Question 65

Comment expliquer l’activation de la phosphorylase kinase dans les muscles et dans le foie?

Answer 65

Dans le muscle et dans le foie, la phosphorylation des sous-unités α et β active la phosphorylase kinase. La phosphorylation est effectuée par la PKA qui est elle même activée en réponse à des signaux hormonaux.

Question 66

Comment la sous-unité inhibitrice de la phosphorylase kianse est-elle inactivée?

Answer 66

La sous-unité inhibitrice δ est également inactivée en présence de Ca2+. Dans le muscle, le calcium est libéré de réserves intracellulaires en réponse à la contraction musculaire. Dans le foie, le calcium est libéré suite à une stimulation hormonale.

Question 67

Quels sont les différents signaux hormonaux qui régulent le métabolisme du glycogène?

Answer 67

L’insuline active la PP1 et dégrade AMPc = déphosphoryle la phosphorylase kinase et la glycogène phosphorylase ce qui cause un arrêt de la dégradation du glycogène

Le glucagon active l’adénylate cyclase ce qui cause une augmentation de l’AMPc = activation PKA = phosphorylation de la phosphorylase kinase = phosphorylation de la phosphorylase ce qui cause l’augmentation de la dégradation du glycogène.

L’adrénaline active la mobilisation de Ca2+ ce qui active la glycogène phosphorylase = dégradation du glycogène augmentée.

Question 68

Qu’est-ce qu’une glycogénose?

Answer 68

C’est une maladie du stockage du glycogène.

Question 69

Les maladies du stockage du glycogène (glycogénoses) sont classées en combien de différents types?

Answer 69

10.

Question 70

Les maladies du stockage du glycogène (glycogénoses) sont causées par quoi et pourquoi?

Answer 70

Le métabolisme du glycogène étant contrôlé de façon si sophistiqué, il n’est pas surprenant que des déficiences enzymatiques d’origine génétique entraînent des pathologies.

L’étude de ces pathologies et des déficiences enzymatiques qui en sont responsables a permis de mieux comprendre comment est assuré l’équilibre du système.

De nombreuses maladies dues à des déficiences héréditaires (mutations de gènes) de plusieurs enzymes du métabolisme du glycogène ont été caractérisées.

Question 71

Quelles sont les caractéristiques des maladies de stockage du glycogène de type I? Par quoi est-elle causée? Comment est-elle transmise? Quels sont les symptômes? Quels sont les tissus affectés? Quels sont les traitements possibles?

Answer 71

Une déficience en glucose-6-phosphatase (G6Pase) provoque la maladie de von Gierke (glycogénose de type 1) qui est la plus fréquente des glycogénoses avec une incidence de 1/50 000 à 1/100 000 naissances.

La maladie est transmise de façon autosomale récessive.

La G6Pase catalyse la libération du glucose (à partir de G6P) dans la circulation par le foie.

Le tissu affecté est le foie et pas le muscle puisque l’enzyme n’est pas exprimée par les cellules musculaires.

En absence de G6Pase, la [G6P] augmente ce qui provoque une accumulation importante de glycogène de structure normale dans le foie et les reins.

Pourquoi ?
• La G6P inhibe la phosphorylase et active la glycogène synthase

Les symptômes de cette maladie sont une hypertrophie du foie (due à l’accumulation du glycogène) et une hypoglycémie quelques heures après un repas.

Un traitement fréquemment utilisé consiste à ingurgiter de petites quantités de fécule de maïs cru pour allonger la période de jeûne.

Un protocole de thérapie génique est théoriquement possible. La stratégie de ce traitement est d’exprimer, par le biais de virus, le gène de la G6Pase.

Question 72

Quelles sont les caractéristiques des maladies du stockage de glycogène de type 3? Quels sont les symptômes? Quel est le traitement? Quel est le défaut génétique?

Answer 72

Cette maladie (appelé maladie de Cori) se caractérise par l’accumulation de glycogène de structure anormale ayant des chaînes externes très courtes aussi bien dans le foie que dans le muscle.

Le défaut génétique est autosomal récessif (~1/100 000 naissances). Les individus affectés n’expriment pas l’enzyme débranchante. En son absence, la dégradation du glycogène ne peut se faire complètement.

Comme la glycogénose de type 1, les personnes porteuses de cette maladie souffrent d’hypoglycémie.

Due à une dégradation imparfaite du glycogène, les patients doivent adopter un régime alimentaire riche en protéines afin de produire le glucose manquant par gluconéogenèse (sera étudié ultérieurement).

Question 73

Quelles sont les caractéristiques d’une glycogénose de type 4? Qu’est-ce qui est affecté? Quelles sont les conséquences?

Answer 73

Une glycogénose de type 4 (appelée maladie d’Andersen) est une des maladies du stockage de glycogène les plus graves.

Les victimes dépassent rarement l’âge de 5 ans en raison d’un dysfonctionnement du foie (cirrhose).

La concentration en glycogène hépatique n’est pas affectée mais sa structure est anormale, avec de très longues chaînes non branchées (amylose) dues à l’absence de l’enzyme branchante.

Le taux de branchement anormalement bas diminue fortement la solubilité du glycogène.

Question 74

Quelles sont les caractéristiques d’une glucogénose de type 0? Qu’est-ce qui est affecté? Quels sont les symptômes?

Answer 74

Cette maladie est caractérisée par un manque, et non pas un excès, de glycogène.

L’activité de la glycogène synthase est extrêmement faible chez les individus atteints de cette maladie.

Les personnes porteurs de cette maladie présentent une hyperglycémie après le repas et une hypoglycémie à d’autres moments.

Des mutations associées aux gènes codants pour les isoformes hépatiques de l’enzyme sont à la base de cette maladie.

Question 75

Pourquoi les personnes qui portent une glucogénose de type 0 présentent une hyperglycémie après le repas et une hypoglycémie à d’autres moments.

Answer 75

Car le glucose n’est pas emmagasiné dans la cellule. Après un repas, il y a donc une hyperglycémie et une fois toute l’énergie utilisée, une hypoglycémie.