Les protéines + enzyme + petit mini début métabolisme Flashcards
credit: BlackPanther (159 cards)
1
Q
Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en _ niveaux
A
4
2
Q
Qui suis-je (QSJ)? Structure de la protéines suivant un enchaînement linéaire d’acides aminés
A
structure primaire
3
Q
Les AA sont reliés par des liens peptidiques. L’extréminité ___ s’attache à l’extrémité ___
A
n-terminale
c-terminale
4
Q
Quel est le groupement N-terminale ?
A
NH2
5
Q
Quel est le groupement C-terminale ?
A
carboxyle COOH
6
Q
Une mutation dans l’ADN impique une modification de quelle structure des protéines ?
A
primaire
7
Q
VF ? Une mutation sur une protéine ne doit jamais être propagée
A
FAUX
Les mutations bénéfiques vont être propagées
8
Q
L’hémoglobine est un ___ car composé de 4 chaînes peptidiques
A
Tétramère
9
Q
Nommer un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure primaire
A
Anémie falciforme (HbS)
10
Q
Avec l’anémie falciforme, il y a un changement __ en position Beta-6
A
d’1 AA
11
Q
Dans l’anémie falciforme, à cause de la ___ des molécules d’hémoglobine type S, il y a modification de la forme des érythrocytes
A
Polymérisation
12
Q
Décrire la conséquences sur les capillaires sanguins de l’anémie falciforme
A
Va entraîner des bouchons dans les capillaires sanguins. L’oxygénation ne se fera alors pas de manière uniforme.
Ainsi, diminution de l’irrigation dans les capillaires sanguins.
13
Q
VF ? Dans l’anémie falciforme, les érythrocytes ne se renouvellent jamais, donc les idvus atteints ne peuvent jamais voir leur condition s’améliorer
A
FAUX
Cycle de vie des érythrocytes passe de 120 à 60 jrs
14
Q
La structure primaire a un caractère à __ __ __
A
double liaison partielle.
15
Q
Décrire le caractère à double liaison partielle de la structure primaire.
A
structure rigide et plane en conformation
trans, résonance entre C=O et C=N.
16
Q
La majorité des liens peptidiques ont une conformation
a) trans
b) cis
A
a) trans
17
Q
Que signifie que les liens peptidiques ont une conformation trans ?
A
Les carbones-alpha sont de part et d’autre de la liaison peptidique
18
Q
QSJ ? Je suis la chaîne principale d’une protéine.
A
Squelette peptidique
(atomes participant aux liens peptidiques)
19
Q
Les chaînes latérales des acides aminés sont positionnées
a) trans
b) cis
A
a) trans
20
Q
QSJ ? Plan rigide d’une série d’acide aminé
A
Structure primaire
21
Q
Par quoi sont limités les angles de torsion des chaînes peptidiques ?
A
Encombrement stérique des résidus des acides aminés
22
Q
Nommer 2 types d’arrangements de la chaîne peptidique dans sa structure secondaire
A
Hélice-alpha
Feuillet-bêta
23
Q
Dire par quoi se stabilisent ces arrangements peptidiques
> Hélice α :
> Feuillet β :
A
A
> Hélice α : ponts hydrogènes entre des AA
> Feuillet β : ponts hydrogènes entre des AA
24
Q
VF ? L’hélice alpha contient en moyenne 3.6 AA au total
A
FAUX
12 au total
25
Chaque hélice alpha (strcture secondaire) contient ___ acides aminés par tou
3.6 AA/tr
26
Nommer les 2 configurations possibles pour le feuillet-b.
Les décrire brièvemment
Parallèle : dans le même sens
Antiparallèle : dans les sens inverses
27
Les motifs constituent des structures ___
supersecondaires
28
QSJ? Combinaison particulière de structures secondaires. Par exemple, addition d'une hélice à une boucle.
Structures supersecondaires
29
Hélices et feuillets liés ensemble par des ___ et des ___.
