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Biochimie > Les protéine et leurs structures > Flashcards

Les protéine et leurs structures Flashcards

1
Q

Comment sont reliés les AA qui constituent les protéines ?

A
  • liaison simple
  • liaison covalente : peptidique et pont disulfure.
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Q

Quels sont les liaisons simple qui relient les AA entre eux ?

A
  • Interaction de Van der Waals
  • électrostatiques
  • hydrogène
  • hydrophobes
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3
Q

Quels AA ne présente pas de carbone asymétrique ?

A

GLYCINE

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4
Q

Quels AA ont plusieurs C* dans leurs structure ?

A
  • Thréonine
  • Isoleucine
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Q

A quelle série appartiennent les AA naturels ?

A

série L

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6
Q

Quels sont les caractéristiques des AA protéinogènes ?

A
  • ils sont 20
  • rangé en 3 classes : apolaire, polaire neutre et polaire ionisable.
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7
Q

Décrire le métabolisme des AA ?

A
  • 9 sont essentiels : His , Leu, Thr, Trp, Phe, Val, Met et Ile.
  • procuré via alimentation
  • le reste est synthétisé par glycolyse, cycle de Krebs, voie des pentoses phosphate.
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8
Q

Quels sont les AA à cycles aromatiques ?

A
  • Phénylalanine
  • Tyrosine
  • Tryptophane
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9
Q

Quels sont les caractéristiques de la Glycine ?

A
  • apolaire
  • aliphatique
  • pas de C*, pas stéréoisomère
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10
Q

Quels sont les caractéristiques de l’Alanine ?

A
  • Radical méthyle
  • aliphatiques
  • apolaire
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11
Q

Quels sont les caractéristiques de la Valine ?

A
  • isopropyle aliphatiques
  • essentiels
  • apolaire
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12
Q

Quels sont les caractéristiques de la Leucine ?

A
  • CH²-isopropyle aliphatiques
  • essentiels
  • apolaire
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13
Q

Quels sont les caractéristiques de l’isoleucine ?

A
  • isomère de la leucine, aliphatiques
  • possède un 2ème C*
  • essentiels
  • apolaire
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14
Q

Quels sont les caractéristiques de la méthionine ?

A
  • atome de souffre en bout de chaîne lié à un CH3.
  • donneur de méthyle
  • peu fréquent dans les protéines
  • essentiels
  • apolaire
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15
Q

Quels sont les caractéristiques de la proline ?

A
  • seul AA avec amine II
  • 3 C cyclisé
  • bloque rotation des prots
  • apolaire
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16
Q

Quels sont les caractéristiques de la phénylalanine ?

A
  • cycle aromatique hydrophobe
  • absorption dans l’UV ( 260 nm )
  • essentiels
  • apolaire
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17
Q

Quels sont les caractéristiques du Tryptophane ?

A
  • pyrrole + benzène = indole
  • absorbe dans l’UV ( 280 nm )
  • essentiels
  • apolaire
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18
Q

Quels sont les 6 AA polaires neutres ?

A
  • Sérine
  • Thréonine
  • Tyrosine
  • Cystéine
  • Glutamine
  • Asparagine
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19
Q

Quels sont les caractéristiques de la Sérine ?

A
  • R = alanine + OH
  • phosphorylable
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20
Q

Quels sont les caractéristiques de la Thréonine ?

A
  • homologue hydroxylé de la valine
  • OH II
  • 2 C*
  • essentiels
  • phosphorylable
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21
Q

Quels sont les caractéristiques de la tyrosine ?

A
  • aromatiques
  • phénylalanine + OH = phénol
  • pas de liaison H
  • Absorbe à 275 nm
  • phosphorylable
22
Q

Quels sont les caractéristiques de la cystéine ?

A
  • carbone + fction Thiol
  • forme un SS : liaison covalente forte
23
Q

Quels sont les caractéristiques de la glutamine ?

A
  • forme amide de l’a.glutamique
  • termine par un fonction carboxylique amidifié par mol d’ammoniac.
24
Q

Quels sont les caractéristiques de l’asparagine ?

A
  • forme amide de l’acide glutamique
  • termine par fonction carboxylique amidifié par mol d’ammoniac.
  • participe à la N-glycosylation.
25
Q

Quels sont les AA polaires ionisables ?

