Lezione11:gli Enzimi (concetti Di Base E Cinetica)

Question 1

Cos’è un ribozima?

Answer 1

Un enzima in cui la funzione catalitica è portata avanti da un RNA e non da una proteina

Question 2

Fammi un esempio di ribozima

Answer 2

Ribozima (catalizza le reazioni grazie alla parte RNA non alla parte proteica)

Question 3

Quali molecole svolgono la funzione di enzimi?

Answer 3

Proteine biologiche (ad eccezione del ribozima)

Question 4

Dimmi 3 proprietà degli enzimi

Answer 4

-potere catalitico
-specificità
-regolazione

Question 5

In cosa consiste il potere catalitico degli enzimi?

Answer 5

-L’enzima posiziona i substrati per facilitare la reazione (=catalizza la reazione, ossia ne aumenta la velocità)

Question 6

Cosa sono i substrati?

Answer 6

Sono le molecole (=reagenti) che si legano al sito attivo dell’enzima e che vengono modificate da esso (così vengono rilasciati uno o più prodotti)

Question 7

Cosa sono le proteasi?

Answer 7

Sono enzimi proteolitici (ossia catalizzano la rottura del legame peptidico utilizzando una molecola d’acqua).

In questa reazione l’H+ dell’acqua si lega al gruppo amminico per dare NH2 e il gruppo -OH dell’acqua si lega al CO per formare il COOH (visto che siamo a ph 7.4 il COH diventa COO- ed NH2 diventa NH3+)

Question 8

Mb e Hb sono enzimi?

Answer 8

No!
Si limitano a legare e slegare l’O2 (attraverso il loro sito attivo) ma senza modificare la struttura di tale substrato

Question 9

Qual è la funzione dell’ enzima anidrasi carbonica?

Answer 9

Accelera la reazione tra CO2 e H2O per ottenere H2CO3.

Infatti la CO2 è insolubile in acqua e se non venisse convertita velocemente in
acido carbonico, che è solubile in acqua, dopo un po’ la co2 saturerebbe la soluzione, diventando gas e rapidamente si formerebbe una quantità enorme di bolle nel nostro corpo.
Però la reazione tra CO2 e H2O è molto lenta e se aspettassimo che quest’ultima avvenga da sola non sopravvivremmo. Per questo la reazione è accelerata dall’enzima anidrasiu carbonica

Question 10

Di quanto l’enzima anidrasi carbonica accelera la reazione tra CO2 e H2O?

Answer 10

circa 10^7 (10 milioni) volte più veloce

Question 11

In cosa consiste la specificità degli enzimi?

Answer 11

-1 enzima può catalizzare solo 1 tipo di reazione

-determina il sito di taglio in cui può agire un enzima

Question 12

Quali sono i 2 substrati degli enzimi proteolitici?

Answer 12

-proteina
-acqua

Question 13

Fammi 2 esempi di proteasi

Answer 13

-tripsina—-> rompe le proteine disordinate (in corrispondenza di residui di lisina o arginina)

-trombina—-> serve nella cascata della coagulazione quando ci tagliamo e c’è il riparo del danno (in corrispondenza dell’arginina)

Question 14

Le proteasi possono scindere il legame peptidico in qualsiasi punto della catena amminoacidica?

Answer 14

No, questi enzimi riconoscono dei siti particolari

Question 15

Dimmi le 6 classi di enzimi e le loro funzioni

Answer 15

Question 16

Cos’è l’oloenzima?

Answer 16

-è l’enzima funzionante (apoenzima+ cofattore)

Question 17

Cos’è l’apoenzima?

Answer 17

L’enzima inattivo (senza cofattore)

Question 18

Quali sono i 2 due tipi di cofattori enzimatici?

Answer 18

-ioni metallici
-coenzimi (piccole molecole organiche)

Question 19

Dimmi una seconda definizione di gruppo prostetico

Answer 19

-è il coenzima quando esso è legato in maniera irreversibile alla proteina

Question 20

Dimmi un cofattore enzimatico dell’anidrasi carbonica

Answer 20

Zn 2+

Question 21

Come si chiama il coenzima di un enzima quando quest’ultimo nasce e muore con il coenzima incorporato?

Answer 21

Il coenzima prende il nome di gruppo prostetico

Question 22

In cosa consiste la regolazione degli enzimi

Answer 22

La regolazione degli enzimi è il processo attraverso il quale l’attività enzimatica viene modulata (viene resa massima o minima o addirittura nulla) per adattarsi alle necessità metaboliche della cellula o dell’organismo.

Question 23

Dimmi i 4 tipi di regolazione enzimatica e dimmi se sono rare o comuni

Answer 23

-retroinibizione o inibizione feedback—->comune

-proteine regolatrici (inibitori o stimolatori)—-> raro

-modificazioni covalenti (es.fosofrilazione)—->comune

-attivazione proteolitica—->raro

Question 24

In cosa consiste la retroinibizione o inibizione a feedback?

