Examen 3 Flashcards
(116 cards)
1
Q
Que son los lípidos?
A
biomoléculas que contienen ácidos grasos
o un núcleo de esteroides
2
Q
Los lípidos son solubles o insolubles?
A
Solubles en disolventes orgánicos pero no en agua
3
Q
Lipos
A
Grasa
4
Q
Los lípidos son componentes importantes en:
A
Membranas celulares, vitaminas liposolubles y hormonas esteroides
5
Q
Tipos de lípidos
A
Ácidos grasos y esteroides
6
Q
Contienen un sistema de anillo de cuatro miembros fusionado
A
Núcleo esteroide
7
Q
Contienen largas cadenas de carbono
A
Ácidos grasos
8
Q
Incluye grupos carbonilo
A
Ácido graso
9
Q
Ácido laurico
A
12:0 soluble
10
Q
Ácido miristico
A
14:0, soluble
11
Q
Ácido palmitico
A
16:0, soluble
12
Q
Ácido estearico
A
18:0, soluble
13
Q
Ácido palmitoleico
A
16:1, doble enlace, insoluble
14
Q
Ácido oleico
A
18:1, doble enlace, insoluble
15
Q
Ácido linoleico
A
18:2, 2 doble enlace, insoluble
16
Q
Ácido linolenico
A
18:3, 3 doble enlace, insoluble
17
Q
Ácido araquidonico
A
20:4, 4 enlace doble, insoluble
18
Q
Ácidos grasos saturados
A
Enlaces sencillos en la cadena de carbono
19
Q
Ácidos grasos monoinsaturados
A
Un solo doble enlace en la cadena de carbono
20
Q
Ácidos grasos poliinsaturados
A
Al menos dos enlaces dobles en la cadena de carbono
21
Q
Ácidos grasos instaurados trans
A
Los hidrogenos están en dirección opuesta
22
Q
Ácidos grasos insaturados cis
A
Hidrogenos están en la misma dirección
23
Q
Ácidos grasos esenciales
A
Los seres humanos son capaces de sintetizar algunos ácidos grasos a partir de carbohidratos u otros ácidos grasos
24
Q
Propiedades de los ácidos grasos saturados
A
Tienen fuertes fuerzas de dispersión entre largas cadenas de carbono
tienen puntos de fusión más altos y suelen ser sólidos atemperatura ambiente
25
Propiedades de ácidos grasos insaturados
los dobles enlaces cis hacen que la cadena de carbono se doble o se tuerza, dando a las moléculas una forma irregular y permitiendo menos interacciones entre las moléculas.
26
Formación de Triglicéridos
En el cuerpo, los ácidos grasos se almacenan como triacilgliceroles (triglicéridos), que son
ésteres de glicerol (un alcohol trihidroxi) y ácidos grasos
27
Triglicéridos mixtos
El triglicérido puede contener diferentes ácidos grasos, como el triacilglicerol hecho de ácidos esteárico, oleico y palmítico.
28
Triglicéridos: Almacenamiento de energía
Los triglicéridos son la principal forma de almacenamiento de energía para los animales.
29
Puntos de fusión de grasas
• suele ser sólido a temperatura ambiente
• por lo general, proviene de fuentes animales como carne, leche entera, mantequilla y queso
30
Puntos de fusión de aceites
• suele ser líquido a temperatura ambiente
• Por lo general, se obtiene de una fuente vegetal como el aceite de palma y el aceite de coco
31
Puntos de fusión saturados
tienen puntos de fusión más altos que los ácidos grasos insaturados porque se agrupan más firmemente.
32
fosfolípidos
son una familia de lípidos similares en estructura a los triglicéridos; incluyen glicerofosfolípidos y esfingomielina.
33
Glicerofosfolípidos
• dos ácidos grasos que forman enlaces éster con el primer y segundo grupo hidroxilo del glicerol
• un grupo hidroxilo que forma un éster con ácido fosfórico, que forma otro enlace fosfóester con un aminoalcohol
34
Aminoalcoholes
encuentran en los glicerofospolípidos
35
Estructura y polaridad de un glicerofosfolípido
tienen una cabeza polar que contiene la porción ionizada de amino alcohol y fosfato, que es fuertemente atraída por el agua
36
Glicerofosfolípidos: estructura
tienen una porción de hidrocarburo no polar soluble solo en sustancias no polares como los lípidos.
