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session 2 génétique > génétique cours 6 > Flashcards

génétique cours 6 Flashcards

1
Q

transcription chez les eucaryotes est plus élaborée que chez les bactéries

Transcription par Pol II : régulée par des activateurs et répresseurs :

A

Protéines lient ADN qui facilitent ou empêchent initiation transcription de gènes spécifiques en réponse à signaux appropriés

Activateurs et Répresseurs

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2
Q

Transcription chez les eucaryotes:
Actions activateurs et répresseurs : complexifiées par caractéristiques additionnelles

A
  1. Les nucléosomes et leurs modifications
    -Machinerie transcriptionnelle: présentée à un substrat partiellement masqué -Réduit expression nombreux gènes en absence protéines régulatrices
    • régulateurs et + grandes séquences régulatrices
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Q

Les éléments régulateurs des gènes bactériens, de levure et les gènes humains

A

Chez eucaryotes: Sites + nombreux
Sites + éloignés
1. Promoteur
2. Sites liaison régulateurs (individuels)
3. Séquences régulatrices (plusieurs sites)
Peuvent s’étendre sur 1000 nucléotides en amont ou en aval promoteur
Enhancers: plusieurs sites activateurs regroupés en une seule unité
Ces « actions à distance » : font intervenir boucles d’ADN »»» facilitent interaction entre protéines

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4
Q

qu’est-ce qu’un enhancer?

A

plusieurs sites activateurs regroupés en une seule unité

**Activateur lié à enhancer: peut contrôler plusieurs gènes à sa portée plutôt qu’un seul

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5
Q

ACTIVATION À DISTANCE SOULÈVE UN AUTRE PROBLÈME:
Activateur lié à enhancer: peut contrôler plusieurs gènes à sa portée plutôt qu’un seul;
Requiert d’autres séquences régulatrices

A

isolateurs ou éléments frontières (peu connus)
Situés entre enhancers et promoteurs
Bloquent activation du promoteur induite par activateurs liés à enhancer
Garantissent que activateurs ne fonctionnent pas aveuglément

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6
Q

isolateurs ou éléments frontières (peu connus) sont situés où?

A

Situés entre enhancers et promoteurs;
Bloquent activation du promoteur induite par activateurs liés à enhancer
Garantissent que activateurs ne fonctionnent pas aveuglément

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7
Q

Des mécanismes de la régulation transcriptionnelle conservés de la levure aux mammifères
(Pas étonnant que plupart caractéristiques de la régulation génique soient les mêmes chez tous eucaryotes )

A

Tous ont machinerie transcriptionnelle élaborée, nucléosomes et modificateurs

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8
Q

quel est l’Organisme le + accessible à des combinaisons de dissection génétique et biochimique

A

LEVURE
Grande partie informations sur fonctionnement des activateurs et des répresseurs vient de levure

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9
Q

quel est l’activateur eucaryotes le plus étudié?

A

Gal4; Active transcription gènes galactose chez S. cerevisiae

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10
Q

Gal4 est un ___

lie quoi pour quel gène?

A

activateur eucaryote du gène GAL1

Lie 4 sites situés 275 pb en amont de GAL1

En présence de galactose : Gal4 active transcription GAL1 +1000 fois

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11
Q

en présence de ____ ,Gal4 active transcription GAL1 +1000 fois

A

galactose

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12
Q

Domaines liaison ADN et d’activation Gal4 distincts: révélé par 2 expériences complémentaires :

A
  1. Expression fragment du gène GAL4 codant premier 1/3 N-terminal de l’activateur : produit protéine qui lie ADN mais n’active pas transcription = DLA

Gène hybride (3⁄4 C-terminaux Gal4 fusionnés au DLA répresseur bactérien LexA) : Protéine fusion active transcription lacZ (β-galactosidase) portant sites LexA

Domaine d’activation (DA)

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13
Q

on retrouve LexA chez les ____

A

transcription des procaryotes et des eucaryotes

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14
Q

vrai ou faux: montre qu’un DLA bactérien (LexA) peut remplacer un DLA eucaryote (GAL4)

A

vrai

Pas différence fondamentale dans façon dont DLA lient ADN et reconnaissent leurs sites
Plupart des régulateurs bactériens lient ADN sous forme de dimères

Chaque monomère insère hélice α dans > sillon ADN sur moitié du site et détecte arêtes des pb Grande majorité protéines régulatrices bactériennes : utilisent motif hélice-coude-hélice comme DLA

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15
Q

Motif hélice-coude-hélice:
(Motif HCH: premier DLA à être caractérisé)

établie par qui?

quel est la principe?