Answer 24

La retroinibizione è un meccanismo di regolazione in cui il prodotto finale di una via metabolica inibisce l’attività di uno degli enzimi coinvolti all’inizio di quella via, riducendo così la produzione di quel prodotto.
Questo processo serve per evitare che si accumulino dei prodotti intermedi inutili.

In pratica, quando la concentrazione di un prodotto finale aumenta eccessivamente, esso agisce come un segnale che inibisce l’enzima chiave della via, riducendo la sua attività e quindi rallentando o fermando la produzione del prodotto.

Questo si verifica in una reazione in cui A è substrato di un enzima che lo trasforma in B, che a sua volta è substrato di un altro enzima che lo trasforma in C e così via fino al prodotto finale Z. Di conseguenza se blocchiamo l’inizio della catena si blocca tutta l’ora reazione (se blocchiamo il passaggio da A a B mancherà il substrato B
per averlo poi il substrato C e così via)

Question 25

Dimmi 2 situazioni in cui si usa la retroinibizione

Answer 25

Per la sintesi di basi azotate o amminoacidi

Question 26

Dimmi un esempio di regolazione feedback

Answer 26

Sintesi dell’isoleucina—-> è uno di quegli enzimi che per essere costituito a partire dalla treonina che a sua volta va costruita, richiede una serie di reazioni. Quando nella cellula abbiamo abbastanza isoleucine questa va ad inibire il primo enzima che trasforma la treonina verso la costruzione dell’isoleucina. ovvero la treonina deaminasi.

Question 27

In cosa consiste il meccanismo delle proteine regolatrici?

Answer 27

L’enzima si lega ad un’altra piccola proteina. Quest’ultima blocca (inibitore) o stimola l’attività della prima proteina

Question 28

Dimmi un esempio di modificazione covalente per la regolazione enzimatica

Answer 28

-la fosforilazione (può attivare o inibire un enzima)

Question 29

In cosa consiste l’attivazione proteolitica?

Answer 29

è un attivazione che avviene per rottura dell’enzima inattivo in uno o più punti, attraverso delle proteasi, questo induce cambiamenti conformazionali che attivano l’enzima.

Question 30

Dimmi una caratteristica degli enzimi relativamente alla conversione dell’energia

Answer 30

Gli enzimi possono convertire l'energia da una forma all'altra

Question 31

Quali sono i 3 tipi di trasformazioni dell’energia che permettono gli enzimi a partire dall’energia chimica?

Answer 31

-energia chimica trasformata in altra energia chimica -energia chimica trasformata in lavoro meccanico -energia chimica trasformata in trasporto attraverso una membrana

Question 32

Dimmi un esempio di conversione di energia chimica in energia meccanica

Answer 32

L’energia chimica dell’ATP viene convertita in lavoro meccanico grazie alla miosina. Infatti la testa della miosina presenta attività catalitica di idrolisi perchè rompe ATP in ADP e Pi, questa rottura serve a far muovere la testa della miosina lungo il filamento di actina.

Question 33

Cos’è l’affinità?in cosa consiste l’affinità tra due molecole?

Answer 33

È la tendenza che hanno due molecole differenti ad alterarsi e reagire tra loro

Question 34

Dimmi 3 esempi di affinità

Answer 34

Question 35

A cosa è legata l’affinità?

Answer 35

È legata all combinazione di forze di attrazione e di repulsione tra due molecole (affinchè ci sia affinità devono vincere le forze di attrazione su quelle di repulsione)

Question 36

Dimmi 3 cose sul goodness of fit?

Answer 36

-È la bontà di adattamento spaziale e chimico-fisica. -dipender dalla forma e dalle proprietà chimico fisiche delle 2 molecole che interagiscono -Ossia è la vincita delle forze di attrazione tra il sito catalitico di un enzima e il suo substrato. (Es. se il substrato è carico positivamente, il suo sito catalitico deve avere delle cariche negative che lo attirano)

Question 37

Quali sono i3 possibili substrati che possono legare il sito catalitico?

Answer 37

Question 38

Qual è la differenza tra affinità e avidità?

Answer 38

-L’affinità è data da un’interazione singola tra due molecole -l’avidità è data da un’interazione multipla di più affinità singole.

Question 39

L’affinità è irreversibile?

Answer 39

No, è reversibile

Question 40

Come varia il tempo in cui il substrato e l’enzima sono legati -nell’alta affinità -nella bassa affinità

Answer 40

-alta baffinità—-> il tempo in cui le molecole sono legate tra loro è alto (quindi si ha maggiore probabilità di terminare l’azione catalitica) -bassa affinità—-> il tempo in cui le molecole sono legate tra loro è basso (quindi l’enzima e il substrato si attaccano e si staccano continuamente)

Question 41

Un enzima può avere affinità per più di un substrato? Se si a quale condizione?

