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BQ > P1 > Flashcards

P1 Flashcards

1
Q

limitaciones de la termodinámica en la bioenergética celular

A
  • lá célula es un sistema cerrado
  • tiempo
  • no existe un entalpiometro ni un entropiometo
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2
Q

con qué se puede estudiar a la bioenergetica celular

A

lo que mas se aproxima para estudar estos fenómenos es la 2nda ley de la termondinamica (G = H - TS)

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3
Q

cómo se obtiene G

A

-2,3 Log Ke x RT

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4
Q

relación de G con una reacción

A

+G endergónica
-G exergónica

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5
Q

relación Ke con la G

A

0 < Ke < 1 = +G = endergónica
Ke > 1 = - G = exergónica

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6
Q

por qué eñ ATP y ADP, aportan un deltaje más negativo que el AMP

A
  • por el tipo de enlace
  • el AMP presenta un ester (adenina + P)
  • es uno más dificil de romper (requiere más E)
  • El anhidrido es facil de romper y altamente energetico
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7
Q

qué son las reacciones acopladas

A

son reacciones que permiten la conversión de una Rx endergónica a una exergónica o una Rx endergónica utiliza la energía de una exergónica

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8
Q

ejeplo de la formación de sacarosa como Rx acoplante

A
  • Rx de formación de sacarosa muy endergónica (+5,4 kcal/mol)
  • Se une ATP a la G, Rx exergónica (-7,3 kcal/mol)
  • Se forma S con la unión de G-6-P y F por +5,4kcal/mol, por lo que tiene hasta excedentes de E
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9
Q

diferencias entre los AA de contacto y los auxiliares

A
  • los de contacto se encuentran en el sitio activo y son los que realizan los cambios químiicos al sustrato para convertirlo a producto
  • los auxiliares están fuera de la región activa y son los que le dan la forma a la enzima, clave para la catalización
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10
Q

caracteristicas generales de las enzimas

A
  • cada enzima cataliza un proceso específico
  • tienen especificidad
  • tienen un sitio activo, lugar donde se junta con el sustrato
  • tiene AA de contacto y auxiliares
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11
Q

efectos de orientación y aproximación en enzimología

A
  • orientación es que se unan de una forma adecuada con el sustrato
  • aproximación es que se unan con una fuerza o velocidad adecuda
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12
Q

paramentros bioenergéticos modificados por las enzimas

A
  • disminuye la Eac
  • se mantienen la G y la Ke
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13
Q

qué hacen las enzimas

A
  • reducen la Eac
  • catabolizan solo Rx exergónicas
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14
Q

para qué sirve la ecuación de Michaelis - Menten

A

sirve para calcular la velocidad de una Rx enzimática, a cualquier concentración de sustrato, pero manteniendo los niveles de enzimas

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15
Q

qué es Vmáx en la Ec de M-M

A

se da cuando se satura la enzima, se llega al maximo de complejos sustrato-enzima

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16
Q

qué es Km

A

cantidad de sustrato necesaria para alcanzar el 50% de la Vmax o del punto desaturación

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17
Q

qué indica el Km

A

mientras más Km, es menor la afinidad con el sustrato
a menor Km, es mayor la afinidad

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18
Q

cómo se elije la ruta metabolica entre varias, qué pasa con las otras

A

la que tiene el Km más bajo
las otras ocurren, pero a menor V

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19
Q

diferencias principales entre la inhibición enzimática competitiva y la no competitiva

A

COMPETITIVA
- se bloquea el sitio activo
- reversible
- específica
- Km+, Vmax = y 1/km -
NO COMPETITIVA
- actúa quimicamente sobre la enzima
- irreversible
- inespecífico
- Km =, Vmáx - y 1/km =

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20
Q

ejemplo de inhibidor competitivo de enzimas

A

la estatina corresponde a un unhibidor competitivo que actúa sobre la HMG-CoA, para controlar los niveles de colesterol

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21
Q

diferencias entre las inhibiciones enzimáticas por producto

A

A NIVEL DE ACTIVIDAD (rápida pero corta)
- acción proteolítica
- modificación covalente
- alosterismo
A NIVEL DE CANTIDAD (lenta pero duradera)
- R. de su sintesis
- R. de su degradación
- R. de su transporte

