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Metabolisme Energetique > Exam 1 Chap 1-4 > Flashcards

Exam 1 Chap 1-4 Flashcards

1
Q

Quel est la valeur énergétique des prots, lipides, glucides pour 1g?

A

1g prot : 4 Kcal
1g glucide: 4 Kcal
1g lipide: 9 Kcal

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2
Q

Définir ce qu’est un nutriment

A

Substance provenant de la digestion d’aliments et dont se sert notre corps pour assurer l’homéostasie durant la croissance, le fonctionnement et la réparation de ses tissus

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3
Q

Définir macronutriment et nommer les 5 macro

A

C’est un nutriment dont nos besoins en sont très élevés, constitue la plus grande partie de ce que l’ONG consomme

  1. Glucides 2. Lipides 3. Protéines
  2. Eau car 60% de ce qu’on mange
  3. Fibres: glucides plus complexes et non digestibles
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4
Q

Définir micro nutriment et nommer 3

A

Nutriments qui sont nécessaires en très petite quantité
1. Vitamines > 2. Minéraux > 3. Oligo éléments (minéraux mais pas besoin bcp)

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5
Q

Pourquoi la femme a BN moins élevé que homme dans même âge et poids?
Pourquoi vieux on moins BN que jeunes dans même sexe?

A

Homme a un MB plus élevé car plus de muscle et moins de gras

Vieux ont BN moins élevés car MB moins élevé que jeunes

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6
Q

Problèmes liés à trop de glucose consommé

A

Obésité, diabète, caries dentaires (nourrie bactéries des dents), et concentration élevée de triglycérides plasmatique

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7
Q

Problèmes liés à carence en glucides

A

Atrophie tissulaire, acidocétose métabolique résultant de la production des corps cétoniques. Trop de corps cétoniques dans le sang donc acidification du sang.

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8
Q

Qu’est-ce que la dépense énergétique

A

Qt E dépensée pour assurer son MB, la digestion, sa croissance et donc activité musculaire

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9
Q

Comprendre la DEJ

A

C’est la somme des dépenses énergiques journalières
DEJ = ~2700 Kcal
1. MB 65%
2. Thermogenèse alimentaire 10%
3. Activité physique 25%

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10
Q

Définir MB et son importance dans DEJ

A

C’est E min pour assurer fct vitales organisme: travail pompes membr, synth prots, rythme cardiaque, respiration…

MB varie proportionnellement à la masse des tissus maigres (muscles, cerveau, cœur).

DONC + MB si + muscles

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11
Q

Connaître et expliquer les facteurs qui font varier le MB des individus

A

Âge: baisse 2%/10ans à partir de 20 ans

SEXE: MB homme > femme parce que plus de muscles et moins de tissu adipeux

TAUX T4: hormone thyroïdienne qui augmente MB

Adrénaline: hormone stress qui augmente MB

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12
Q

Définir thermogenèse alimentaire et expliquer son importance dans DEJ

A

C’est qt E nécessaire à l’ABSOPRTION, stockage et transformation des aliments (ex: glucose en glycogene)

~10% de la DEJ. Dépend des voies métaboliques de stockage utilisées

  1. Ingestion prots: 25% E ingérée (on fait du glucose avec, on doit se débarrasser des déchets azotés
  2. Glycogénèse: 7,5% E glucose
  3. Synth TAG: juste 1,5% E
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13
Q

Quelle est l’importance de l’activité physique dans DEJ?

A

Importance varie selon niveau activité d’une personne

SÉDENTAIRES: 15%-20% DEJ
MOYENNE: 25%
Peut aller jusqu’à 50%

Dépense cal varie selon activité physique aussi (ex marcher 30 < escalade 30min

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14
Q

BN en eau et conséquences d’excès ou carence

A

Besoins: 2,5L/jour

Déshydratation: maux de tête de constipation. Hypotension

Surhydratation: électrolytes trop dissous dans sang. Fatigue, peut causer mort. (Eau s’infiltre par osmose partout memecdand cerveau

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15
Q

BN en énergie par jour en moyenne et en quels % de macro ça représente

A

2700Kcal: 20% prots, 25% lipides, 55% glucides

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16
Q

BN en glucides et conséquences excès et carence

A

120g min pour cerveau. Sinon 55% DEJ

Excès: obésité, diabète, irritation gastro-intesti, trop de lipides sanguins

Carence:
1. Atrophie tissulaire —> dégrade prots pour neogluco
2. Acido cétose.
A) acido: glycolyse du glycérol en pyruvate fait acide lactique (pH sang +
B) cétose: bêta oxydation pour acetyl-coA. Le foie fait corps cétoniques avec acetyl via pour nourrir cerveau.