BOUCLES
COUDES
30
QSJ ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine
Structure tertiaire
31
QSJ ? Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures
Structure tertiaire
32
Par quoi est stabilisée la structure tertiaire ? (4)
*Liaisons hydrophobes
*Liaisons peptidiques
*Forces électrostatiques
*Ponts disulfures
33
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
Formation de protéines de + de 200 AA
34
Combien de chaîne polypeptidique contient le domaine protéique ?
1 chaîne polypeptidique
35
VF ? Toutes les protéines n'oont pas nécessairement une structure quaternaire.
VRAI
36
Qu'est-ce qu'une protéine globulaire multimérique ?
assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides
37
Que signifie le 2 dans
Hémoglobine = α2 β2
Décrit le nombre et la position des sous-unités
Donc 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta
38
Donner un exemple de maladie illustrant l'importance de la structure quaternaire
amyloïde ( maladies dégénératives comme alzheimer, etc.)
39
Par quoi est stabilisée la structure quaternaire ? (3)
-Liaisons hydrophobes
- Ponts disulfures
- Ions (calcium, zinc)
40
Rôle des protéines fibreuses
maintien de l’intégrité tissulaire et cellulaire
41
Nommer une particularité des protéines fibreuses à l'inverse des protéines globulaires
Insoluble dans l'Eau
42
LEs protéines fibreuses sont des constituants de ...
la matrice extracellulaire
43
QSJ ? Protéine la plus abondante du corps humain
Collagène
44
Décrire la structure secondaiire du collagène
Hélice alpha particulière car 3 AA/tour
répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l'hydroxyproline
45
QSJ ? Je suis une protéine faisant partie de la superfamille des protéines surenroulées
Kératine
46
La kératine est caractérisées par des répétitions en __ : donc répétitions de 7 AA dans la structure
heptade
47
Pourquoi dit-on que la kératine a une hélice particulière ?
super hélice gauche
48
La kératine est un composant du ___ (filament intermédiaire)
cytosquelette
49
Nommer les proprités enzymatiques (5)
- Catalyseurs biologiques
- Produites par l'organisme pour favoriser les réactions chimiques
- Accélèrent la vitesse d'une réaction
- Restent inchangée
- Grande spécificité : Capacité d'agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats
50
Quel est l'effet sur l'énergie d'activation d'une réaction sans catalyseur ?
L'énergie d'activation est plus importante
51
Les enzymes sont hautement spécifiques dans la liaison avec ___ et dans la réaction ___
avec leur substrat
réaction qu'elles catalysent
52
Par quoi est conférée la spécificité enzymatique ?
Par le site de liaison
53
Expliquer le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique)
immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme. à un site de liaison spécifique
54
Avec le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique), il y a 2 complémentarité. Lesquelles ?
*complémentarité géométrique
*complémentarité électronique
55
Qu'est-ce qu'une enzyme simple ?
*1 seule chaîne polypeptidique
*aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés
56
Qu'est-ce qu'un apoenzyme ?
enzyme sans cofacteur
57
VF ? L'apoenzyme est toujours inactive
VRAI
Ne peut travailler car n'a pas son cofacteur
58
Qu'est-ce qu'un holoenzyme ?
Enzyme qui a besoin d'un cofacteur pour pouvoir travailler
59
Décrire les 2 types de cofacteur enzymatique.
- Cofacteur inorganique : ions métalliques
- Cofacteur organique : Coenzyme
60
VF ? Il est impossible pour une enzyme d'agir seule.
FAUX
Les enzymes seules, peuvent participer à certaines réactions chimiques. PAR CONTRE, Les enzymes seules sont moins efficaces pour catalyser certaines réactions
61
VF ? La structure chimique de l'enzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
FAUX
L'enzyme n'est jamais modifiée
62
VF ? La structure chimique du coenzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent
VRAI
63
Pour compléter la réaction, le coenzyme doit reprendre sa forme initiale. Il est alors ___
regénéré
64
Nommer les 2 catégories de Coenzymes
*Co-substrats
*Groupement prosthétiques
65
QSJ ? Je suis un coenzyme associé de façon transitoire à l'enzyme.
