Proteínas Flashcards
(60 cards)
1
Q
Proteína
A
- Polímero de más de 50 amino ácidos
- Oligopéptido: <10 amino ácidos
- Polipéptido: >10 amino ácidos
2
Q
Características amino ácidos
A
- Sólidos
- Cristalinos
- Solubles en agua
- Punto de fusión alto
- Actividad óptica (levógiro / dextrógiro)
- Comportamiento anfótero (moléculas anfipáticas)
- Efecto tampón
3
Q
Clasificación amino ácidos
A
- Dependiendo de R:
· No polares: R = cadena hidrocarbonada
· Polares sin carga: R = cadena hidrocarbonada + agua
· Polares con carga negativa: R = -COOH
· Polares con carga positiva: R = -NH₂ - Esenciales (no sintetizados por cuerpo) / No esenciales (sintetizados por cuerpo)
4
Q
Estructura amino ácidos
A
- Carbono asimétrico unido a: H, -COOH, -R. -NH₂
- Unidos entre si por enlace peptídico:
· Enlace covalente
· Inmoviliza átomos en un solo plano
· Carbono asimétrico puede rotar
5
Q
Estructura proteínas
A
- Estructura primaria
- Estructura secundaria
- Estructura terciaria
- Estructura cuaternaria
6
Q
Estructura primaria
A
- Secuencia ordernada de amino ácidos
- Determina la función
- Específica para cada proteína
7
Q
Estructura secundaria
A
- Estructura primaria plegada
- Enlaces puente de hidrógeno (carboxilo-amino)
- Modificada por tensión y temperatura
- Tipos de estructura:
· Estructura α-hélice
· Hélice de colágeno
· Estructura β-laminar (hoja plegada)
8
Q
Estructura terciaria
A
- Forma final adoptada
- Estructura final habitual
- Pliege espacial de estructura 2ª
9
Q
Estructura α-hélice
A
- Estructura prirmaria se enrolla helicoidalmente (dextrógiro)
- Puentes de hidrógeno entre O (C=O) de C1 y H (NH) de C4
=> 3.6 amino ácidos por vuelta
10
Q
Estructura hélice colágeno
A
- Estructura prirmaria larga se enrolla helicoidalmente (levógiro)
- Cadena rígida y estable de colágeno
- 3 hélices unidas por enlaces (covalentes y puente hidrógeno)
- 3 amino ácidos por vuelta por hélice
11
Q
Estructura β-Laminar
A
- Zig zag
- Cadenas polipeptídicas
- Ordenada y compacta
- Puentes de disulfuro entre O (C=O) de C1 y H (NH) de C4
- Cadenas paralelas
- Puentes de hidrógeno entre cadenas
12
Q
Estructuras globurales
A
- Estructura 3ª
- Pliege estructura 2ª en esfera
- Solubles en agua
- Estables
- Funciones: Enzimáticas, transporte, hormonales
13
Q
Estructuras fibrosas
A
- Estructura 3ª
- Estructura 2ª no se pliega
- Alargadas
- Insolubles en agua
- Función estructural
14
Q
Estructura cuaternaria
A
- > = 2 Cadenas polipeptídicas
- Unión protómeros (enlaces débiles y covalentes disulfuro)
- Clasificación en base al número de protómeros:
2. Dímeros
3. Trímeros
4. Tetrámers
5. Pentámeros
15
Q
Propiedades proteinas
A
- Depende de -R libres en amino ácidos
1. Solubilidad
2. Desnaturalización
3. Especificidad
4. Capacidad amortiguadora
16
Q
Solubilidad
A
- Globulares: solubles
- Fibrosas: insolubles
- Debido a presencia de -R polares en amino ácidos
17
Q
Desnaturalización
A
- Se pierde estructura
=> Se pierden propiedades
=> Se pierde función - Motivos (ruptura puente de H):
1. Aumento temperatura
2. Cambio extremo pH
3. Presencia de algunas sustáncias químicas - Reversible / Irreversible
18
Q
Especificidad
A
Tipos:
1. Función:
- Variación estructura (amino ácidos) = pérdida función
2. Especie:
- Proteina con misma función varia por especie (individualidad)
19
Q
