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Structures Protéiques Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une structure primaire ?

A

C’est la séquence d’acides aminés

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Q

Qu’est-ce qu’une structure secondaire ?

A

C’est l’organisation périodique ou régulière des segments de la chaine polypeptidique : structure tridimensionnelle locale

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Q

Quels résidus se trouvent à l’intérieur des chaines ?

A

Ce sont les résidus hydrophobes

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Q

Quelles sont les trois grands types de structures secondaires ?

A
  • Hélice alpha
  • Feuillets bêta
  • Brins et boucles
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Q

Par quelles liaisons les structures des protéines sont-elles stabilisées ?

A

Par des liaisons ioniques (ponts salins), hydrogènes, des ponts disulfures, des liaisons de coordination et des interactions hydrophobes

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Q

Dans quoi interagissent les résidus d’acides aminés ?

A

Dans un réseau d’interactions locales entre résidus d’acides aminés, par l’intermédiaire ou non de liaison hydrogène

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5
Q

Qu’est-ce que la dénaturation ?

A

C’est la rupture des liaisons stabilisant la structure protéique, elle provoque la perte de la structure et donc de l’activité

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6
Q

Comment la dénaturation est-elle procédée ?

A

Grâce à la chaleur, un pH très acide ou alcalin, une concentration élevée en ions et certains détergents

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6
Q

Qu’est-ce que les liaisons hydrogènes ?

A

C’est l’interaction entre un atome d’hydrogène et un atome électronégatif tel que l’oxygène, l’azote et dans de rares cas le fluor

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7
Q

Quelle est l’énergie d’une liaison hydrogène ?

A

3 à 7 kCal/mol

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8
Q

Où peuvent se situer les liaisons hydrogènes ?

A

Entre deux liaisons peptidiques, entre deux radicaux, entre une liaison peptidique et un radical

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9
Q

Quelles sont les caractéristiques d’une liaison covalente : pont disulfure ?

A

Elle est fondamentale pour la structure tertiaire de nombreuses protéines, survenant dans le réticulum endoplasmique dans un environnement favorable à l’oxydation des groupements SH

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10
Q

Donner un exemple d’agents réducteur de ponts disulfures ?

A

β2-mercaptoethanol

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11
Q

Par quelle caractéristique des molécules, une force de liaison hydrophobe se crée-t-elle ?

A

Par la tendance des molécules non polaires et peu polarisables à se regrouper

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12
Q

Qu’est ce qu’une liaison hydrophobe ?

A

C’est des interactions entre molécules ou groupements qui ont très peu d’affinité avec le solvant, l’eau qui se lie très fortement à elle-même

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13
Q

Comment les groupements dans une liaison hydrophobe agissent-ils dans l’eau ?

A

Les groupements s’attirent mutuellement par des forces de type dispersion, se positionnent de manière à présenter la plus faible surface en contact avec l’eau

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14
Q

Comment une liaison ionique (pont salin) se crée-t-elle ?

A

Elle est formée par une paire d’atomes avec une grande différence d’électronégativité

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15
Q

Quelles sont les caractéristiques de la liaison peptidique contrainte ?

A
  • Distance C-N plus courte
  • Caractère de double liaison partielle
  • 4 atomes de l’amide coplanaires
  • Nombre limité de conformations
  • Angle phi et psi qui pourront être limités
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16
Q

Que permet le diagramme de Ramachandran ?

A

Il permet de prédire la quantité d’une structure secondaire donnée en fonction des angles phi et psi

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17
Q

Qu’est-ce qu’une hélice α ?

A

C’est une structure secondaire composée d’un squelette carboné (partie interne) et de chaînes radicales à l’extérieur

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18
Q

Dans quel sens la majorité des hélices α tournent-elles ?

A

Elles tournent majoritairement à droite

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19
Q

Quelle est la distance entre deux acides aminés sur une hélice α ?

A

1,5 A

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20
Q

Quelle est la distance entre deux acides aminés du même côté de l’hélice α ?

A

5,4 A

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21
Q

Comment la structure de l’hélice α est-elle stabilisée ?