A
  • acide glutamique
  • acide aspartique
  • lysine
  • arginine
  • histidine
26
Q

Quels sont les caractéristiques de l’acide glutamique ?

A
  • carbone suivi d’une fonction carboxylique
  • pKa = 4,1
  • complètement ionisé = COO- au PH physiologique
27
Q

Quels sont les caractéristiques de l’acide aspartique ?

A
  • carbone suivi d’une fonction carboxylique
  • pKa = 3,9
  • ionisé à PH physiologique
28
Q

Quels sont les caractéristiques de la Lysine ?

A
  • AA basique
  • chaîne de 4C
  • essentiels
  • pKa = 10,5
29
Q

Quels sont les caractéristiques de l’arginine ?

A
  • AA basique
  • 3C plus un noyau de guanidium
  • pKa = 12,5
30
Q

Quels sont les caractéristiques de l’histidine ?

A
  • carbone et noyau imidazole
  • pKa = 6
  • basique faible
  • essentiels
31
Q

Qu’es que la structure primaire ?

A
  • séquence d’AA
  • lié par liaison peptidique : entre groupe carboxyle et groupe aminé.
  • liaison polaire
32
Q

Comment se détermine la charge globale des AA ?

A

charge globale se fait via les chaînes latérales.

33
Q

Quels sont les caractéristiques de la liaison peptidique ?

A
  • plane, rigide et polaire
  • stabilisé par résonnance
  • nombre limité de conformation spatiale
34
Q

Qu’es que l’angle oméga ?

A
  • angle de torsion entre OC-NH
  • 2 valeurs cis 0° et trans 180°
  • config trans plus durable
35
Q

Qu’es que l’angle phi et psi ?

A
  • angle rotation autour de Ca-NH et Ca-CO
  • 2 types de rotation
  • fixe pour une structure secondaire
36
Q

Qu’es que le clivage ?

A

rupture de la liaison peptidique grâce à des agents biologiques ou chimique. Coupe juste après le C=O de la liaison peptidique.

37
Q

Qu’es que la trypsine ?

A
  • agent enzymatique
  • coupure après Lysine ou Arginine
38
Q

Qu’es que la chymotrypsine ?

A
  • agent enzymatiques
  • coupure après : leucine et méthionine et les AA aromatiques
39
Q

Qu’es que le BrCN ?

A
  • agent enzymatiques
  • coupe après méthionine
40
Q

Quels sont les caractéristiques des hélices alpha ?

A
  • répétitive et régulière
  • 13 atomes forment une boucle fermée par des liaison hydro entre n et n+4
  • tour d’hélice vaut 5,41 compte 3,6 AA
  • phi et psi valent : -57° et -47°
  • structure secondaire la + fréquente
41
Q

Quels sont les caractéristiques des feuillets beta ?

A
  • régulier et répétitif
  • chaîne lat en dessous ou au-dessus du plan du feuillet
  • antiparallèle est le plus stable
  • plus rigide que les hélices
42
Q

proQuelles sont les caractéristiques des boucles et des coudes ?

A
  • structure n régulière et n répétitive
  • connexion des structures régulières
  • coude : possède quelque résidus, stab par liaison hydrogène
  • boucle : env 20 résidus, souvent en bout de protéine pour faire des liaison H
43
Q

Quels AA favorisent les hélice alpha ?

A

Alanine

44
Q

Quels AA déstabilisent les hélice alpha ?

A
  • glycine
  • proline
45
Q

Quels AA favorisent les feuillets beta ?

A

Valine

46
Q

Quels AA défavorisent les feuillets beta ?

A
  • glycine
  • proline
  • alanine
47
Q

Quels AA favorisent les coudes ?

A
  • glycine
  • proline
48
Q

Quels AA défavorisent les coudes ?

A
  • alanine
  • valine
49
Q

Qu’es que des motifs ?

A

combinaison de structures secondaire

50
Q

Qu’es qu’un domaine ?

A

association de motif qui apportent une fonction commune aux protéines

51
Q

Qu’es qu’une structure secondaire ?

A
  • structure 3D d’une prot monomérique
  • déter par séquence primaire, maintenue par liaison faible
52
Q

Qu’es qu’une structure quaternaire ?

A
  • structure 3D d’une protéine multimérique
  • maintenue par liaison faible et ponts disulfures

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