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Inmunoglobulinas Flashcards

(78 cards)

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1
Q

anticuerpos

A

secretados por linfos B
gran diversidad
marcan particulas para su destruccion
ptrotegen contra reinfeccion

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2
Q

dificicion de ina inmunoglobulina

A

glicoproteinas que son producidas por cel plasmasticas en respuesta a un inmunogeno y funcionan como anticuerpos

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3
Q

esctructura basica de las Ig

A

cadenas pesadas H
cadenas ligeras L

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4
Q

por que están unidas las 2 cadenas H y cada cadena L a la H

A

puentes disulfuro

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Q

Fab
Fc

A

Fab- fragmento de unión al Ag
Fc- fragmento cristalizable (funciones efectoras)

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6
Q

el numero y posición de los puentes S-S varían por

A

su isotipo y subclase

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7
Q

los residuos de CH estan unidos a sitios particulares de las cadenas H por

A

fuerzas no covalentes (interaciiones hidrofobicas)

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8
Q

las clases de Ig estan basadas en

A

la region C de las cadenas pesadas

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9
Q

isotipos de Ig

A

IgA
IgD
IgE
IgD
IgM

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10
Q

diferenciación de las cadenas pesadas

A

longitud de la region constante
localizacion de los puentes disulfuro
bisagra
distribucion de los CH

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11
Q

funciones de los Ab

A

neutralización
arman y reclutan eclulas efectoras
fijan complemento

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12
Q

BCR receptor de antigeno en la suerficie de las celulas B

A

permite a las cel B sentir su ambiente antigénico
conecta el espacio extracelular con la maquinaria intracelular

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13
Q

Ig tienen que tener interacciones con

A

receptores Fc
proteínas del C
comelculas de señalizacion intracelular

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14
Q

tipos de dominios de Ig

A

constante
variable

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15
Q

que es un dominio

A

es la conservacion estructural y capacidad para variabilidad infinita en una molecula unica

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16
Q

caracterisitica mas peculiar del dominio Ig

A

puente disulfuro (110aa)