A

McKay et Steitz (1981, Nature 290:744) Pabo et Lewis (1982, Nature 298:443)

2 hélices α séparées par coude court
1ère hélice = hélice de reconnaissance: s’insère dans > sillon et reconnaît pb spécifiques
2ème hélice = crée contacts avec squelette ADN
Distinction : plusieurs régulateurs eucaryotes lient sous forme hétérodimères (AP-1) et parfois monomères (NF-I)

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16
Q

qu’est-ce qu’un homéodomaine?

ressemble au HCH (hélice -coude-hélice) bactérien?

A

Classe de DLA de type hélice-coude-hélice (HCH)

Similaire au HCH bactérien mais identifié chez les
eucaryotes (Drosophile):
Identifié dans plusieurs protéines: fonction dans
embryogenèse chez Drosophile
**Contiennent région 60 AA très conservés = homéodomaine
(HD) dont structure tridimensionnelle est de type HCH
Séquence consensus: TAATNN
Protéines à homéodomaine = soit des activateurs ou répresseurs: fonction dictée par l’homéodomaine

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17
Q

où retrouve-t-on des domaines à doigts de Zn?

constitué de quoi?

chaque doigt de zinc permet d’associer combien de nucléotides?

A

le plus commun des DLA

Initialement identifié chez TFIIIA

Constitué ≈ 30 AA parmi lesquels se trouvent 2 résidus cystéine + 2 résidus histidine

chaque doigts de zinc permet d’associer 3 nucléotides

Dans région ≈ 12 AA entre paires cystéine-histidine:
Présence résidus basiques + quelques résidus hydrophobes

Structure 30 AA se replie pour former 2 barreaux β antiparallèles suivis d’une hélice α
Activateur Sp1 = 3 structures en doigts de Zn consécutives

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18
Q

que contient l’activateur Sp1?

A

3 structures en doigts de Zn consécutives

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19
Q

Existe d’autres DLA qui utilisent le Zn

A

Zn est coordonné par 4 résidus cystéines :
Stabilisent DLA un peu différent ressemblant motif HCH
Récepteur glucocorticoïdes :
8 cystéines pouvant lier 2 atomes de zinc

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20
Q

Récepteur glucocorticoïdes lie combien de cystéine

A

8 cystéines pouvant lier 2 atomes de zinc

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21
Q

Une fermeture à glissière de leucines lie l’ADN

A

Combine surfaces de dimérisation et liaison à ADN dans même unité structurale

Région conservée ≈ 30 AAs: charge globale nettement (+)
**Suivie par région contenant leucine (4-6) séparées par intervalles de 7 résidus
Essentiel à dimérisation + capacité à lier ADN

Un segment hélice α insère dans grand sillon Dimérisation induite par autre segment de cette hélice
Forment homo- ou hétéro-dimères

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22
Q

Arrangement particulier des leucines: crée hélice α interface très hydrophobe

Deux protéines avec ce motif: forment structure de type ‘coiled-coil’

A

type ‘coiled-coil’

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23
Q

Le motif hélice-BOUCLE-hélice

formé de quoi?

A

Motif formé de 2 régions en hélice :
1. Hélice de reconnaissance ADN
2. Hélice α plus courte

Les 2 hélices : séparées par boucle flexible

Forte similarité avec motif fermeture-leucine
Possède région basique essentielle à liaison à ADN + région permettant dimérisation
Site de reconnaissance dans ADN :
12 paires de bases inversées répétées
(dimère)
Région conservée : “boîte E » = CAXXGT
Protéines impliquées dans diverses fonctions cellulaires: différentiation cellulaire (MyoD), stabilité chromosomes (CBF1/CPF1), régulation expression (CUTE, E12, E47, PHO4), prolifération cellulaire (myc)

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24
Q

région conservée dans le motif hélice-BOUCLE-hélice

A

Région conservée : “boîte E » = CAXXGT

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25
Q

Le domaine d’activation
Contrairement aux DLA: régions activatrices n’ont pas de …

A

Contrairement aux DLA: régions activatrices = pas de structures définies

À l’occasion : forment structures en hélice probablement induites par liaison ADN

Absence de structure :
En accord avec le fait que régions activatrices = surfaces « adhérentes » capable d’interagir avec plusieurs surfaces protéiques

26
Q

Région activatrice Gal4 : appelée région activatrice « acide » en raison prépondérance AA acides (Mark S. Ptashne)

autres régions activatrices sans structure définie?

