Lärandemål modul 4 Flashcards
(149 cards)
1
Q
cis/trans-isomerer
A
- En molekyl har en dubbelbindning
- Kolen i dubbelbindningarna är bundet till ett väte och en annan molekyl
- Cis är att båda vätena är på samma sida
- Trans är att vätena är på olika sidor
2
Q
Vad innebär optiska isomerer?
A
Att molekylerna är varandras spegelbild
3
Q
Optiska isomerer, D/L-isomerer, hur avgör man D/L-isomeri?
A
- Utgå från det sista kirala kolet
- Om hydroxylgruppen pekar åt höger är det en D-isomer
- Om hydroxylgruppen pekar åt vänster är det en L-isomer
4
Q
optiska isomerer. R/S-isomerer, hur avgörs det?
A
Detta blir mer relevant då en molekyl har flera kirala centrum och man vill beskriva dess form mer exakt.
- Detta används för att namnge den absoluta konfigurationen för varje kiralt center.
Detta görs genom:
- Orientera molekylen så gruppen med lägst atomnummer hamnar bakåt
- Sedan går man från högre atomnummer till lägre, om molekylen snurrar medurs är det en R-kolatom och om det rör sig moturs är det en S-kolatom
5
Q
Vad visar Hayworth projektion?
A
Hayworth projektion visar molekylerna i sin cykliska form
6
Q
Hexoser
A
Socker med 6 kolatomer
7
Q
Pentoser
A
Socker med 5 kolatomer
8
Q
Vilka hexoser finns det?
A
- Glukos
- Fruktos
- Galaktos
Endast glukos och galaktos är pyranoser, har en sexkantig ringformation
9
Q
Vilka pentoser finns det?
A
- Ribos
- Deoxyribos
Tillsammans med fruktos är dessa furanoser, 5-kantig ring
9
Q
Vad är skillnaden på glukos och galaktos när de visas som Hayworth projektion?
A
Glukos OH grupper pekar ned och galaktos OH-grupper pekar upp
10
Q
Vad är skillnaden på ribos och deoxyribos när de visas med Hayworth projektion?
A
Ribos har 3 OH-grupper medan deoxyribos endast har två OH-grupper
10
Q
Epimer/epimerer
A
Molekyler med samma summaformel och grundstruktur men som skiljer sig stereokemiskt på en position.
- Molekylerna måste alltså ha fler än ett kiralt centrum
(Behöver inte vara spegelbilder av varandra)
11
Q
Fischer projektion
A
Visar molekyler i sin öppna form
11
Q
Anomer
A
Är en typ av epimer i en cyklisk sockermolekyl.
- Dessa skiljer sig i orienteringen av hydroxylgruppen på det anomera kolet
Finns alfa och beta former av anomer beroende på om hydroxylgruppen är uppåt eller nedåt
12
Q
Vad är det anomera kolet?
A
Kolet som härstammar från aldehyd eller ketongruppen i den öppna formen av molekylen.
13
Q
Enantiomer
A
Spegelbilder av en molekyl, finns i höger och vänster form D/L
14
Q
Hur binds en sackarid till en annan sackarid?
A
Hydroxylgruppen i position 1 i första glukosmolekylen binds till hydroxylgruppen i position 4 på den andra glukosmolekylen.
- De slås ihop och bildar en eterbrygga samtidigt som vatten spjälkas av (kondensatiosnreaktion sker)
15
Q
O-glykosidbindning
A
Bindning där en sockermolekyl binder till en annan molekyl via syreatomen
- denna bindningstyp är särskilt vanlig när sockermolekylen binder till aminosyror som serin eller treonin i en process som kallas O-glykosylering
16
Q
N-glykosidbindning
A
Bindning där en sockermolekyl binder till en annan molekyl via kväveatomen
- Vanligt i eukaryota proteiner där socker binder specifika asparaginrester
17
Q
Vad kallas enzymer som bryter glykosidbindningar?
A
Hydrolaser
18
Q
Hur bryter hydrolaser en glykosidbindning?
A
De hydrolyserar bindninen, lägger till en vattenmolekyl.
19
Q
Vilka glykosidbindningar spjälkar enzymerna i vårt matspjälkningssystem?
A
Alfa-glykosidbindningar
20
Q
Hur kan vi ändå bryta ner laktos i vårt matspjälkningsystem?
A
Laktos består av beta-glykosidbindningar och vi behöver därför det specifika enzymet laktas för att kunna bryta ner det.
