Proteinas Flashcards
(23 cards)
Propiedades de los aminoacidos
Todos presentan un carbono quiral (alfa)
- NH3 amino
- COOH acido carboxílico
- H
- R (radical)
Plegamiento
Es un proceso físico en el cual una cadena polipeptídica se empaca estructuralmente generando un proteína biológicamente activa.
Dependen de la afinidad al solvente y de las propiedades de las cadenas laterales.
Núcleo hidrofobico.
Puentes disulfuro
Covalente
Entre cadenas laterales de cisteínas:
Reacción catalizada por enzimas específicas.
Restringe la flexibilidad de la proteína.
Interacciones Iónicas o puentes salinos
No covalente
Atracción entre 2 cadenas laterales de carga opuesta.
Puentes de Hidrógeno
No covalente
Entre átomos de las cadenas laterales, cadena principal y solvente.
Enlace entre un Hidrógeno unido a un átomo electronegativo y un par de electrones no compartido de otro átomo electronegativo
Interacciones hidrofóbicas
No covalente
Agrupaciones de cadenas laterales apolares sin orientación específica.
No ocurre por afinidad entre ellas, sino debido a que el agua está enlazada más fuertemente a través de una red de puentes de Hidrógeno.
Fuerzas de van der Waals
Fuerzas dipolo-amino y dipolo, donde los dipolos pueden ser permanentes o inducidos.
Muy debiles
propiedades de los amino ácidos daran
van a dar cuenta, al final, de distintos tipos de interacciones moleculares que definirán los niveles estructurales en las proteínas
Funciones proteínas
.Catalizadores
* Apoyo mecánico
* Protección inmunológica
* Generar movimiento
* Controlar crecimiento y diferenciación
* Regulación de expresión génica
Jerarquía en la organización
Primaria Residuos Aminoacídicos
Secundaria:α-hélice, hoja B
Terciaria: Cadena polipeptídica
Cuaternaria: Ensamblaje de subunidades
Estructura Primaria
La definimos como la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica.
Cada residuo está enlazado al siguiente por un enlace peptídico.
Formación enlace peptidico
Las reacciones de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de un segundo aminoácido resulta en la formación de un enlace C-N o enlace amida.
Remoción de una molécula de agua
Formación enlace Carbono - nitrógeno
Motivos estructurales:
Es una pequeña región de la estructura tridimensional o secuencia de aminoácidos de una proteína compartida con diferentes proteínas.
Determina la función por lo que puedo comparar proteínas.
Dominio
Propio de la proteína
formar una unidad compacta y estable, en ausencia del resto de la cadena peptídica.
Determina el plegamiento específico
Estructura Secundaria
α-hélice y hoja β
enrollamiento de ciertas partes de la cadena polipeptídica gracias a la formación de puentes de hidrogeno
Estructura giro
estructura supersecundaria
Giro β cambio brusco de la dirección de la cadena polipeptídica que permite aproximarse partes de la cadena polipeptídica
* AA comunes encontrados en los giros β:
–glicina: su pequeño tamaño.
–prolina: su geometría
Involucran 4 aminoácidos que se definen como de tipo I y tipo II.
La estructura se estabilizan por enlace puentes hidrógeno.
Estructura α-hélice
Estructura que gira hacia la derecha.
Posee 3,6 residuos por vuelta y una distancia de 5,4Å.
Enlace puente hidrógeno (que estabilizan la molécula) son intra-catenario
R queda afuera de la molécula estabilizándola
Polares cargados
ejemplo: alfa queratina, colageno
Estructura beta
Se forma por extensión de la cadena polipeptídica.
Encontramos dos formas de hoja β: paralela y antiparalela.
Las hojas se extienden en el plano
Una hoja β son unidades repetidas de dos residuos
Una proteína puede contener desde 2 hasta 22 hojas β (promedio 6 hojas β).
Cada hoja β puede contener hasta 15 residuos (promedio 6 residuos).
Apolares no cargados
ejemplo: fibroina de la seda
Estructura terciaria
Motivo o plegamiento
La disposición de todos los átomos de una cadena polipeptídica:
Cadenas laterales
Grupos prostéticos
Regiones helicoidales y en hoja plegada
Globulares (solubles en agua) dominio son dos o mas de estas estables
Fibrosas (insolubles en agua)
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria es el resultado de la unión no covalente entre dos o mas cadenas polipeptídicas.
*Proteínas oligoméricas son proteínas con multisubunidades que pueden ser iguales o diferentes.
* Las subunidades se llaman protómero o monómeros.
Desnaturalización
-pérdida de la estructura, 2° a la 4°, pero NO la 1°
-destruye la función fisiológica de la proteína.
-La función puede ser restaurada si las condiciones correctas para la proteína se restauran.
REVERSIBLE
Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.
* Las coenzimas colaboran en la reacción
enzimática recibiendo transitoriamente algún
grupo químico: H+ , OH, CH3
Cofactores
Algunas enzimas necesitan de cofactores inorgánicos, de coenzimas,
o de un grupo prostético para su actividad.
* Las coenzimas son moléculas orgánicas que no están unidas fuertemente a la enzima y por lo tanto se requiere de su adición en el medio de ensayo
de la actividad enzimática.
- Grupos prostéticos moléculas orgánicas u organometálicas que están
fuertemente unidas a la enzima o proteína.