A

Régions riches en glutamine : activateur Sp1
Région riches en proline : activateur CTF1

Alors que régions activatrices acides = fortes et fonctionnent dans tous organismes eucaryotes
Autres régions activatrices = + faibles et fonctionnent de façon moins universelle

27
Q

Alors que régions activatrices acides =

A

fortes et fonctionnent dans tous organismes eucaryotes

28
Q

qui recrutent la machinerie transcriptionnelle sur les gènes

A

Les activateurs;
Chez bactéries : activateur stimule transcription en liant ADN par une surface et interagit avec l’ARN polymérase par une autre face

Activateurs eucaryotes : agissent aussi à peu près de cette façon

Pour un Activateur : rare établissent interaction directe avec ARN Pol: recrute polymérase indirectement

29
Q

Activateurs peuvent recruter modificateurs du nucléosome = aident à l’initiation

Activateurs peuvent recruter facteurs nécessaires à initiation ou élongation par polymérase
**Activateur est donc simplement un ‘recruteur’ de protéines sur le promoteur

Beaucoup de ces protéines appartiennent à des complexes préformés : Médiateur et TFIID

A
30
Q

*Activateur est donc simplement un ‘recruteur’ de protéines sur le promoteur

Beaucoup de ces protéines appartiennent à des complexes préformés : Médiateur et TFIID

que contient TFIID?

A

TBP, TAF2, TAF11, TAF1

31
Q

comment se passe l’initiation de la transcription chez les eucaryotes ?

A

initiation de la transcription chez les eucaryotes par recrutement de la machinerie transcriptionnelle:
Activateurs interagissent avec un ou plusieurs de ces complexes et les recrutent sur les gènes

32
Q

est ce que les activateurs peuvent agir à distance

A

oui

ex: une région acide typique d’un activateur peut interagir avec des composants du médiateur et/ou avec sous-unités TFIID

33
Q

les activateurs perturbent quoi?

A

perturbation locale de la structure de la chromatine

Recrutement de modificateurs de nucléosomes peut aider à activer un gène empaqueté dans chromatine

2 modificateurs:
Ajoutent groupements chimiques sur queues histones: acétyltransférases des histones (HAT)

Déplacent (« remodèlent ») nucléosomes: SWI/SNF à activité ATP-dépendante

conclusion: ‘Desserrent’ ADN : Découvrent sites ADN qui seraient inaccessibles dans nucléosomes

34
Q

effet de l’acétylation des queues des histones?

A

Acétylation : aide aussi liaison de machinerie transcriptionnelle par un autre moyen :

Crée sites liaison spécifiques sur les nucléosomes pour protéines contenant des bromodomaines

Un des composants de TFIID (TAF1/TAFII250): contient bromodomaines:

Se fixe mieux aux nucléosomes acétylés

35
Q

qu’est ce qu’un bromodomaine?

A

partie de structure qui est capable de reconnaitre les queues acétylés des histones

Crée sites liaison spécifiques sur les nucléosomes pour protéines contenant des bromodomaines

Un des composants de TFIID (TAF1/TAFII250): contient bromodomaines:

**Se fixe mieux aux nucléosomes acétylés

36
Q

tous les gènes nécessitent ARN polymérase?

A

oui, mais ils n’ont pas tous les memes besoins d’être transcrits

Certains composants de machinerie transcriptionnelle (+ certains modificateurs nucléosome) = Sont plus nécessaires à certains gènes qu’à d’autres

Les besoins pour activation d’un gène peuvent varier selon les circonstances
Chez levure : démontré des interactions cible-activateur particulières pour des gènes spécifiques :
Gal4 semble interagir avec 3 composants :
Médiateur – SAGA (Spt-Ada-Gcn5-acétyltransférase) – TFIID

Pour SAGA: Activité d’acétylation et capable d’interagir avec machinerie transcriptionnelle
Comme TFIID, SAGA contient des TAFs : nécessaire pour certains promoteurs en remplacement de TFIID

37
Q

en condition non induite, comment est Gal4?