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17
Q

BN des lipides et conséquences de carence et excès

A

BN: min 60g/jour et 25% DEJ

Carence: atrophie —> prod énergie par dégradation prots. Problème de chaleur (pu de gras isolant)

Excès: obésité, maladies cœur.

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18
Q

BN prots et conséquences excès et carence

A

BN: min 0,8g/Kg et environ 20% DEJ

Excès : obésité, calculs rénaux, ++cholesterol sanguin.
GROSSESSE: restriction croissance et mort embryon

Carence: atrophie tissulaire, anémie, œdème, infections

GROSSESSE; fausse couche ou prématuré

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19
Q

BN fibres et conséquences carence et excès

A

BN: environ 30g.

Carence: constipation, risque diabète et hémorroïdes

Excès: diarrhée

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20
Q

Différences entre fibres alimentaires solubles et insolubles

A

Solubles: préviennent constipation, préviennent maladies cœur, préviennent diabète 2.

Insolubles : traité irrégularité des selles, protège colon (réduisent temps transit intestinal)

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21
Q

Micronutriments et Oligo nutriments servent à quoi?

A

Au bon fct organisme

  1. Vitamines: servent coenzymes (FAD,NAD, CoA)
  2. Fer: transport et réserve oxygène.
    Biosythense ATP
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22
Q

Conséquence carence et excès en oméga 3

A

Carence: mauvaise croissance, lésions cutanées

Excès: maladies neuro dégénératives et vieillissement cellulaire accru

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23
Q

Carence et excès du cholestérol

A

2g par jour environ à manger. 8g produit par corps.

Carence: maladies du cerveau accrus

Excès: maladies du cœur accrus

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24
Q

Qu’est-ce que le métabolisme?

A

Ensemble des réactions biochim que subissent les nutriments dans nos cellules.