A

Par des liaisons hydrogènes intrachaînes

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22
Combien y a-t-il d'acides aminés en un tour ?
Il y en a 3,6
23
Qu'est ce que le modèle de la roue hélicoïdale ?
C'est une vue du dessus d'une hélice α permettant de déterminer la séquence d'acides aminés (on commence par le premier puis on relie aux acides aminés tous les 100° donc tous les 5 résidus)
24
Quelles sont les trois types d'hélices α fréquentes ?
- l'hélice enfouie : résidus majoritairement hydrophobes - l'hélice partiellement exposée amphipathique - l'hélice complètement exposée : résidus majoritairement hydrophiles
25
Quelle est la spécificité de la structure du collagène ?
La présence d'hélices α gauches dans la structure
26
Quels acides aminés ne favorisent pas la formation d'hélices α ?
- ceux avec un radical contenant un groupement sur un carbone β (genre chaine ramifiée) : Val, Ile et Thr - ceux avec un radical contenant un accepteur ou donneur de liaison hydrogène : Ser, Asn, Asp - proline : pas de groupement NH, structure en cycle - glycine : trop simple un SERpent PROmet une V I THRe d'ASNières-sur-Seine à son ASPirant + gly
27
Qu'est-ce qu'un feuillet β ?
C'est deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou brin β
28
Qu'est-ce qu'un brin β ?
C'est une séquence d'acides aminés étirée plutôt qu'enroulée
29
Comment est agencée la chaîne latérale pour 2 acides aminés adjacents ?
Leurs chaînes latérales se trouvent dans des directions opposées
30
Quelle est la distance entre deux chaînes latérales ?
7 A
31
Dans quelles directions peuvent se trouver des brins β ?
Ils peuvent se trouver dans des directions opposées ou non : antiparallèle ou parallèle
32
Comment sont stabilisés les feuillets β ?
Par de petits acides aminés hydrophobes flexibles et insolubles et grâce à des liaisons hydrogène interchaînes
33
De quels acides aminés sont composés les feuillets β ?
- d'acides aminés aromatiques : tyrosine, tryptophane, phénylalanine - d'acides aminés à chaines latérales ramifiées : thréonine, valine, isoleucine en mode VITHRail souvent retrouvés au coeur des feuillets β
34
Que se passe-t-il dans un agencement parallèle d'un feuillet β ?
Le premier NH du brin 1 va se lier au CO du brin 2, alors que le premier CO du brin 1 va se lier au NH 2 acides aminés plus loin, c'est des liaisons hydrogènes
35
Que se passe-t-il dans un agencement antiparallèle ?
Chaque groupement de chaque brin sont liés par des liaisons hydrogènes
36
Qu'est ce qu'un agencement mixte ?
C'est un agencement présentant des brins parallèles et d'autres antiparallèles
37
Quelle taille de boucle pour des organisations de feuillets différents ?
Pour des feuillets β antiparallèles, les boucles sont petites Pour des feuillets β parallèles, ce sont de longues boucles ou même des hélices
38
Qu'est-ce qu'un coude ou une boucle ?
Ce sont tous deux une structure tridimensionnelle connectant les hélices alpha et feuillets beta, ils permettent de changer le sens de la chaine polypeptidique et sont composés de peu de résidus hydrophiles, c'est en général une région non structurée
39
Quelles sont les caractéristiques des coudes ?
Ils n'ont pas de régularité de conformation d'un résidu au suivant, ils sont exposés et portent donc des sites actifs et de reconnaissances, ils sont de petite taille 2 à 6 acides aminés
40
Que permettent les coudes au polypeptide ?
Ils permettent au polypeptide de se replier en retournant au coeur de la protéine
41
Qu'est-ce qui différencie un coude d'une boucle ?
Une boucle est plus longue qu'un coude, allant jusqu'à une vingtaine d'acides aminés
42
Quels sont les différents types de coudes existant ?
- coude pi : 6 acides aminés - coude alpha : 5 acides aminés - coude beta : 4 acides aminés - coude gamma : 3 acides aminés - coude delta : 2 acides aminés
43
Quel est le coude le plus fréquent et celui le moins probable ?
Le plus fréquent est le coude beta et le moins probable est le coude delta
44
Quelles sont les caractéristiques des coudes bêta ?
Ils favorisent la formation des feuillets β antiparallèles, ils sont hydrophiles et sont souvent sites de glycosylation, phosphorylation, etc.
45
Qu'est-ce que le motif alpha-alpha en épingle à cheveux ?
C'est la succession d'hélices alpha antiparallèles avec une boucle de 4 acides aminés : coude beta
46
Qu'est-ce que des protéines en doigt de zinc ?
Ce sont des protéines de petite taille, constituées de 2 brins beta et une hélice alpha et donc d'une trentaine d'acides aminés, elles sont stabilisées par le zinc et son hélice alpha peut rentrer en contact avec l'ADN
47
Quels sont les différentes topologies de connexion ?
48
Comment est représenté le motif β-α-β ?
49
Quel est l'impact de la structure secondaire ?
impliqués dans la physiopathologie de différentes maladies
