principes d'enzymologie

Question 1

De quoi dépendent les réactions biochimiques des organismes vivants?

Answer 1

de catalyseurs biologiques: enzymes

Question 2

Quelle est la différence entre les catalyseurs chimiques et les enzymes?

Answer 2

Enzymes: vitesse de réaction + grande
Enzymes: conditions de réaction + douce
Enzyme: spécificité plus grande
Enzyme: il existe plusieurs types de régulation

Question 3

Qu’est ce que la diastase?

Answer 3

une enzyme dans un extrait de malt, aujourd’hui elle s’appelle a-amylase

Question 4

Que catalyse l’a-amylase?

Answer 4

l’hydrolyse de l’amidon en maltriose, maltose et glucose

Question 5

De quoi est composé l’amidon?

Answer 5

glucide = amylose et amylopectine

Question 6

Quelle est la première enzyme a avoir été séquencée?

Answer 6

ribonucléase A de pancréas bovin (1963)

Question 7

Quel est le concept de la clef et de la serrure?

Answer 7

la spécificité d’une enzyme (serrure) pour un substrat (clef) est due à leurs formes géométriques complémentaires

Question 8

Qu’est ce qui permet la liaison de substrats aux enzymes?

Answer 8

complémentarité géométriques
forces non covalentes (force de van der waals, interactions électrostatiques liaison hydrogènes interactions hydrophobes)

Question 9

Quelle sont les forces non covalentes

Answer 9

force de van der waals,
interactions électrostatiques
liaison hydrogènes
interactions hydrophobes

Question 10

Qu’a découveert Emil Fischer?

Answer 10

découvre que les enzymes de la glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères

Question 11

Pour quel aspect les enzymes sont spécifiques?

Answer 11

pour se lier a des substrats chiraux
pour catalyser les réactions

Question 12

D’ou vient la capacité de stéréospécificité des enzymes?

Answer 12

car les enzymes en raison de leur chiralité forment des sites actifs asymétriques

Question 13

Comment sont les acides aminés dans les protéines?

Answer 13

seulement de forme L

Question 14

Caractéristiques des co-facteurs?

Answer 14

petites molécules qui sont les “dents chimiques” des enzymes,
peuvent être des ions métalliques ou molécules organiques (coenzymes)

Question 15

Qu’est ce que des groupements prostétiques?

Answer 15

cofacteur qui sont associés en permanence avec la partie protéique de l’enzyme par liaison covalente

Question 16

Qu’est ce qu’un cosubstrat?

Answer 16

des cofacteurs comme le NAD+ qui ne s’associent que transitoirement à une molécule d’enzyme donnée

Question 17

Qu’est ce qu’un holoenzyme?

Answer 17

complexe enzyme-cofacteur catalytiquement actif

apoenzyme + cofacteur = holoenzyne

Question 18

Qu’est ce les vitamines?

Answer 18

cofacteurs indispensables que les organismes ne sont pas capable de synthétisé donc doivent se retrouver sans le régime alimentaire

–> une carence provoque des maladies chez l’homme

Question 19

Comment la régulation de l’activité enzymatique se fait?

Answer 19

• contrôle de la disponibilité de l’enzyme
• contrôle de l’activité enzymatique

Question 20

De quoi dépend la quantité d’une enzyme donnée?

Answer 20

la quantité d’une enzyme donnée dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et de celle de sa dégradation

Question 21

Comment peut être régulée l’activité catalytique ?

Answer 21

peut être régulé directement par des modifications conformationnelles ou structurales

Question 22

À quoi la vitesse d’une enzyme est proportionnelle?

Answer 22

à la concentration de son complexe enzyme-substrat,

Question 23

De quoi dépend la concentration du complexe enzyme-substrat?

Answer 23

la concentration en enzyme et en substrat et de l’affinité de liaison au substrat

Question 24

Comment l’affinité peut être modulée?

Answer 24

par la liaison de petites molécules effectrices qui modifient (+ ou -) l’activité catalytique

Question 25

Qu'est ce que la régulation allostérique?

Answer 25

un métabolite de la voie réactionnelle peut se fixer de façon non-covalente à l'enzyme et ainsi moduler son activité catalytique.

Question 26

Quels sont les 2 effecteurs allostérique?

Answer 26

ATP et CTP (vitesse plus élevée - a la fin)

Question 27

Quels sont les 6 classes d'enzyme?

Answer 27

oxydoréductases transférases hydrolases lyases isomérase ligases

Question 28

Qu'est ce que la cinétique?

Answer 28

étude des vitesses des réactions chimiques permet d'expliquer un mécanisme réactionnel (décrire les étapes d'un processus et l'ordre)

Question 29

Qu'est ce que la cinétique enzymatique?

