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Biochimie et métabolisme > Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Métabolisme des acides aminés Flashcards

(83 cards)

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1
Q

Quelles sont les différentes fonctions des acides aminés?

A

Constituants des protéines (unités monomériques des protéines)

Métabolites énergétiques

Précurseurs de composés azotés dont l’hème, les nucléotides et les coenzymes nucléotidiques

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Q

Quelles sont les 2 classes d’acides aminés?

A

Essentiels (doivent être retrouvés dans l’alimentation, car le corps ne peut en synthétiser)

Non essentiels (synthétisés par le corps)

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3
Q

Qu’arrive-t-il s’il y a un excès d’acides aminés essentiels?

A

Pas de réserve
Pas d’excrétion

Ils sont transformés en intermédiaires métaboliques comme le pyruvate, a-cétoglutarate et l’oxaloacétate

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Q

Qui suis-je: précurseurs pour la synthèse du glucose, des acides gras et des corps cétoniques en plus d’être des carburants métaboliques

A

Acides aminés

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Q

Qui suis-je: principal site du métabolisme de l’azote (cycle de l’urée)?

A

Foie

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6
Q

Vrai ou Faux: tous les tissus/organes du corps ont une certaine capacité de synthèse des acides aminés essentiels

A

Faux, les tissus peuvent faire la synthèse des acides aminés essentiels

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7
Q

Où débute la digestion des protéines alimentaires?

A

Dans l’estomac

L’environnement acide de l’estomac favorise la dénaturation des protéines

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8
Q

Une fois les protéines dénaturées par l’environnement acide de l’estomac, que se passe-t-il?

A

Elles deviennent accessibles aux protéases (pepsine = protéase de l’estomac qui devient active à pH de 2)

Les protéines sont alors dégradées en polypeptides

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9
Q

Résumer la dégradation des protéines au niveau de l’intestin

A

Le pancréas sécrète des enzymes protéolytiques dans l’intestin qui viennent dégrader les polypeptides en acides aminés et di/tri peptides

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10
Q

Comment nomme-t-on l’enzyme qui dégrade les oligopeptides en acides aminés et en di/tri peptides pour qu’ils puissent entrer dans les cellules intestinales?

A

Aminopeptidase

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11
Q

Qu’arrive-t-il aux protéines une fois qu’elles sont dégradées en acides aminés et di/tri peptides?

A

Elles sont transportées dans les cellules intestinales pour être relâchées dans la circulation sanguine pour être transportées et absorbées par les autres tissus

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12
Q

Quelle est la très grande majorité du temps la première étape de la dégradation des acides aminés?

A

Désamination

Le groupement aminé doit être séparé du squelette de carbone

Le groupement aminé sera dirigé vers le cycle de l’urée

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13
Q

Quelles sont les 2 étapes de la dégradation des acides aminés?

A
  1. Désamination (retrait du groupement aminé)
    - le groupement aminé donne de l’ammoniac ou forme le goupement aminé de l’aspartate
  2. Transformation des squelettes carbonés des acides aminés en intermédiaires métaboliques
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14
Q

Comment et par quoi est synthétisée l’urée?

A

à partir d’ammoniac et d’aspartate qui eux proviennent principalement du glutamate qui est produit par la plupart des réactions de transamination (désamination de l’acide aminé à dégrader)

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15
Q

Qui suis-je: principal produit d’excrétion azoté chez les mammifères terrestres?

A

Urée

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16
Q

Comment sont désaminés la plupart des acides aminés?

A

Par transamination

Transfert du groupe aminé à un acide a-cétonique pour donner l’acide a-cétonique correspondant à l’acide aminé de départ + un nouvel acide aminé

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17
Q

Quelle enzyme catalyse les transaminations?

A

Des aminotransférases ou transaminases

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18
Q

Quel est l’accepteur majoritaire du groupement amine lors d’une transamination?

A

a-cétoglutarate

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19
Q

Les réactions catalysées par les aminotransférases se font en 2 étapes quelles sont elles?

A
  1. groupement aminé d’un acide aminé est transféré sur l’enzyme ce qui donne l’acide a-cétonique corresopndant et l’enzyme aminée
  2. le groupement aminé est transféré à l’acide cétonique accepteur (plus souvent l’a-cétoglutarate) ce qui donne comme produit un nouvel acide aminé (plus souvent le glutamate)
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20
Q

Quel acide aminé sera formé si l’accepteur est l’oxaloacétate?

A

Aspartate

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21
Q

Quel acide aminé sera formé si l’accepteur est l’a-cétoglutarate?

A

Glutamate

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22
Q

Quelles enzymes utilisent le PLP comme coenzyme?

A

Aminotransférases

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23
Q

Comment le PLP peut-il se lier à l’enzyme?