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17
Q

cuantos dominios tiene la cadena L

A

1 V (VL)
1 C (VC)

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18
Q

cuantos dominios tiene la cadena H

A

1 V (VH)
3-4 C (CH) dependiendo su isotipo

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19
Q

dominios totales de una molecula tetramerica de Ig

A

12-14 dominios

4V
8-10 C

2VL
2CL
2VH
6-8CH

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20
Q

las cadenas H y L estan codificadas por loci

A

separados

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21
Q

cada 2 sitios Fab estan formados por

A

dominio VL de una cadena L y el dominio VH de una cadena H a la cual está unida

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22
Q

cuandos aa tiene un dominio

A

70-100aa con residuos de cisteína a cada extremo para su enlace S-S

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23
Q

gen superfamilia de Ig

A

IgSF

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24
Q

dominio de la Ig que se fija al C y une a C1q

A

CH2 para Ig con 3 dominios CH
y CH3 para Ig con 4 dominios CH

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25
por que no inteactua el domin CH2 de una cadena H con el otro CH2 de la otra cadena H
hay grupos azucar interfiriendo
26
variacion de aa de la regicon Fc
dan el isotipo estas cambian el tamaño, carga, solubilidad y rasgos estructurales
27
direfencias estructurales en las cadenas H que dan los 5 siotipos
IgM e IgE tienen 4 dominios CH IgA, IgG e IgD tienen 3 dominios CH
28
Ig que carecen de la region bisagra y dependen de sus dominios CH2 para dar flexibildiad a sus brazos
IgM e IgE
28
isotipos de cadena pesada para IgM IgG IgA IgD IgE
IgM µ IgG γ IgA α IgD δ IgE ϵ
29
tipos de cadenas L
Kappa κ Lambda λ
30
subtipos de cadenas L
λ1 λ2 λ3 λ4
31
las Ig son proteínas bifuncionales
-interactuan con un numero finito de molesculas especializadas -reconocen un arreglo infinito de determinantes antigénicos
32
variacion estructural en la region V
dentro de la region V de las cadenas H y L hay 3 regiones hipervariables de 5-7 aa que dan la diversidad
33
que es un CDR
regiones determinantes de la complementariedad son sitios de union al Ag formados por la yuxtaposición tridimensional de las 3 regiones hipervariables
34
dentro de que sitio están los CDR
Fab
35
porcentajes de CDR y regiones FR (regiones amrco) en las regiones V
CDR-15-50% FR- 80-85% con 5% de variabilidad
36
como es el centro de las Ig
hidrofóbico
37
los Ab intecactuan con el Ag de varias maneras
Ag se inserta en la hendidura del Ab Ag interactual con una superficie extendida o con un surco de la supertificie del Ab
38
que tipo de fuerzas se utilizan en las interacciones Ag-Ab
fuerzas no covalentes
39
funicones de fragmento Fab
detecta antigenos pecipita antigenos bloquea los sitios activos de toxinas o moleculas asociadas a patogenos bloquea interacciones entre el huespes y molesculas asociadas a patógenos
40
el fragmento Fab NO activa
funciones inflamatorias y efectoras asociadas con celulas o com C y no regula el trafico de Ag hacia las vias de procesamiento de Ag
41
en la IgE y en la IgM la region bisagra es remplazada por
dominio Ig adicional
42
la estructura Fc es común a todas las especificidades de Ab dentro de un
isotipo
43
tipos de IgM
IgM monomérica IgM polimérica
44
la IgM solo existe como monomero sobre
la superficie de las celulas B
45
que dominio de la IgM tiene las regiones transmembrana que son removidas por splicing del RNA al producir la IgM secretada
Cµ4
46
a que se une cada region constante de la IgM
Cµ3 se une a C1q para inciar el C Cµ1 se une a C3b para facilitar la ingesta de los Ag opsonizados por macrofagos Cµ4 media la miltimerización
47
cacacteristicas de la IgM
cadena pesada vida media % nivel serico activacion del C interaccion con cel transferencia placentaria
48
la IgD es co-expresada con
IgM sobre cel B por el splicing direfencial de RNA
49
sobre cel B que Ig se expresa mas
IgD
50
ligacion de IgD con Ag
activa, mata o anergiza cel B
51
la gran región de bisagra de la IgD le da suceptibilidad a
degradacion proteolítica
52
principa Ab en superficies mucosasa
IgA
53
como está la IgA en suero
como monomero
54
cual es la froma mas comun de la IgA
como dimero unido a cadena J
55
dos subclases de la IgA
IgA1-producida por las celulas B en medula osea IgA2- en secreciones mucosas, calostro y leche producida por celulas B localizadas en la mucosa
56
secreción de IgA
-celulas B producen IgA dimérica en mucosas -receptores Ig polimericos en la superficie basolateral de las cel epiteliales caprutan la IgA -plgR e IgA son internalizados -plgR e IgA son transportados a la superficie apical en vesiculas -el tallo del plgR es degradado y libera IgA
57
cual es el componente secretor de la IgA
plgR
58
que hacen las IgA para reducir la vulnerabilidad a proteasas
IgA2 esta truncada IgA1 está glicosilada
59
la IgA causa inflamacion
no
60
la IgE aparece tardiamente para proteger contra
parasitos y enfermedades alérgicas
61
la mayoria de IgE es absorbida sobre
los receptores de alta afinidad de las celulas efectoras
62
La unión de IgE a FceRI aumenta
la vida media de la IgE
63
receptor fcyRI
en macrofagos, neutros, esosin, cel dendriticas atrapamiento, estallido respiratorio
64
receptor fcyRIIA
macros, neutros, esoin, plaquet, cel de langer atrapamiento y liberacion de granulos
65
receptor fcyRIIB1
cel B y mastos no atrapamiento e inhibicion de la estimulacion
66
receptor fcyRIIB2
macro, neutros y eosin atraámiento, inhibicion de la estimulacion
67
receptor fcyRIII
NK, esoin, macros, neutros, mastos induccion del asesinato (NK)
68
con que se relacion el receptor FcyRn
con el MHC clase I
69
funciones de las Ig
opsonización neutralizacion de exotoxinas neutralizacion de virus fijacion del C citotoxicidad aglutinacion
70
en que cromosoma humano se encuentra el locus genético de Igλ Igκ Igγ
Igλ-22 Igκ-3 Igγ-14
71
reordenamiento genico
ocurre en MO antigeno independiente antes de la exposicion al antigeno
72
dos teorias de las variantes de Ig
teoría germinal teoría de diversificación somática
73
teoría germinal
la info genetica de cada Ab se codifica por separado dentro del genoma de la línea germinal (heredado)
74
teoría de la diversificación somática
cadena H y L están codificadas en dos segmentos separados en el genoma de la línea germinal proceso mutacional que ocurría sólo en las células B para alterar los anticuerpos
75
tres propiedades de los Ab
vasta diversidad de especificidad a Ag una region V y una C en cada cadena la existencia de isotipos con la misma especificidad antigénica
76
cadena pesada region V está codificada por 3 segmentos génicos separados y la region C
VH- variable DH- diverdidad JH-joining union segmentos genicos C
77
cadena ligera region V está codificada por 2 segmentos génicos separados y la region C
VL-variable JL-joining union segmento genico C

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