21
Q
KOllla upp struktureen för discakrider och allt sånt där
A
22
Hur bildas en ringslutning?
I öppna kedjor kan den ena ändens hydroxylgrupp attackera/reducera kolet på den andra änden och bildar därmed en ringslutning
23
Vad kallas kolet där en ringslutning sker? och vad innebär det?
Anomera kolet
- kiralt center bundet till bl.a väte och en hydroxylgrupp
24
Vad bestämmer om en glukos är i alfa- eller beta-form?
Positionen av hydroxylgruppen på det anomera kolet i förhållande till kol-5. Om hydroxylgruppen är i cis-position (uppåt) är det beta-glukos, och om den är i trans-position (nedåt) är det alfa-glukos.
25
Homoglykaner
Kolhydrater som består av samma monosackarid
25
Stärkelse
- Består helt av alfa-glykosidbindningar
- Används i växter för att lagra energi
26
Vilka homoglykaner består av glukos?
- Stärkelse
- Amylos
- Amylopektin
- Glykogen
- Cellulosa
27
Amylos
Består av långa ogrenade kedjor alfa-1,4-glykosidbindningar
28
Amylopektin
Består av grenade kedjor alfa-1,4 - och alfa-1,6-glykosidbindningar
29
Cellulosa
Polymer av glukos.
- Finns i växter och kan inte brytas ner själv av kroppen
- En rak kedja bestående av beta-1,4-glykosidbindningar
30
Glykogen
Ett polymer av glukos.
- Består av alfa-1,4- och alfa-1,6-glykosidbindningar
- Är tätare grenad än amylopektin
- Finns i djur, dock när vi äter dem får vi inte i oss det, detta eftersom att när djuren dör börjar en process där glykogenet bryts ned
30
31
Vilka lipider finns det?
- Palmitinsyra
- Stearinsyra
- Oljesyra
- Linolsyra
- Linolensyra
- Arkidonsyra
- Eikosapentensyra (EPA)
- Monoacylglycerol
- Diacylglycerol
- Triacylglycerol
32
Palmitinsyra
16:0, 16 kolatomer och 0 dubbelbindningar
- Rak mättad fettsyra med en karboxylgrupp
33
Stearinsyra
18:0
34
Oljesyra
18:1(9)
- Enkelomättad, 1 dubbelbindning
- I detta fall vid kol 9
35
Linolsyra
18:2(9,12)
- Fleromättad
- Är en omega-6-fettsyra
36
Linolensyra
18:3 (9,12,15)
- Är en omega-3-fettsyra
37
Arkidonsyra
20:4(5,8,11,14)
- Är en omega-6-fettsyra
38
Eikosapentensyra (EPA)
20:5(5,8,11,14,17)
- Är en omega-3-fettsyra
39
Monoacylglycerol
Ester av glycerol (propantriol) och en fettsyra.
Antingen binder fettsyran på en av OH-grupperna längst ut eller i mitten
39
Diacylglycerol
Glycerol + 2 fettsyror
Fettsyrorna är antingen bundna en i varje ände eller en på änden och en i mitten
40
Triacylglycerol
Glycerol + 3 fettsyror
- Utgör 95% av allt fett vi får in i kroppen
40
Vad finns det för olika fosfolipider?
- Fosfatidyletanolamin
- Fosfatidylkolin
- Fosfatidylserin
41
Fosfolipider
- Polärt huvud
- Opolär svans
- Glycerol + 2 fettsyror + fosforsyra
42
Fosfatidylkolin
Glycerol + 2 fettsyror + fosforsyra som sitter ihop med KolinFos
42
Fosfatidylserin
Glycerol + 2 fettsyror + Fosforsyra som sitter ihop med Serin
43
Fosfatidyletanomalin
Glycerol + 2 fettsyror + Fosforsyra som sitter ihop med etanolamin
44
Vad består kolesterol av?
- 4 cykliska kolkedjor
- Alifatisk sidokedja (Molekyler utan bensenring, motsatsen är aromatisk)
- Polär hydroxyl-ändä
45
vad är omega-fettsyror?
Omega fettsyror är fettsyror med en dubbelbindning ett visst antal kol från omega kolet
45
Vad innebär Omega-3-fettsyra
Omega-3-fettsyror har en dubbelbindning tre kol från Omega-kolet
46
vad är Omega-kolet?
