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H23- Biochimie et métabolisme > principes d'enzymologie > Flashcards

principes d'enzymologie Flashcards

1
Q

De quoi dépendent les réactions biochimiques des organismes vivants?

A

de catalyseurs biologiques: enzymes

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Q

Quelle est la différence entre les catalyseurs chimiques et les enzymes?

A

Enzymes: vitesse de réaction + grande
Enzymes: conditions de réaction + douce
Enzyme: spécificité plus grande
Enzyme: il existe plusieurs types de régulation

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Q

Qu’est ce que la diastase?

A

une enzyme dans un extrait de malt, aujourd’hui elle s’appelle a-amylase

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4
Q

Que catalyse l’a-amylase?

A

l’hydrolyse de l’amidon en maltriose, maltose et glucose

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5
Q

De quoi est composé l’amidon?

A

glucide = amylose et amylopectine

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6
Q

Quelle est la première enzyme a avoir été séquencée?

A

ribonucléase A de pancréas bovin (1963)

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7
Q

Quel est le concept de la clef et de la serrure?

A

la spécificité d’une enzyme (serrure) pour un substrat (clef) est due à leurs formes géométriques complémentaires

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8
Q

Qu’est ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?

A

complémentarité géométriques
forces non covalentes (force de van der waals, interactions électrostatiques liaison hydrogènes interactions hydrophobes)

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9
Q

Quelle sont les forces non covalentes

A

force de van der waals,
interactions électrostatiques
liaison hydrogènes
interactions hydrophobes

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10
Q

Qu’a découveert Emil Fischer?

A

découvre que les enzymes de la glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères

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11
Q

Pour quel aspect les enzymes sont spécifiques?

A

pour se lier a des substrats chiraux
pour catalyser les réactions

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12
Q

D’ou vient la capacité de stéréospécificité des enzymes?

A

car les enzymes en raison de leur chiralité forment des sites actifs asymétriques

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13
Q

Comment sont les acides aminés dans les protéines?

A

seulement de forme L

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14
Q

Caractéristiques des co-facteurs?

A

petites molécules qui sont les “dents chimiques” des enzymes,
peuvent être des ions métalliques ou molécules organiques (coenzymes)

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15
Q

Qu’est ce que des groupements prostétiques?

A

cofacteur qui sont associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par liaison covalente

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16
Q

Qu’est ce qu’un cosubstrat?

A

des cofacteurs comme le NAD+ qui ne s’associent que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée

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17
Q

Qu’est ce qu’un holoenzyme?

A

complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif

apoenzyme + cofacteur = holoenzyne

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18
Q

Qu’est ce les vitamines?

A

cofacteurs indispensables que les organismes ne sont pas capable de synthétisé donc doivent se retrouver sans le régime alimentaire

–> une carence provoque des maladies chez l’homme

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19
Q

Comment la régulation de l’activité enzymatique se fait?

A
  • contrôle de la disponibilité de l’enzyme
  • contrôle de l’activité enzymatique
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20
Q

De quoi dépend la quantité d’une enzyme donnée?

A

la quantité d’une enzyme donnée dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et de celle de sa dégradation

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21
Q

Comment peut être régulée l’activité catalytique ?

A

peut être régulé directement par des modifications conformationnelles ou structurales

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22
Q

À quoi la vitesse d’une enzyme est proportionnelle?

A

à la concentration de son complexe enzyme-substrat,

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23
Q

De quoi dépend la concentration du complexe enzyme-substrat?

A

la concentration en enzyme et en substrat et de l’affinité de liaison au substrat

24
Q

Comment l’affinité peut être modulée?

A

par la liaison de petites molécules effectrices qui modifient (+ ou -) l’activité catalytique

25
Q

Qu’est ce que la régulation allostérique?

A

un métabolite de la voie réactionnelle peut se
fixer de façon non-covalente à l’enzyme et ainsi moduler son activité catalytique.

26
Q

Quels sont les 2 effecteurs allostérique?

A

ATP et CTP (vitesse plus élevée - a la fin)

27
Q

Quels sont les 6 classes d’enzyme?

A

oxydoréductases
transférases
hydrolases
lyases
isomérase
ligases

28
Q

Qu’est ce que la cinétique?