37
Proteínas
en el cuerpo hay polímeros hechos de 20 aminoácidos diferentes
38
Función de proteínas
• forman componentes estructurales como cartílago, músculos, cabello y uñas
• funcionan como enzimas para regular reacciones biológicas como la digestión y el metabolismo celular
• como la hemoglobina y la mioglobina transportan oxígeno en la sangre
39
Clasificación estructural de proteínas: Estructural
Proporcionar componentes estructurales
Ejemplos: colageno y queratina
40
Clasificación estructural de proteínas: Contráctil
Hacer que los músculos se muevan. Ejemplo: miosina y actina
41
Clasificación estructural de proteínas: Transporte
Llevar sustancias esenciales por todo el cuerpo. Ejemplos: hemoglobina y lipoproteinas
42
Clasificación estructural de proteínas: Almacenamiento
Almacenar nutrientes. Ejemplo: caseina y ferritina
43
Clasificación estructural de proteínas: Hormona
Regular el metabolismo corporal y el sistema nervioso. Ejemplo: insulina y hormona del crecimiento
44
Clasificación estructural de proteínas: Enzima
Catalizar reacciones bioquímicas en las células. Ejemplo: sucrasa y tripsina
45
Clasificación estructural de proteínas: Protección
Reconocer y destruir sustancias extrañas. Ejemplo: inmunoglobulinas
46
Que son los aminoácidos?
Componentes moleculares de las proteínas
47
De que se componen los aminoácidos
Tienen un átomo central llamado a-carbon enlazado a dos grupos funcionales: un grupo amonio y un grupo carboxilato.
48
Amonio
NH3+
49
Grupo carboxilato
COO-
50
De que mas se compone un aminoácido (2)
Tiene un átomo de carbono central unido a un hidrogeno y un grupo R
51
Clasificación de aminoácidos
Polares (hidrofilicas): con cadenas laterales polares o iónicas.
No polares (hidrofóbicas): con cadenas laterales de hidrocarburos
52
Aminoácidos no polares
El grupo R es un H, un alquilo o un aromático
53
Aminoácidos polares
El grupo R es un Tiol, hidroxilo o amida
54
Aminoácidos ácidos
Grupo R es un carboxilato
55
Aminoácidos básicos
Grupo R es una amina, que se ioniza para crear un ion amonio.
56
Fórmulas estructurales de aminoácidos
Un a-átomo de carbono que está unido a tres componentes: NH3+, COO- y un grupo H.
57
Cuarto componente de las formulas estructurales de aminoácidos
Grupo R
58
Proteínas: Estructura primaria: enlace peptídico
es un enlace amida que se forma cuando el grupo COO- de un aminoácido reacciona con el grupo NH3+ del siguiente aminoácido.
59
La unión de dos o más aminoácidos por enlaces peptídicos forma un
Péptido
60
Dos aminoácidos
Dipeptido
61
Tres aminoácidos
Tripeptido
62
Cuatro aminoácidos
Tetrapeptidos
63
Cinco a 49 aminoácidos
Polipéptido
64
50 aminoácidos o más
Proteína
65
Nombrar péptidos
Con la excepción del aminoácido C-terminal, los nombres de todos los demás aminoácidos en un péptido terminan con il.
66
aminoácidos esenciales para adultos
Histidina (His, H), Fenilalanina (Phe, F), Isoleucina (Ile, I), Treonina (Thr, T), Leucina (Leu, L), Triptófano (Trp, W), Lisina (Lys, K), Valina (Val, V), Methionina (Met, M)
67
aminoácidos esenciales
la secuencia particular de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
68
Estructura secundaria: Alpha Helix
se forman enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del grupo C=O y el hidrógeno de los grupos N-H
69
Estructura secundaria: Hoja Beta-Plegadiza
se forman enlaces de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo y los átomos de hidrógeno en los grupos amida que doblan la cadena polipeptídica en una lámina.
70
Estructura terciaria
es una forma tridimensional general causada por interacciones de diferentes partes de la cadena, lo que hace que se doble y tuerza.
71
Por qué está determinada estructura terciaria?
está determinado por enlaces cruzados, las atracciones y repulsiones entre las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos en una cadena peptídica
72
secciones de una proteína interactúan para crear la estructura terciaria de una proteína debido a:
Interacciones hidrofóbicas, interacciones hidrofilicas, puentes de sal, enlaces de hidrógeno y enlaces de disulfuro
73
Interacciones hidrofóbicas
Dos aminoácidos no polares
74
Interacciones hidrofilicas
Entre el ambiente acuoso externo y los grupos R de aminoácidos polares
75
Puentes de sal
Enlaces ionicos entre los grupos R ionizados de aminoácidos básicos y ácidos
76
Enlaces de hidrógeno
Entre H de un grupo R polar y el O o N de otro aminoácido
77
Enlaces disulfuro
S-S entre los SH grupos de aminoácidos de cisteina
78
Estructura cuaternaria
es la combinación de dos o más unidades de proteína
79
De que consta una estructura cuaternaria
consta de cuatro cadenas polipeptídicas como subunidades en la hemoglobina
80
Como se estabiliza una estructura cuaternaria
se estabiliza por las mismas interacciones que se encuentran en las estructuras terciarias
81
niveles estructurales de proteína
(a) primarios, (b)secundarios, (c) terciarios y, a veces, (d) cuaternarios.
