Proteínas Flashcards

(50 cards)

1
Q

¿Qué tipo de enlace es el enlace peptídico?

A

Enlace covalente

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2
Q

Explica la formación del enlace peptídico:

A

Se unen 2 aminoácidos, uno por su grupo amino (NH2) con el carboxilo (COOH) del otro.

Se deshidrata (-H2O)

Se unen en estructura “Trans” formando un grupo amida (CHON)

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3
Q

¿Quién indica la síntesis de aminoácidos para la formación de proteínas?

A

El núcleo, por medio de la transcripción a RNAm y la traducción a proteínas

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4
Q

¿Quién realiza la traducción y qué es?

A

Ribosomas sintetizan aminoácidos –> proteínas

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5
Q

Las 8 funciones de las proteínas

A
  1. Transporte
  2. Estructura
  3. Defensa
  4. Reserva
  5. Hormonal
  6. Reguladora
  7. Catalítica
  8. Trabajo mecánico
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6
Q

Son los niveles de organización de las proteínas

A

Primaria: Lineal
Secundaria: A-Hélice o B-Lámina Plegada
Terciaria: Estructura nativa (es funcional)
Cuaternaria: Dos o más terciarias unidas

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7
Q

Las proteínas primarias se desnaturalizan

A

Falso

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8
Q

Qué aminoácido inicia todas las proteínas en su síntestis

A

(Met)

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9
Q

Explica la estructura de una proteína primaria

A

Cadena lineal de aa (recién salidos de los ribosomas) que determina estructura y función

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10
Q

¿Cómo se le conoce a la estructura terciaria? ¿Por qué?

A

Estructura Nativa o Funcional, porque es biológicamente activa

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11
Q

¿A qué nivel de organización pertenecen los motivos y dominios?

A

Proteína terciaria

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12
Q

¿Hacia dónde gira la estructura de la A-Hélice?

A

Derecha (Dextrógira)

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13
Q

Estructura secundaria que contiene aa más pequeños

A

A-Hélice: (A) (S) y (G)
Sus cadenas laterales van hacia afuera

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14
Q

¿Qué es un giro Beta?

A

Enlace entre B-Lámina y A-Hélice

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15
Q

¿En qué estructura secundaria influye la (Pro)? ¿Por qué?

A

B-Lámina Plegada, porque al tener un anillo inmino, permite el plegamiento de las cadenas

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16
Q

Es la primer estructura en tomar forma 3D ¿Por qué?

A

Proteína terciaria, porque forma distintos tipos de enlace entre proteínas secundarias

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17
Q

¿Qué son los motivos?

A

Sitios protéicos estables que permiten patrones de plegamiento reconocibles

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18
Q

¿Dónde se colocan las cadenas laterales de los aminoácidos en la estructura terciaria según su carga? ¿Qué forman?

A

Polares: superficie hidrofílica –> forman puentes de H
Apolares: Al centro de la proteína –> forman núcleo hidrofóbico

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19
Q

¿Qué son los dominios?

A

Regiones de estructura terciaria compartida entre diferentes proteínas (giros, plieges, etc.) se relacionan a su función

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20
Q

4 ejemplos de dominio

A

Dedos de Zinc
Hélice-Lazo-Hélice
Barril Beta
Zipper de Leucina

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21
Q

Unión de 2 o mas estructuras nativas

A

Proteína cuaternaria

22
Q

¿De qué proteínas depende la configuración final? ¿Cuál es su característica principal?

A

Chaperonas, son independientes al ATP

23
Q

Utilidad de las Chaperonas

A

Proteger, ayudar a la formación de la estructura nativa, reparar proteínas mal plegadas

24
Q

Son factores del mal plegamiento de proteínas

A

Desnaturalización: Cambios en pH, temperatura, y agentes químicos u orgánicos

25
¿Qué es la desnaturalización?
Pérdida de estructura, propiedades y función de la proteína
26
¿Qué patologías genera un mal plegamiento protéico?
Demencias (Degeneración neuronal)
27
¿Qué proteína es causa de Alzheimer?
B-Amiloide y Tau mal plegadas en exceso
28
¿Qué proteína es causa de Parkinson?
A-Sinucleina mal plegada en exceso
29
¿Cómo funciona la PrPc?
Son proteínas, que pueden cambiar su estructura a (PrPsc) "Priones" y una vez tienen esta estructura, "malignifican a las proteínas proximales"
30
¿Qué proteína es causa de Encefalopatía espongiforme? ¿Qué otros nombres tiene?
PrPsc (Priones) Vacas locas y Creutzfeltd-Jakob
31
Función de los Cuerpos de Lewis con proteína causa de parkinson
La A-Sinucleina mal plegada en exceso, se encuentra en cuerpos de Lewis parte de la sustancia negra del mesencéfalo, parte responsable de la motricidad, haciendo incontrolable al movimiento.
32
¿Qué proteína es causa de Huntington?
Huntingtina
33
¿Qué proteína es causa de Amiloidosis?
B-2-Microglobulina y ApoA-I
34
¿Qué enlaces corresponden a proteínas primarias?
Covalente peptídico
35
¿Qué enlaces corresponden a proteínas secundarias?
Puentes de H
36
¿Qué enlaces corresponden a proteínas terciarias? (Covalentes y no covalentes)
Covalentes: 1. Disulfuro (Cistína) No covalentes: 2. Puentes de H 3. Puentes salinos 4. Fuerzas de Vander Waals 5. Interacciones Hidrofóbicas
37
Las fuerzas de Vander Waals son resistentes
Falso
38
La colágena, las proteínas contráctiles y las proteínas del citoesqueleto. Son ejemplos de:
Proteína estructural
39
Ejemplos de proteínas reguladoras
Insulina y glucagón
40
Son proteínas de función protectora
Inmunoglobulinas
41
3 Ejemplos de proteínas de transporte
Albúmina, Transferrina, Hemoglobina
42
La miosina y actina tienen función
Mecánica
43
Función de la insulina
Regula los niveles de glucosa en sangre. Terciaria puentes disulfuro
44
Función y estructura de la albúmina ¿Qué patología se le asocia?
Transporta moléculas y mantiene la presión osmótica. Terciaria Hipoalbuminemia, resulta en edema intersticial.
45
Función y estructura de la hemoglobina
Transporta oxígeno y dióxido de carbono Cuaternaria, 4 unidades (2 alfa - 2 beta) cada unidad con 1 grupo HEM
46
Función y estructura del colágeno
Proporciona resistencia y elasticidad a los tejidos conectivos Cuaternaria, Triple Hélice Levógira
47
Función y estructura de la miosina
Contracción muscular y el transporte intracelular, convertiendo la energía de ATP en movimiento. 2 cadenas pesadas (cola) 4 cadenas ligeras (2 por cabeza) CUATERNARIA
48
Función y estructura de la porina
Forma canales para la difusión pasiva de iones y pequeñas moléculas a través de las membranas celulares. Terciaria, Barril Beta
49
Función y estructura de ATPasa Na+/K+
Bombea tres iones de sodio fuera de la célula y dos iones de potasio dentro de la célula, utilizando la energía del ATP. Cuaternaria, Subunidad Alfa y Subunidad Beta
50
¿Qué es el Efecto Bohr?
HEMO R: ES AFIN AL OXÍGENO HEMO T: TIENE BAJA AFINIDAD AL OXÍGENO