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Metabolism > Intra 2 - Glycolyse > Flashcards

Intra 2 - Glycolyse Flashcards

1
Q

Est-ce que la glycolyse peut être considérée comme une cible thérapeutique pour le traitement des cancers?

A

Oui, parce que les cellules cancéreuses sont plus sensibles aux inhibiteurs de glycolyse que les cellules normales (effet Warburg)

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2
Q

Quelles réactions sont couplées à la formation d’ATP ?

A

Les réactions de transfert de groupes phosphoryles sont exergoniques et sont couplés à la formation d’ATP à partir d’ADP.

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3
Q

Est-ce qu’il est nécessaire de lier les réactions endergoniques et exergoniques?

A

Le couplage est nécessaire pour utiliser l’énergie libérée par les réactions exergoniques pour alimenter les réactions endergoniques qui ne sont pas spontanées.

La vitesse serait beaucoup trop lente en absence de l’enzyme.

Ex: La phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate couplée à l’hydrolyse de l’ATP en ADP et Pi. Le couplage entraîne la consommation d’ATP, fournissant l’énergie nécessaire pour ajouter un groupe phosphate au glucose.

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4
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation liée au substrat ?

A

C’est un type de réaction couplée où la déphosphorylation d’un composé riche en énergie est directement liée à la phosphorylation d’un autre substrat.

Ex : La transformation de phosphoénolpyruvate en pyruvate est couplée à la synthèse d’ATP à partir d’ADP et Pi.

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5
Q

Qu’est ce que la glycolyse et où se fait-elle ?

A

Conversion de glucose en pyruvate en 10 réactions enzymatiques (cascade). La première étape n’a pas besoin d’oxygène, ce qui la rend anaérobie.

Dans le cytoplasme

L’insuline permet au glucose d’entrer dans les cellules, ce qui facilite la glycolyse.

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6
Q

Combien d’ATP est produite par molécule de glucose ?

A

2

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7
Q

Qu’est-ce que le NAD ?

A

Nicotinamide adénine dinucléotide.

Cofacteur pour les oxydoréductases.

Porteur des équivalents réducteurs.

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8
Q

Les réactions et principes de la glycolyse

A
  • Enzymes dans le cytosol
  • Transformation de C6 en C3
  • Addition de groupements phosphoryle
    (réactions d’engagement)
  • Conversion en intermédiaires (composés) riches en énergies
  • Synthèse de l’ATP par phosphorylation liée au substrat
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9
Q

Quelles est la réaction globale de la glycolyse ?

A

Glucose+2NAD+ +2ADP+2Pi -> 2 NADH + 2 pyruvate + 2 ATP + 2 H2O + 4 H+

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10
Q

Quel est le rôle de l’hexokinase dans la glycolyse ?

A

L’hexokinase catalyse la première étape de la glycolyse, transférant un groupe phosphate de l’ATP au glucose pour former le glucose-6-phosphate (G6P).

Elle fonctionne avec un mécanisme de réaction Bi Bi aléatoire.

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11
Q

Comment le cofacteur Mg2+ contribue à l’activité de l’hexokinase ?

A

Le Mg2+ se lie à l’ATP et masque les charges négatives des atomes d’oxygène du groupe phosphate, ce qui facilite l’attaque nucléophile par le glucose.

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12
Q

L’hexokinase est-elle spécifique ?

A
  • Peu spécifique: transfert un P sur un hexose.

Le glucose induit un changement conformationnel dans l’hexokinase, ce qui augmente la spécificité de l’enzyme pour son substrat.

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13
Q

Comment l’activité de l’hexokinase est-elle régulée ?

A

L’activité de l’hexokinase est régulée par son produit, le G6P, qui inhibe l’enzyme pour prévenir l’accumulation excessive de G6P.

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14
Q

Que catalyse la phosphoglucose isomérase (PGI) ?

A

La phosphoglucose isomérase convertit le G6P en fructose-6-phosphate (F6P).

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15
Q

Quel est le mécanisme d’action de la PGI ?