A

Par liaison covalente via une base de Schiff

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24
Q

Vrai ou Faux: il existe des aminotransférases pour tous les acides aminés?

A

Vrai

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25
Les aminotransférases ont-elles une spécifité commune pour l'étape 1 ou 2?
Étape 2 Chaque aminotransférase n'accepté que l'a-cétoglutarate Pour l'étape 1, les aminotransférases ont des sites catalytiques uniques pour c.acide aminé
26
Vrai ou Faux: les groupements aminés de la plupart des acides aminés seront destinés à la formation de glutamate ou d'aspartate
Vrai puisque les aminotransférases ont tendance à accepter fortement uniquement l'a-cétoglutarate ou l'oxaloacétate
27
Qu'est-ce que le cycle gluose-alanine?
Cycle durant lequel une famille d'aminotransférases musculaires acceptent le pyruvate comme acide a-cétonique substrat
28
Quel sera l'acida aminé produit dans le cycle de Cahill?
Alanine Elle sera libéré dans la circulation sanguine et transportée au foie où après transamination formera su pyruvate qui sera utilisé dans la gluconéogenèse
29
Quelles sont les 3 majeures utilités du cycle glucose-alanine?
- éliminer un groupement azoté qui peut être toxique pour les muscles - fournit du glucose au muscle - en cas de jeune extrême, permettre la synthèse de glucose pour nourrir les organes essentiels (utilisation du muscle comme source d'énergie)
30
Vrai ou Faux: la transamination est une désamination
Faux, le groupement aminé n'est pas éliminé, il est seulement transféré ailleurs
31
Comment s'effectue la désamination?
Via une réaction catalysée par la GDH où le glutamate subit une désamination oxydative avec formation d'ammoniac Cette réaction nécessite du NAD+ ou du NADP+ comme cofacteur et régénère l'a-cétoglutarate qui pourra être utilisé dans d'autres réactions de transamination
32
Qui suis-je: enzyme présenté majoritairement dans le foie et un peu moins dans les reins
GDH
33
Résumer la régulation de l'activité de la GDH
De façon allostérique inhibée par GTP et NADH (on a assez d'ATP= pas besoin de faire plus d'énergie donc pas besoin d'utiliser les acides aminés comme source d'énergie) activée par ADP, leucine et NAD+ = faible niveau d'énergie = besoin d'énergie
34
Quels sont les 3 mécanismes pour éliminer l'azote en excès qui résulte de la dégradation des a-a?
1. ammoniac (poissons) 2. urée (vertébrés terrestres) 3. acide urique (oiseaux et reptiles terrestres)
35
Où est synthétisée l'urée?
Dans le foie par les enzymes du cycle de l'urée
36
Comment l'urine est-elle excrétée?
Après sa synthèse dans le foie, elle passe dans le sang pour être concentrée dans les reins et excrétée dans l'urine
37
D'où proviennent les 2 atomes d'azote nécessaire pour le cycle de l'urée?
De l'aspartate et de l'ammoniac
38
D'où vient le carbone nécessaire pour le cycle de l'urée?
Du bicarbonate
39
Vrai ou Faux: le cycle comprend 5 réactions
2 mitochondriales 3 cytosoliques
40
Résumer le cycle de l'urée
1. entrée du 1er atome d'azote de l'urée. Condensation et activation de NH3 et HCO3- catalysé par CPS. Réaction qui demande de l'énergie 2. l'ornithine transcarbamylase transfère le groupement carbamyle du carbamy phosphate sur l'ornithine donnant la citrulline (2 a-a non standards car ne se retrouvent pas dans les protéines). Citrulline devra sortir de la mitochondrie par un transporteur antiport 3. entrée du 2ème azote de l'urée. Argininosuccinate sytnhétéqe condense le groupement uréido de la citrulline avec le groupement aminé d'un aspartate pour former l'argininosuccinate. Demande 1 ATP 4. Arginosuccinase va scinder l'argininosuccinate en arginine et furamate. 5. Arginase hydrolyse l'arginine en urée et en ornithine. Ornithine retourne dans la mitochondrie par le même transporteur antiport que celui de la citrulline
41
Décrire les 2 CPS chez les mammifères
CPS-I mitochondriale (source d'azote = ammoniac et participe à la synthèse de l'urée) CPS-2 cytosolique (source d'azote = glutamine et participe à la synthèse du noyau pyrimidique)
42
Quel est le précurseur immédiat de l'urée?
Arginine
43
Résumer la régulation du cycle de l'urée
Se fait au niveau de CPS-1 qui est activée allostériquement par le N-acétylglutamate. La vitesse de production de l'urée par le fois est donc en fonction de la concentration de la N-acétylglutamate