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25
Catabolisme vs anabolisme
Catabolisme: réactions dégradation complexes vers simples (catastrophe) Anabolisme: réactions synthèse simples vers complexes
26
Exergoniques vs endergonique
Endegonique: réaction défavorable ayant un G>0 et doit avoir qqch couplé pour accélérer (ATP) Exergonique: réaction favorable qui libère plus énergie libre que ça prend. G<0
27
C’est quoi le couplage énergétique?
On utilise ATP avec une réaction endergonique pour la faire fonctionner. Mix exer avec ender pour payer taxe énergie.
28
C’est quoi les 3 étapes du métabolisme énergétique
1. Glycolyse: oxydation de AA, AG, glucose en acetyl -CoA 2. Cycle de Krebs: Oxydation CoA pour former NADH2 FADH2 3. Phosphoration oxydatice: oxydation NADH2 et FADH2 pour faire ATP
29
Ou se passent les réactions de Bêta oxy et la cetolyse?
Dans la mitochondries en présence d’O2
30
Définir oxydation et refuctiom
Oxy: perte d’e- (ou hydrogène) Réduction: gain e- ou hydrogène Ex de réaction oxydoréduction: A+B2+ —> A2+ + B . A à été oxydé par B et B réduit par A
31
Comprendre le transfert d’énergie par oxydoréduction
La substance oxydée perd de l’énergie et la réduire en gagne car elle gagne les électrons. On s’échange l’énergie comme ça jusqu’à pouvoir réduire l’ADP
32
Rôle des coenzymes dans les réactions d’oxydoreductoion?
Les coenzymes sont les accepteurs d’électrons. Donc c’est eux qui sont réduits. Ce sont les oxydateurs.
33
Quelles sont les deux façons de réguler l’activité enzymatique et décrire.
1. Régulation allostérique: A) activateur allostérique: effecteur qui va activer enzyme en se liant à elle. B) inhibiteuur: inactive enzyme en se liant au site allostérique 2. Cycle de phosphorylation/dephosphorylatiom Kinase —> phosphoryle Phosphatase —> dephosphoryle p
34
Décrire structure générale d’un AA
N vers C Chaîne NH2, carbone au centre, un groupement R qui varie et au bout un COOH (acide carboxylique)
35
Qu’est-ce qu’un A@C?
C’est un AA deshaminé avec une cétone à la place de l’amine (=O)
36
Savoir ce qu’on fait à partir de la désamination de l’alanine, aspartate, glutamate.
1.Alanine -desamination-> pyruvate -> CoA 2. Aspartate-desa—> oxaloacetate-> citrate 3. Glutamate—> @-C glutarate
37
C’est quoi la structure de l’urée ?
C=O avec deux NH2. En triangle la molécule donc.
38
Quels sont les AA essentiels genre essentiels? Plus ceux situationnels
Ess: threonine, trypthophane, valine, leucine, isoleucine, lysine Enfant: historien et arginine
39
Quels sont les AA cibles par les endo et exo peptidases?
Arginine, leucine, phenylalanine
40
Décrire le processus de digestion et absorption des AA
1. Estomac: HCl+ pepsinogene—> pepsine. Produit des polypeptides 2. Pancréas: A) endopeptidases: trypsine, chymotrypsine et elastase. Coupe LONGS peptides B) exopeptidase: carboxypeptidase. Coupe COURTS peptides et AA libres 3. Intestins: libère les AA des courts peptides 4. Absorption dans cellules endo, PEPTIDASES CYTOPLASMIQUES qui finissent les derniers petits peptides. Les AA vont dans sang vers veine porte
41
Expliquer le team up des endopeptidases et exopeptidases.
Les endo font de plus petits peptides en les séparant et permet exposer plus d’AA pour les exo
42
Expliquer le concept de bilan azote positif versus négatif
Si plus de synthèse que de dégradation —> positif ( on mange assez) BA négatif -> plus de dégradation que synthèse. Atrophie musculaire. On dégrade ses propres prots (cortisol)
43
Quelles sont les hormones de la conservation de masse protéique?
Conservation: INSULINE et autres activent protéosynthèse Dégradation: cortisol inhibe synthèse et augmente neoglucogenese
44
Définition de la transamination
Réaction d’échange d’un amine (NH2) d’un AA à un A@C ou l’inverse. C une réaction importante car elle évite de produire du NH3+ libre.
45
Définir la desamination oxydative
Élimination d’un amine sur un AA qui forme un A@C et un coenzyme réduit (accepteur d’électron car c une réaction d’oxydoréduction). On retire un amine sur AA pour l’utiliser en énergie