Answer 41

Sì, ma questi substrati devono permettere lo stesso processo catalitico (infatti un enzima può catalizzare solo un tipo di reazione)

Question 42

Dimmi 2 fattori che rendono un enzima più o meno efficiente nel catalizzare una reazione

Answer 42

1) tempo di legame tra enzima e substrato 2) rapida capacità dell’enzima di trasformare il substrato in prodotto

Question 43

Cosa misura l’affinità tra due molecole?

Answer 43

Il goodness of fit (bontà di adattamento)

Question 44

Come si può ottenere un’alta avidità?

Answer 44

Dalla combinazione di legami a bassa affinità (così si ottiene un’alta avidità che deriva dalla somma di più interazioni deboli)

Question 45

Cosa afferma la prima legge della termodinamica?

Answer 45

-in un sistema isolato l’energia interna è costante ed è pari al calore Assorbito — il lavoro svolto

Question 46

Cosa afferma la II legge della termodinamica?

Answer 46

In un sistema isolato l’entropia può solo aumentare. Ossia

Question 47

Come si calcola la variazione di energia libera?

Answer 47

Question 48

Com’è delta G se la reazione è -spontanea -non spontanea -all’equilibrio

Answer 48

-Reazione esoergonica—->ΔG<0, la reazione è quindi spontanea. − Reazione endoergonica—-> ΔG>0, reazione non spontanea. − Condizione di equilibrio: ΔG=0, non c’è cambiamento di livello energetico (=la quantità di prodotti non cambia nel tempo)

Question 49

La variazione di energia libera è una funzione di stato o di percorso?

Answer 49

Funzione di stato (dipende solo dallo stato iniziale e finale) Es.

Question 50

Quale informazione ci dà la variazione di energia libera?

Answer 50

Ci dà informazioni solo sula spontaneità della reazione e non sulla sua velocità

Question 51

Qual è l’espressione per calcolare la variazione di energia libera non all’equilibrio?

Answer 51

Question 52

Da cosa dipende il valore dell’energia libera?

Answer 52

-dal valore di ΔG°′ − Temperatura: 25°C (T). − Costante dei gas (R=0,083)

Question 53

Come si calcola delta G all’equilibrio?

Answer 53

Question 54

Come calcolo Keq a partire da delta G?

Answer 54

Question 55

Qual è l’influenza dell’enzima su una reazione?

Answer 55

Question 56

Dimmi 4 cose sull’energia libera di attivazione ΔG*

Answer 56

-è l'energia necessaria per superare la barriera energetica e far partire la reazione -è un parametro modificato dall’’enzima (infatti l’enzima abbassa l’energia di attivazione per far avvenire più velocemente la reazione) - si calcola come Gfinale (ossia G*) meno Giniziale (ossia G del substrato) -da informazioni sulla velocità di reazione

Question 57

Dimmi 2 cose sullo stato di transizione

Answer 57

-è una forma instabile del substrato (infatti si iniziano a rompere i legami tra i reagenti per formare quelli tra i prodotti) -si indica con S* o Xt

Question 58

Qual è la differenza tra ΔG* e ΔG?

Answer 58

-ΔG—->è l’energia libera e non viene influenzata dall’ enzima (da informazioni solo sulla spontaneità di una reazione!) -ΔG*—-> è l’energia libera di attivazione, può essere influenzata dall’enzima (infatti più l’enzima abbassa ΔG*, più la reazione è veloce). Da informazioni solo sulla velocità di reazione

Question 59

Come varia la velocità di reazione in funzione della concentrazione dello stato di transizione?

Answer 59

Più alta è la concentrazione dello stato di transizione, più rapidamente avverrà la reazione (infatti se la concentrazione dello stato di transizione è alta, aumenta la concentrazione del prodotto nell’unità di tempo e quindi la velocità di reazione)

Question 60

Cosa succede se l'enzima è molto efficiente nel ridurre l'energia di attivazione?

Answer 60

-se l'enzima è molto efficiente nel ridurre l'energia di attivazione, riuscirà a favorire una maggiore concentrazione dello stato di transizione, e di conseguenza aumenterà la velocità della reazione.

Question 61

Descrivi questo grafico

Answer 61

Question 62

Come fanno gli enzimi ad aumentare la velocità di una reazione?

Answer 62

Question 63

Come sono tra di loro ΔG* e la concentrazione dello stato di S*?

Answer 63

Inverasamente proporzionali

Question 64

Cosa sono gli intermedi di reazione?

Answer 64

-Sì hanno in una reazione a più stadi -sono i prodotti che si ottengono alla fine dei vari stadi di una reazione

Question 65

Dove posiziono S,I,S*,I*

Answer 65

Question 66

Come sono tra loro la velocità della reazione e la concentrazione dello stato di transizione S*?

Answer 66

Direttamente proporzionali