A

en condition non-induite, Gal4 est bloqué par Gal80 (le domaine d’activation AD est bloqué par Gal80)

p.33 pour le mécanisme ** en conditions induite
addition du galactose entraine expression de l’inducteur Gal3, qui modifie le complexe Gal80/Gal4

AD devient accessible et recrute SAGA

SAGA recrute TBP à boite TATA (via domaine Spt3)

résultat: active la transcription de Gal1

38
Q

Les activateurs recrutent des facteurs supplémentaires nécessaires à une initiation ou à une élongation efficace sur certains promoteurs

A

Séquences en aval engendrent pause ou décrochage de la polymérase
Présence ou absence certains facteurs d’élongation joue sur niveau d’expression de ces gènes

ex: Gène HSP70 de Drosophile :

Activé par choc thermique + contrôlé par 2 activateurs : GAF-1 et HSF

GAF-1 : se lie à élément GATA »»» censé recruter composants de machinerie transcriptionnelle, Cependant :

En absence HSF : polymérase qui a initié transcription s’arrête 25 pb en aval du promoteur

39
Q

Gène HSP70 de Drosophile :
activé comment?
contrôlé par activateurs?

A

activé par choc thermique
contrôlé par 2 activateurs : GAF-1 et HSF

GAF-1 : se lie à élément GATA –» censé recruter composants de machinerie transcriptionnelle

Cependant :

En absence HSF : polymérase qui a initié transcription s’arrête 25 pb en aval du promoteur

40
Q

Mode de fonctionnement du promoteur Hsp70

A

AVANT choc thermique:
Pol II: partiellement phosphorylée Ser5 CTD
Complexée avec DSIF et NELF
En pause en aval promoteur Hsp70
GAF-1 présent avant choc thermique (HSF: +/-)

Choc thermique:
Trimérisation HSF + liaison à ses sites
Recrute protéine kinase P-TEFb (positive transcription elongation factor) sur machinerie arrêtée
Phosphoryle CTD (Ser2) + DSIF + NELF
Libère enzyme de sa niche et permet transcription du gène

41
Q

où se situent les Enhancers ?

A

Plusieurs dizaines ou centaines de Kb
En amont ou aval des gènes

Mécanismes existent aider communication entre protéines liées à distance des promoteurs
Chez bactérie :
Un de ces mécanismes = protéine architecturale IHF
(intégration host factor)
Lie des sites ADN en courbant ce dernier En courbant ADN :

IHF aide activateur lié ADN à atteindre ARN polymérase sur promoteur

42
Q

chez la drosophile comment est activé le gène cut?

quelle protéine aide au processus?

A

gène cut est activé à partir enhancer situé à 100 kb

Protéine (Chip/Ldb1) aide à la communication entre enhancer et le gène
*PAS CERTAIN DU FONCTIONNEMENT DE CHIP
Modèle propose Chip (comme IHF bactérien) lie multiples sites entre enhancer et promoteur
En interagissant avec elle-même: Chip forme miniboucles sur ADN

43
Q

Si enhancer active un gène spécifique à 100kb: qu’est-ce qui l’empêche d’activer d’autres gènes dont les promoteurs sont situés dans le rayon d’action de l’enhancer?

A

Éléments désignés Isolateurs contrôlent les actions des activateurs

*Des isolateurs bloquent l’activation par des enhancers (Lorsque présent entre enhancer et promoteur)

isolateur inhibe activation du gène induite par l’activateur
N’inhibe pas activation du gène régulé par un autre enhancer placé en aval ou en amont du promoteur
Ainsi :
**Protéines lient isolateurs ne répriment pas directement promoteur ni activateurs

Bloquent communication entre-eux

44
Q

Isolateurs et enhancer des gènes apolipoprotéines (APOs) humaines

quels sont les gènes et où sont-ils exprimés?

A

APOA1/C3/A4/A5 sur chromosome 11q23.3

foie et intestin

Essentiels au métabolisme + redistribution lipoprotéines et lipides
APOA1, APOA4 et APOA5: constituants prédominants des HDL (‘High density lipoproteins

45
Q

CTCF (CCCTC-binding factor):
En association avec cohésine (Rad21/Scc1):

A

CTCF (CCCTC-binding factor):
En association avec cohésine (Rad21/Scc1): CTCF se lie isolateurs AC2 et AC3
Permet formation 2 boucles:
rapproche enhancer (C3E) des promoteurs (C3, A4, A5)
Bloque fonction enhancers Peut réprimer transcription

46
Q

régulation par les loci LCR?