Capacidad amortiguadora
A
- Amino ácidos son moléculas anfóteras (se pueden comportar como ácido / base)
- Medio acídico: liberan ión H
- Media básico: aceptan ión H
20
Q
Funciones proteínas
A
- Estructural
- Transporte
- Reserva
- Enzimática
- Contráctil
- Defensa
- Hormonal
- Homeoestática
- Reconocimiento señales químicas
21
Q
Estructural
A
- Nivel celular:
· Estructura membrana (glucoproteína)
· Cilios, flagelos, citoesqueleto
· Soporte ADN - Nivel histológico:
· Queratinas: estructura dérmica
· Elastinas: tejidos reticulares
· Colágeno: Tejídos cartilaginosos
· Histonas: Formación nucleosomas de cromatina
22
Q
Transporte
A
- Permeasas (Bombas):
· Membrana plasmática
· En contra de gradiente - Lipoproteínas:
· En plasma sanguíneo
· Transporte lípidos insolubles - Citocromos:
· Transporte electrones - Hemoglobina & hemocianina:
· Pigmentos respiratorios
· Transporte oxígeno - Mioglobina
· Almacenamiento oxígeno en músculos
23
Q
Reserva energética
A
- En forma de ácido graso
- Elemento nutritivo
24
Q
Enzimática
A
- Regulan y accionan reacciones
- Especialización & especificidad
25
Contráctil
- Unicelular:
· Flagelina
- Pluricelular:
· Actina & miosina: Músculos
· Dineina: CIlios & flagelos
26
Defensa
- Anticuerpos:
· γ-globulina & Inmunoglobulina
- Trombina:
· Coagulación
- Mucinas:
· Mucosas
- Antibioticos
27
Hormonal
- Insulina & glucagón:
· Páncreas
· Participa en metabolismo de glúcidos
- Tiroxina:
· Tiroides
- Hormonas hipofisarias:
· Hormona crecimiento
28
Homeoestática
- Amino ácidos anfóteros:
=> Efecto tampón
=> pH constante
29
Reconocimiento señales químicas
- Glucoproteinas:
· Superficie exterior membrana plasmática
· Reconocimiento hormonas, anticuerpos, patógenos...
30
Tipos proteínas
| (Añadidos)
- Holoproteínas
- Heteroproteínas
31
Holoproteínas
- Solo amino ácidos
- Filamentosas
- Globulares
32
Heteroproteínas
- Amino ácidos + añadido
- Cromoproteínas
- Glucoproteínas
- Fosfoproteínas
- Apolipoproteínas
- Nucleoproteínas
33
Filamentosas
- Insolubles en agua
- > 1 polipéptido
- Cadenas paralelas, enrolladas, que forman fibras
- Colágeno, Queratinas, Elastinas
34
Globulares
- Estructura compleja
- Solubles en agua y disolventes polares
- Protaminas, histonas, prolaminas, gluteninas, albúminas, globulinas
35
Cromoproteínas
- Pigmentos
36
Glucoproteínas
- Reconocimiento celular en membranas
37
Fosfoproteínas
- Contienen ácido fosfórico
- Regulación enzimática
38
Apolipoproteínas
- Contienen lípidos
- Caracter anfipático
- Formación membrana plasmática
39
Nucleoproteínas
- Formación ácidos nucleícos
40
Enzimas
- Biocatalizadores proteícos
- Proteínas globulares
- Dispersables en agua => Difunden por organismo
- Formadas por 3 tipos de amino ácidos:
· Estructurales: No se enlaza con sustrato
· Fijación: Se enlaza con sustrato
· Catalizadora: Se enlaza con sustrato
41
Catalizadores
| Función, funcionamiento y orgánico vs inorgánico
- Aceleran reacciones
- Mismo producto, menos energía activación
- No se consumen, reutilizables
- Biólogicos vs no biológicos:
· Biológico: temperatura ser vivo
· Biológico: más potente
· Biológico: masa molécular elevada
· Biológico: especificidad alta
42
Holoenzimas
- Apoenzima
- Cofactor
- Coenzimas
43
Apoenzima
- Parte proteica de una enzima
44
Cofactor
- Inorgánico (ión) / orgánico (vitaminas)
