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Biología > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Proteína

A
  • Polímero de más de 50 amino ácidos
  • Oligopéptido: <10 amino ácidos
  • Polipéptido: >10 amino ácidos
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Q

Características amino ácidos

A
  • Sólidos
  • Cristalinos
  • Solubles en agua
  • Punto de fusión alto
  • Actividad óptica (levógiro / dextrógiro)
  • Comportamiento anfótero (moléculas anfipáticas)
  • Efecto tampón
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Q

Clasificación amino ácidos

A
  • Dependiendo de R:
    · No polares: R = cadena hidrocarbonada
    · Polares sin carga: R = cadena hidrocarbonada + agua
    · Polares con carga negativa: R = -COOH
    · Polares con carga positiva: R = -NH₂
  • Esenciales (no sintetizados por cuerpo) / No esenciales (sintetizados por cuerpo)
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4
Q

Estructura amino ácidos

A
  • Carbono asimétrico unido a: H, -COOH, -R. -NH₂
  • Unidos entre si por enlace peptídico:
    · Enlace covalente
    · Inmoviliza átomos en un solo plano
    · Carbono asimétrico puede rotar
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5
Q

Estructura proteínas

A
  • Estructura primaria
  • Estructura secundaria
  • Estructura terciaria
  • Estructura cuaternaria
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6
Q

Estructura primaria

A
  • Secuencia ordernada de amino ácidos
  • Determina la función
  • Específica para cada proteína
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7
Q

Estructura secundaria

A
  • Estructura primaria plegada
  • Enlaces puente de hidrógeno (carboxilo-amino)
  • Modificada por tensión y temperatura
  • Tipos de estructura:
    · Estructura α-hélice
    · Hélice de colágeno
    · Estructura β-laminar (hoja plegada)
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8
Q

Estructura terciaria

A
  • Forma final adoptada
  • Estructura final habitual
  • Pliege espacial de estructura 2ª
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9
Q

Estructura α-hélice

A
  • Estructura prirmaria se enrolla helicoidalmente (dextrógiro)
  • Puentes de hidrógeno entre O (C=O) de C1 y H (NH) de C4
    => 3.6 amino ácidos por vuelta
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10
Q

Estructura hélice colágeno

A
  • Estructura prirmaria larga se enrolla helicoidalmente (levógiro)
  • Cadena rígida y estable de colágeno
  • 3 hélices unidas por enlaces (covalentes y puente hidrógeno)
  • 3 amino ácidos por vuelta por hélice
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11
Q

Estructura β-Laminar

A
  • Zig zag
  • Cadenas polipeptídicas
  • Ordenada y compacta
  • Puentes de disulfuro entre O (C=O) de C1 y H (NH) de C4
  • Cadenas paralelas
  • Puentes de hidrógeno entre cadenas
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12
Q

Estructuras globurales

A
  • Estructura 3ª
  • Pliege estructura 2ª en esfera
  • Solubles en agua
  • Estables
  • Funciones: Enzimáticas, transporte, hormonales
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13
Q

Estructuras fibrosas

A
  • Estructura 3ª
  • Estructura 2ª no se pliega
  • Alargadas
  • Insolubles en agua
  • Función estructural
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14
Q

Estructura cuaternaria

A
  • > = 2 Cadenas polipeptídicas
  • Unión protómeros (enlaces débiles y covalentes disulfuro)
  • Clasificación en base al número de protómeros:
    2. Dímeros
    3. Trímeros
    4. Tetrámers
    5. Pentámeros
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15
Q

Propiedades proteinas

A
  • Depende de -R libres en amino ácidos
    1. Solubilidad
    2. Desnaturalización
    3. Especificidad
    4. Capacidad amortiguadora
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16
Q

Solubilidad

A
  • Globulares: solubles
  • Fibrosas: insolubles
  • Debido a presencia de -R polares en amino ácidos
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17
Q

Desnaturalización

A
  • Se pierde estructura
    => Se pierden propiedades
    => Se pierde función
  • Motivos (ruptura puente de H):
    1. Aumento temperatura
    2. Cambio extremo pH
    3. Presencia de algunas sustáncias químicas
  • Reversible / Irreversible
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18
Q

Especificidad

A

Tipos:
1. Función:
- Variación estructura (amino ácidos) = pérdida función
2. Especie:
- Proteina con misma función varia por especie (individualidad)

