HS 2 Flashcards
(27 cards)
Wat is de engelse benaming voor een natrium ion?
Sodium
Wat is de engelse benaming voor een kalium ion?
Potassium
Wat is een aminogroep?
NH2
Waaruit bestaat een fosfolipide?
Glycerol + 2 vetzuren en een fosfaatgroep
Geef de definitie van een eiwit
Een eiwit of een proteïne bestaat uit meer dan 100 aminozuren die aan elkaar zijn gekoppeld.
Uit welke basen bestaat DNA?
A, G, C, T
Uit welke basen bestaat RNA?
A, G, C, U
Welke basen zijn purines?
Adenine en guanine
Welke basen zijn pyrimidines?
Cytosine, thymine en uracil
Wat is een proteïnbinding?
De binding van een proteïne met een ligand (of substraat wanneer het eiwit een enzym is)
Deze binding is niet covalent (ligand kan terug loskomen)
Wat kan je zeggen over de specificiteit van een proteïnbinding?
Een proteïne bindt specifiek met één ligand of met meerdere liganden
Bv. Peptidasen: peptides knippen van een polypeptide (eiwit) (niet specifiek en gaat gewoon polypeptides splitsen)
Aminopeptidasen: gaat stuk voor stuk een aminozuur afknippen (specifieker)
Wat kan je zeggen over de affiniteit van een proteïne voor een ligand?
Hoe hoger de affiniteit, hoe meer kans op binding
P+L-><- PL
Kd= (cP.cL)/cPL
Hoe hoger de concentratie van het proteïneligandcomplex, hoe kleiner de dissociatieconstante (maat voor de sterkte tussen bindingen)
Agonist
Ligand met gelijkaardige effecten als het oorspronkelijke ligand (nicotine en acetylcholine)
Antagonist
Een ligand met tegengestelde werking
Wat wilt een lage dissociatieconstante zeggen?
Een hoge bindingsaffiniteit
Wat zijn isovormen?
Sterk gerelateerde proteïnen met gelijke functie maar andere affiniteit.
BV. Foetaal hemoglobine heeft een grotere affiniteit voor zuurstof om zo zuurstof te kunnen ontrekken van het hemoglobine van de moeder
Wat weet je over de activatie van proteïnen?
Proteolytische activatie: een stukje eiwit moet nog afgesplitst worden voordat het eiwit actief wordt
Vb. Pro-enzyme -> enzyme
(Suffix: -ogeen) trypsinogeen -> trypsine
Hoe wordt een proteïne geactiveerd?
Door binding met een cofactor
Wat is modulatie?
Het vermogen van een proteïne om te binden aan een ligand wordt beïnvloed.
2 werkingsmechanismen:
- wijziging bindingsmogelijkheden van ligand aan receptor
- wijziging van proteïne-activiteit
Wat is het verschil tussen een cofactor en een modulator?
Een cofactor is een eiwit dat essentieel is zodat een eiwit geactiveerd kan worden, een modulator is een factor die bijkomend de activiteit van een eiwit kan beïnvloeden
Wat voor modulatie doen antagonisten?
Antagonisten zijn inhibitoren. Ze gaan de activiteit van het proteïne doen dalen.
Vb. Gaan binden en veroorzaken geen respons (<-> agonisten)
Wat zijn competitieve inhibitoren?
Reversibele antagonisten. Ze doen aan competitie met het normale ligand voor de bindingsplaats.
Waarvan is de mate van inhibitie afhankelijk bij competitieve inhibitoren?
- concentraties van de inhibitor en ligand
Als de concentratie aan ligand stijgt zal de inhibitie dalen - affiniteit van het proteïne voor de inhibitor en voor de ligand
Wat doen irreversibele antagonisten?
Die komen niet meer los van het proteïne, wat ook de concentratieveranderingen
Vb. Tamoxifen (anti-oestrogene werking en wordt gebruikt bij borstkanker)
