Introduction métabolisme (cours4) Flashcards

métabolisme, travail cellulaire, ATP,rx enzymatiques, structure enzyme, sites enzymes, régulation activité enzymatique

1
Q

à quoi sert le métabolisme?

A
  1. Quess que les petites cellules font pour vivres
  2. vise maintient de l’équilibre énergétique
  3. rassemble deux réactions anabolisme et catabolisme
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2
Q

qu’est-ce que métabolisme?

A

somme des rx chimiques se produisant chez un être vivant

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3
Q

qu’est-ce que catabolisme?

A

hydrolyse pour libérer énergie

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4
Q

anabolisme?

A

utilise é pour condensation

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5
Q

quess voie métabolique?

A

séquence d’étapes modifiant une molécule = produit | implique pls enzymes (e: faire un nain de jardin)

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6
Q

l’enzyme peut-elle faire pls choses?

A

non, enzyme = spécifique à une rx

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7
Q

voie métabolique de digestion des protéines: estomac

A

enzyme: pepsine
effet: protéines -> plypeptides
(estomac dégrade la protéine)

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8
Q

voie métabolique de digestion des protéines: duodénum

A

enzyme: trypsine (libérée par le pancréas)
effet: polypeptide -> dipeptides
(1ere section intestin grêle enzyme pancréatiques)

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9
Q

voie métabolique de digestion des protéines: jéjunum

A

enzyme: dipeptidase (surface des cellules intestinales)
effet: dipeptides -> acides aminés libres
(partie centrale intestin grêle)

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10
Q

pk on transforme les protéines en acides aminés?

A

Pour pouvoir les absorber?

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11
Q

anabolisme, catabolisme
hydrolyse ou condensation?

A

anabolisme - condensation
catabolisme - hydrolyse

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12
Q

quoi 3 types de travail celluaire?

A
  1. mécanique
  2. transport
  3. chimique
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13
Q

travail cellulaire mécanique

A
  • déplacement cellulaire, mouvement
  • contraction musculaire, rotation du flagelle, …
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14
Q

qu’est-ce que l’amide et particularité?

A

amide est protiste défait sa membrane plasmique pour avancer = truc mécanique dmd atp)

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15
Q

travail cellulaire transport

A

passage de molécules à travers la membrane plasmique

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16
Q

travail cellulaire chimique

A

(favorise rx chimies)
transformation de molécules

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17
Q

quess que couplage énergétique?

A

énergie fournie par le catabolisme permet l’anabolisme et inversement
cata donne atp à ana fait complexe pour cata prenne é (atp)

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18
Q

composants atp

A

3 groupements phosphates, 1 ribose, 1 adénine
« adénosine triphosphate »
molécule de transfert d’énergie

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19
Q

quess que adénosine?

A

adénine + ribose

20
Q

qu’est-ce que la phosphorylation

A

transfert d’un groupement phosphate à une molécule

21
Q

comment phosphorylation fonctionne type travaux cellulaires

A

mécanique: quand phosphate vient bouge et quand part revient position de départ
transport: ouvert vers le bas et donc prend nutriments et quand phosphate part revient vers le haut et donc expulse nutriments
chimique: en phosphorylant favorise rx chimique

22
Q

explication cycle ATP

A
  1. on a ADP (donc 2 phosphate)
  2. grâce nourriture un phosphate supplémentaire vient être condensé ce qui donne ATP
  3. Puisque c peu stable, il va y avoir hydrolyse pour retirer 3eme phosphate ce qui libère de l’énergie
23
Q

nom des réactifs en bio

24
Q

biologiquement, qu’est-ce qu’une enzyme

A

catalyseur biologique
¤ catalyseur
¤ hautement spécifique (1job)
¤ facteurs influencent son efficacité

25
catalyseur (caract)
-change vitesse de rx -n'est pas affecté (réutilisable après la rx) -abaisse é activation
26
quel facteurs influencent efficacité enzyme
température (+haute, mieux c), ph (variation), concentration de substrat (+ = mieux), concentration d'enzymes (nb enzyme limité)
27
explication substrats dans site actif
1. substrats dans site actif (forme complémentaire) 2. forme change quand substrat se ploque 3. quand change de forme modifie alignement substrats = favorise transformation produits 4. libère les produits 5. enzyme re prend forme de départ pr accueillir nouvelles molécules
28
qu'est-ce que l'enzyme active fonctionnelle
holoenzyme (apoenzyme + cofacteur)
29
qu,est-ce que scorbut?
manque vitamine c = enzymes fabriques pu collagène
30
qu'est-ce que apoenzyme
protéine inactive
31
qu,est-ce que cofacteur&coenzyme
métal, éléments inorganiques molécules organiques (vitamine) NÉCESSAIRE À L'ACTIVITÉ ENZYMATIQUE
32
exemple de coenzyme
navette d'électron vers un autre substrat, réutilisable
33
effet ph sur estomac
ph2 avantage: digestion protéines, détruire les micros organismes ph optimal pour le travail de la pepsine ph faible = dénaturation des protéines alimentaires
34
effet ph duodénum
ph 7,5 ph optimal pour travail trypsine pancréas déverse des sucs pancréatiques
35
effet quantité de e et s
les deux jouent rôle sur vitesse rx + ya de substrat, + formation rapide + ya denzymes + formation produit rapide
36
éléments activation d'enzyme
site actif complet conformation fonctionnelle (3D) ex: hormone site allostérique
37
inhibition compétitive
site actif occupé par inhibiteur effet variable en fct de qté de substrats/inhibiteur ex: si corps pas besoin d qqchose, inhibe pour économiser é
38
site allostérique:
région éloignée du site actif où des activatuers ou inhibiteurs peuvent se fixer afin de rendre le site actif plus ou moin adapté à la reconnaissance de substrat
39
inhibiteur non-compétitif
site allostérique modifie site actif qté substrat aucun effet
40
a quoi sert la régulation allostérique
permet le contrôle du métabolisme
41
comment comformation stabilisé actife et inactive
active= activateur inactive = inhibiteur
42
si veut arrêter enzyme fonctionner
met inhibiteur pour garder en forme fermée pour empêcher enzyme de fonctionner (inversement pour activateur)
43
Comment fontionne régulation d'une voie métabollique
rétro inhibition: inhibition non-compétitive provenant du produit créer (sert à bloquer si pas besoin d'en former plus)
44
chequer résumé des sites de l,enzye dernière diapo
45