46
Décrire les deux réactions importantes de transamination et les deux enzymes
Vont dans les deux sens 1.ALAT: Glu+Pyruvate = @CG + alanine 2. ASAT: Glu+ oxa = @CG + asparate GPT et GOT comme enzyme dans le foie Le foie produit glutamate et aspartate
47
Quelles sont les rôles de la transamination?
1. Synthèse d’AA ( plus dans les muscles) 2. Produire des transporteurs de groupes NH3 (alanine et glutamine avec glutamine synthétase) 3. Éliminer les déchets azotés vers Glu lorsque que AA en excès (produit A@C)
48
Comment fonctionne la GDH et son utilité dans muscles vs foie? ( Glutamate déshydrogénase)
1.La GDH fait réaction réversible de desamination oxydative sur le glutamate. Ça donne des @CG et fonctionne grâce a COFACTEUR NADH. 2. Modulation ALLOSTÉRIQUE selon énergie cellule. Dans muscle surplus NADH2 favorise formation Glu avec NH4 et @CG Dans foie surplus NAD favorise desamination Glu pour utiliser @CG en énergie. *Dans les tissus extra, l’action transamination et GDH ont pour but aussi de produire + Glu pour faire glutamine et transporter NH4 vers foie et reins.
49
Quel est le rôle de la glutamine synthétase?
SE TROUVE DANS TISSUS EXTRA Se sert de NH4+ et glu pour faire Gln et transporter NH4 jusqu’au foie sans être toxique. Prend ATP mais je pense c pas important
50
Quelles enzymes font la desamiDation dans le foie et aussi rein parfois. Et fonction
RESCTION IRRÉVERSIBLE 1.Asparaginase: prend Ala pour faire NH4+ et Asp. Dans le foie 2. Glutaminase: prend Gln et fait NH4+ et Glu dans foie (uréogénèse) ET reins (amminiogenese)
51
Quelles sont les 2 rôles de desamination/desamidation ?
1.Libérer NH4+ 2. Former A@C (énergie ou autre voies)
52
Quelles sont les 4 façons dont on gère le NH4+ dans notre corps?
1. Cycle de glutamine 2. Cycle alanine glucose 3. NH4 venant instestins qui est acceuuli dans foie par veine porte 4. Élimination au niveau reins.
53
Quels sont les deux rôles du cycle alanine-glucose?
1. Maintien homéostasie glucidique des muscles 2. Transporter NH4 vers foie pour urée.
54
Décrire l’étape 1 et dernière du cycle de l’urée dans foie et activateur et inhibiteur du cycle
Se fait un peu dans mitochondrie et dans cytolaplamsd du foie. 1. Carbamyl--P synthétase 1 prend NH4 et CO2 pour faire carbamyl-P. N-Ac-Glu active allostériquement l’enzyme 2. Arginase: fait urée avec arginine. INHIBÉ PAR ornithine.
55
Quels sont les 4 débouchés des A@C après qu’on se débarrasse du NH4
Deux situations: A) On a excès de AA B) Manque de AA A) 1. Détruit le A@C par decarboxylation 2. Transforme en intermédiaire énergétique du glucose, lipide.. 3. Oxydé dans cycle de Krebs pour cellules hépatiques B) il peut être réanimé pour faire synthèse AA
56
Faire la différence entre glucose, galactose et fructose.
Glucose: 6 carbones avec C4 OH en bas Galactose: C4 OH en haut Fructose: C1 et C6 à l’extérieur du cycle, forme pentose
57
Que représente les glucides simples et les glucides complexes?
Simples: monosaccharide ou di Complexe: polysaccaride comme amidon
58
Différence entre aldose et cétose dans les monosaccharides?
C’est aldéhyde versus cétone. Aldéhyde est porteuse de pouvoir réducteur donc transfert énergie. Les cétoses sont transformés en aldose (fructose vers glyceraldehyde)
59
Différence structure et fonction elle amidon et glycogene
Amidon: deux types 1. Amylose: chaînes linéaires @-1,4 20-30% de amidon 2. Amylopectine: chaînes linéaires @1-4 avec ramifiaction @1,6 toutes les 25 unités (70-80%) Glycogene: même principe qu’amylopectine mais ramification @1,6 toutes les 8-12 unités.
60
Comment se passe la digestion dans bouche, pancréas, et intestins des glucides
Bouche: amylase salivaire qui fait de gros morceaux amidons Pancréas: amylase pancréatique hydrolyse autant @1,4 que @1,6 Intestins: dissacharidases font des monosaccharides
61
Comment se passe l’absorption des sucres dans les enterocytes (cellules intestins)
1.glucose et galactose passent par SYMPORT Na+/glucose (no ATP). 1. Fructose rentre par GLUT 5 Ensuite, 2. GLUT 2 donne accès au sang
62