Omega kolet är det kol som är längst från karboxylgruppen
47
Vad innebära omega-6-fettsyra
Omega-6-fettsyror har en dubbelbindning 6 kol från omega-kolet
48
Vilka omega-3-fettsyror finns det?
- Alfa-linolensira
- Eikosapentensyra (EPA)
- Dokosahexensyra (DHA)
49
Vilka Omega-6-fettsyror finns det?
- Linolsyra
- Gamma-linolensyra
- Arakidonsyra
50
Essentiella fettsyror
Fettsyror som vi inte kan tillverka själva och därför behöver få i oss genom maten.
Från de essentiella fettsyrorna kan kroppen tillverka andra ex:
- Från linolsyra bildas arakidonsyra
- Från alfa-Linolensyra bildas EPA och DHA
51
Vilka essentiella fettsyror finns det i människan?
Det finns 2 stycken:
- Linolsyra, omega-6
- Linolensyra, Omega-3
52
När den essentiella fettsyran Linolsyra 18:2, omega-6 ska omvandlas till arakidonsyra 20:4, hur ser denna process ut?
1. Linolsyra 18:2
2. Gamma-linolensyra 18:3
3. Dihomo-gamma-linolensyra 20:3
4. Arakidonsyra 20:4
52
Processen där alfa-linolensyra 18:3, omega-3 ska omvandlas till dokosahexensyra (DHA) hur ser denna process ut?
1. Alfa-linolensyra 18:3
2. Stearidonsyra 18:4
3. Eikosatetraensyra 20:4
4. Eikosapentensyra (EPA) 20:5
5. Dokosapentensyra 22:5
6. Dokosahexensyra 22:6
53
Hur kan ändringar av pH och lösningsmedelsmiljö påverka olika bindningar/interaktioner och därmed proteiners struktur och funktion?
- pH kan påverka aminosyrorssidokedjor, lågt pH kan påverka sura aminosyror som asparaginsyra och glutaminsyra som kommer protolyseras och bli negativt laddade, basiska aminosyror tvärtom de blir positivt laddade
- Detta kan i sin tur påverka hur proteinet veckar sig samt dess stabilitet
- Den nya laddningen påverkar därmed förmågan att binda sig till andra molekyler som substrat och kofaktorer
- Lösningsmedelsmiljön kan påverka interaktionen mellan proteinet och omkringliggande vattenmolekyler
- Hydrofoba interaktioner mellan opolära sidokedjor i aminosyror kan störas i polära lösningsmedel
54
Denaturering
Denaturering är en process där ett protein förlorar sin 3D struktur och således sina egenskaper.
55
Vad kan vara en anledning till denaturering?
Förändring av
- pH
- Temperatur
- Närvaro av vissa kemikalier
55
Vad leder denaturering till?
Denaturering leder till att de icke-kovalenta bindningarna bryts, alltså:
- Vätebindningar
- Van-der-waals-bindningar
- disulfidbryggor
- Hydrofoba interaktioner
I vissa fall är denaturering reversibelt och proteinet kan återfå sin funktion och struktur om denatureringsmiljön återgår till proteinets optimala miljö.
Kan också vara irreversibelt
56
Hur definieras en kosts proteinkvalite?
Proteinkvaliten definieras av kostens innehåll av essentiella aminosyror.
57
Vad är membranproteiners funktion?
Membranproteiner fungerar som kanaler, transportörer eller receptorer.
Gemensamt för all membranprotein är att de har en hydrofob del som låter de interagera med den hydrofoba insidan membranet.
Vissa av de har en hydrofil del som gör att de kan interagera med den vattenhaltiga miljön på insidan eller utsidan av cellen.
De hydrofila delarna kan antingen vara delar av proteinerna på membranytan eller i form av kanaler eller porer som släpper förbi molekyler genom membranet
57
Vilka två typer av membranprotein finns det?
- Integrala membranprotein, de knyts permanent till cellen
- Perifera membranprotein, knyts temporärt till cellen
58
Membranprotein
Membranprotein är en stor grupp proteiner i cellmembranet
58
Vad ger proteinpoäng?
Innehåll och biotillgänglighet av första begränsade aminosyra i förhållande till dagsbehov ger proteinpoäng
59
Första begränsade aminosyran
Den essentiella aminosyra som finns i minst mängd i förhållande till dagsbehovet benämns första begränsade aminosyra
60
Essentiella aminosyror
De aminosyror som kroppen inte själv kan syntetisera och som vi därför behöver få i oss via maten
61
Vilka essentiella aminosyror är grenade
3 stycken essentiella aminosyror är grenade:
- valin
- Leucine
- Isoleucine
de är opolära
62
Vilka är de essentiella aminosyrorna?