82
enzimas
son proteínas que actúan como catalizadores
biológicos.
83
superficie de una enzima
una pequeña región llamada sitio activo se une a un sustrato y cataliza una reacción específica para ese sustrato.
84
Las enzimas son catalizadores biológicos
catalizar casi todas las reacciones químicas que tienen lugar en las células del cuerpo
• aumentar la velocidad de reacción al reducir la energía de activación
85
Clasificación de enzimas: Oxidorreductasas
Oxidación-reducción
86
Clasificación de enzimas: Transferasas
Transferencia de grupos átomos
87
Clasificación de enzimas: Hidrolasas
Hidrólisis
88
Clasificación de enzimas: Liasas
Agregar o quitar átomos hacia o desde un
doble enlace
89
Clasificación de enzimas: Isomerasas
Reorganizar átomos
90
Clasificación de enzimas: Ligasas
Usar ATP para combinar moléculas pequeñas
91
sitio activo
• es una región dentro de una enzima que se ajusta a la forma de la molécula que reacciona llamada sustrato.
• contiene grupos R de aminoácidos que se unen al sustrato
• libera productos cuando se completa la reacción
92
En una reacción catalizada por enzimas
• un sustrato se adhiere al sitio activo
• se forma un complejo enzima-sustrato (ES)
• se produce una reacción y se liberan los productos
• se utiliza una enzima una y otra vez
93
Cuando ocurre la unión de un sustrato
cuando interactúa con los aminoácidos dentro del sitio activo.
94
En el modelo de cerradura-y-llave
• El sitio activo tiene una forma rígida y no flexible
• La enzima se une solo a sustratos que se ajustan exactamente al sitio activo como una cerradura
• El sustrato es la llave que se ajusta a esa cerradura
95
En el modelo de ajuste-inducido
• La estructura enzimática es flexible, no rígida y se ajusta a la forma del sitio activo para unir el sustrato
• el rango de especificidad del sustrato aumenta
• los cambios de forma mejoran la catálisis durante la reacción
96
Acción enzimática: Modelo de ajuste
inducido
el sustrato y la enzima trabajan juntos para adquirir una disposición geométrica que reduce la energía de activación de la reacción.
97
La actividad de una enzima
• describe la rapidez con la que una enzima cataliza la reacción que convierte un sustrato en producto
• se ve fuertemente afectado por las condiciones de reacción, que incluyen temperatura, p H y la presencia de inhibidores
98
Temperatura y actividad enzimática
son más activos a una temperatura óptima
(usualmente 37 C en humanos)
99
Actividad enzimatica
muestran poca actividad a bajas temperaturas.
100
Cuando las enzimas pierden actividad
perder actividad a temperaturas encima 50 C ya que ocurre denaturalización con pérdida de
actividad catalítica
101
pH y actividad enzimática
• son más activos a pH óptimo
• contienen grupos R de aminoácidos con cargas adecuadas a pH óptimo
• pierden actividad a pH bajo o alto a medida que se interrumpe la estructura terciaria
102
Inhibición enzimática
• son moléculas que causan una pérdida de actividad catalítica
• evitan que los sustratos encajen en los sitios activos
103
inhibidor no competitivo
• tiene una estructura muy diferente a la del sustrato
• se une a una enzima en un sitio distinto del sitio activo y distorsiona la forma de la enzima alterando la forma del sitio activo
• evita la unión del sustrato
• no se puede revertir su efecto añadiendo más sustrato
104
Inhibidor competitivo
Compite con el sustrato por el sitio activo
105
inhibidor irreversible
• es una molécula que hace que la enzima pierda toda actividad
• es a menudo una sustancia tóxica que destruye las enzimas
• por lo general, forma un enlace covalente con una cadena lateral de aminoácidos que impide la actividad catalítica
• puede ser un gas nervioso, un insecticida o un antibiótico
106
Forma del inhibidor: Competitive
Forma similar al sustrato
107
Forma del inhibidor: No competitivo
No tiene una forma similar al sustrato
108
Forma del inhibidor: Irreversible
No tiene una forma similar al sustrato
109
Unión a la enzima: Competitive
Compite y se une en el sitio activo
110
Unión a la enzima: No competitivo
Se une lejos del sitio activo para cambiar la forma de la enzima y su actividad
111
Unión a la enzima: Irreversible
Forma un enlace covalente con la enzima
112
Reversibilidad: Competitive
Agregar más sustrato revierte la inhibición
113
Reversibilidad: No competitivo
No se invierte añadiendo más sustrato, sino mediante un cambio químico que elimina el inhibidor
114
Reversibilidad: Irreversible
Permanente, no reversible
115
De que se compone un triacilglicerol
Glicerol y Tres ácidos grasos
116
De que se compone un glicerofosfolipido
Un glicerol, dos ácido grasos, y un fosfato que se convierte en aminoalcohol
