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Enzymologie 2 Flashcards

(73 cards)

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1
Q

Pour avoir un observable aisément détectable et quantifiable, quels sont les types de dosages possibles ?

A
  • direct : quantification d’une coenzyme qui devient protonée avec la production de produits
  • indirect : avec réaction auxiliaire avec coenzyme quantifiable, des fois il faut en rajouter plusieurs
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Q

Quelles sont les unités de la vitesse ?

A
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3
Q

En quelles unités s’expriment la Vmax ?

A
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4
Q

Quelles sont les différentes manières de rendre compte de l’activité d’une enzyme ?

A
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5
Q

Qu’est-ce que le rendement dans le suivi de purification d’une enzyme ?

A

Yield en pourcentage, c’est un rapport d’activités totales AT, il peut être global ou d’une étape

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6
Q

Comment se calcule les deux rendements à une étape ?

A
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7
Q

Qu’est-ce que le niveau de purification ?

A

C’est un rapport d’activités spécifiques AS global ou pour une étape, c’est sans unité et >1 sauf si c’est l’étape 1

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8
Q

Quelles sont les variations du rendement et du niveau de purification ?

A

Le rendement baisse alors que le niveau de purification augmente

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9
Q

Pourquoi l’histoire n’est pas aussi simple ?

A

Parce que les réactions enzymatiques sont multisubstrats

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10
Q

Quelle est la nomenclature des réactions enzymatiques multisubstrats ?

A
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11
Q

Quelle est la nomenclature des espèces réactives ?

A
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12
Q

Quels sont les mécanismes catalytiques possibles ?

A

Séquentiels aléatoires ou ordonnés et non séquentiels (ping pong)

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13
Q

Décrivez les mécanismes séquentiels

A
  • formation d’un complexe entre tous les substrats et l’enzyme
  • libération d’un premier produit, …
    Présence d’un complexe ternaire EAB
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14
Q

Décrivez le mécanisme non séquentiel

A
  • fixation d’un premier substrat
  • libération d’un premier produit et d’une forme modifiée de l’enzyme
  • fixation de l’autre substrat par cette forme modifiée, …
    Pas de complexe ternaire
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15
Q

Quelle distinction mathématique peut-elle être observée ?

A
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16
Q

Quelles sont les constantes utilisées dans les réactions multisubstrats ?

A
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17
Q

Quelle est la différence entre les constantes de Michaelis et les constantes de dissociation ?

A

Les constantes de Michaelis décrivent la dissociation d’un constituant à partir du complexe ternaire alors que les complexes de dissociation des constituants à partir de complexes à 2

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18
Q

Décrivez le mécanisme séquentiel aléatoire

A
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19
Q

Qu’induit les 2 possibilités dans le mécanisme séquentiel aléatoire ?

A

Il induit 2 équations possibles

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20
Q

Décrivez le mécanisme séquentiel ordonné

A
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21
Q

Décrivez le mécanisme non séquentiel ping pong

A
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22
Q

Quel est le comportement d’une enzyme à plusieurs substrats si les autres substrats sont à concentration constante et/ou saturante ?

A

L’enzyme aura un comportement à un seul substrat, un comportement michaelien

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23
Q

Quelles sont les 2 grandes catégories des inhibiteurs enzymatiques ?

A
  • inhibiteur réversible
  • inhibiteur irréversible
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24
Q

Quelle est la différence des inhibiteurs réversibles et irréversibles ?