- Valin
- Leucine
- Isoleucine
- fenylalanine
- Metionin
- Lysine
- Threonine
- Tryptofan
63
Hur påverkas en reaktion av sitt enzym?
Ett enzyma sänker den aktiveringsenergi som krävs för att en reaktion ska starta.
- Reaktionen katalyseras i båda riktningar, alltså produkt till substrat också vilket gör att jämvikten inte påverkas/förskjuts
64
Vad leder sänkt aktiveringsenergi till?
Sänkt aktiveringsenergi leder till ökad reaktionshastigheten pga den minskade mängden energi som krävs för att reaktionen ska ske.
När aktiveringsenergin uppnåtts bildas ett övergångstillstånd som är ett ämne som annars inte existerar utan den tillagda energin, eftersom den är för instabild/reaktiv och därmed hade reagerat direkt.
65
Vad sker omvandlingen från substrat till produkt?
Sker i det aktiva sätet/ytan.
Det är en ficka bildat från proteinets veckning.
66
Entalpi
Entalpi är den energi som finns lagrad i ett ämne.
66
Vad menas med att enzymer har specificitet?
Olika enzym är veckade olika så en viss tpy av enzym kommer endast kunna katalysera specifika reaktioner med ett eller några få substrat.
67
Hur påskyndar ett enzym en reaktion?
Ett enzym påskyndar en reaktion genom at hitta allternativa reaktionsvägar som är mindre energikrävande
68
Vmax
En reaktions maxhastighet
68
Entropi
Entropi är graden av oordning i ett ämne, förenklat är entropi kvaliteten på ennergin.
Lägre entropi innebär stabilare ämne.
69
Gibbs fria energi
Gibbs fria energi är den energi som finns tillgängligt för att driva en kemisk reaktion.
Negativt delta G, negativt värde i skillnad i Gibbs fria energi indikerar att processen är spontan och kan ske utan tillförsel av extra energi. Detta eftersom substrat går mot lägre energiinnehåll då det omvandlas till produkt. Ett positivt värde indikeraratt energi behöver tillföras för att en reaktion ska ske. När Delta G ligger på 0 är systemet i jämvikt
70
Km/Michaeliskonstanten
Berättar ett substrats affinitet (villighet att binda). till ett visst enzym.
Det är ett mått på vad substratkoncentrationen är vid Vmax/2
71
Olika enzymer fungerar bra i olika förhållanden, när fungerar enzymerna i lysosomen som bäst?
i pH 5
71
Hur påverkas proteiners struktur av förändring i exempelvis pH eller temperatur?
Proteinets struktur påverkas genom att bindningarna i polypeptidkedjan blir svagare (eller starkare om man ändrar miljön för att nå ett enzyms optimum).
Detta leder i sin tur till att enzymerna får sämre katalytisk förmåga, så om substratkoncentrationen är densamma kommer reaktionshastigheten att avta. Därmed sjunker vMax.
Även Km värdet kan påverkas i vissa reaktioner.
72
Hur kan enzymaktivitet påverkas av inhibitorer och aktivatorer?
Det finns både reversibel och irreversibel form.
- Irreversibla inhibitorer gör så att enzymets katalyserande förmåga permanent förstörs
Reversibla inhibitorer kan delas in i två grupper:
- Kompetitiva reversibla inhibitorer
- icke-kompetitiva reversibla inhibitorer
Kompetitiva reversibla inhibitorer tävlar med med substratet eftersom de båda binder till samma aktiva säta i enzymet.
När inhibitorn binder istället för substratet så inhiberas reaktionen. vMax kan fortfarande uppnås om man höjer substratkoncentrationen för att konkurrera bort inhibitorerna. Därför ökar Km.
Icke-kompetitiva binder till ett annat säte på enzymet än substratet, så de konkurrerar inte direkt med varandra. Efter den icke kompetitiva inhibitorn binder sig till enzymer kommer substratet inte kunna ge upphov till en reaktion med hj'älp av enzymet. Här kommer Km värdet förbli detsamma eftersom substratet fortfarande har samma affinitet men Vmax kommer sjunka eftersom enzymets katalyserande effekt förändrar när en icke-kompetitiv inhibitor binder.