A

La PGI catalyse l’isomérisation d’une aldose en cétose, ce qui nécessite l’ouverture du cycle, l’isomérisation et le retour à la forme cyclique.

Un groupe acide (Lys) catalyse l’ouverture.

Un groupe basique capte le proton acide du C2

Il y a ensuite échange de proton et fermeture du cycle et formation du Fructose-6-Phosphate (F6P)

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16
Q

Qu’est ce que phosphofructokinase (PFK) ?

A
  • Deuxième utilisation de l’ATP
  • La PFK est un point de contrôle majeur dans la glycolyse car elle catalyse une étape irréversible et limitante de vitesse, convertissant le F6P en fructose-1,6-bisphosphate (FBP).
17
Q

Comment la PFK est-elle régulée ?

A

La PFK est régulée allostériquement par l’ATP (comme inhibiteur en excès) et l’AMP (comme activateur en excès).

18
Q

Quel est le rôle de l’aldolase dans la glycolyse ?

A

L’aldolase est une enzyme qui catalyse le clivage du fructose-1,6-bisphosphate (FBP) en deux trioses : glyceraldehyde-3-phosphate (GAP) et dihydroxyacetone phosphate (DHAP).

19
Q

Pourquoi est-il nécessaire d’avoir un groupement carbonyle en C2 et un hydroxyle en C4 pour l’action de l’aldolase ?

A

La présence de ces groupes fonctionnels permet à l’aldolase de catalyser correctement la réaction de clivage, ce qui montre l’importance de l’isomérisation du G6P en F6P lors de la 2e réaction de la glycolyse.

20
Q

Dans la glycolyse, quel est le triose réellement utilisé et comment est-il formé ?

A

Glyceraldehyde-3-phosphate (GAP)

Réaction précédente produit 2 types de trioses, le GAP et le DHAP, mais c’est le GAP qui continue directement le chemin métabolique.

Le DHAP n’est pas directement utilisé : l’enzyme triose phosphate isomérase (TIM) le transforme en GAP (tout le potentiel énergétique du glucose soit exploité ainsi).

21
Q

Comment la structure de la TIM contribue-t-elle à sa fonction ?

A

La TIM fonctionne grâce à un mécanisme de catalyse acide-base, impliquant des résidus d’histidine et de glutamine qui facilitent le transfert de protons et stabilisent les intermédiaires de la réaction, permettant ainsi la conversion rapide et efficace du DHAP en GAP.

Commence par un transfert de proton du GAP sur le résidus glutamine de l’enzyme pour ensuite permettre la protonation de l’atome d’oxygène par l’histidine.

22
Q

Quelle est la fonction de la GAPDH dans la glycolyse ?

A

La GAPDH catalyse l’oxydation puis la phosphorylation du GAP en présence de NAD+ et de Pi pour produire le 1,3-bisphosphoglycérate (1,3-BPG), une réaction exergonique qui est également la 1e étape de production d’énergie sous forme de NADH.

23
Q

Mécanisme de la GAPDH

A
  1. La GAPDH forme d’abord un complexe avec le GAP.
  2. Le groupe thiol d’un résidu de cystéine de l’enzyme attaque le GAP, formant un intermédiaire thiohémiacétal.
  3. Ce thiohémiacétal est ensuite oxydé par le NAD+, formant un intermédiaire thioester et réduisant le NAD+ en NADH.
  4. Le groupe phosphate inorganique (Pi) attaque l’intermédiaire thioester, conduisant à la production de 1,3-BPG et à la régénération de la cystéine thiol de l’enzyme.
24
Q

Comment la PGK génère-t-elle de l’ATP ?

A

La PGK catalyse la conversion du 1,3-BPG en 3-phosphoglycérate (3PG), transférant un groupe phosphate du 1,3-BPG à l’ADP pour former de l’ATP, dans une réaction qui est la première source génératrice d’ATP dans la glycolyse. (2 ATP)

Mécanisme comprend attaque nucléophile par un oxygène du phosphoryle en beta de l’ATP.