Co-substrat
66
Comment se fait la regénération du co-substrat ?
Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme
67
Le groupement prosthétique est associé de façon __ à l'enzyme. C'est donc une liaison ---
Permanente
covalente
68
Comment se fait la regénération du groupement prosthétique ?
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique
69
Décrire en 2 points le complexe multi-enzymatique
*Constitué de plusieurs enzymes distinctes
*Liaisons non-covalentes
70
QSJ ? Je suis une enzyme inactive, seulement activée suite à un stimulus
Proenzyme
71
VF ? Les proenzymes sont avantageux pour l'organisme
VRAI
L’enzyme est emmagasinée. Suite à un stimulu, l'organisme pourra agir plus rapidement.
72
QSJ ? 2 enzymes qui catalysent la même réaction
Isoenzymes
73
VF ? Les Isoenzymes ont des séquences d'acides aminés identiques
FAUX
74
Les isoenzymes ont des paramètres ___ propres
cinétiques
75
Qu'est-ce que la cinétique enzymatique ?
Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
76
La cinétique enzymatique s'intéresse aux éléments qui influencent la vitesse. Les nommer (2)
*Concentration du substrat, de l’enzyme
*Conditions réactionnelles (pH, température)
77
La cinétique enzymatique caractérise ___ d'une enzyme
efficacité
78
Si la [substrat] est haute, la réaction se fait beaucoup (plus/moins) rapidement
plus
79
Nommer les 3 grands facteurs infuençant les réactions enzymatiques
*Concentration du substrat
*Température
*pH
80
Quelle est la température optimale pour les réactions enzymatiques ?
Optimale entre 35°C et 40°C
81
Au delà de __ degrés celsius, il y a dénaturation des enzymes (destruction des structures)
40o C
82
Quelles sont les 2 affections du pH sur les réactions enzymatiques ?
*Affecte la vitesse réactionnelle
*Affecte la dénaturation de l’enzyme
83
QSJ ? Équation décrivant la variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat
Équation de Michaelis-Menten
84
Les cofacteurs inorganiques sont des __ __
ions métalliques
85
Les ions métalliques (cofacteurs inorganiques) influencent __ du substrat et la compensation de ___
l'orientation
de charge
86
Nommer des exemples de cofacteurs inorganiques (ions métalliques)
Fer
Cuivre
Zinc
Magnésium
87
Selon l'équation de Michaelis-Menten, quelle est la conséquence sur la Vmax d'une augmentation du Km ?
La Vmax augmente mais on atteint éventuellement un plateau
88
QSJ ? Dans l'équation de Michaelis-Menten, je réflète l'affinité de l'enzyme pour son substrat
Constante de Michaelis (Km)
89
Quel est l'effet d'un Km petit sur l'affinité d'une enzyme pour son substrat ?
l’enzyme à une grande affinité pour son substrat
90
Quel est l'effet d'un Km grand sur l'affinité d'une enzyme pour son substrat ?
l’enzyme à une faible affinité pour son substrat
91
VF ? le Km est égal à la concentration de l'enzyme à la moitié de la Vmax
FAUX
concentration du substrat
92
VF ? La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d'enzyme
VRAI
93
QSJ ? Je suis une réprensentation en double inverse de l'équation de Michaeal-Meten
Représentation de Lineweaver-
94
Qu'Est-ce que la cinétique enzymatique ne permet pas d'identifier ?
