glycoprotéines Flashcards
(24 cards)
définition de hétéroprotéines
composé protéique dont la
structure chimique totale comporte entre autres
une partie non-protéique.
glycoprotéine
protéine glycosylée = modification
post-traductionnelle ayant greffé 1 à plusieurs
sucres de façon covalente, en chaînes linéaires et
ramifiées. Plutôt de petites chaînes glucidiques
part de la partie osidique de la glycoprotéine
environ 5% en moyenne de la
masse moléculaire totale
* Des exceptions : les mucines >80% !
quels sont les rôles de glycosylastion
Confère caractère hydrophile : surtout des protéines
circulant de façon soluble dans le plasma (plupart des
protéines plasmatiques)
* Stabilité et conformation tridimensionnelle
* Adressage cellulaire et signalisation
* Reconnaissance intercellulaire, adhésion aux membranes…
ou peuvent se trouver les glycoprotéines
*Partout !
* Tous les liquides biologiques
* protéines plasmatiques
* protéine urinaire de Tamm Horsfall
* Tous les tissus
* Dans les compartiments intra comme extracellulaire
quelles peuvent être leurs fonctions
*Enzymes : glucosidases, RNAses, …
* Hormones : FSH, LH, TSH,…
* Anticorps (immunoglobulines)
qu’est ce que la glycocalyx, son rôle
Revêtement glucidique tapissant la face
externe des membranes plasmiques cellulaires. (Protection, reconnaissance intracellulaire, diffusion de
composés hydrosolubles (perméabilité).)
que sont les erythrocytes ?
groupe des glycophorines : empêche
l’agrégation spontanée.
concernant leur constitution quelle partie se retrouve au coeur des chaines ?
les chaines d’oses simples (hexoses, pentoses)
donnez des exemple d’osamines et leur constitution
- N acétyl glucosamine, glucose au centre, groupement acétyl, groupement aminé
- N acétyl galactosamine, galactose au centre, groupement acétyl, groupement aminé
- Acide neuraminique, groupement mannose au centre, groupement pyruvate, groupement aminé
que sont les osamines ?
sucres qui sont ajoutés à des résidus d’acides aminés spécifiques des protéines par un processus appelé glycosylation. Elles sont souvent greffé aux extrémintés terminales de chaines pp et participent au caractère acide et soluble des Glycoprotéines.
qu’est ce que les acides sialiques ?
dérivés N- ou O- de l’acide neuraminique.
* Acide N-acétylneuraminique, représentant principal
définition O- glycoprotéine
liaison d’un sucre sur la
fonction OH d’un résidu sérine ou
thréonine.
a quel moment et ou a lieu la O- glycosylastion
Modif post-traductionnelle réalisée
par l’appareil de Golgi
définition N- glycoprotéine + ou et quand a lieu la glycosilation
- liaison d’un sucre sur la
fonction NH2
radicalaire d’un
résidu asparagine, au sein d’un
motif Asn-X-Ser ou Asn-X-Thr. - Modif post-traductionnelle (+cotraductionnelle) réalisée dans le RE,
puis le Golgi
Comment sont adressées les protéines ?
leur adressage sefait selon leur fonction :
- Gp membranaire
Récepteur, enzyme - Gp sécrétée/exocytée
Hormones, - Gp lysosomale
Glycosidases
a quoi correspond la dynamique de ségrégation ?
Traduction RE Golgi / détachement vésiculaire
dérivant du Golgi
que peut-il arriver à la chaine N-glycosilée ?
réduite, augmentée ou
diversifiée (maturation) en fonction de sa
fonction/destination
devenirs possibles des N -glycoprot dans le RE
- Clivage de résidus mannoses et
glucoses (mannosidases,
glucosidases) = Gp restant dans le RE
(HMG-CoA Réductase) - OU maintien d’une longue chaîne et
poursuite vers cis-Golgi
devenirs possibles des N -glycoprot dans le cis golgi
- Code de
reconnaissance
pour destination
lysosomale :
phosphorylation
des mannoses en
C6 (glucosidases, enzymes lysosome) - Clivage de mannose (mannosidases)
pour destination exocytose
modifications possibles des N -glycoprot dans le médial et transgolgi
- Clivage de mannoses
- Greffages de N-acétyl glucosamines sur différents carbones des mannoses : ramifications/branches
- Rajout de résidus galactose et
d’acides sialiques
quels sont les différents rôles de N-glycanes ?
- Rôles des N-glycanes dans le bon repliement
conformationnel - Rôle dans la dégradation des protéines
- .. Ou signal de bonne qualité de la protéine, Equilibre maintien/dégradation
- Maturation grâce aux lectines (RE), Fonctionne comme protéines chaperonnes en liant des
glycanes (monoglucosidé = 1 Glc en bout de chaîne), La calnexine et la calréticuline - « Cycle CNX-CRT = Assistance au
repliement
des chaînes
protéiques =
maturation - Si échec de
maturation :
dirigé vers le
protéasome - Rôle dans la reconnaissance : *Exemples en infectiologie
*VIH : le protéine Gp120 (entrée du virus dans la cellule)
interagit via une reconnaissance de motif N-glycanes riche
en mannose <-> lectine membranaire.
*Plasmodium (palu) : Entrée du parasite de le GR par
reconnaissance des sucres du glycocalyx (les
glycophorines)
*Influenza virus (grippe) : Reconnaissance Hémagglutinine
<-> acide N-acétylneuraminique (acide sialique)