Qu’est-ce qu’une glycémie normale et les variations et importance du glucose pour organisme.
Normal: 5,6mM et entre 3,9mM (jeune) et 7,3mM Hypoglycémie: - de 3,9mM Hyperglycémie: + de 7,3mM IL FAUT EN TOUT TEMPS FOURNIR GLUCOSE AUX NEURONES ET GBrouges. 120g/neuroen dt 50g/GR
63
Quels sont les transporteurs de glucose pour foie, neurones et muscles/fat
Foie: GLUT2 (in and out) Km ÉLEVÉ. Neurones: GLUT3 Km faible comme ça rentre toujours. Muscles/fat: Km moyen. DÉPENDANT INSULINE donc pas toujours actif.
64
Comprends utilité du foie dans régulation glycémie
Retenir le glucose excédentaire et en faire des réserves pour ensuite le redistribuer en période jeune lorsque la glycémie diminue. Les muscles contribuent aussi à faire baisser glycémie
65
Le surplus de glucose est stocké dans quels organes sous forme de glycogene et quel %
Foie 20% Muscles 80% Grâce a la glycogénogenèse
66
Quelles sont les étapes de la glycogénogenèse
1. Glucokinase ou hexokinase (foie/muscle) qui fait du G-6-P 2. Glycogene synthase qui met les glucose bout à bout ÉTAPE RÉGULÉE 3. Enzyme branchant qui permet ramification @1,6
67
Quelles sont les étapes de la glycogénolyse?
Transforme glycogene en G-6-P pour faire glycolyse. 1. Glycogène phosphorylase ÉTAPE DE RÉGULATION 2. Enzyme débranchante défait ramifications 3. Glucose-6-Phosphatase fait du glucose normal.
68
Quel est le rôle de l’enzyme branchant de glycogène et débranchante?
Branchant: produire des extrémités non-réductrices—> substrat pour glycogene phosphorylase Débranchante: libère le seul glucose restant branché en &1-6 après passage de glycogène phosphorylase
69
Comment se déroulé la glycogénolyse au niveau du coupage de glycogène
1. Glycogene phosphorylase (GP) phosphoryle un glucose d’une extrémité réductrice ce qui le détache. Devient G-1P 2. Le glucose part et celui d’après change en extrémité réductrice 3. GP continue jusqu’à ce qu’il reste 4 glucose sur ramification 4. Transgresse transfeee 3 glucose sur le bout chaîne. Il reste un glucose en ramification 5. L’enzyme débranchante enlève le dernier G en rami. 6. GP enlève les 3 G restants sur la chaîne. 7. G-6Phosphatase rend G-6P en Glucose qui peut sortir par GLUT2 *** DANS LE MUSCLE TOUS LES G-1P sont transformés en G-6P pour glycolyse.
70
Qu’est-ce qui va amener un muscle à faire de la glycogénolyse?
1. Augmentation calcium dans sarcoplamse (activité physique 2. Adrénaline!
71
De quelle façon est régulée ALLOSTÉRIQUEMENT la GP?
1. ATP et G-6P inhib GP allostériquemen( signe haute énergie) 2. AMP active GP (signe faible énergie)
72
Quelles sont les 3 étapes de régulation de la glycolyse et fonctionnement?
1. Hexokinase et glucokinase (foie) : +P sur glucose et fait G-6P COÛTE UN ATP. 2. PFK-1: phosphoryle F-6P pour F-1,6biP. COÛTE UN ATP 3. Pyruvate kinase: +P sur PEP pour donner pyruvate (deux fois par glucose) et donne UN ATP PAR PEP (deux par glucose)
73
Comment est régulée l’hexokinase dans la glycolyse?
Inhibition 1. Par compétition du glucose pour l’enzyme —> si trop glucose il sort du muscle pour aller sang 2. Par effet allostérique négatif du G-6P (change confirmation) Rôle: pas accumulation de glucose
74
Comment est régulée la glucokinase dans la glycolyse?
Inhibé par faible concentration glucose cytosolique —> Km élevé de GK. But: préserver le glucose pour d’autres tissus. Foie fsit des réserves mais seulement si y’a bcp de glucose.
75
Comment est régulée la PFK-1 dans la glycolyse?
Régulation allostérique dans tous tissus: Activateurs: AMP et ADP inhibiteurs: ATP et citrate Régulation UNIQUEMENT FOIE: par la PFK2/FBP2
76
Comment est régulée la PFK1 dans le foie uniquement et fonctionnement PFK2-FBP2
En plus de la regu allostérique, la PFK2/FBP2 regu par phosphorylation. Activateur de PFK1: F-2,6 biP Fonctionnement: bi régulation de glycolyse et néogluco. Portion PFK2 fonctionne pas si phosphorylée. Insuline active PP1 qui active PFK2 en déphosphorylant. —> production de F-2,6BiP qui active allostériquement PFK1 et inhibe FBP1 (active glycolyse et inhibe néogluco) Glucagon active PKA qui phosphoryle le complexe et rend portion phosphatase active. Cela active la néogluco car moins de F2,6biP et inhibe glycolyse.
