le noyau Flashcards

(34 cards)

1
Q

définition noyau

A
  • masse compacte

- centre ou ossature de certaines choses

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2
Q

généralités noyau

A
- cellules humaines nuclées (possèdent un noyau)
=> sauf hématies et kératinocytes
- 1 seul noyau par cellule
=> sauf hépatocyte (multinuclée)
=> sauf myocyte (syncytium = ensemble de cellules fusionnées)
- forme, volume et position variables
- organite le plus volumineux
- ne flotte pas dans le cytoplasme
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Q

Environnement du noyau

A
  • enveloppe nucléaire (difficile à observer)
  • pores nucléaires (impossibles à observer)
  • nucléoles “corpuscules sphériques”
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Q

Définition enveloppe nucléaire

A
  • membrane du noyau : citerne du RE => sépare le nucléoplasme du reste de la cellule
  • face nucléaire : support fibreux de lamines, interagit avec les histones et la chromatine
  • face orientée vers le CP : en continuité avec le RER, porte des ribosomes, en lien avec le cytosquelette (permet à la cellule de bouger)
  • protéines de liaison : encrent le RE au cytosquelette
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5
Q

Structure et fonction du noyau

A
  • filaments intermédiaires (FI) : cytosoliques (forment la corbeille périnucléaire) ou nucléaires (périphériques=lamines et autres protéines de la matrice)
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6
Q

Définition matrice nucléaire

A
  • ensemble du matériel nucléaire sauf l’ADN
  • squelette fibreux périphérique : filaments de lamines (forme et structure le noyau) => interaction avec enveloppe+chromatine, impose la formation de l’enveloppe
  • réseau fibreux du nucléoplasme (majeure: protéine NuMA)
  • les nucléoles ne contiennent pas de protéine NuMA
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7
Q

Squelette fibreux de laminine

A

assemblage en maille carrée

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8
Q

Caractéristiques lamines

A
  • classe V des FI
  • rôle central dans la communication du noyau
  • 3 types de lamine (A,B,C)
  • interactions :
  • pores nucléaires
  • protéines de l’enveloppe nucléaire (INM)
  • protéines de la matrice
  • chromatine (forme compactée de l’ADN)
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9
Q

ONM et INM

A
  • membrane nucléaire externe

- membrane nucléaire interne

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10
Q

pathologies liées au squelette du noyau

A

Syndrome d’Hutchinson-Gilford ou progeria :
- rare : 1/8millions
- vieillissement accéléré débutant précocement chez l’enfant
- mutation -> site donneur d’épissage -> lamine A tronquée non fonctionnel
Comment l’étudier?
- prélèvement -> reprogrammation en hiPSC -> différenciation en type cellulaire affecté
Autres laminopathies :
- affections cardiaques

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11
Q

Le nucléole

A
  • zone du nucléoplasme fortement condensée, sans membrane
  • organisateur nucléolaire, ensemble des gènes répétés codant pour l’ARNr
    Deux zones :
  • fibrillaire (zf)
  • granulaire (zg)
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12
Q

Quelles sont les caractéristiques de deux zones ?

A
  • zf : transcriptions actives, multiples des gènes codant pour l’ARNr précurseur, centrale
  • zg : accumulation de ribonucléoprotéines (ARN, sn ARN), constituant des SU des ribosomes, diffusion des nouvelles transcriptions
    => PAS DE RIBOSOMES COMPLETS (entiers dans le CP)
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13
Q

ADN

A
  • 2.5 m dans un noyau de 5μm
  • nécessité de compaction
  • 2 états d’organisation : hétérochromatine et euchromatine
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14
Q

Quels sont les états de l’ADN pendant l’interphase?

A
  • hétérochromatine : ADN condensé
  • euchromatine : ADN peu condensé en grandes boucles
    => passage réversible
    => état synchronisé avec le cycle cellulaire
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15
Q

Caractéristiques de l’interphase

A
  • réplication
  • réparation
  • transcription
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16
Q