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22
Q

explique la inhibición por acción proteolítica

A
  • la enzima cuando se forma tiene una molécula inhibidora peptídica
  • por acción de una proteasa rompe el enlace peptídico
  • se activa
  • son enzimas que están en el sistema digestivo
  • Pepsina y tripsina (pepsinógeno y tripsinógeno)
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23
Q

caracteristicas prinicpales de las enzimas alostericas

A
  • poseen conformaciones de menor o mayor actividad
  • tienen efectores + y -
  • nunca estan totalmente activas o inactivas
  • cinetica sigmoidea
  • son rapidas pero no mas que las covalentes
  • tienen subunidades ctaaliticas y reguladdoras
24
Q

cuales son los cofactores enzimáticos y qué conforman

A

son las coenzimas y los metales
conforman junto a la enzima la holoenzima

25
Q

donde se enceuntran los cofactores

A

los cofactores pueden estar en el mismo medio que la enzima o estar unido a ella

26
Q

qué son las isoenzimas y ejemplo

A

las isoenzimas son enzimas que realizan una misma catálisis, pero lo hacen en diferentes tejidos y con diferentes proporciones de subunidades en su estructura
ejemplo es la LDH, lactato deshidrogenasa

27
Q

que es la LDH y en qué se usa

A
  • lactato deshidrogenasa
  • isoenzima
  • se ocupa para dianosticar enfermedades
  • se analiza en electroforesiss
  • se comparan los niveles en los diferentes tejidos y se interpretan alteraciones
28
Q

efecto del pH y de la T en las enzimas

A

pH
- existe uno óptimo
- la papaina es una enzima insensible al pH
T
- existe un rango optimo
- a más T + choques, pero mucho se desnatura

29
Q

Modelo ATCasa como enzima alostérica

A
  • bases pirimídicas sintetizan CTP, gracias a la ATCasa
  • bases puricas secretan ATP
  • Efector + de la ATCasa = ATP
  • Efector - = CTP
  • efectores actúan en la unidad reguladora
30
Q

qué son los efectores en las enzimas alostéricas

A

son sustancias que se unen a la subunidad reguladora de la enzima en el sitio alostérico y que pueden favorecer o disminuir su acción

31
Q

cómo son las conformaciones en la enzima alostérica

A
  • primero hay que tener presente que la enzima no va a estar 100% activa o 0% inactiva
  • existe una conformación más activa y otra menos activa
  • se relacione con la disponibiulidad del sitio activo
32
Q

actividad enzimática relacionada a HC en el tracto digestivo

A

BOCA
- las alfas amilasas salivales (1-4 y 1-6)
ESTÓMAGO
- no hay enzimas para Hc
INTESTINO
- alfas amilasas pancreáticas (1-4 y 1-6)
- maltasa, lactasa, sucrasa

33
Q

exolique la absrocion de la glucosa

A

DUODENO (altos niveles de G)
- G y GL entran a la célula por Glut 1, transporte facilitado
- son vertidos a la sangre por Glut 2
YEYUNO (bajo niveles de G)
- G y GL son ayudados por un contransportador que pasa el Na a favor y la G en contra

34
Q

dónde se abosrbe la fructuosa

A

en el yeyuno

35
Q

glicemia en ayuno

A

70-90 gr/dl

36
Q

glicemia post-prandial

A

llega a su max despues de una hora
está alrededor de los 130gr/dl

37
Q

neuroglicopenia

A

glicemia bajo 40gr/Dl

38
Q

qué son las glucoquinasas y las hexoquinasas

A

son isoenzimas que permiten el ingreso de la G a la celula fosforilandolas
GLUCOQUINASAS
- tejido hepático
- no se satura
- Km alto
HEXOQUINASAS
- tejido extra hepático (resto de los tejidos)
- se satura
- Km bajo
- inhibición por producto

39
Q

qué tipo de tejidos son los que utilizan más glucosa

A

cerebro (140gr/dl) y eritroctios (20gr/dl)