A
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25
Quels sont les inhibiteurs réversibles ?
Inhibiteurs : - compétitifs - non compétitifs purs ou mixtes - incompétitifs Inhibition par excès de substrat ou produit
26
Donnez des exemples d'inhibiteurs irréversibles
- réactifs spécifiques de groupes - analogues de substrats (marqueurs d'affinité) - inhibiteurs suicides
27
Quels sont les intérêts et usages des inhibiteurs enzymatiques ?
28
Que désigne logiquement l'inhibition enzymatique réversible ?
Un ralentissement de la réaction
29
Pourquoi existent-ils des mécanismes différents ?
Car il y a des cibles différentes : fixation de I sur E ou ES ou E et ES
30
Décrivez l'inhibition compétitive
C'est une fixation exclusivement sur E libre avec une levée d'inhibition par excès de substrat
31
Comment diffèrent les courbes avec l'inhibition compétitive ?
32
Comment les valeurs diffèrent avec ou sans inhibiteur compétitif ?
33
Que fait intervenir le KM apparent nouveau ?
Il fait intervenir la concentration de l'inhibiteur, le KI et l'autre KM sous forme d'un produit
34
Qu'est-ce que l'inhibition incompétitive ?
C'est a fixation exclusivement sur ES, sur un site qui lui est propre
35
Comment les courbes varient avec ou sans l'inhibiteur incompétitif ?
36
Que fait intervenir le KM apparent ?
C'est un quotient et non plus un produit (avec l'inhibiteur compétitif)
37
Que fait intervenir la Vmax apparente ?
Elle fait intervenir la Vmax, la concentration en inhibiteur et Ki sous forme d'un quotient
38
Qu'est-ce que l'inhibition non compétitive ?
La fixation sur E libre ou ES, l'un faisant varier l'affinité entre l'enzyme et le substrat et l'autre empêchant la production de produits
39
Comment diffèrent les courbes avec et sans inhibition non compétitive ?
40
Quelle est la différence entre les inhibiteurs pures et mixtes ?
41
Quel est l'impact de l'inhibition non compétitive ?
Elle a une impact sur la Vmax, et la Vm apparente fait intervenir Vm, la concentration en inhibiteur et Ki
42
Où interviennent les inhibiteurs compétitifs ?
43
Où interviennent les inhibiteurs incompétitifs ?
44
Où interviennent les inhibiteurs non compétitifs ?
45
Expliquez l'exemple de l'acétylcholine estérase d'inhibition par excès de substrat
Le site actif de l'enzyme possède un site estérasique (+) et un site anionique (-)
46
Qu'est-ce que la notion de concentration inhibitrice médiane ?
Elle donne une indication pratique de l'efficacité d'un inhibiteur Selon la FDA, elle représente la concentration d'un médicament requise pour obtenir 50% d'un effet maximum in vivo
47
Quel est son équivalent pour les agonistes ?
EC50 qui désigne la concentration plasmatique nécessaire à l'obtention de 50% d'un effet maximum in vivo
48
Comment déterminer la notion de concentration inhibitrice médiane ?
Avec l'établissement d'une courbe de réponse pour différentes concentration d'inhibition
49
De quoi dépend cette notion ?
Elle dépend fortement des conditions de mesure, augmentant avec la concentration d'enzymes
50
Avec quoi varie l'expression de la courbe de réponse ?
Elle varie selon le type d'inhibition
51
Avec un inhibiteur compétitif, quelle est la variation de
Il se rapproche de Ki aux faibles concentrations de S et l'efficacité de l'inhibiteur compétitif diminue quand la concentration de substrat augmente
52
Avec un inhibiteur non compétitif pur, comment varie
L'efficacité est indépendante de la concentration de substrat
53
Avec un inhibiteur incompétitif, comment varie
Il se rapproche de Ki aux grandes concentrations de substrat et l'efficacité de l'inhibiteur augmente avec la concentration de substrats
54
Chez les inhibiteurs compétitifs et incompétitifs, que font intervenir les formules de
Elles font toutes deux intervenir Ki et la concentration de substrat
55
Quel est le cas le plus fréquent d'inhibiteur irréversible ?
La formation d'une liaison covalente entre l'enzyme et l'inhibiteur
56
Comment peut être éliminer l'inhibiteur réversible ?
Par élimination par dialyse ou dilution
57
Quelle est la cinétique de l'inhibiteur réversible ?
Elle est immédiate (millisecondes)
58
Quelle est la cinétique de l'inhibiteur irréversible ?
Elle est progressive (minutes)
59
Donner des exemples d'inhibiteur réversible
Les effecteurs michaeliens (IC, INC, II), allostériques, de nombreux médicaments
60
Donner des exemples d'inhibiteur irréversible
Le marquage d'affinité, certains médicaments
61
Quelles sont les mesures de l'efficacité d'un inhibiteur ?
62
Quel type de cinétique est la cinétique d'inactivation ?
C'est une cinétique d'ordre 1
63
Qu'assure le site actif ?
Il assure la fixation du substrat et sa transformation
64
Quels sont les 2 types de site actifs ?
65
Quelles sont les caractéristiques structurales du site actif ?
66
Comment se fait la fixation du substrat ?
Par changement conformationnel
67
Quelles sont les méthodes de caractérisation du site actif ?
- les méthodes indirectes - les approches actuelles
68
Quelles sont les approches actuelles ?
Les méthodes physiques et des méthodes mêlant biologie moléculaire et enzymologie
69
Quelles sont les méthodes indirectes ?
70
Comment conduire et valider une expérience de marquage d'affinité ?
- avoir des conditions robustes de mesure de l'activité de l'enzyme - s'assurer de la stabilité de l'enzyme dans les conditions d'incubation - s'assurer de la spécificité du marquage
71
Comment s'assurer de la stabilité de l'enzyme dans les conditions d'incubation ?
Toujours faire une incubation contrôle sans réactif de marquage en parallèle de l'expérience de marquage
72
Comment s'assurer de la spécificité du marquage ?
Toujours faire une expérience de protection : - Pré-incubation Enzyme + Substrat - Ajout du réactif de marquage - Mesure de l'activité résiduelle (si activité conservée = protection)
73
Expliquez le marquage d'affinité

Biochimie (18 decks)

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