50
Qu'est-ce qu'une structure tertiaire ?
C'est une conformation tridimensionnelle stabilisée par une grande diversité de liaisons non covalentes et parfois covalentes
51
Quelles sont les méthodes de détermination des structures tertiaires ?
- cristallographie par diffraction des rayons X - spectroscopie par résonnance magnétique nucléaire - cryo-microscopie électronique
52
Quel est le problème de la représentation atomique par rapport à la représentation cartoon ?
La représentation atomique ne permet pas de montrer les structures secondaires par rapport à la représentation cartoon
53
Quelle est l'avantage d'une représentation de surface ?
Elle permet de visualiser les potentiels électrostatiques de la surface protéique (bleu : positif, rouge : négatif, blanc : neutre) et donne des informations sur les régions d'interaction avec des molécules chargées
54
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
C'est l'unité fondamentale de la structure tertiaire, une région de 30 à 500 acides aminés qui adopte une structure compacte et indépendante du reste de la protéine et susceptible d'avoir une fonction indépendante du reste de la protéine
55
De combien de domaines une protéine est-elle constituée ?
d'un ou plusieurs (question pas folle)
56
A quoi est liée la grande diversité des domaines structuraux ?
Elle est liée au grand nombre de structures secondaires et de motifs différents
57
Dans quoi les domaines possèdent-ils un rôle important ?
Ils ont un rôle important dans les interactions protéines-protéines voire protéines et autre constituant du vivant
58
Quelles sont les deux principales classifications des domaines structuraux ?
- SCOP - surtout CATH : Class Architecture Topology Homologous
59
Que sont les architectures possibles pour les domaines de type essentiellement alpha c1 ?
- l'architecture en faisceau de 4 hélices - l'architecture avec faisceaux orthogonaux
60
Qu'est-ce que l'architecture en faisceau de 4 hélices ?
C'est l'assemblage de 4 hélices souvent antiparallèles en fagot pour former un cœur hydrophobe
61
Qu'est-ce que l'architecture avec faisceaux orthogonaux ?
Ce sont des hélices alpha avec orientations différente, les hélices adjacentes dans la séquence ne le sont pas forcément dans la structure, et un cœur hydrophobe formé par les résidus hydrophobe donc conservés
62
Quelles sont les différentes architectures des domaines de type essentiellement beta c2 ?
- l'architecture refermée en tonneau β - l'architecture en sandwich β
63
Que sont les différents motifs possibles pour un domaine d'architecture en tonneau β ?
64
Quelle est la caractéristique de l'architecture en sandwich beta ?
Elle forme un cœur hydrophobe mais sans pour autant pouvoir former un tonneau
65
Quelles sont les architectures possibles de la classe de type mixe alpha beta ?
- l'architecture refermée en tonneau α/β - l'architecture en sandwich α/β - l'architecture de motif β-α-β avec inversion : enzymes - l'architecture en domaines α+β : la poubelle
66
Quelles sont les caractéristiques d'une architecture refermée en tonneau α/β ?
Il y a formation d'un coeur hydrophobe formé par les brins parallèles et d'hélices antiparallèles et adjacentes par rapport aux brins
67
Comment se compose l'architecture en sandwich α/β ?
Elle se compose de l'alternance d'hélices alpha et de brin beta dont les hélices se trouvent en dessous et au dessus du plan des brins
68
Comment se compose les domaines β-α-β des enzymes ?
Ce sont des domaines dont les motifs sont en inversion changeant le positionnement des boucles au dessus et au dessous du plan feuillet beta, créant des crevasses constituant le site de liaison pour les coenzymes nucléotidiques, une des deux topologies possibles
69
Quelles sont les caractéristiques de la structure tertiaire ?
Elle est unique et bien définie mais reste toujours flexible avec une dynamique conformationnelle
70
Qu'est-ce qu'une structure quaternaire ?
Association spécifique de plusieurs chaines polypeptidiques identiques ou différentes par l’intermédiaire de liaisons faibles non covalentes ou covalentes ( Homodimère, hétérodimère, homotrimère, ..)
71
Quelles sont les fonctions de la structure quartenaire ?
- la régulation allostérique - la coopérativité - l'architecture adaptée
72
Qu'est-ce que la coopérativité ?
C'est le phénomène de l'association de protéines pour former une protéine de structure quartenaire
73
Qu'est-ce que l'allostérie ?
C'est le changement de conformation d'une protéine par exemple lorsqu'un substrat vient se fixer à elle, pour fixer plus de substrat
74
De quoi est formé les immunoglobines (anticorps) ?
- deux chaines lourdes : 4 domaines, 3 constants et 1 variable - deux chaines légères : 2 domaines, 1 constant et 1 variable

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