40
Q

nombre las 3 etapas del metabolismo intermediario

A
  1. E. degradativa
    - lípidos, porteínas y polisacáridos son convertidos a sus constituyentes
  2. E. preparativa
    - constituyentes a Acetil-CoA
  3. E. oxidativa
    - Acetil-CoA a ATP y CO2 en el ciclo de krebs
41
Q

qué ocurre en los intolerantes a la lactosa

A
  • no producen lactosa
  • degrada a la lactosa en GL y G
  • Se degrada la L en el intestino grueso por microorganismos
  • Se genera H y metabolitos de 2-3C
  • Se produce una entrada de H2O y diarrea
42
Q

glicemia en ayuno

A

no se ingiere nada durante al menos 12hrs
70-90 gr/dl

43
Q

glicemia postprandial

A

es la glicemia después de haber comido algo
alcanza su peak una hora despues 130 gr/dl
disminuye progresivamente

44
Q

qué ocurre con la glicemia en un intolerante a a la glucosa

A

la glicemia postprandial disminuye lentamente
se mantiene alta la glicemia

45
Q

glucopenia

A

glicemia bajo los 40 gr/dk
riesgo de meurte erebral

46
Q

qué función tienen las glucoquinasas y las hexoquinasas

A

fosforilan la G (G-6-P)
esto permite la entrada de la G a las celulas

47
Q

semejanzas de la glucoquinasas y las hexoquinasas

A

son isoenzimas
fosforilan la G

48
Q

diferencias de la glucoquinasa y la hexoquinasa

A

GLUCOQUINASA
- tejido hepático
- km alto
- no se satura
HEXOQUINASA
- tejido extrahepático
- km bajo
- se satura
- inhibicon por producto

49
Q

rutas metabolicas de la G-6-P

A
  1. PRIORITARIO
    - eritrocitos y cerebro
    - dependientes de G
  2. SECUNDARIO
    - higado e intestino
  3. ALTERNATIVOS
    - tejido adiposo, muscular cardiaco y esqueletico
    - dependientes de I
50
Q

etapa preparativa de la glicolisis

A
  1. fosforilación de la G (ATP) = G-6-P
  2. se isomeriza G-6-P a F-6-P
  3. Se fosforila F-6-P (ATP) = F-1,6- bisfosfato
  4. Se forman 2 triosas de la F-1,6-bifosfato
    - dihidroxiacetonalfosfato (se isomeriza)
    - gliceraldheido-3-fosfato
51
Q

etapa oxidativa de la glicolisis

A
  1. se oxida (NAD) el gliceraldheido-3-fosfato obteneiendo 1,3 bisfosfato
  2. 1,3 bifosfato muy inestable libera P y se obtiene 3-fosfoglicerato + ATP
  3. 3-fosfoglicerato se isomeriza a 2-fosfoglicerato
  4. se deshidrata 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato
  5. fosfoenolpiruvato muy inestable y libera P y se obtiene piruvato + ATP
52
Q

elementos oxidativo de la glicolisis y que oxida

A

NAD
el gliceraldheido-3-fosfato

53
Q

cómo se metaboliza la fructuosa

A
  1. se fosforila la F por la fructoquinasa = F-1-P
  2. F-1-P por la fructoaldolasa se genera hidroxiacetonalfosfato y gliceraldheido (sustratos de la glicólisis)
54
Q

intolerancia a la fructuosa

A
  • deficit en la enzima fructoaldolasa
  • se utiliza mucho ATP para formar F-1-P
  • no se forma energía provocando debilitamiento muscular
55
Q

rutas del piruvato

A

ANAERÓBICA (reducción y se recupera el NAD)
- F. alcoholica (piruvato a acetaldheido a etanol)
- F. lactica (lactato por la lactato deshidrogenasa)
AERÓBICA (oxidativa)
- se produce acetil-CoA

56
Q

formación del acetil Coa

A
  • la piruvato deshidrogenasa descarboxila el piruvato y forma CO2
  • el CoA se separa de SH y se une al acido piruvico descarboxilado
  • es una oxidación, se usa NAD
57
Q

regulación de la piruvato deshidrogenasa

A
  • forma acetil CoA
  • modificación covalente
  • activa desfosforilada (fosfatasas)
  • inactiva fosforilada (quinasas)
  • estimulan la activación NAD, piruvato y ADP
    -estimulan la inactivación NAD, acetil CoA y aTP

BQ (8 decks)

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