77
Comparer la glycolyse aérobie et anaérobie.
Aérobie continue après formation pyruvate. 1. Pyruvate entre mitochondries avec symport H+/pyruvate 2. La pyruvate déshydrogénase PHD fait un acétyl-CoA avec (2/glucose) Anaérobie créée lorsque accumulation de NADH2 —> active LDH (lactate désydro). Régénère NADH en donnant les H au pyruvate —> fait lactase. Peut continuer glycolyse.
78
Comment est régulée la PDH (pyruvate déshydrogénase) dans la mitochondrie?
Elle est régulée par deux enzymes: PDH kinase et PDH phosphatase. PDH fonctionne quand déphosphorylée * Régulation allostérique: 1. ATP, NADH2, CoA, CO2 activent la kinase —> inhibe PDH 2. ADP, pyruvate, NAD, CoASh inhibent kinase —> active PDH Régulation hormonale: 1. INSULINE active la PDH phosphatase donc active la formation d’acétyl-CoA *** exception!!!: dans le muscle Ca2+ active allostériquement la PDH phosphatase
79
Où peut se produire la néogluco
90% foie Reste dans reins et intestins
80
Quels sont les précurseurs de la synthèse de glucose (néogluco)
Bien sûr on les transforme en pyruvate mais avant: 1. Lactate 2. Glycérol 3. Alanine (cycle alanine-glucose)
81
Important!! La glycolyse hépatique est inhibée par quelles hormones et pk?
Glucagon et adrénaline —> le glucose ne doit pas être consommé par le foie
82
Quelles sont les étapes irréversibles de la glycolyse et avec quelles enzymes on les contourne pour faire néogluco?
1. Pyruvate kinase est contournée en faisant du oxaloacétate pour faire PEP. AVEC pyruvate carboxylase (mito) Et P carboxykinase (cytosol) 2. PFK1 est évitée par FBP1. Le glucagon active le complexe PFK2/FBP2 pour faire baisser PFK1 et activer FBP1 3. Glucose-6 phosphatase contourne glucokinase et hexokinase pour faire glucose
83
Quels sont les régulateurs allostériques de la FBP1 du foie?
Activateurs: citrate et ATP Inhibiteurs: AMP et ADP
84
Comment se fait néogluco à partir du lactate dans le foie
Le foie récupère le lactate des muscles et LDH oxyde lactate en pyruvate. (Lors de surplus en NAD) LDH a donc deux fonctions.
85
Où rentre le glycérol dans la néogluco si on veut faire du glucose avec ?
Au niveau de DHAP qui se fait convertir en GALP et remonte
86
Quelle enzyme intervient à la fois dans le cycle de Krebs et le système OXPHOS? Où se trouve-t-elle?
Succinate déshydrogénase Endroit: membrane interne Mit
87
Décrire les 6 étapes importantes (6 sur 8) du cycle de Krebs avec enzyme et ce qui est produit (NADH2, CO2..)
Numérotées selon vrai ordre A) Préparation à decarboxylation 1. Citrate synthase: condense acetyl et oxalo en citrate et libère CoA B) Réactions de decarboxy 3. Isocitrate DH: enlève CO2 -> @-cétoglu. Produit NADH2 et CO2 4. @-cetoglu DH: enlève CO2-> succinyl-CoA. Produit NADH2 et CO2 C) Regen oxaloacétate avec le succinyl 5. Succinyl-CoA synth: enlève CoA sur succinyl-> Succinate. Produit GTP/ATP 6. Succinate DH: oxyde Succinate en fumarate. Produit FADH2 8. Malate DH: oxyde malate en oxalo. Produit NADH2.
88
Quels sont les produits générés par les 8 étapes du cycle de Krebs?
3 NADH2 (par les DH) 1 FADH2 1 ATP (à partir du GTP) 2 CO2
89
Quels sont les 3 sites de régulation du cycle KREBS et leurs activateurs/ inhibiteurs? CE SONT DES ÉTAPES IRRÉVERSIBLES
1. Citrate synth A)Activ: NAD+, ADP B)inhibe: NADH2, ATP et citrate 2. Isocitrate DH A) activ: NAD, ADP, Ca2+ B) inhibe: NADH2, ATP, @cetoglu 3. @cetoglu DH A) activ: NAD, ADP, Ca2+ B) NADH2, ATP, succinyl-CoA ***SEULEMENT REGU ALLOSTÉRIQUE **lorsque inhibitiondans foie, utilise citrate pour synth AG/TAG
90
Savoir les rôles des 4 complexes de transport et du complexe 5 (atp synthétase)
Voir photos. FMN: complexe 1 FAD: sur le complexe 2
91
A quoi sert le cytochrome C (cyt C) ? A quoi sert l’ubiquinone? (Coenzyme Q) ?
1. Prot de transport des é- entre complexe 3 et 4. 2. coenzyme LIPOSOLUBLE qui capte e- du 1 et 2 et transfert au 3

Metabolisme Energetique (3 decks)

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