25
Q

Quelle est l’action de la PGM dans la glycolyse ?

A

La PGM (phosphoglycérate mutase ) est une enzyme qui transfère un groupement fonctionnel d’une position à une autre au sein d’une molécule, en l’occurrence elle convertit le 3PG en 2-phosphoglycérate (2PG), préparant le substrat pour la prochaine étape de la glycolyse.

Lorsque active, présente un aminoacide phosphorylé au site actif

26
Q

Mécanisme de la GAPDH

A

Coenzyme : Utilise NAD+ comme accepteur d’électrons, le réduit en NADH.
Réaction : Oxydation de G3P + Phosphorylation d’un groupe phosphate inorganique → 1,3-BPG.
Produit : Génère NADH (pouvoir réducteur pour la chaîne respiratoire) et 1,3-BPG (porte un phosphate à haute énergie).

27
Q

Mécanisme de la PGM

A
  1. La PGM initie la réaction en se liant au 3PG et en formant un intermédiaire phosphohistidine à partir d’un résidu d’histidine de l’enzyme.
  2. Le groupe phosphoryle est ensuite transféré du phosphohistidine au 3PG, formant un intermédiaire instable, le 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG).
  3. Enfin, le groupe phosphoryle est déplacé pour former le 2PG.
28
Q

Comment le 2,3-DPG affecte-t-il l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène ?

A

Le 2,3-DPG se lie spécifiquement à la desoxyhémoglobine et diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.

29
Q

Que se passe-t-il en cas de déficience en hexokinase sur l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène ?

A

Une déficience en hexokinase augmente l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.

30
Q

Comment les déficiences enzymatiques influencent-elles la capacité de l’hémoglobine à lier l’oxygène ?

A

Les déficiences enzymatiques influencent directement la capacité de l’hémoglobine à lier l’oxygène en changeant l’affinité de l’enzyme pour l’O2.

31
Q

Quel est le rôle de l’énolase dans la glycolyse ?

A

L’énolase catalyse la déshydratation du 2-phosphoglycérate (2PG) en phosphoénolpyruvate (PEP), produisant ainsi un intermédiaire riche en énergie.

32
Q

Comment la formation de PEP à partir de 2PG contribue-t-elle à la synthèse d’ATP ?

A

L’énolase catalyse la conversion du 2PG en PEP, libérant de l’énergie et de l’eau.

Le PEP, énergétiquement riche, transfère ensuite son phosphate à l’ADP pour former de l’ATP, grâce à l’action de la pyruvate kinase.

33
Q

Quel cofacteur est nécessaire pour la réaction catalysée par l’énolase ?

A

Le Mg2+ est nécessaire comme cofacteur pour la réaction d’énolase.

Elle implique le départ d’un proton et d’un groupement hydroxyle produisant une molécule d’H2O.

34
Q

Quelle est la fonction de la pyruvate kinase dans la glycolyse ?

A

Catalyse la transformation du phosphoénolpyruvate (PEP) en pyruvate, générant une molécule d’ATP.

Mécanisme comprend attaque nucléophile par un oxygène du phosphoryle en beta de l’ADP.

35
Q

Quelles sont les conséquences d’une déficience en pyruvate kinase ?

A

Une déficience en pyruvate kinase entraîne une accumulation de 2,3-DPG et une diminution de l’affinité de l’oxygène pour l’hémoglobine.

36
Q

Quels sont les produits générés par la glycolyse en plus des 2 l’ATP ?

A

2 molécules de NADH (équivalents réducteurs) et des protons (H+) (gradients de pH).

37
Q

Quelle est la première étape de la phosphorylation oxydative ?

A

La création d’un gradient de protons par l’oxydation des substrats riches en énergie.

38
Q

Comment l’ATP synthase utilise-t-elle le gradient de protons ?

A

L’ATP synthase utilise le gradient de protons pour produire de l’ATP à partir d’ADP et de phosphate inorganique (Pi).

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