Mécanisme réactionnel
95
VF ? La plupart des réactions enzymatiques nécessitent l’interaction d'un seul substrat
FAUX
plusieurs substrats
96
VF ? La plupart des réactions enzymatiques génèrent plusieurs produits
VRAI
97
Plusieurs des réactions enzymatiques sont des réactions de ___ de ___ __ d'une molécule à l'autre
transfert
groupement fonctionnel
98
Nommer les 2 grands mécanismes des réactions enzymatiques à 2 substrats
- Réactions séquentielles
- Réactions ping pong
99
Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles
*Ordonnées
*Aléatoires
99
Nommer les 2 types de mécanismes de réactions séquentielles
*Ordonnées
*Aléatoires
100
QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique à 2 substrats pour lequel la liaison du 1er substrat (leading) est requise pour la liaison du 2e substrat (following)
Réaction séquentielle ordonnée
101
Dans une réaction séquentielle ordonnée, comment appelle-t-on
> 1er substrat :
> 2e substrat :
> 1er substrat : Leading
> 2e substrat : Following
102
Décrire la réaction séquentielle ordonnée
Le Following (2e substrat) va pouvoir entrer dans l'enzyme seulement après que le leader soit entré.
103
Décrire la réaction séquentielle aléatoire
Les 2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l'enzyme . Peu importe quel substrat se fixe en premier
104
QSJ ? Mécanisme de réaction enzymatique impliquant une modification de l'enzyme
Réaction ping pong
105
Décrire la réaction ping pong
Les 2 substrats ne se rencontrenent jamais à la surface de l'enzyme
106
QSJ ? Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité
Inhibiteur enzymatique
107
De quelles façons les inhibiteurs enzymatiques peuvent diminuer une activité ? (2)
*Empêche la formation du complexe ES
*Empêche la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)
108
Nommer deux provenances des inhibiteurs enzymatiques. Donner des exemples
*Naturels (poisons, venins)
*Chimiques (drogues, médicaments)
109
Nommer les 2 types d'inhibition enzymatique
*Inhibition compétitive
*Inhibition non-compétitive
110
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
Site de liaison avec son substrat
111
L'inhibiteur compétitif entre en compétition avec le ___ ___ de l'enzyme
substrat naturel
112
Comment l'inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat ?
*L’inhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat
*Bloque le site actif de l’enzyme
113
VF ? Dans l'inhibition compétitive, la liaison entre l'inhibiteur et l'enzyme est covalente
FAUX
Liaison réversible
114
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur compétitive sur la Vmax ? Expliquer.
Aucun effet sur la Vmax
115
VF ? Plus il y aura du bon substrat, plus l'enzyme aura de chance de se fixer avec lui plutôt qu'avec l'inhibiteur compétitif
VRAI
116
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur compétitif sur la Km d'un substrat ?
Augmentation de la Km
117
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
LEs 2 droites se croisent sur l'axe de Y (Vmax identique)
Les deux droites n'ont pas le même X (Km différent0
118
Que représente l'Axe des X sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
1/Km
119
Que représente l'Axe des Y sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
1/V de réaction
120
Dire il s'agit de quel type d'inhibition
a) empoisonement au méthanol
b) beta-lactamines (peniciline)
c) Les statines
Inhibition de la synthèse du cholestérol endogène
d) transciptase inverse
a) compétitive
b) non-compet
c) compétitive
d) non-compet
121
Décrire le mécanisme d'inhibition non-compet
L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
122
VF ? L'inhibiteur n-c ne peut que se lier à l'enzyme seule
FAUX
se lie soit à l’enzyme seule, ou au complexe ES
123
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur non-compet sur la Vmax ? Expliquer.
Diminuer
Quoi qu'on fasse, si l'inhibiteur est dans la poche, le tout devient inactif.
124
VF ? L’augmentation de la [substrat] n’a aucun effet sur l’action de l’inhibiteur n-c
VRAI
125
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur non compétitif sur la Km ?
Aucun changement
126
Quel est l'effet de l'ajout d'un inhibiteur non compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk ?
