Proteínas

Question 1

Funções das Proteínas

Answer 1

Estrutural; ex colágeno
Motora; ex miosina
Transporte; ex canal de sódio
Defesa; ex anticorpo
Hormonal; ex insulina
Catalisadora (enzimas); ex maltase

Question 2

Qual a composição das proteínas?

Answer 2

Cadeia longa de aminoácidos. Polímeros de aminoácidos.

Question 3

Qual o monômero da proteína?

Answer 3

Aminoácido

Question 4

Quais os componentes dos aminoácidos?

Answer 4

Carbono, hidrogênio, amina, carboxila, cadeia lateral radical (porção que varia entre os aminoácidos).

Question 5

Aminoacidos nao essenciais

Answer 5

Naturais, produzidos pelo organismo

Question 6

Aminoacidos essenciais

Answer 6

Sao obtidos apenas atraves da alimentacao.

Question 7

Ligacao peptidica

Answer 7

Ligacao covalente que une os aminoacidos. (Amina de um carboxila do outro)

Question 8

Sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica

Answer 8

Estrutura primária

Question 9

Sequencias diferentes resultam em

Answer 9

Proteinas diferentes

Question 10

Dobramento da estrutura primária através das ligações de hidrogênio

Answer 10

Estrutura secundária

Question 11

Estrutura terciária

Answer 11

Dobramento da estrutura secundária a partir das ligações de hidrogenio, pontes dissulfeto, etc.

Question 12

Estrutura quaternária

Answer 12

União de várias cadeias proteicas terciárias. A partir de ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto, etc.

Question 13

Pontes dissulfeto costumam ocorrer entre

Answer 13

Cisteínas

Question 14

Ptn com função motora

Answer 14

Ex: Miosina

Question 15

Ptn com função de transporte

Answer 15

Canal de sódio

Question 16

Ptn com função de transporte

Answer 16

Canal de sódio

Question 17

Ptn com função de defesa

Answer 17

Anticorpos

Question 18

Ptn com função hormonal

Answer 18

Insulina

Question 19

Função catalisadora

Answer 19

Ex: Maltase

Question 20

Ptn cumpre função energética apenas em qual situacao

Answer 20

Situacao de estresse

Question 21

Monômero da ptn

Answer 21

Aminoácidos

Question 22

Componentes dos aminoácidos

Answer 22

• Carbono
• Hidrogênio
• Amina
• Carboxila
• Cadeia lateral/radical (porção que varia entre os aminoácidos)

Question 23

Diferença aminoácidos não essenciais e essenciais

Answer 23

(Organismo não produz): É essencial comer.

(O organismo produz): Não é essencial comer.

Question 24

Ligação peptídica

Answer 24

Ligação covalente que une os aminoácidos. Une o grupo amina de um com a carboxila do outro.

Question 25

Sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica

Answer 25

Estrutura primária

Question 26

Sequências diferentes resultam em ptns diferentes

Answer 26

Sim

Question 27

Estrutura primaria define a identidade da ptn

Answer 27

Sim

Question 28

Dobramento da estrutura primária através das ligacoes de hidrogenio (tipos alfa-helice e folha pregueada)

Answer 28

Estrutura secundária

Question 29

Uma mesma ptn pode ter uma parte alfa helice e outra beta pregueada

Answer 29

Sim

Question 30

Uma mesma ptn pode ter uma parte alfa helice e outra beta pregueada

Answer 30

Sim

Question 31

Dobramento da estrutura secundária. Ocorre lig de hidrogenio, pontes dissulfeto..

Answer 31

Estrutura terciária

Question 32

Estrutura Tridimensional funcional

Answer 32

A partir da estrutura terciária

Question 33

Uniao de varias cadeias proteicas terciarias. Ocorre ligacoes de hidrogenio, pontes dissulfeto entre cisteinas e etc

Answer 33

Estrutura quaternaria

Question 34

Oq acontece se ptn perder formato

Answer 34

Perde funcao

Question 35

Regiao nao proteica da ptn

Answer 35

Grupamento prostetico. Ex grupamento heme da hemoglobina contém o Fe ++

Question 36

Proteína sem o grupamento prostetico (incompleta)

Answer 36

Apoproteina. Ex: apotransferrina (sem ferro), apolipoproteina (sem lipidio)