A

Régulation appropriée certains groupes de gènes nécessite régions de contrôle d’un locus (LCR)

Gènes globine humaine :
Exprimés globules rouges adultes et précurseurs globules rouges durant développement

5 gènes globine chez homme (epsilon, gamma G/A, delta, beta) (ILS NE SONT PAS TOUS EXPRIMÉS AU MÊME MOMENT)

Différentes étapes du développement
Chaque gène possède sa propre collection de sites régulateurs
Groupe d’éléments régulateurs: régions de contrôle d’un locus (LCR) : 30-50kb amont gènes globine

(Propriétés de promoteur, isolateurs, Enhancers)

47
Q

Action synergique des activateurs pour intégrer des signaux

A

ça prend de nombreux signaux pour l’expression d’un gène.
Chez eucaryotes : intégration du signal

L’action de multiples activateurs devant fonctionner ensemble se fait souvent de façon synergique :
**Effet de 2 activateurs agissant ensemble est + ≻ que la somme de chacun agissant seul Synergie peut résulter :
1. Multiples activateurs recrutant un seul composant de machinerie transcriptionnelle
Deux activateurs peuvent recruter un seul complexe (ex. Médiateur) en touchant différentes parties
2. Multiples activateurs recrutant chacun un composant différent
3. Multiples activateurs s’entraidant pour lier leurs sites à proximité du gène qu’ils contrôlent

**Dans conditions où liaison de l’un dépend de liaison de l’autre = Coopérativité

48
Q

qu’est ce que la coopérativité

A

Dans conditions où liaison de l’un dépend de liaison de l’autre = Coopérativité

49
Q

Liaison coopérative d’activateurs

La liaison d’une protéine à son site (ADN): peut faciliter liaison d’une autre protéine à proximité de 4 façons (directes ou indirectes)

A

direct:
-Liaison coopérative via interaction directe entre 2 protéines
-2 protéines peuvent en recruter une 3ème

indirecte:
Effets indirects: liaison d’une protéine (A) sur son site aide la seconde (B) à lier son site

50
Q

Levure S. cerevisiae se divise comment

A

Levure S. cerevisiae se divise par bourgeonnement

Gène HO (endonucléase ADN): exprimé que dans les cellules mères et seulement à certains
moments du cycle cellulaire
Ces 2 conditions sont communiquées au gène via 2 activateurs : Swi5 et SBF

Swi5 : lie plusieurs sites à une certaine distance du gène (+>1kb)

*Swi5 (Ø mère-spécifique) peut lier ADN sans aide / trop éloigné pour activer gène HO
Recruter modificateurs de nucléosomes (HAT+ enzyme remodelage SWI/SNF)
Agissent sur nucléosomes au niveau sites SBF
Permet à SBF de lier son site: active transcription HO en recrutant le médiateur

51
Q

rôle de Swi5 :

A

Swi5 : lie plusieurs sites à une certaine distance du gène (+>1kb)

52
Q

rôle de SBF

A

SBF ne peut lier ses sites sans aide : disposition sites SBF dans chromatine l’interdit

53
Q

L’enhanceosome de l’interféron-β humain

A

Gène humain de interféron-β activé dans les cellules sous infection virale
Infection cible 3 activateurs : NF-kB, IRF et Jun/ATF (AP-1)
Lient de façon coopérative sites compactés d’un enhancer à ≈1 kb en amont promoteur
Forment structure désignée « enhanceosome »
Requiert HMGA1 (High-mobility group protein HMG-I/HMG-Y): Redresse ADN enhancer (lie ≺ sillon (A-T-riche))
Activateurs recrutent coactivateur : CBP (CREB-binding protein) ou homologue p300

54
Q

Caractéristique frappante de l’enhanceosome:

A

Chaque pb ADN enhancer impliquée dans liaison activateurs
Explique pourquoi HMGA1 ne peut s’y lier : manque de place

55
Q

Chez eucaryotes : existe des contrôles combinatoires plus vastes que chez bactéries
gène A et gène B contrôlé par qui?