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19
Q

Capacidad amortiguadora

A
  • Amino ácidos son moléculas anfóteras (se pueden comportar como ácido / base)
  • Medio acídico: liberan ión H
  • Media básico: aceptan ión H
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20
Q

Funciones proteínas

A
  • Estructural
  • Transporte
  • Reserva
  • Enzimática
  • Contráctil
  • Defensa
  • Hormonal
  • Homeoestática
  • Reconocimiento señales químicas
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21
Q

Estructural

A
  • Nivel celular:
    · Estructura membrana (glucoproteína)
    · Cilios, flagelos, citoesqueleto
    · Soporte ADN
  • Nivel histológico:
    · Queratinas: estructura dérmica
    · Elastinas: tejidos reticulares
    · Colágeno: Tejídos cartilaginosos
    · Histonas: Formación nucleosomas de cromatina
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22
Q

Transporte

A
  • Permeasas (Bombas):
    · Membrana plasmática
    · En contra de gradiente
  • Lipoproteínas:
    · En plasma sanguíneo
    · Transporte lípidos insolubles
  • Citocromos:
    · Transporte electrones
  • Hemoglobina & hemocianina:
    · Pigmentos respiratorios
    · Transporte oxígeno
  • Mioglobina
    · Almacenamiento oxígeno en músculos
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23
Q

Reserva energética

A
  • En forma de ácido graso
  • Elemento nutritivo
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24
Q

Enzimática

A
  • Regulan y accionan reacciones
  • Especialización & especificidad
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25
Q

Contráctil

A
  • Unicelular:
    · Flagelina
  • Pluricelular:
    · Actina & miosina: Músculos
    · Dineina: CIlios & flagelos
26
Q

Defensa

A
  • Anticuerpos:
    · γ-globulina & Inmunoglobulina
  • Trombina:
    · Coagulación
  • Mucinas:
    · Mucosas
  • Antibioticos
27
Q

Hormonal

A
  • Insulina & glucagón:
    · Páncreas
    · Participa en metabolismo de glúcidos
  • Tiroxina:
    · Tiroides
  • Hormonas hipofisarias:
    · Hormona crecimiento
28
Q

Homeoestática

A
  • Amino ácidos anfóteros:
    => Efecto tampón
    => pH constante
29
Q

Reconocimiento señales químicas

A
  • Glucoproteinas:
    · Superficie exterior membrana plasmática
    · Reconocimiento hormonas, anticuerpos, patógenos…
30
Q

Tipos proteínas

(Añadidos)

A
  • Holoproteínas
  • Heteroproteínas
31
Q

Holoproteínas

A
  • Solo amino ácidos
  • Filamentosas
  • Globulares
32
Q

Heteroproteínas

A
  • Amino ácidos + añadido
  • Cromoproteínas
  • Glucoproteínas
  • Fosfoproteínas
  • Apolipoproteínas
  • Nucleoproteínas
33
Q

Filamentosas

A
  • Insolubles en agua
  • > 1 polipéptido
  • Cadenas paralelas, enrolladas, que forman fibras
  • Colágeno, Queratinas, Elastinas
34
Q

Globulares

A
  • Estructura compleja
  • Solubles en agua y disolventes polares
  • Protaminas, histonas, prolaminas, gluteninas, albúminas, globulinas
35
Q

Cromoproteínas

A
  • Pigmentos
36
Q

Glucoproteínas

A
  • Reconocimiento celular en membranas
37
Q

Fosfoproteínas

A
  • Contienen ácido fosfórico
  • Regulación enzimática
38
Q

Apolipoproteínas

A
  • Contienen lípidos
  • Caracter anfipático
  • Formación membrana plasmática
39
Q

Nucleoproteínas

A
  • Formación ácidos nucleícos
40
Q

Enzimas

A
  • Biocatalizadores proteícos
  • Proteínas globulares
  • Dispersables en agua => Difunden por organismo
  • Formadas por 3 tipos de amino ácidos:
    · Estructurales: No se enlaza con sustrato
    · Fijación: Se enlaza con sustrato
    · Catalizadora: Se enlaza con sustrato
41
Q

Catalizadores

Función, funcionamiento y orgánico vs inorgánico

A
  • Aceleran reacciones
  • Mismo producto, menos energía activación
  • No se consumen, reutilizables
  • Biólogicos vs no biológicos:
    · Biológico: temperatura ser vivo
    · Biológico: más potente
    · Biológico: masa molécular elevada
    · Biológico: especificidad alta
42
Q