Question 37

Proteina com o grupamento prostetico (completa)

Answer 37

Holoproteina, ex transferrina: com ferro, lipotroteina: com lipidio

Question 38

Versao inativa da ptn

Answer 38

Zimogênio

Question 39

Exemplo de zimogenio

Answer 39

Pepsinogenio, isto é pepsina inativa

Question 40

Perda da forma e da função (geralmente irreversível)

Answer 40

Desnaturação proteica

Question 41

Renaturação

Answer 41

Raro, mas é definido como o retorno da forma tridimensional da ptn

Question 42

Causas da desnaturação

Answer 42

Alta temperatura Variação de ph Adição de alguns solventes

Question 43

Reversão da desnaturação

Answer 43

Renaturação.

Question 44

A renaturação é um evento não esperado. Pq?

Answer 44

1) As chaperonas que auxiliam na formação da estrutura tridimensional não costumam estar por perto. 2) Outro motivo é que a aquisição da forma tridimensional acontece passo a passo enquanto a ptn está sendo sintetizada. E numa possível renaturacao ela obterá uma forma tridimensional aleatória.

Question 45

Diminui energia de ativação e acelera reações químicas

Answer 45

Enzimas

Question 46

Substância inorgânica que auxilia a enzima

Answer 46

Cofator

Question 47

Substância orgânica que auxilia a enzima

Answer 47

Coenzima

Question 48

Substância que reage com a enzima

Answer 48

Substrato

Question 49

Local em que se encaixa o substrato

Answer 49

Sítio ativo

Question 50

Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas

Answer 50

Temperatura, ph, concentração de substrato

Question 51

Temperatura ótima

Answer 51

Temperatura para a máxima velocidade de reação

Question 52

Há uma queda da velocidade de reação na alta temperatura?

Answer 52

Sim, a enzima desnatura.

Question 53

A variação de ph altera a velocidade de reação e pode desnaturar a enzima

Answer 53

Verdade

Question 54

Conforme aumenta a concentracao de substrato, vai aumentando a velocidade de reacao

Answer 54

Sim.

Question 55

Concentracao de substrato ocupando todas as enzimas alcanca a velocidade maxima de reacao

Answer 55

Sim

Question 56

Concentracao de substrato para ocupar todas as enzimas

Answer 56

Saturacao emzimatica

Question 57

Km (constante de Michaelis-Menten)

Answer 57

Concentração de substrato suficiente para a metade da velocidade máxima

Question 58

A enzima que requer pouco substrato para alcançar a Vmáx/2 é muito ou pouco eficiente?

Answer 58

Muito eficiente

Question 59

Km alto

Answer 59

Baixa afinidade da enzima pelo substrato

Question 60

Km baixo

Answer 60

Sugere alta afinidade da enzima pelo substrato

Question 61

Inibição enzimática reversível pode ser

Answer 61

Competitiva ou não competitiva

Question 62

Inibição enzimática competitiva

Answer 62

O inibidor se liga ao sítio ativo; aumenta-se o Km.

Question 63

Se houver excesso de substrato na reação onde estiver ocorrendo uma inibição enzimática competitiva é possível as enzimas alcançarem a velocidade maxima de reacao?

Answer 63

Sim

Question 64

A reação enzimática que tenha a presença de inibidor enzimático competitivo tende a trabalhar como se fosse reacao enzimatica de baixa afinidade pois o km aumenta.

Answer 64

Sim

Question 65

Na inibição enzimática não competitiva o inibidor se liga ao sítio alostérico, como consequência o km mantém e a Vmáx diminui

Answer 65

Correto

Question 66

Na inibicao enz nao competitiva é como se o experimento estivesse com menos enzimas para trabalhar, por isso km mantém, enquanto na inibicao competitiva

Answer 66

O km aumenta, porque funciona como se as enzimas fossem pouco eficientes

Question 67

Inibicao enz competitiva

Answer 67

Aumenta o km Alcanca Vmax.

Question 68

Inibicao enz nao competitiva

Answer 68

Diminui a Vmáx Mantém constante o km

Question 69

Na inibic enz nao competitiva a reação alcança metade da velocidade na mesma concentracao de substrato que seria possível alcancar o maximo de velocidade de reacao se nao houvesse o inibidor alosterico

Answer 69

Verdade