A

Gène A: contrôlé par 4 signaux (1-4) chacun fonctionnant via un activateur indépendant (activateurs 1-4)

Gène B: contrôlé par 3 signaux (3-5-6) fonctionnant via les activateurs 3, 5 et 6

Existe un signal commun entre 2 gènes : signal 3 = contrôle combinatoire

Contrôle combinatoire: implique beaucoup plus de régulateurs et + de gènes que dans cet exemple Un activateur donné peut interagir avec de multiples cibles

56
Q

Comme les activateurs, répresseurs peuvent recruter modificateurs du nucléosome
Enzymes recrutées ont effets opposés aux enzymes recrutées par activateurs

A
57
Q

Répression du gène de levure GAL1

A

Gène GAL1: contient un site (entre site Gal4 et promoteur) auquel s’accroche Mig1

Glucose:
Liaison Mig1 réprime transcription de GAL1
Recrute protéine Tup1: forme un « complexe de répression »
Deux modèles répression par Tup1 :
Tup1 recrute des histone désacétylases :
désacétylent à proximité des nucléosomes

Tup1 interagit directement avec machinerie transcriptionnelle : inhibe initiation

58
Q

Les signaux sont souvent communiqués aux régulateurs transcriptionnels via des voies de transduction du signal

**Expression d’un gène dépend de signaux environnementaux

communiqué comment chez la bactérie vs chez eucaryote?

A

Chez bactéries :
Petites molécules (sucres ou protéines) relarguées par une cellule et reçues par une autre
Chez eucaryotes :
Plupart signaux communiqués aux gènes via voies de transduction du signal

Terme « signal »: réfère au ligand initiateur
Ligand initiateur: typiquement détecté par récepteur de surface cellulaire spécifique
Ligand lie domaine extracellulaire du récepteur: liaison communiquée au domaine intra-cellulaire
Signal ensuite envoyé au régulateur transcriptionnel via cascade de protéines kinases

ensuite,

La voie de transduction du signal STAT:
Kinase (Jak (Janus kinase)) liée au domaine intracellulaire du récepteur Activation récepteur par son ligand : (cytokine)

Provoque rapprochement 2 chaînes récepteur
Induit kinases de chaque chaine à phosphoryler domaine intracellulaire du récepteur opposé Site phosphorylé: reconnu par STAT devient elle-même phosphorylée
(Signal Transducer and Activator of Transcription)
STAT dimérise et migre vers noyau pour lier ADN

59
Q

Les signaux contrôlent activités des régulateurs transcriptionnels de diverses façons

A

Chez bactéries :
Les changements allostériques qui contrôlent régulateurs transcriptionnels: affectent leur capacité à lier ADN

Chez eucaryotes :
Régulateurs transcriptionnels en général pas contrôlés au niveau de leur liaison à l’ADN

**pour eucaryotes; Régulateurs sont plutôt contrôlés d’une des façons suivantes :
A. Une région activatrice démasquée OU TRANSPORT DANS LE NOYAU
Dû à changement conformationnel de l’activateur lié à ADN = révèle région activatrice masquée ou
relargage d’une protéine liant et masquant région activatrice

60
Q

L’activateur Gal4 de levure est régulé par la protéine Gal80

Gal4 est contrôlé par protéine ______

en absence de galactose vs en présence de galactose?

A

Gal4 est contrôlé par protéine masquante

En absence de galactose: Gal4 lié à ses sites amont gène GAL1
Gal80: lie Gal4 et bloque sa région activatrice

en présence de Galactose:
Induit relargage Gal80 et active le gène Souvent: protéine masquante = déacétylase Répression du gène

61
Q

rôle de E2F? (Inhibition de E2F par Rb)

A

E2F : contrôle gènes nécessaires à l’entrée en phase S du cycle cellulaire chez mammifères

Répresseur Rb (protéine du rétinoblastome) :
Contrôle activité E2F en le liant + bloque activation des gènes cibles + recrute une désacétylase
Phosphorylation de Rb : l’empêche de lier E2F
Phosphorylation de Rb : contrôle ainsi la prolifération cellulaire

62
Q

Régulateurs sont plutôt contrôlés d’une des façons suivantes :
A. Une région activatrice démasquée
B. Transport dans noyau
Lorsqu’ils ne sont pas actifs: nombreux activateurs et répresseurs sont dans le cytoplasme
**Ligand de signalisation: induit migration dans le noyau

Différents scénarios; LESQUELS

A

Régulateur maintenu dans cytoplasme par protéine inhibitrice ou membrane cellulaire

Régulateur dans conformation où signal nécessaire à son import nucléaire dissimulé

session 2 génétique (7 decks)

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