Module 5 - Strucrure 3D, Repliement Et Classificaton Des Protéines

Question 1

Définir la structure primaire

Answer 1

Séquence linéaire des résidus d’acides aminés présents dans la chaîne polypeptidique. Liaisons covalentes de types liens peptidiques

Question 2

Définir la structure secondaire et donne en des exemple

Answer 2

Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne. Liaisons hydrogènes entre les atomes du squelette peptidique 
Les hélices alpha, les feuillets beta, les boucles et les coudes

Question 3

Définir la structure tertiaire

Answer 3

Arrangement 3D de tous les atomes dans une chaîne polypeptidique entière. Comprend les motifs et les domaines. Interactions non covalentes (liaisons hydrogène, intéractions hydrophobes, liaisons ioniques et force de Van der Waals) et covalentes (pont disulfure)entre deux résidus de la même chaîne polypeptidique

Question 4

Définir la structure quaternaire

Answer 4

Arrangement des chaînes polypeptidiques formant les sous-unités d’une protéine multimérique. Structure quaternaire d’une protéine monomérique = structure tertiaire. Interaction non covalentes (liaisons hydrogène et ionique, int.réactions hydrophobes et force de Van der Waals) et covalentes (ponts disulfure sur et bases de Schiff) entre 2 chaînes distinctes

Question 5

Quel est l’avantage de la spectroscopie RMN par rapport à la cristallographie

Answer 5

Permet d’obtenir la structure de protéines dont la cristallisation n’est pas possible ou difficile.
Permet d’étudier les changements de conformation d’une protéine.

Question 6

L’arrangement spatial des acides aminés adjacents dépend de la…

Answer 6

Dépend de la géométrie des liens peptidiques et de la nature des chaînes latérales.

Question 7

Le groupement peptidique comprend les … atomes directement impliqués dans le lien… et leur … substituants.

Answer 7

Comprend les 2 atomes
Lien peptidique
Leur 4 substituants

Question 8

Le groupement peptidique est polaire ou non polaire?

Answer 8

Polaire, le groupement carbonyle peut être accepteur lors de la formation d’un lien H, alors que le groupement amine peut être donneur.

Question 9

Quels sont les 3 liens qui forment le squelette peptidique

Answer 9

Le lien Calpa-Co
Le lien peptidique Co-N
Le lien N-Calpha

Question 10

Quelle est la structure secondaire la connue et la plus abondante dans les protéines

Answer 10

Les hélices alpha

Question 11

Les liens H sont approximativement … au grand axe de l’hélice alpha

Answer 11

Parallèle

Question 12

Les deux extrémités d’une hélice alpha sont composés de 4 liens chaque
Quels sont t’ils?

Answer 12

4 liens N-H à une extrémité et 4 liens C=O

Question 13

Le pas d’hélice est de combien de nm?

Answer 13

0,54 nm

Question 14

Quelle est la distance parcourue par l’hélice à chaque résidu?

Answer 14

15 nm

Question 15

Un tour d’hélice correspond à combien de résidus ?

Answer 15

3,6 résidus

Question 16

Les chaînes latérales sont … à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci

Answer 16

Perpendiculaire

Question 17

Les hélices alpha peuvent contenir combien de résidu?

Answer 17

De 4 à plus de 40, mais en moyenne 12 résidus

Question 18

Les hélices sont souvent amphiphatiques. Qu’est ce que ca veut dire ?

Answer 18

Les résidus hydrophobes d’un coté de l’hélice et les résidus hydrophiles de l’autre coté.

Question 19

Autre les hélices alpha, quelle structure secondaire est fréquemment rencontrer dans les protéines?

Answer 19

Les feuillets beta

Question 20

Qu’est ce qu’un brin beta

Answer 20

Element constitutif

Portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag

Question 21

Un brin bêta contient combien résidu?

Answer 21

En moyenne 6, mais peut en contenir plus de 15

Question 22

Quels sont les 2 principaux types de feuillets beta

Lequel est le plus stable e pourquoi?

Answer 22

Les feuillets bêta parallèles et les feuillets beta antiparallèles
Les feuillets anti parallèles sont plus stables parce que les liens H sont plus linéaires

Question 23

Un feuillet beta contient combien de brin beta

Answer 23

Entre 2 et 22, mais en moyenne 6

Question 24

Les boucles qui contiennent peu de résidus (5 ou moins) sont appelés …

Answer 24

Coudes ou tours

Question 25

Quel type de coude est le plus populaire?