73
At tolka michaelis-menten-ekvationen
- Mycket låg substratkoncentration leder till att reaktionshastigheten är direkt proportionell mot Substratkoncentrationen
- Mycket hög substratkoncentration leder till att reaktionshastigheten är maximal (vMax) oberoende av substratkoncentrationen, alla enzymer är mättade på substrat
- Km = substratkoncentrationen när reaktionshastigheten är hälften av vMax
73
Allosterisk reglering
Allosteri är när inbindningen på en plats i en molekyl påverkar affiniteten på en annan plats i molekylen.
När allosteri regleras kallas det allosterisk reglering.
74
Vad händer när ett enzym regleras allsoteriskt?
När ett enzym regleras allosterisk kommer det ge upphov till en sigmoid kruva istället för en hyperbol (som man får med michaelis-mentel-kinetiken).
Detta pga att allostera enzymers reaktionshastighet plottas mot substratkoncentrationen.
Ett exempel på detta är när enzymet fosfofruktokinas katalyserar reaktionen där fruktos-6-fosfat fosforyleras igen till fruktos-1-6-bifosfat
75
Kovalent modifiering
Kovalent modifiering är en process där kemiska grupper eller molekyler binder till enzymer genom att kovalenta bindningar modifierar deras aktivitet/funktion. Detta kan ske på två sätt:
- En modifierad grupp läggs till på en befintlig aminosyra på enzymer
- En befintlig aminosyra modifieras och en grupp läggs till eller tas bort
76
Proteolytisk klyvning
Proteolytisk klyvning innebär att en bit av ett enzym klipps av genom proteolys (sönderdelning av polypeptid till mindre peptider, irreversibel), eller så kan t.ex en fosfatgrupp läggas på genom fosforylering (reversibel). I båda fallen påverkas enzymets katalytoriska förmåga.
77
Isoenzym
Enzymer som skiljer sig i aminosyrasekvens men som ändå katalyserar samma reaktion.
78
Zymogen
Inaktivt förstadium till enzymet. Kallas även proenzym. Måste aktiveras för att kunna katalysera en reaktion. Vanligt i magtarmkanalen.
78
Vad finns det för andra sätt att reglera enzymaktivitet?
- Genaktivering
- Nedbrytning
Enzymaktivitet kan regleras genom reglering av enzymmetabolismen dvs ökad nedbrytning av enzymen kommer minska enzymaktivitet medan minskad nedbrytning kommer öka enzymaktiviteten. Enzymer vars gener uttrycks mindre kommer således bli mindre aktiva och vice versa.
79
Vad innebär det för ett enzym som saknar kofaktor?
Enzym som saknar kofaktorer kan enbart katalysera reaktioner genom egenskaper som finns hos aminosyrorna den är uppbyggd av.
80
Vad gör en kofaktor?
En kofaktor binder till ett enzym och bidrar till dess katalytiska förmåga och kan således förbättra den genom att ha egenskaper som saknas hos de 20 aminosyrorna
81
Apoenzym
Ett funktionellt inaktivt enzym
82
Holoenzym
Aktiva formen av ett enzym med koenzym bundet till kofaktorn
83
Vilka två grupper delas kofaktorer in i?
- Mindre organiska molekyler (kallas koenzym, ex NAD+ eller FAD)
- Joner (oftast metalljoner)
84
Vad består hemoglobinmolekyler av?
- 4 subenheter
- 2 st alfa och 2 st beta
De paras ihop alfa-beta i s.k dimerer
85
Vad händer när syre inte är bunder till hemoglobinet?
När syre inte är bundet till hemoglobinet kommer hemoglobinet anta en T-konfiguration.
I syrefattiga miljöer i kroppen kommer det finnas mer vätejoner och koldioxid. Vätejoner kommer stabilisera T-formen och affiniteten för syre kommer därmed minska.
Koldioxid kan gå in och binda till den terminala aminogruppen i hemoglobinkedjan som också stabiliserar T-formen.
85
Vad händer när syre binder till en subenhet i hemoglobinet?
Då kommer de andra subenheterna påverkas genom alloster reglering och därmed få högre affinitet för syre.
För varje syre som släpper kommer således hemoglobin få en lägre affinitet för syre.
Finns även andra molekyler utöver syre som kan reglera hemoglobin allosteriskt.