- Permiten o impiden reacciones enzimáticas
45
Complejo enzima-sustrato
- Sustrato + amino ácidos radicales de enzima
- Trás reaccion en complejo activo: enzima + producto
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Centro activo
- Región en enzima donde se une sustrato
- Tamaño relativo pequeño
- Formado por amino ácidos de:
· Fijación: establecer enlaces débiles con sustrato
· Catalizadores: establecen enlaces covalentes para mediar reacción
47
Modelos especificidad enzima-sustrato
- Complementariedad: sustrato cabe en enzima
- Ajuste inducido: enzima se amolda a sustrato
- Apretón de manos: ambos se adaptan
48
Grado especificidad enzima
- Absoluto: actua sobre un solo sustrato
- De grupo: actua sobre un grupo de sustratos
- De clase: actua sobre un tipo de enlace (fosfatasas unir grupo fosfato)
49
Factores velocidad reacción
- Concentración sustrato
- Temperatura:
· Aumenta movilidad, encuentros, velocidad reacción
· Demasiado alta: desnaturalización
- pH:
· Fuera de límite: desnaturalización
50
Inhibidores actividad enzimática irreversibles
- Inhibidor se une a centro activo permanentemente y lo inutiliza
51
Inhibidores actividad enzimática reversibles
- Competitivo: inhibidor y sustrato tienen forma parecida, inhibidor se une a centro activo
- No competitivo: inhibidor se une a enzima y modifica amino ácidos de centro activo
- Bloqueo complejo enzima-sustrato: tapa complejo enzima-sustrato e impide separación (formación producto)
52
Enzimas alostéricas
- Formadas por protómeros
- Enzimas reguladas por unión de modulador a centro regulador
- La activación de un protómero activa al resto (transmisión alostérica - estado inhibitorio -> catalítico)
53
Factores formación producto
- Tasa síntesis enzimas
- Regulación actividad enzimática:
· Síntesis formas inactivas
· Interacciones alostéricas
- Disposición de enzimas:
· Compartimentación celular
· Complejos multienzimáticos (mayor eficacia)
54
Nomenclatura enzimas
- Nombre sustrato + nombre coenzima (si hay) + función enzima + -asa
55
Propiedades vitaminas
- Moléculas orgánicas
- Imprescindibles, poca cantidad
- Precursores de coenzimas
- Obtención a partir de alimentos (animales)
- Obtención por síntesis propia
- Se alteran fácilmente
56
Dosis vitaminas
- Avitaminosis: carencia total
- Hipovitaminosis: carencia parcial
- Hipervitaminosis: exceso
57
Vitaminas hidrosolubles
- Vitamina complejo B:
· Vías metabólicas
· Formación glóbulos rojos
· Déficit: anemia, neurodegradación, debilidad muscular
- Vitamina C:
· Síntesis colágeno
· Cofactor reacciones hidroxilación
· Déficit: escorbuto
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Vitaminas liposolubles
- Vitamina A:
· proteccion de epitelios
· percepción visual
- Vitamina D:
· Luz solar
· Regulación absorción calcio
· Déficit: osteoporosis -> debilidad ósea
· Exceso: calcificaciónes
- Vitamina E:
· Antioxidante (impide reacción adición con oxígeno, impide ruptura insaturaciones)
- Vitamina K:
· Actua en protombina (coagulación sangre)
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Coenzima
- Compuesto órganico
- Se une permanetemente/termporalmente a una enzima para facilitar su actuación
60
Constante KM
- La constante de Michaelis-Menten (símbolo Km) corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima.