Answer 25

Les coudes beta, il fait souvent le lien entre 2 brins d’un feuillets beta antiparallèle

Question 26

Qu’est ce qu’un domaine

Answer 26

Segments de la chaîne polypeptidique qui se replient indépendamment les un au autres. Chaque domaine a une fonction spécifique, peut contenir plusieurs motifs

Question 27

La fabrication de protéine sous la forme multimérique est avantageuse pour la cellule , nomme deux avantages

Answer 27

- la synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne longue - les protéines multimériques sont habituellement plus stable - différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. - les intéractions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines - l’association de différentes sous-unités catalysant des réactions successives rend possible la canalisation métabolique.

Question 28

Qu’est-ce que la dénaturation?

Answer 28

La perte de la conformation native suites aux bris des intéractions non covalentes. Étant donné la relation directe entre la structure 3D et le fonction d’une protéine, son activité biologique sera aussi affectée.

Question 29

Nomme et décrit deux agents dénaturant qui perturbent les intéractions non-covalentes qui maintiennent les structures

Answer 29

- La chaleur augmente l’énergie dans le milieu. La vibration des molécules augmente par le fait même, ce qui provoque le bris des interactions faibles qui maintiennent la conformation native de la protéine. - Un changement de pH peut entraîner un changement de la charge des chaînes latérales et ainsi briser des interactions essentielles au maintien de la structure 3D. - Les agents chaotropiques perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires. Les 2 principaux agents chaotropiques utilisés en laboratoire sont l’urée et les sels de guanidine. - Les détergents peuvent servir à dénaturer les protéines, car ils altèrent des interactions hydrophobes en formant des micelles qui augmentent la solubilité des résidus hydrophobes.

Question 30

L’information nécéssaire au repliement est contenue dans la …

Answer 30

Structure primaire du polypeptide

Question 31

Le repliement est fait de manière à former la structure la plus stable possible, quest ce que ca veut dire?

Answer 31

La structure contenant le minimum d’énergie libre

Question 32

Définir l’effondrement hydrophobes

Answer 32

Permet la formation de poches hydrophobes | Assure le rapprochement des résidus éloignés dans la structure primaire

Question 33

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude beta et pourquoi?

Answer 33

La proline et la glycine, leurs structures particulières provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique.

Question 34

Qu’est ce qu’un Molten globule

Answer 34

Globule fondu, chaîne polypeptidique dont le repliement est partiel. Intérim.faire entre la forme dénaturée et la conformation native forme suite à l’effondrement hydrophobe. Les globules sont les prémisses dans plusieurs domaines.

Question 35

Quel est le facteur le plus important pour le repliement des protéines et pourquoi

Answer 35

Intéractions hydrophobes | L’exclusion des résidus hydrophobes sert de force motrice au repliement.

Question 36

Les chaperonnes jouent un role important dans le repliement | Donne ces trois roles

Answer 36

Facilitent le repliement de grosse protéine en empêchant la formation d’intermédiaire incorrectement repliés Aident les protéines dénaturées à se renaturer Entraînent la dégradation de la chaîne polypeptidique si elle ne peut se replier correctement

Question 37

On peut classer une protéine selon

Answer 37

La fonction La forme et la solubilité La composition

Question 38

Associer les fonction avec l’exemple Source d’acides aminé pour l’organisme

Answer 38

Stockage

Question 39

Associer les fonction avec l’exemple Transport de glucose au travers de la membrane cellulaire

Answer 39

Transport

Question 40

Associer les fonction avec l’exemple Venins et toxine

Answer 40

Défense

Question 41

Associer les fonction avec l’exemple Composante structurale des flagelles

Answer 41

Mouvement

Question 42

Associer les fonction avec l’exemple Catalyse biologique

Answer 42

Enzyme

Question 43

Associer les fonction avec l’exemple Principalement des protéines fibreuses

Answer 43

Structure

Question 44

Associer les fonction avec l’exemple Certaines hormones

Answer 44

Régulation

Question 45

Associer les fonction avec l’exemple Responsable du repliement correct de certaines protéine

Answer 45

Chaperonne

Question 46

Différence entre protéine fibreuses et protéine globulaire

Answer 46

Fibreuses : généralement composé d’un seul type de structures secondaires, insoluble, role structurale Globulaire : forme sphérique, soluble, souvent un mélange de structures secondaires, role diversifié

Question 47

Différence entre protéine simple et conjuguée

Answer 47

Simple : ne contient que des acides aminés Conjuguée: protéine associé à une composante non protéique

Question 48

Différence entre apoprotéine et holoprotéine

Answer 48

Apoprotéine : protéine conjuguée sans groupement non protéique, forme inactive Holoprotéine : protéine conjuguée avec son groupement non protéique, forme active