Holoenzimas

A
  • Apoenzima
  • Cofactor
  • Coenzimas
43
Q

Apoenzima

A
  • Parte proteica de una enzima
44
Q

Cofactor

A
  • Inorgánico (ión) / orgánico (vitaminas)
  • Permiten o impiden reacciones enzimáticas
45
Q

Complejo enzima-sustrato

A
  • Sustrato + amino ácidos radicales de enzima
  • Trás reaccion en complejo activo: enzima + producto
46
Q

Centro activo

A
  • Región en enzima donde se une sustrato
  • Tamaño relativo pequeño
  • Formado por amino ácidos de:
    · Fijación: establecer enlaces débiles con sustrato
    · Catalizadores: establecen enlaces covalentes para mediar reacción
47
Q

Modelos especificidad enzima-sustrato

A
  • Complementariedad: sustrato cabe en enzima
  • Ajuste inducido: enzima se amolda a sustrato
  • Apretón de manos: ambos se adaptan
48
Q

Grado especificidad enzima

A
  • Absoluto: actua sobre un solo sustrato
  • De grupo: actua sobre un grupo de sustratos
  • De clase: actua sobre un tipo de enlace (fosfatasas unir grupo fosfato)
49
Q

Factores velocidad reacción

A
  • Concentración sustrato
  • Temperatura:
    · Aumenta movilidad, encuentros, velocidad reacción
    · Demasiado alta: desnaturalización
  • pH:
    · Fuera de límite: desnaturalización
50
Q

Inhibidores actividad enzimática irreversibles

A
  • Inhibidor se une a centro activo permanentemente y lo inutiliza
51
Q

Inhibidores actividad enzimática reversibles

A
  • Competitivo: inhibidor y sustrato tienen forma parecida, inhibidor se une a centro activo
  • No competitivo: inhibidor se une a enzima y modifica amino ácidos de centro activo
  • Bloqueo complejo enzima-sustrato: tapa complejo enzima-sustrato e impide separación (formación producto)
52
Q

Enzimas alostéricas

A
  • Formadas por protómeros
  • Enzimas reguladas por unión de modulador a centro regulador
  • La activación de un protómero activa al resto (transmisión alostérica - estado inhibitorio -> catalítico)
53
Q

Factores formación producto

A
  • Tasa síntesis enzimas
  • Regulación actividad enzimática:
    · Síntesis formas inactivas
    · Interacciones alostéricas
  • Disposición de enzimas:
    · Compartimentación celular
    · Complejos multienzimáticos (mayor eficacia)
54
Q

Nomenclatura enzimas

A
  • Nombre sustrato + nombre coenzima (si hay) + función enzima + -asa
55
Q

Propiedades vitaminas

A
  • Moléculas orgánicas
  • Imprescindibles, poca cantidad
  • Precursores de coenzimas
  • Obtención a partir de alimentos (animales)
  • Obtención por síntesis propia
  • Se alteran fácilmente
56
Q

Dosis vitaminas

A
  • Avitaminosis: carencia total
  • Hipovitaminosis: carencia parcial
  • Hipervitaminosis: exceso
57
Q

Vitaminas hidrosolubles

A
  • Vitamina complejo B:
    · Vías metabólicas
    · Formación glóbulos rojos
    · Déficit: anemia, neurodegradación, debilidad muscular
  • Vitamina C:
    · Síntesis colágeno
    · Cofactor reacciones hidroxilación
    · Déficit: escorbuto
58
Q

Vitaminas liposolubles

A
  • Vitamina A:
    · proteccion de epitelios
    · percepción visual
  • Vitamina D:
    · Luz solar
    · Regulación absorción calcio
    · Déficit: osteoporosis -> debilidad ósea
    · Exceso: calcificaciónes
  • Vitamina E:
    · Antioxidante (impide reacción adición con oxígeno, impide ruptura insaturaciones)
  • Vitamina K:
    · Actua en protombina (coagulación sangre)
59
Q

Coenzima

A
  • Compuesto órganico
  • Se une permanetemente/termporalmente a una enzima para facilitar su actuación
60
Q

Constante KM

A
  • La constante de Michaelis-Menten (símbolo Km) corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima.

Biología (11 decks)

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