Intro bioquímica Flashcards

(51 cards)

1
Q

¿Con qué interactua carbono?

A

C, H, O, N, P y S

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2
Q

O, N y S pueden ser donadores o aceptores de..

A

Hidrógeno

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3
Q

Propiedad de carbonos que ayuda a crear hidrocarburos

A

Tetravalencia

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4
Q

Ángulo de enlaces de C

A

109.5°

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5
Q

Una biomolecula anfipatica contiene…

A

Región polar o hidrofilica y región hidrofóbica

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6
Q

Tipos de Isomería

A

Estereoisómeros: mismos átomos diferente orden
Moléculas quirales: mismos átomos en espejo
Cis: Átomos al mismo lado: se dobla sobre si
Trans: Átomos van al lado opuesto: se dobla al contrario
Anomérico: configuración ciclada de un carbono asimétrico de un monosacárido en agua

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7
Q

Furanosa es…

A

cetosas de 6 carbonos en anillo

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8
Q

Piranosa

A

aldosa de 6 carbonos en anillo

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9
Q

Zwitterion es..

A

Molécula neutra ionizada

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10
Q

Biomoléculas compuestas por carbono

A

Carbohidratos
Lípidos
Proteínas
Ácido nucleico

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11
Q

Aminoácido es anfótero porque..

A

Grupo Amino es base
Grupo Carboxilo es ácido

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12
Q

Relación del pKa de un grupo carboxilo

A

pKa de grupo carboxilo aumento = ácido débil
pKa de grupo amino disminuye= ácido fuerte

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13
Q

Cuantos ámino acidos hay y como se definen

A

Alrededor de 20
Son definidos por sus cadenas laterales

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14
Q

Categorias de aminácidos y cuantós hay en cada uno

A

7: son no polares y alifáticos
3: son no polares y aromáticos
5: polares sin carga
3: polar que se pueden cargar +
4: polar se pueden cargar -

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15
Q

¡Los enlaces peptidicos son covalentes o polares?
¿Cómo se unen?

A

Covalentes; de doble enlace parcial
Amino - carboxilo - amino - carboxilo

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16
Q

Diferencia entre peptido y polipéptido

A

Péptido: pocos aminoácidos
Polipéptido: muchos aminoácidos

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17
Q

¿Dónde se crean proteínas?

A

Ribosomas

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18
Q

Estructuras de una proteina

A

Primaria- secuencia de aminoácidos (polar)
Secundaria- interacciones polares que forman alda helices y laminas beta
Terciaria- cadena polipeptídica en 3D (covalente y polar)
Cuaternaria - Unión de dos o más polipéptidicos

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19
Q

Tipos de proteínas

A

Monomérica: 1 cadena polipeptídica
Dimerica: 2 cadenas
Homodímeros: 2 copias de la misma cadena
Heterodímero: polipéptidos difieren

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20
Q

La secuencia de Edmán sirve para

A

Analizar péptidos

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21
Q

Gráfico de Ramachandran predice..

A

Ángluos de enlaces polipéptidos

22
Q

Proteínas con aminoácidos y propiedades adicionales y destino metabólico diferente fueron por

A

Postraducción

23
Q

Alterar el pH de un aminoácido facilita…

A

la separación física de aminoácidos, péptidos y proteínas

24
Q

Técnicas cromatográficas para separar una proteina de otra son:

A

en la diferencia de su tamaño (cromatografía de exclusión de tamaño)
la carga (cromatografía de intercambio iónico)
hidrofobicidad (cromatografía de interacción hidrofóbica)
capacidad para unirse a un ligando específico (cromatografía de afinidad).

25
Plegamiento de proteías es impulsado por
Móleculas de agua
26
Chaperonas ayudan en el
plegamiento de proteínas
27
Plegamiento de proteínas es estabilizado por
Interacciones débiles como enlaces de hidrógeno, puentes salinos, y fuerzas de Van der Waals
28
Plegamiento de proteínas es modular porque
primero se forman áreas de estructura secundaria local, y después coalescente hacia un glóbulo fundido.
29
La desnaturalización de proteínas ocurre por...
sales y detergentes, temperatura y cambios de pH
30
Enzimas son..
Proteínas con dominios catalíticos: cataliza compuestos (sustratos) en productos
31
Enzimas son estereosespecificas porque..
Catalizan reacciones de un estereoisómero de un compuesto dado
32
Las enzimas se unen a sustratos en _ puntos de fijación que los puede convertir en quirales
3
33
La actividad enzimática _______ la energía de activación
disminuye
34
Modelo de adaptación inducida
sustratos se unen a enzima y sufren cambio conformacional
35
Proteasas
catalizan hidrólisis de proteínas a aminoácidos
36
Nucleasas
catalizan hidrolisis de enlaces fosfoéster en DNA y RNA
37
El centro activo tiene _____ por un sustrato
Afinidad
38
Cofactores
Aceptores temporales de e- se asocian de manera reversible a enzimas o sustratos
39
Ejemplo de conezimas
vitaminas
40
Modelo de cerradura
especificidad de interacciones entre enzima y sustrato
41
Mecanismos para aumentar católicamente los índices de reacciones químicas:
Catálisis por proximidad: Catálisis acido básica Catálisis específica para ácido o base Catálisis por ácido general Catálisis por tensión Catálisis covalente
42
Clasificación de enzimas
Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones Transferasas: transfieren grupos fosfatos, glucosilo o metilo Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C-C, C-O, C-N y otros Liasas: catalizan C-C, C-O, C-N por eliminación de átomos dejando doble enlaces Isomerasas: catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula; reordenamiento Ligasas: catalizan unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP
43
Deshidrogenasas
Eliminan un H
44
Oxidasas
Eliminan un H al usar oxígeno como aceptor de hidrógeno
45
Inhibidores enzimaticos
Reversibles: competitivo, no competitivo y acompetitico Irreversibles
46
Duplicación del gen que crea una segunda copia de la enzima genera
Enzima homóloga
47
Formas de enzimas distintas que catalizan la misma reacción son
Isoenzimas
48
Los citocromos son enzimas
Deshidrogenasas, menos citocromos oxidasas
49
Polisacárido presente en bacterias y su síntesis es afectada por antibióticos
Peptidoglucano ( N-acetil glucosamina y N-acetil murámico)
50
Polisacárido que da consistencia a la matriz en cel animales
Glucosaminoglicano
51
Procesos isotermicos usan energía quimica para...
Impulsar procesos vivos