86
2-3-bisfosfoglycerat
2-3-BPG är en anna molekyl vanligt förekommande i en röd blodcell och är en biprodukt av glykolysen.
Det är en kraftigt negativ molekyl som binder till en positiv ficka mellan subenheterna.
När detta sker kommer T-formen stabiliseras och affiniteten för syre minska. Det blir lättare att släppa ifrån sig syre.
87
Sickelcellanemi
När en glutaminsyra i HbA substitueras mot en valin får man sickelcellanemi (HbS).
88
Heterozygot sickelcellanemi
Heterozygot sickelcellanemi är mildare och ger ett visst skydd mot malaria. detta eftersom om endast en del av ens hemoglobin har en sådan mutation kan röda blodceller fortfarande fungera men halveringstiden blir kortare. Så malariaparasiternas plasmodium som har sin livscykel i röda blodceller tror man inte hinner med sitt varva och det blir då svårare för malarian att få grepp.
88
Vad innebär den homozygota formen av sickel cell anemi?
Den innebär att man har substitutionen överallt och det är en allvarligare form av sjukdomen. Aminosyresubstitutionen gör så att hemoglobinmolekyler binder till varandra och bildar en hydrofobisk ficka och hemoglobinet tappar sin funktion. Röda blodceller får då en konstig struktur som gör att de inte är bra på att bära syre och är mer benägna att bilda små proppar i kappilärerna.
- Man får små mikroinfarkter och ont u huvudet
89
Methemoglobinemi
Methemoglobinemi innebär att järnjonen (Fe2+) i hemoglobinet oxideras till Fe3+ och inte längre kan binda till syre.
Detta kan uppstå vid förekomst av gifter. Kroppen kan själv reparera detta med enzymet NADH-cytokrom-b5-reduktas som reducerar tillbaka järnet till Fe2+. Men om man har dysfunktionellt enzym kan det leda till nedärvd problematik och ge cyanos (blå hand). det benämns choklad-cyanos.
90
Vilka olika enzymklasser finns det?
- oxidoreduktaser
- Transferaser
- Hydrolaser
- Lyaser
- Isomeraser
- Ligaser
- Translokaser
91
Oxidoreduktaser
oxidations-reduktions-reaktioner
92
Transferaser
Flyttar funktionella grupper från molekyl A till molekyl B (separata molekyler
92
Hydrolaser
Hydrolys av substrat, en molekyl klyvs i 2 delar med hjälp av vatten
93
Lyaser
Klyver kolbindningar genom eliminering (C-C, C-O eller C-N)
94
Isomeraser
Rearrangerar atomer inuti en molekyl
95
Ligaser
Sammanfogar två molekyler, karboxylaser använder koldioxid som substrat
96
Translokaser
Protein som underlättar transport av en annan molekyl över ett membran
97
Förklara mekanismer och betydelse av proteinnedbrytning (Sambanden ubiquitinering-proteasom)
När ett protein ska brytas ned märks det av ubiquitin för att proteosomerna ska bryta ned det. Detta kan göras av 2 anledningar.
- Proteinet är felveckat och behvöer brytas ner för at inte bilda toxiner
- De transamineras och deamineras och kolskelettet används för glykolys, glukoneogenes eller ketogenes beroende på om det är glukogena eller ketogena aminosyror
98
Nukleotider
Består av en kvävebas (en purin och en pyrimidin), en sockermolekyl och en eller flera fosfatgrupper.
- Puriner: A eller G
- Pyrimidiner: C, U eller T
Nukleotider kan bilda DNA- och RNA strängar. De har även en viktig energilagrande funktion, som ex adenosintrifosfat (ATP).
DNA innehåller sockret deoxiribos och RNA innehåller Ribos.
99
Vitaminer
Vitaminer är organiska molekyler som inte kan tillverkas i tillräcklig mängd av människan, därför måste vi få i oss den via födan. Om inte kan det leda till vitaminbrist.
100
Vitamin A (retinol)
- Komponent i Rhodopsin, ögats fotoreceptorer
- I formen retinsyra, involverad på gennivå, celldifferentiering
100
Vilka fettlösliga vitaminer finns det? Och vart lagras de?
- Vitamin A
- Vitamin D
- Vitamin K
- Vitamin E
Dessa lagras i kroppens fettlager och det går att ta för mycket av fettlösliga vitaminer.