Caractéristiques mitose

A
  • condensation sous forme de chromosomes

- séparation

17
Q

Chromatine

A
  • repliements successifs :
    1) double hélice
    2) nucléosome : enroulement d’ADN autour d’histones (cœur protéique) -> succession de nucléosomes = aspect de collier de perles
    3) organisation en fibres chromatiniennes = sorte de solénoïde de nucléosomes
18
Q

histones

A
  • petite taille : 100 à 200 aa
  • riches en aa BASIQUES (Lys, Arg)
  • interactions avec l’ADN = chargé négativement et les protéines de l’enveloppe nucléaire
  • classification histones nucléosomiques : H2A, H2B, H3, H4 et histone H1
19
Q

modifications des histones

A
  • domaine N-ter : acétylation,méthylation (Lys) et phosphorylation (Ser)
  • domaine C-ter : ubiquitinylation (Lys)
    => modification du degré de condensation de l’ADN (condensé = inaccessible)
  • directement : niveau de compaction
  • indirectement : “marques” permettant le recrutement de protéines capables de modifier la structure de la chromatine
    => ex : acétylation : transcription
20
Q

chromatine et matrice nucléaire

A
  • protéine non-histone : contrôle de l’organisation et du métabolisme de l’ADN
  • organisation des boucles d’ADN (lors de réplication et transcription)
21
Q

mitose : remodelage de l’ADN

A
  • 23 paires chez l’Homme (22 autosomes + 1 sexuelle)
  • centromère : étranglement
  • 2 bras : court/long
  • classification par taille
22
Q

largeur de l’ADN

23
Q

mitose : remodelage du noyau

A
  • lamine dimérique phosphorylée dissociée
  • MPF : complexe de protéines kinases
  • noyau interplasmique -> destruction du réseau de lamines -> métaphase -> début de télophase
24
Q

Rôles et besoins du noyau

A
Rôles :
- contenir/répliquer l'ADN
- produire l'ARN
Besoins :
- protéines (effecteurs)
- nucléotides
- métabolites (ions par ex)
25
Pores nucléaires
- structures protéiques - 3000 à 4000 (1/3 de la surface) => très nombreux canaux de communication entre le CP et le noyau - 2 anneaux ancrés sur les 2 faces de l'enveloppe comportant 8 SU protéiques : * anneau CP * anneau nucléoplasmique + petit anneau formant un "panier" - 1 canal central lié aux anneaux par 2 ensembles de 8 bras radiaires
26
Voies du transport nucléo-CP
- canaux latéraux : * transport passif * ne nécessite pas d'énergie * petites molécules (<50kDa) - canal central : * transport actif * énergie dépendant (ATP) * macromolécules
27
Quels sujets passent du CP au noyau? inversement?
``` CP->noyau : - polymérases - histones - facteurs de transcription Noyau->CP : - ARN - facteurs de transcription ```
28
Le transport nucléo-CP est
bidirectionnel
29
transporteurs nucléo-CP
1) reconnaissance/fixation 2) translocation 3) libération/recyclage
30
importation des protéines
1) reconnaissance d'une séquence peptidique : - signal NLS - basique - unique ou multiple - indispensable - transporteur/adaptateur : importine 2) translocation : - interaction importine - pore - transfert ATP dépendant 3) Recyclage : - dissociation du complexe Ran GTP fixée par l'importine - sortie du complexe importine - Ran - hydrolyse du GTP - libération de l'importine
31
exportation des protéines
1) reconnaissance : - signal NES - transporteur/adaptateur : exportine 2) translocation 3) recyclage : - dissociation du complexe par hydrolyse du GTP - libération de l'exportine et de la protéine - Ran GDP retourne dans le noyau GDP est remplacé par un GTP
32
exportation des ARN
- > concerne tous les ARN, exportés de la même façon => pour un complexe protéique et grâce au Ran GTP - > sous forme de ribonucléoprotéines 1) reconnaissance : - cap 5' - séquence NES des protéines associées - récepteur/adaptateur : exportine (associée à la Ran GTP) 2) translocation 3) recyclage : - libération par hydrolyse du GTP, retour de l'exportine et de Rang GDP
33
régulation des échanges
1) disponibilité des éléments transportés - modulation du signal NLS/NES (masquage(CP) ou démasquage (translocation) avec ou sans ligand - activation par phosphorylation/déphosphorylation 2) disponibilité des facteurs associés - contrôle spacio-temporel - Ran GTP nucléaire - Ran GDP cytoplasmique => complexez avec adaptateurs formés au bon endroit => ralentir/bloquer/changer la dynamique du cycle de la Ran GTP 3) Contrôle du nombre de pores - nb ↗ communication ↗
34
Exemples pour comprendre le système
- si blocage de l'hydrolyse = tout peut sortir mais rien ne rentre après - si blocage de l'exportation des Ran = accumulation dans le noyau, il en manquera à l'extérieur