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MMD1043 > Pyrimidines et purines > Flashcards

Pyrimidines et purines Flashcards

1
Q

Que font les pyrimidines et purines?

A

Blocs structuraux de l’ADN et ARN

Intermédiaires biochimiques en métabolisme et constituants de coenzymes

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2
Q

sources d’apport des bases

A

Synthèse de novo avec aa glutamine, glycine et aspartate et voies de sauvetage (réutilisation des bases de la diète et par le catabolisme)

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3
Q

Enzymes de la dégradation des bases

A

Nucléase (acide nucléique dénaturé à oligonucleotide)
phosphodiesterase (oligonucleotide à mononucleotide)
nucleotidase (mononucleotidase à nucleoside)
nucleosidase (nucleoside à pyrimidines/purines)

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4
Q

Rôles des pyrimidines

A
  1. blocs structuraux de l,ADN et ARN

2. Dérivés sont intermédiaires dans des réactions de synthèse: UDP-glucose, précurseur de synthèse du glycogène

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5
Q

Produits du catabolisme des pyrimidines

A

bêta-alanine, ammoniaque et CO2

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6
Q

Voie de sauvetage: réutilisation des ______ intratissulaires

A

nucleosides

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7
Q

Quelle source est plus grande chez les pyrimidines?

A

Synthèse de novo

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8
Q

Que génère le catabolisme de cytosine

A

Uracil et NH4

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9
Q

Que génère le catabolisme de l’uracil?

A

Bêta-alanine, puis acétyl-coA+NH4+CO2

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10
Q

Que génère le catabolisme de la thymine?

A

Succinyl coA+NH4+CO2

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11
Q

V ou F: le catabolisme des pyrimidines génère beaucoup d’énergie

A

F

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12
Q

Fonctions des purines

A
  • blocs structuraux de l,ADN et ARN
  • Cofacteurs: NAD+, FAD+ et CoA
  • composés énergétiques: ATP, CTP, AMP
  • facteurs de régulation: ATP, ADP, NAD+
  • neurotransmetteur: cGMP
  • signaleurs: cAMP, cGMP, GTP et protéine G
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13
Q

Voie de synthèse privilégiée pour les purines

A

Voie de sauvetage

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14
Q

Où se fait la synthèse de novo des purines?

A

Dans les hépatocytes

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15
Q

Les purines d’origine alimentaires sont…

A

peu utilisés
- Elles sont dégradées en acide urique dans cellule intestinale qui possède enzyme xanthine oxidase. L’acide urique est excrété dans l’urine

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16
Q

Produits solubles de l’AMP et GMP

A

AMP: hypoxanthine
GMP: xanthine

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17
Q

V ou F: les produits de l’AMP et du GMP sont solubles

A

V

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18
Q

Quel est le produit de la xanthine?

A

Acide urique

19
Q

Que fait l’allopurinol?

A

Il inhibe la xanthine oxidase

20
Q

L’acide urique est…

A

insoluble

21
Q

Par quoi est causée la goutte?

A

La cristalisation de l’urate de sodium (acide urique) entraînant une réaction infralmmatoire intra-articulaire (arthrite)

22
Q

Traitement de la goutte

A

Inhibition de la xanthine oxidase par l’allopurinol

23
Q

De quoi sont faites les porphyrines?

A

4 anneaux pyrrole liées ensemble (protoporphyrine)

L’ajout d’un atome de fer au centre forme la ferroprotoporphyrine IX: l’hème

24
Q

Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique? Quelle molécule en est un?

A

Partie d’une protéine qui n’est pas protéique

L’hème est un groupe non protéique de plusieurs protéines

25
Q

Que fait l’hème?

A

Elle confère des fonctions de réduction/oxidation et de transfert d’électrons

26
Q

Où est synthètisée l’hème?

A
  • Le foie à 15%: intégrée au cytochrome P450, enzymes

- Moelle osseuse à 85%: hémoglobine

27
Q

Où sont faites les réactions de la synthèse de l’hème dans la moelle osseuse/hépatocytes?

A
  • première et 3 dernières réactions dans la mitochondries

- 4 autres dans cytosol

28
Q

Contrôle de la synthèse de l’hème

A

Activité de la ALA synthase dont l’activité est inhibée par la présence de concentrations élevées d’hème

29
Q

Que sont les porphyries?

A

Affections génétiques dues à des mutations des gènes codant les enzymes de la biosynthèse de l’hème

30
Q

Symptômes des prophyries

A

Douleurs abdominales et symptômes neuropsychiatriques (confusion et psychose). Anémie et teint pâle. Parfois, photosensibilité importante

31
Q

Le sang est-il plus rouge vif dans le système artériel ou veineux?

A

Artériel (Il est plus foncé dans les veines, après la livraison de l’oxygène)

32
Q

D’où provient surtout l’hème à dégrader?

A

GR sénescents à 80-85%

33
Q

Durée de vie des GR

A

90-120 jours

34
Q

Comment sont dégradés les GR?

A

Par la macrophages du système réticuloendothélial de la rate et un peu du foie et de son système réticulo-endothélial

L’hémoglobine est catabolisée en globine (portion protéique) et en hème

35
Q

En quoi est catabolisée la globine?

A

Acides aminés réutilisés pour la biosynthèse des protéines ou transformés en différents intermédiaires

36
Q

Comment est catabolisé le fer de l’hème?

A

Il rejoint la transferrine, protéine de transport plasmatique du fer, qui le redistribue aux sites tissulaires

37
Q

Comment est catabolisée l’hème sans fer?

A

Elle redevient protoporphyrine IX dont l’anneau est clivée dans le système RE et devient la biliverdine (pigment bleu-vert). Elle devient ensuite la bilirubine (jaune-orangé)

38
Q

Comment est conjugée la bilirubine?

A

La bilirubine lipophilique se lie à l’albumine dans le sang et va dans le foie. Elle y est conjugée (ajout de 2 acide glucoroniques) et devient soluble et conjugée.

39
Q

Comment est créée la stercobiline?

A

La bile est excrétée dans le petit intestin. La bilirubine est digérée par les bactéries du gros intestin pour former l’urobilinogène. La plupart de l’urobilinogène est oxidée par les bactérie pour devenir stercobiline.

40
Q

Que se passe-il avec l’urobilinogène non-oxidée?

A

Elle est réabsorbée par le sang et retourne vers le foie (pour retourner dans l’intestin). Une petite portion va au rein par le sang et le transforme en urobiline.

41
Q

Que peut causer une insuffisance du foie ou une destruction importante des GR?

A

L’hyperbilirubinémie, soit l’ictère (jaunisse)

42
Q

Évolution de l’hématome

A

Jour 0: rouge en raison de la présence de sang oxygéné

Jour 1-2: bleu/mauve/noir car l’oxygène a quitté

Jour 5-10: verdâtre-jaunâtre car l’hème est métabolisé en biliverdine et bilirubine

43
Q

Quel est le produit final de l’hématome?

A

Hémosidérine: déchet, accumulation cellulaire

MMD1043 (13 decks)

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