44
Décrire le N-acétylglutamate
Métabolite synthétisé à partir de glutamate et d'acétyl-CoA par la N-acétylglutamate syntase
45
Nommer les 7 intermédiaires pour lesquels seront dégradés les acides aminés?
Pyruvate a-cétoglutarate succinyl-CoA Furamate Oxaloacétate Acétyl-CoA Acétoacétate
46
Quels sont les 2 groupes que l'on distingue selon le catabolisme des acides aminés?
Glucoformateurs : forment de l'a-cétoglutarate, du succinyl-CoA, du furamate et de l'oxaloacétate (précurseurs du glucose) Cétogènes: forment acétyl-CoA ou acétoacétate et seront transformés en acides gras ou corps cétoniques
47
Quels sont les acides aminés qui sont à la fois glucoformateurs et cétogènes?
Phe Tyr
48
Vrai ou Faux: les acides aminés qui forment le pyruvate sont à la fois glucoformateur et cétogène?
Vrai
49
Quels sont les acides aminés formant l'oxaloacétate?
Asparagine et aspartate
50
Pourquoi l'asparagine et l'aspartate sont-ils des glucoformateurs?
Car ils forment l'oxaloacétate
51
Résumer le processus de formation de l'oxaloacétate à partir d'asparagine et d'aspartate
l'asparagine est hydrolysée en aspartate par la L-asparaginase l'aspartate est transformé en oxaloacétate par transamination (a-cétoglutarate est l'accepteur du groupement aminé)
52
Outre catalyser l'hydrolyse d'asparagine en aspartate, à quoi sert la L-asparaginase?
Elle est utilisée comme agent chimiothérapeutique efficace pour le traitement de certains cancer comme la leucémie. Les cellules cancéreuses doivent acquérir leur asparagine par le sang (ne peuvent en synthétiser) donc en administrant la L-asparaginase, la cellule humain convertira toujours l'asparagine en aspartate, ce qui devrait ralentir le développement des cellules cancéreuses
53
Quels sont les acides aminés formant le succinyl-CoA?
Isoleucine Méthionine Valine
54
Quelles sont les étapes pour lesquelles le succinyl-CoA est formé à partir de la méthionine?
La dégradation de la méthionine implique la synthèse de SAM (donneur de groupement méthyle) 1. méthionine est transformé en SAM par la méthionine adénosyltransférase (demande une molécule d'ATP) 2. SAM est ensuité déméthylé par une méthyltransférase pour former le S-adénosylhomocystéine 3. S-adénosylhomocystérine est hydrolysé en adénosine et homocystéine par l'adénosylhomocystéinase 4. homocystéine peut etre méthylée pour reformer de la méthionine 5. Homocystéine est condensée avec la sérine par la cystathionine b-synthase pour former la cystathionine 6. La cystathionine est hydrolysée en cystéine et a-cétpbutyrate par la cystathionine y-lyase 7. l'a-cétobutyrate est transformé en propinoyl-CoA par l'acide a-cétonique déshydrogénase 8-9-10. Propinoyl-CoA forme du succinyl-CoA sous l'action de la propionyl-CoA carboxylase, méthylmalonyl-CoA racémase, méthylmalonyl-CoA mutase
55
Quelles sont les acides aminés formant le fumarate et l'acétoacétate?
Fumarate: aspartate, Phe, Tyr Acétoacétate : Leucine, lysine, Phe, Tryptophane, Tyr
56
Pourquoi le phénylalanine et la tyrosine sont-ils des acides aminés à la fois glucoformateur et cétogènes?
Car ils participent à la formation à la fois de furamate et d'acétoacétate
57
Résumer le processus par lequel le furamate et l'acétoacétate seront formés par Phe et Tyr
- Phe est hydroxylée en Tyr - une même voie assure la dégradation de ces 2 a-a - acétoacétate donnera 2 acétyl-CoA (cétogène) - le furamate est glucoformateur
58
Quelle est l'enzyme clé pour le Phe et la Tyr?
Phénylalaninye hydroxylase (PAH) Elle aide à l'hydroxyation de la Phe pour former de la Tyr
59
Quels sont les modes de régulation de la phénylalanine hydroxylase (PAH)?
Elle est activée allostériquement par le Phe Activée par la phosphorylation par PKA inhibée par le second substrat tetrahydrobioptérine
60
Qui suis-je: j'amorce la détoxification de hautes concentration de Phe ainsi que la synthèse des catécholamines?
PAH
61
Les acides aminés sont des précurseurs indispensables pour des molécules biologiques importantes, quelles sont-elles?
- nucléotides - coenzymes nucléotidiques - hème - hormones et neurotransmetteurs - glugathion
62
Qu'est-ce que des amines biologiquement actives?