Answer 29

branche de la cinétique chimique

Question 30

À quoi servent les études de cinétique?

Answer 30

permet de déterminer les affinités de liaisons à l'enzyme des substrats et inhibiteurs

Question 31

Quelle est l'équation de vitesse?

Answer 31

Vitesse= k[A]^a[B]^b...[Z]^z k= constante de vitesse

Question 32

Comment on définit l'ordre de réaction?

Answer 32

somme des exposants (a+b+...)

Question 33

À quoi correspondent les ordres?

Answer 33

pour réaction élémentaire, correspond à sa molécularité , au nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanés ordre 1 = réaction monomoléculaire ordre 2 = réaction bimoléculaire

Question 34

Qu'est ce que l'état de transition?

Answer 34

ou la liaison covalente A-B est sur le point d'être rompue et la liaison B-C sur le point de se former (instable, haut de pente)

Question 35

Quelle est la différence entre ∆G et ∆G avec une croix?

Answer 35

les 2 se distinguent ∆G ne donne aucune information si la réaction est rapide ∆G avec la croix oui

Question 36

Quelles sont les 2 réactions élémentaires (enzymes)?

Answer 36

formation d'un complexe entre substrat et enzyme qui se décompose pour donner les produits de l'enzyme - enzyme toujours libérée sous sa forme native

Question 37

Quelle est la formule de vitesse lorsque la concentration de substrat n'est pas limitante?

Answer 37

Vitesse=k2[ES]

Question 38

Par quoi est déterminé la vitesse maximale d'une réaction?

Answer 38

la saturation de l'enzyme (forme ES)

Question 39

Comment obtient-on la vitesse maximale d'une réaction?

Answer 39

fortes concentrations en substrat lorsque l'enzyme est saturés, quand elle est complètement sous la forme ES

Question 40

Quelle est l'équation de Michaelis?

Answer 40

vo = Vmax[S] Km + [S] -Vmax dépend de la concentration de l'enzyme

Question 41

Que représente ls constante de Michaelis?

Answer 41

la concentration de substrat qui donne la moitié de la vitesse maximum

Question 42

Quelle est la repsésentation de Lineweaver-Burk pour la cinétique?

Answer 42

1/vo = [km/Vmax]x1/[S] + 1/vmax  [km/Vmax] = pente 1/vmax = interception avec axe des Y

Question 43

Que signifie Km haut? bas?

Answer 43

bas = très efficace haut = moins efficace, prend plus de substrat, moins d'affinité

Question 44

Que signifie Kcat?

Answer 44

nombre de molécules de substrat converties en produit par unité de temps par un seul site actif de l'enzyme à saturation

Question 45

Qu'est ce que des inhibiteurs?

Answer 45

substances qui diminuent l'activité d'une enzyme

Question 46

Quels sont les 3 grands mécanismes d'inhibition enzymatique?

Answer 46

compétitive incompétitive non compétitive

Question 47

Quelles sont les caractéristiques de l'inhibition compétitive?

Answer 47

substance entre en compétition directement avec un substrat pour un site de liaison enzymatique (site actif) réversible ou irréversible apparence d'augmenter valeur de Km, impression de diminuer affinité

Question 48

Comment une inhibition compétitive peut être surmontée?

Answer 48

an augmentant [S]

Question 49

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l'inhibition compétitive?

Answer 49

Km augmente en fonction de la concentration de l'inhibiteur Vmax de l'enzyme de change pas

Question 50

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l'inhibition non compétitive?

Answer 50

Vmax diminue Km change pas

Question 51

Qu'est ce que l'inhibition mixte?

Answer 51

mixte car compétitif et non compétitif lorsque l'inhibiteur non compétitif diminue la liaison du substrat au site actif

Question 52

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l'inhibition mixte?

Answer 52

vmax diminué Km augmenté

Question 53

Comment se lie un inhibiteur non compétitif?

Answer 53

de manière réversible à un site allostérique (autre que site actif)

Question 54

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l'inhibition non compétitive pure?

Answer 54

Vmax diminue affecte pas Km

Question 55

Caractéristiques de l'inhibition incompétitive?

Answer 55

inhibiteur se lie directement au complexe enzyme-substrat (NE PEUT se fixer à l'enzyme LIBRE) modifie l'activité catalytique de l'enzyme, MAIS affecte pas l'affinité de liaison du substrat à l'enzyme déplace l'équilibre, favorise formation complexe ES

Question 56

Que se passe-t-il avec Vmax et Km dans l'inhibition incompétitive?

Answer 56

Vmax diminué. Km diminué