PEQUEÑAS MOLECULAS Flashcards

(31 cards)

1
Q

¿Qué son las biomoléculas orgánicas complejas y cuáles son sus ejemplos principales?

A

Son polímeros de alto peso molecular formados por monómeros. Ejemplos:

Proteínas: aminoácidos.
Ácidos nucleicos: nucleótidos.
Polisacáridos: azúcares simples.
Lípidos: ácidos grasos. (no son macromoléculas)

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2
Q

¿Cuál es la diferencia entre ácidos grasos saturados e insaturados?

A

Saturados: No tienen dobles enlaces, sólidos a temperatura ambiente (ej. ácido palmítico).
Insaturados: Tienen uno o más dobles enlaces, líquidos a temperatura ambiente (ej. ácido oleico).

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3
Q

¿Qué significa que un fosfolípido sea anfipático?

A

Un fosfolípido tiene una cabeza polar hidrofílica (atrae agua) y dos colas apolares hidrofóbicas (repelen agua). Esto le permite formar bicapas en membranas celulares.

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4
Q

¿Qué son los lípidos saponificables e insaponificables?

A

Saponificables: Contienen ácidos grasos (ej. triglicéridos, fosfolípidos).
Insaponificables: No contienen ácidos grasos (ej. colesterol, vitaminas A, E, K).

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5
Q

Nombra dos funciones principales de los lípidos.

A

1-Reserva energética (triglicéridos).
2-Estructural (fosfolípidos en membranas biológicas).

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6
Q

¿Qué tipos de transporte se realizan a través de la membrana plasmática?

A

Pasivo: Difusión simple, facilitada y ósmosis.
Activo: Transporte primario (bomba Na+/K+) y secundario (cotransporte de glucosa con Na+).

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7
Q

¿Qué son los ácidos grasos esenciales y da ejemplos?

A

Ácidos grasos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.
Ejemplos:

Ácido α-linolénico.
Ácido linoleico.

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8
Q

¿Qué son los polisacáridos y cómo se clasifican según su función?

A

Son polímeros de monosacáridos unidos por enlaces glicosídicos.

De reserva: Almidón (plantas) y glucógeno (animales).
Estructurales: Celulosa (pared celular en plantas) y quitina (exoesqueleto en artrópodos).

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9
Q

¿Qué son las proteínas conjugadas y qué papel juega su grupo prostético?

A

Son proteínas que contienen componentes no aminoácidos (grupo prostético). Este grupo es crucial para la función biológica de la proteína (ej. hemoglobina con grupo hemo).

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10
Q

¿Cuáles son las estructuras de las proteínas?

A

Primaria: Secuencia de aminoácidos.
Secundaria: Hélice alfa, hoja beta (puentes de hidrógeno).
Terciaria: Plegamiento tridimensional.
Cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas.

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11
Q

¿Qué tipos de bases nitrogenadas componen los ácidos nucleicos?

A

Púricas: Adenina (A), Guanina (G).
Pirimídicas: Citosina (C), Timina (T, solo en ADN), Uracilo (U, solo en ARN).

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12
Q

¿Qué es la desnaturalización de proteínas y cuáles son sus consecuencias?

A

Pérdida de la conformación nativa de la proteína debido a la ruptura de enlaces débiles. Consecuencias:

1-Pérdida de función biológica.
2-Insolubilización en agua (proteínas globulares).

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13
Q

¿Qué son las macromoléculas y cómo se forman?

A

Son polímeros de alto peso molecular que se forman por polimerización de monómeros como aminoácidos, nucleótidos o azúcares simples.

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14
Q

¿Qué propiedades físicas tienen los ácidos grasos?

A

1-Solubilidad: Disminuye al aumentar la longitud de la cadena.
2-Punto de fusión:
Saturados: Elevado (sólidos a temperatura ambiente).
Insaturados: Bajo (líquidos a temperatura ambiente).

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15
Q

¿Qué caracteriza a los lípidos insaponificables?

A

No contienen ácidos grasos y se dividen en:

Derivados del isopreno (vitaminas A, E, K).
Derivados del colesterol (hormonas esteroideas, sales biliares).

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16
Q

¿Qué son los triglicéridos y cuál es su función?

A

Lípidos formados por glicerol y tres ácidos grasos. Su función principal es la reserva de energía.

17
Q

¿Qué son las proteínas globulares y su función principal?

A

Proteínas solubles en agua, con forma esferoidal. Participan en funciones dinámicas como enzimas, anticuerpos y hormonas.

18
Q

¿Qué enlaces estabilizan la estructura terciaria de las proteínas?

A

1-Interacciones hidrofóbicas.
2-Puentes de hidrógeno.
3-Fuerzas de van der Waals.
4-Interacciones electrostáticas.
5-Puentes disulfuro.

19
Q

¿Qué define la estructura primaria de una proteína?

A

La secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

20
Q

¿Qué es un enlace peptídico y cómo se forma?

A

Es un enlace covalente tipo amida que une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro mediante una reacción de condensación.

21
Q

¿Qué diferencia a los nucleótidos de los nucleósidos?

A

Nucleósido: Base nitrogenada + azúcar.
Nucleótido: Nucleósido + grupo(s) fosfato.

22
Q

¿Cómo se unen los nucleótidos en los ácidos nucleicos?

A

Mediante enlaces fosfodiéster entre el grupo 5’ de un nucleótido y el grupo 3’ del siguiente.

23
Q

¿Cuáles son las principales diferencias entre ADN y ARN?

A

1-Azúcar: ADN (desoxirribosa), ARN (ribosa).
2-Bases: ADN tiene timina; ARN tiene uracilo.
3-Estructura: ADN es bicatenario; ARN es monocatenario.

24
Q

¿Qué es un polímero y cuáles son ejemplos de polímeros biológicos?

A

Un polímero es una macromolécula formada por monómeros. Ejemplos: proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos.

25
¿Qué diferencia a un ácido graso omega-3 de un omega-6?
La posición del primer doble enlace: Omega-3: Tercer carbono desde el final (omega). Omega-6: Sexto carbono desde el final (omega).
26
¿Qué son las bases complementarias en el ADN?
Bases que se aparean mediante puentes de hidrógeno: Adenina (A) con Timina (T). Guanina (G) con Citosina (C).
27
¿Cómo influye la estructura secundaria en las proteínas?
Forma patrones repetitivos como hélices alfa o láminas beta estabilizadas por puentes de hidrógeno.
28
¿Qué propiedades permiten a los monosacáridos formar estructuras cíclicas?
La reacción entre el grupo carbonilo (aldehído o cetona) y un grupo hidroxilo de la misma molécula.
29
¿Qué es un polisacárido estructural? Da un ejemplo.
Polisacárido que proporciona soporte y protección. Ejemplo: Celulosa en paredes celulares vegetales.
30
¿Qué es el glucógeno y dónde se almacena?
Es un polisacárido de reserva energética en animales, almacenado en el hígado y músculos.
31
¿Qué es la desnaturalización y cuáles son sus causas?
Es la pérdida de la conformación nativa de una proteína debido a: 1-Cambios en pH. 2-Temperatura elevada. 3-Sustancias químicas (detergentes, solventes).