A

étude des vitesses des réactions chimiques
permet d’expliquer un mécanisme réactionnel (décrire les étapes d’un processus et l’ordre)

29
Q

Qu’est ce que la cinétique enzymatique?

A

branche de la cinétique chimique

30
Q

À quoi servent les études de cinétique?

A

permet de déterminer les affinités de liaisons à l’enzyme des substrats et inhibiteurs

31
Q

Quelle est l’équation de vitesse?

A

Vitesse= k[A]^a[B]^b…[Z]^z
k= constante de vitesse

32
Q

Comment on définit l’ordre de réaction?

A

somme des exposants (a+b+…)

33
Q

À quoi correspondent les ordres?

A

pour réaction élémentaire, correspond à sa molécularité , au nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanés
ordre 1 = réaction monomoléculaire
ordre 2 = réaction bimoléculaire

34
Q

Qu’est ce que l’état de transition?

A

ou la liaison covalente A-B est sur le point d’être rompue et la liaison B-C sur le point de se former (instable, haut de pente)

35
Q

Quelle est la différence entre ∆G et ∆G avec une croix?

A

les 2 se distinguent
∆G ne donne aucune information si la réaction est rapide
∆G avec la croix oui

36
Q

Quelles sont les 2 réactions élémentaires (enzymes)?

A

formation d’un complexe entre substrat et enzyme qui se décompose pour donner les produits de l’enzyme

  • enzyme toujours libérée sous sa forme native
37
Q

Quelle est la formule de vitesse lorsque la concentration de substrat n’est pas limitante?

A

Vitesse=k2[ES]

38
Q

Par quoi est déterminé la vitesse maximale d’une réaction?

A

la saturation de l’enzyme (forme ES)

39
Q

Comment obtient-on la vitesse maximale d’une réaction?

A

fortes concentrations en substrat lorsque l’enzyme est saturés, quand elle est complètement sous la forme ES

40
Q

Quelle est l’équation de Michaelis?

A

vo = Vmax[S]
Km + [S]

-Vmax dépend de la concentration de l’enzyme

41
Q

Que représente ls constante de Michaelis?

A

la concentration de substrat qui donne la moitié de la vitesse maximum

42
Q

Quelle est la repsésentation de Lineweaver-Burk pour la cinétique?

A

1/vo = [km/Vmax]x1/[S] + 1/vmax

 [km/Vmax] = pente
1/vmax = interception avec axe des Y

43
Q

Que signifie Km haut? bas?

A

bas = très efficace
haut = moins efficace, prend plus de substrat, moins d’affinité

44
Q

Que signifie Kcat?

A

nombre de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l’enzyme à saturation

45
Q

Qu’est ce que des inhibiteurs?

A

substances qui diminuent l’activité d’une enzyme

46
Q

Quels sont les 3 grands mécanismes d’inhibition enzymatique?

A

compétitive
incompétitive
non compétitive

47
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive?

A

substance entre en compétition directement avec un substrat pour un site de liaison enzymatique (site actif)
réversible ou irréversible

apparence d’augmenter valeur de Km, impression de diminuer affinité

48
Q

Comment une inhibition compétitive peut être surmontée?

A

an augmentant [S]

49
Q

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l’inhibition compétitive?

A

Km augmente en fonction de la concentration de l’inhibiteur
Vmax de l’enzyme de change pas

50
Q

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l’inhibition non compétitive?

A

Vmax diminue
Km change pas

51
Q

Qu’est ce que l’inhibition mixte?

A

mixte car compétitif et non compétitif

lorsque l’inhibiteur non compétitif diminue la liaison du substrat au site actif

52
Q

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l’inhibition mixte?

A

vmax diminué
Km augmenté

53
Q

Comment se lie un inhibiteur non compétitif?

A

de manière réversible à un site allostérique (autre que site actif)

54
Q

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l’inhibition non compétitive pure?

A

Vmax diminue
affecte pas Km

55
Q

Caractéristiques de l’inhibition incompétitive?

A

inhibiteur se lie directement au complexe enzyme-substrat
(NE PEUT se fixer à l’enzyme LIBRE)
modifie l’activité catalytique de l’enzyme, MAIS affecte pas l’affinité de liaison du substrat à l’enzyme

déplace l’équilibre, favorise formation complexe ES

56
Q

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l’inhibition incompétitive?

A

Vmax diminué.
Km diminué

H23- Biochimie et métabolisme (7 decks)

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