Proteínas Flashcards

0
Q

Estructura terciaria y cuaternaria de una proteína.

A

ESTRUCTURA TERCIARIA. Disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma, es decir, disposición espacial de la estructura secundaria. Los enlaces que estabilizan esta estructura y que se forman entre los radicales R son:
-Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales R sin carga.
-Enlaces electrostáticos entre grupos carboxilo y amino.
-Fuerzas de Van der. Waals.
-Enlaces disulfuro -S-S-
-Interacciones hidrofóbicas.
Las proteínas que no llegan a formar estructura terciaria mantienen su ES alargada, dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas que son insolubles en agua y cuya función es estructural.

ESTRUCTURA CUATERNARIA. Sólo la poseen las proteínas que están formadas por varias cadenas polopeptídicas, los enlaces se establecen entre los radicales R y los enlaces que estabilizan esta estructura son los mismos que la ET.

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1
Q

Estructura primaria y secundaria de las proteínas.

A

ESTRUCTURA PRIMARIA. secuencia lineal de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. De esta secuencia dependen los demás niveles estructurales. Estas secuencias presentan un grupo amino terminal y un grupo carboxilo terminal.

ESTRUCTURA SECUNDARIA. Disposición espacial de la estructura primaria. Los enlaces que estabilizan esta estructura son puentes de hidrógeno que se forman entre los grupos -C- y -NH- de los enlaces peptídicos. Hay dos tipos de estructura secundaria: hélice alfa y lámina beta. La hélice alfa se dispone en forma helicoidal con un plegamienyo hacia la derecha, mientras que la lámina beta se dispone en forma de zig zag. No intervienen las cadenas laterales R.

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2
Q

Explique el término “desnaturalización” en relación con las proteínas.

A

Desnaturalización: es la pérdida de todas las estructuras a excepción de la primaria y como consecuencia la pérdida de la función biológica.
Esta se puede producir por variaciones del PH, de la temperatura o sustancias como la urea, etc.
Puede ser reversible, o irreversible. La re naturalización es la recuperación de todas las estructuras y la función biológica.

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3
Q

4 funciones de las proteínas.

A
  • Enzimática: funcionan como catalizadores específicos de cada reacción. La mayor parte de las proteínas son enzimas. La Amilosa acelera las reacciones digestivas.
  • Transporte de sustancias: mueve sustancias insolubles en agua o moléculas polares a través de las membranas celulares. Los transportadores biológicos son siempre proteínas. Hemoglobina.
  • Hormonal. Son sustancias producidas por una célula. Una vez segregadas realizan su efecto sobre células que ponen un receptor que se acople a dicha hormona. Pocas hormonas son proteícas: insulina, glucagón y hormona de crecimiento.
  • Mecanismo de defensa: discriminan lo propio de lo ajeno uniéndose a organismos extraños para facilitar su destrucción por el sistema inmunitario. En los vertebrados superiores los anticuerpos.
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4
Q

¿Qué es una proteína? Explique su formación.

A

Son macromoléculas de elevado peso molecular. Polo meros lineales, no ramificados, formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Según el número de aminoácidos se distinguen:
-Péptidos: son cadenas cortas de aminoácidos, entre 2 y 100a.a.
-Proteínas: más de 100a.a

Aminoácidos son unidades básicas o mono meros que unidos entre sí forman las proteínas. Estructura:
Un átomo central de carbono al que se une:
-Un grupo amino (NH2)
-Un grupo carboxilo (-COOH)
-Una cadena lateral R distinta para cada a.a
-Un H.

Hay 20 a.a distintos que forman las proteínas. Los a.a se unen mediante enlaces peptídicos entre sí. Estos se forman al reaccionar el grupo carboxilo de los a.a con el grupo amino del siguiente, y siempre me este orden, por lo que habrá en toda cadena peptídicos un extremo amino terminal (correspondiente al primer a.a) y un extremo carboxilo terminal (que corresponde al último a.a). El enlace peptídico es un enlace covalente muy estable.

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