Question 49

Les protéines globulaire ont une grande diversité de rôles, nomme en 3

Answer 49

Enzyme, hormones, anticorps, protéines de transport

Question 50

La kératine est un exemple de quel groupe de protéine et est composé de quelle structure secondaire

Answer 50

Protéine fibreuse | Hélice alpha

Question 51

Une fibre de kératine est …, car un hélice peut être étirée jusqu‘ à deux fois sa longueur. Explique ce phénomène

Answer 51

Extensible | Les liens H se brisent lors de l’extension mais se reforment rapidement par la suite

Question 52

La fibroine de soie est composée de quelle structure secondaire?

Answer 52

Les feuillets beta antiparallèles

Question 53

À quoi peut on comparer la structure de la fibroine de soie

Answer 53

À un mille-feuille, a cause de ses feuillets beta superposés en plusieurs couches très serrées

Question 54

La fibroine de soie est tres … et … . Expliquer

Answer 54

Solide et quasi-inextensible | Les brins beta ont une conformation étendue, donc les chaînes polypeptidiques sont déjà presque complètement étirées.

Question 55

De quelle modification post-traductionnelle dépend la structure du collagène?

Answer 55

La structure du collagène nécessite l’hydroxylation de la proline et de la lysine

Question 56

Collagène Quelle vitamine est essentielle pour que l’hydroxylation puisse s’effectuer

Answer 56

La vitamine C

Question 57

Collagène Quelle maladie est entraînée par la carence en vitamine C

Answer 57

Le scorbut

Question 58

Quelle est la séquence répétée du collagène?

Answer 58

La séquence répétée du collagène est Gly-X-Y où X est souvent une proline et Y un résidu hydroxylé (hydroxyproline ou hydroxylysine)

Question 59

En quoi cette séquence répétée est-elle importante pour la formation de la triple hélice et des fibrilles?

Answer 59

À tous les 3 résidus d’une triple hélice, la chaîne latérale se retrouve à l’intérieur de la triple hélice. Il n’y a donc pas assez de place pour une autre chaîne latérale que celle de la glycine. Les contraintes (limite dans la rotation possible des liens) imposées par la proline et l’hydroxyproline rendent l’hélice rigide. Les résidus hydroxylés participent à la stabilisation de la triple hélice via la formation de liens H. Les chaînes latérales des résidus lysine et allysine (ainsi que leur dérivé hydroxylé) réagissent ensemble pour former des bases de Schiff. Ces liens sont importants lors de l’association de plusieurs triples hélices de collagène en fibrilles.

Question 60

Le collagène est une protéine conjuguée. À quel type de groupement est-il associé?

Answer 60

Les glucides, c’est une glycoprotéine

Question 61

Hémoglobine Combien de sous-unités contient-ellle?

Answer 61

4 sous-unités, hétéromultimère (hétérotétramère)

Question 62

Hémoglobine Combien de sous-unités différentes contient-elle?

Answer 62

2 sous unités différentes, | Composé de 2 alpha et 2 beta

Question 63

Hémoglobine Est-ce une protéine simple ou une protéine conjuguée?

Answer 63

Conjuguée

Question 64

Hémoglobine Combien contient-elle de groupement hème? À quoi sert ce groupement?

Answer 64

4 groupement hème, un par sous-unités | L’hème permet la fixation de l’oxygène grâce à la présence de l’atome de fer

Question 65

Hémoglobine Quel type de structures secondaires retrouve-t-on dans cette protéine?

Answer 65

Principalement d’hélice alpha

Question 66

Quelle est la principale différence structurale entre l’hémoglobine et la myoglobine?

Answer 66

La myoglobine est un monomère alors que l’hémoglobine est un hétérotétramère

Question 67

Quels sont les rôles de la myoglobine et l’hémoglobine?

Answer 67

L’hémoglobine transporte l’oxygène dans le sang, tandis que la myoglobine transporte l’oxygène à l’intérieur des tissus.

Question 68

Vrai ou faux. Toutes les protéines fibreuses forment des structures filiformes grâce à la présence des grandes hélices entremêlées.

Answer 68

Faux, ce ne sont pas toutes les protéines fibreuses qui sont organisées sous forme d’hélice. Par exemple, la fibroïne de la soie est une protéine fibreuse formée par un empilement de feuillets β.

Question 69

En plus des liens H, quel type de lien stabilise les niveaux supérieurs d’organisation de l’α-kératine en superhélice gauche, protofibrilles et microfibrilles?

Answer 69

Des ponts disulfures