Axe Y : la droite inhibiée croise plus haut, car la Vmax est plus faible
Axe X : Deux droites croisent au même endroit
127
L'enzyme est régulée par un effecteur, c'est la régulation ___
allostérique
128
VF ? La liaison entre l'effecteur et l'enzyme est covalente
VRAI
129
La présence de l’effecteur allostérique peut modifier ___ de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier ___ de l’enzyme elle-même
l'affinité
l'efficacité
130
Les enzymes allostériques vont souvent catalyser l'étape limitante d'une ___ ___
voie métabolique
131
Quel est le rôle de
- effecteur allostérique inhibiteur :
- effecteur allostérique activateur :
- effecteur allostérique inhibiteur : rend l'enzyme dans sa forme inactive
- effecteur allostérique activateur : rend l'enzyme dans sa forme active
132
QSJ ? Addition ou soustraction d'un groupement phosphate
Régulation par modification covalente (phosphorylation)
133
Où se fait la phosphorylation enzymatique ?
Sur un résidu d'acide aminé spécifique
134
La __ __ est l'une des régulations les plus importantes intervenant dans les processus biologiques
phosphorylation enzymatique
135
La ___ caractérise le retrait d'un phosphate de sur l'enzyme
déphosphorylation
136
QSJ ? Nous catalysons la réaction directe de phosphorylation (ajout d'un phosphate sur l'enzyme)
Protéines kinases
137
QSJ ? Lors de la réaction directe de phosphorylation, les kinases m'utilise comme donneur de phosphate
ATP
138
QSJ ? Nous catalysons la réaction de déphosphorylation
Protéines phosphatases
139
QSJ ? Nous hydrolysons la liaison phosphate lors de la la réaction de déphosphorylation
Protéines phosphatases
140
Énumérer les 6 grandes classifications des enzymes
1- Oxydoréductases
2- Transférases
3- Hydolases
4- Lyases
5- Isomérases
6- Ligases
141
Décrire le rôle des enzymes oxydoréductases
Catalysent le transfert d'électrons (charge négative) d'une molécule (donneur) vers une autre molécule (accepteur)
142
Décrire le rôle des enzymes transférases
Transfèrent des groupements fonctionnels spécifiques d'une molécule à une autre
143
Décrire le rôle des enzymes hydrolases
Catalysent l'hydrolyse de différents types de composés. ainsi, ils coupent en deux, grâce à une molécule d'eau, des molécules.
144
Décrire le rôle des enzymes lyases
Catalysent la rupture de liaisons chimiques autement qu'en hydrolysant ou en oxydant .
forment habituellement une nouvelle double liason
145
Décrire le rôle des enzymes isomérases
Catalysent des réarrangements de groupements fonctionnels à l’intérieur d’une molécule.
Donne l'isomère de A
146
Décrire le rôle des enzymes ligases
Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes
147
Que nécessite la catalyse par les enzymes ligases ?
L'hydrolyse de l'ATP (processus énergivore)
148
QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques
Métabolisme
148
QSJ ? Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre (ΔG) pour différentes fonctions biologiques
Métabolisme
149
Le métabolisme est une combinaison de réactions __ et ___
exergoniquees
endergoniques
150
QSJ ? Je suis la source d'énergie d'un organisme
Tropisme
151
Qu'est-ce qu'un phototrophe ?
Organisme utilisant l'énergie de la lumière
152
Qu'est-ce qu'un chimiotrophe ?
Organisme utilisant l'énergie chimique
153
Décrire le métabolisme humain
Chimiohétérotrophe aérobie
154
Quels sont les macronutriments permettant l'apport nutritionnel pour le métabolisme humain ? (3)
*Glucide
*Lipide
*Protéine
155
Qu'est-ce qu'un métabolite ?
Substrat, produits intermédiaires et produits finaux de voies métaboliques
156
QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour former de l’énergie
Catabolisme
157
QSJ ? Ensemble des voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (de stockage, de construction cellulaire)
Anabolisme