De ska inte tas om det inte finns behov för det
101
Vitamin D
Hormon
- 1,25-dihydroxicholecalciferol (calcitriol) reglerar Ca2+-nivåerna i blodet - nödvändigt för beninlagring
102
Vitamin E
Komponent i cellmembranets antiooxidantskydd
103
Vitamin K
Nödvändig för blodkoagulation:
Karboxylering av Glu -> gamma-karboxy-Glu som kan binda Ca2+
104
Vilka vattenlösliga vitaminer finns det?
- Vitamin B (finns 8 st olika vitamin B)
- Vitamin C
Dessa tas lätt upp av kroppen och lagras inte, överskott utsöndras i urinet.
105
B-vitaminer
B-vitaminer är kofaktorer , alltså de behövs i alla delar av ämnesomsättningen för att enzymer som nyttjar vitaminer ska fungera
106
Kofaktor
Kemisk förening som binder till enzym för att bidra till deras katalytoriska förmåga
107
B1, Tiamin
Omvandlar pyruvat till acetyl-coA som sedan går in i citronsyracykeln. Brist leder till hämmad energiproduktion och vissa sjukdomar
108
Vad är Tiamins kofaktor?
Tiamin-pyrofosfat (TPP), den aktiva formen av tiamin
109
Vad kan brist på Tiamin/vitamin B1 leda till för sjukdomar?
- Torr beri-beri, ansamling av pyruvat som gör att kroppen bildar laktat i cytoplasman istället. Cellen försuras och det leder till perifer kärldilatation i försök att reglera pH vilken i sin tur leder till ödembildning som leder till hjärtsvikt. Det finns både våt och torr beri-beri, torr är långsammare process
- Wernickes encefalopati, associerad med missbruk och dålig kost ger en skadebild som liknar torr beri-beri där man konstaterar låg tiaminstatus
109
B2, riboflavin
Används i elektrontransportkedjan, bildar FAD eller FADH2. Riboflavinbrist är inte associerad med någon sjukdom. Detta tror man är pga att även i bristfällig kost så finns riboflavin i relativt hög mängd i förhållande tillskillnad från många andra vitaminer
110
B2, riboflavin kofaktor
FAD
111
B3, Niacin
Bildad NAD+, Elektrontransport. Påverkar ATP produktionen. Vid brist får man energibrist i vävnaden. Drabbar främst celler som ofta nybildas, ex amgtarmkanalen elelr hudepitel.
112
Vitamin B6, pyridoxin
Kofaktor i aminotransferaser, exempelvis transaminationer i ämnesomsättningen, ger allvarliga problem vid brist
113
Vitamin B5, pantotensyra
Komponent i Coenzym A. Detta finns i nästan allt man äter så det händer sällan att man har brist på det
113
Vad kan brist på Niacin/vitamin B3 leda till?
- Pellagra
- Dermatit
- Demens
- Diarre
Detta förekommer ofta endemiskt, alltså geografiskt eller sociokulturellt begränsat
114
Vitamin B9, folsyra och vitamin B12, kobalamin
Överföring av en-kolgrupper. De är nödvändiga för att bilda bl.a tymin och således bilda DNA. Vid brist kan en gravid kvinna få ökad risk för ryggmärgskador som ex ryggmärgsbrock (spina bifida) hos fostret. Man kan även få perniciös anemi för att man inte korrekt kan bilda röda blodkroppar.
114
Vitamin B7, biotin
Glukoneogenes, påfyllning till citronsyracykeln, fettsyntes. Brist på detta är också väldigt ovanligt.
Funktion: Karboxyleringsreaktioner
115
C-vitamin
Hydroxylering av kollagen. Inblandad i tillverkningen av katekolaminer (signalsubstanser). Vid brist får man lättare blåmärken och blöder i tandköttet enklare. Brist kan leda till skörbjugg
116
Mineraler
Oorganiskt/icke organiskt ämne (dvs ämne utan kol).
117
Vilka viktiga mineralämnen finns det hos människan?
- Kalcium, Ca
- Zink, Zn
- Järn, Fe
- Jod, I
- Magnesium, Mg
- Selen, Se
118
Zink
Viktig strukturell funktion i många proteiner
119
kalcium
Viktig för benbildning och blodkoagulation
120
Järn
Hemoglobin, elektrontransportkedjan
121
Jod
ingår i thyroideahormon
122
Magnesium
Viktig för att stabilisera ATP struktur
123
Selen
Komponent mot antioxidantskydd, bildar selenocysteiner i protein
124