Ce sont des dérivés des acides aminés - adrénaline - noradrénaline - dopamine - sérotonine - GABA - histamine Leur biosynthèse implique la décarboxylation de l'acide aminé précurseur correspondant
63
Quels sont les catécholamines?
Adrénaline Noradrénaline Dopamine
64
Résumer la formation de GABA et d'histamine
1 seule étape Décarboxylation du glutamate = GABA Décarboxylation de l'histine = histamine La glutamate décarboxylase et l'histidine décarboxylase utilisent le PLP comme coenzyme
65
Résumer le synthèse de sérotonine
Se fait à partir du tryptophane Récation d'hydroxylation par la tryptophane hydroxylase qui donnera de 5-hydroxytryptophane Décarboxylation par la décarboxlase des acides aminés aromatiques utilisant du PLP pour obtenir de la sérotonine
66
Quelles sont les étapes pour former des catécholamines?
En gros c'est la formation de la tyrosine 1. tyrosine est hydroxylée en L-DOPA par la tyrosine hydroxylase 2. L-DOPA est décarboxylé en dopamine 3. Seconde hydroxylation forme la noradrénaline 4. méthylation du groupement amine de la NA par SAM pour donner de l'adrénaline
67
Qui suis-je: je sert de précurseur pour la synthèse de la mélatonine?
Sérotonine
68
Qui suis-je: je sert de précurseur pour la mélanine?
L-DOPA
69
Comment la cellule peut-elle synthétiser une seule catécholamine spécifique?
En fonction des enzymes qu'elle exprime Médullo-surrénale = adrénaline est produite, car on a toutes les enzymes nécessaire Dans la substance noire, la voie s'arrête à la synthèse de la dopamine, car on a seulement la tyrosine hydroxylase
70
Qui suis-je: maladie causée par une dégénérescence des neurones de la substance noire?
Maladie de Parkinson
71
Pourquoi le L-DOPA est plus souvent prescrit comme traitement de la maladie de Parkison? Pourquoi pas la dopamine?
La dopamine ne peut pas traverser la barrière hématoencéphalique, mais L-DOPA oui
72
Vrai ou Faux: les humains peuvent faire la synthèse des acides aminés essentiels
Faux, Ces acides aminés doivent se retrouver dans l'alimentation, car l'humain ne peut en faire la synthèse
73
Quelles sont les différences/ressemblances entre la synthèse des acides aminés essentiels et non essentiels?
1. Non essentiels nécessitent moins d'étapes de synthèse que les essentiels 2. Non essentiels ont tendance à être plus abondamment représentés dans les protéines que les essentiels 3. Le voies perdues sont celles nécessitant le plus de réactions
74
Qu'est-ce que la biosynthèse des acides aminés?
Avoir le squelette de l'acide a-cétonique correspondant (l'intermédiaire) et lui ajouter un groupement aminé en utilisant le glutamate
75
Tous les acides aminés sauf la Tyr sont synthétisés à partir de 4 intermédiaires classiques, quels sont-ils?
1. pyruvate 2. oxaloacétate 3. a-cétoglutarate 4. 3-phosphoglycérate
76
Qui suis-je: a-a classé non essentiel synthétisé par l'hydroxylation en 1 étape de la Phe
Tyrosine
77
Comment l'alanine est-elle formée?
Réaction de transamination du pyruvate catalysée par une aminotransférase
78
Comment l'aspartate est-elle formé?
Transamination classique de l'oxaloacétate
79
Comment l'asparagine est-elle formée ?
après la transamination de l'oxaloacétate en aspartate, l'aspartate est transformé en asparagine par une rxn d'amidation catalysée par l'asparagine synthétase Demande l'hydrolyse d'un ATP
80
Comment le glutamate est-il formé?
Transamination de l'a-cétoglutarate
81
Comment la glutamine est-elle formée?
Après la transamination de l'a-cétoglutarate en glutamate, il est transformé en glutamine par une rxn d'amidation catalysée par la glutamine synthétase Demande hydrolyse d'ATP. Le Pi est transféré sur l'intermédiaire y-glutamylphosphate et sera remplacé par un groupement amine provenant de l'ammonium
82
Comment la sérine est-elle formée?
à partir du 3-phosphoglycérate (intermédiaire glycolyse) 1. le groupement 2-OH du 3-phosphoglycérate est transformé en cétone par la 3-phosphoglycérate déshydrogénase pour donner le 3-phosphohydroxypyruvate 2. le 3-phosphohydroxypyruvate est transaminé en phosphosérine 3. la phosphosérine est hydrolysée en sérine par la phosphosérine phosphatase
83
Comment la glycine est-elle formée?
Une fois la sérine formée, elle est transformée en glycine par la sérine hydroxyméthyl transférase

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