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Biochimie 1035 FINAL > Questions examens finales > Flashcards

Questions examens finales Flashcards

1
Q

Les derniers chiffres parlent de ________ gènes codant pour des protéines.

A

21 306

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2
Q

Définition d’un gène:

A

Région de l’ADN qui contrôle une caractéristique héréditaire particulière d’un organisme, spécifiant la synthèse d’un ARNm ou d’un ARN fonctionnel

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3
Q

La polymérisation d’un nouveau brin se fait toujours dans le sens _______ pour l’attaque nucléophile du phosphate.

Et la lecture du brin se fait dans le sens:_________

A

5’ –> 3’

3’–>5’

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4
Q

Les 3 classes des facteurs de transcription

A

Généraux
Constitutifs
Inductibles

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5
Q

La boîte TATA est reconnue par quel facteur de transcription?

A

TAFIID (avec sous-unité TBP et TAFII250)

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6
Q

Les régions riches en CAAT sont reconnues par quel facteur de transcription?

A

CTF

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7
Q

Les régions riches en GC sont reconnues par quel facteurs de transcription?

A

SP1

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8
Q

Les 2 sous-unité de TFIID?

A

TAFII250 et TBP

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9
Q

Rôle de TFIID?

A

Recrutement de l’ARN Polymérase II au niveau du promoteur

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10
Q

Rôle de THIIH?

A

Activité enzymatique
Hélicase: ouverture du double brin d’ADN
Kinase: Phosphorylation de l’ARN pol II

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11
Q

TAFII250 possède un domaine qui se nomme _______ (décondense l’ADN)

A

HAT

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12
Q

Les histones acétylées reconnaissant quel complexe de de la chromatine? (nécessite ATP)

A

SWI/SNF qui rend disponible des sites cachés de la chromatine

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13
Q

Nommez les HATs les plus classique

A

TAFII250
CBP,p300,PCAF

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14
Q

Rôle du médiateur?

A

Gros complexe protéique qui peut lier les facteurs de transcriptions inductibles et généraux, ainsi que la machinerie transcriptionnelle (ARN Pol II avec TAFs) permettant le replient momentané de l’ADN

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15
Q

Domaine de liaison à l’ADN sur les facteurs de transcription. Nommez les 4 familles de facteurs de transcription.

A

Doigt de zinc
Hélice-coude-hélice
Hélice-boucle-hélice
Agrafe de leucine

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16
Q

Codon méthionine qui signale le lieu de l’initiation de la traduction: ____

A

ATG

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17
Q

Facteur d’élongation qui aide la polymérase à passer par la grande variété de séquences d’ADN différentes que l’on trouve dans les gènes, entres autres, les nucléosomes.

A

FACT (Facilitates chromatine transcription) diminue la possibilité que l’ARN polymérase se dissocie avant d’atteindre la fin du gène.

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18
Q

Addition de la coiffe 7 methyl guanosine en ______

A

5’

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19
Q

Quelles sont les complexes protéiques transportés par l’ARN Pol II quand elle s’approche de la fin de gène? et donnez les rôles

A

CPSF: recrutement de l’enzyme poly-A polymérase (PAP) qui ajoute environ 200 adénines à la nouvelle extrémité 3’

CstF: cassure dans le brin d’ARN

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20
Q

Épissage le plus simple?

A

Épissage alternatif
Retirer introns

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21
Q

Rôle splicéosome?

A

Molécules d’ARN qui effectue l’épissage du transcrit primaire d’ARN
U1,U2,U4,U5,U6

Introns en forme de lasso + exons épissés

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22
Q

Eucaryotes 40S + 60S –> ______

A

80S

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23
Q

La grosse sous-unité est constituée de quels ARNr?

A

28s et 5s

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24
Q

La petite sous-unité est constitué de quel ARNr

A

18s

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25
Q

Codons responsables de l’arrêt (STOP) de la chaîne polypeptides

A

UAA,UAG,UGA

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26
Q

Rôle de la coiffe?

A

Facilite le transport des ARNm du noyau vers le cytoplasme, stabilise les ARNm, essentielle pour la traduction

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27
Q

Composition du complexe 43S

A

Sous-unité 40S
EIF3
Complexe ternaire (EIF2, GTP et ARNt-MET)

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28
Q

Protéines qui forment le complexe eIF4F

A

EIF4E,EIF4A,EIF4G

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29
Q

Quelle protéine s’associe à la coiffe

A

EIF4E

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30
Q

eIF5

A

GTPase (GAP), hydrolyse GTP porté par eIF2 en GDP

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31
Q

eIF2

A

Guanine Nucleotide Binding Protein (GNBP)
GTPase

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32
Q

Étapes initiation de la traduction

A

1) Recyclage et dissociation
2) formation du complexe ternaire
3) Formation du complexe de pré-initiation 43S
4) Activation de l’ARNm
5) Attachement de l’ARNm au complexe 43S
6) Scan jusqu’au codon AUG
7) Hydrolyse du GTP par eIF5
8) liaison sous-unité 60S et déplacement des eIFs

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33
Q

eIF3

A

Protéine d’échafaudage, permet au complexe 40S de lier le complexe ternaire

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34
Q

eIF4E

A

Reconnait la coiffe en 5’UTR
Facteur limitant

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35
Q

eIF4G

A

Protéine d’échafaudage liant PABP et eIF3

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36
Q

eIFA

A

Hélicase, prendra en charge les structures secondaires en 5’UTR

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37
Q

Deux facteurs d’élongation (eEF) rôles.

A

eEF1: Contrôle de la qualité

eEF2: Translocation, avancer les ribosomes 5’-3’ sur ARNm

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38
Q

La synthèse de protéine s’effectue jusqu’à ce que le ribosome rencontre un codon stop UAA, UGA, UAG qui est lié à une protéine appelé: ______

A

Facteur de terminaison de l’élongation (eRF): Eucaryotic Release Factor)

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39
Q

Médicaments qui interviennent dans l’expression génétique

A

Corticostéroïdes

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40
Q

Qu’est-ce que contient la structure des phosphoglycérides dans l’ordre:

A

Tête polaire: Choline, phosphate, glycérol
Queue hydrophobe: chaînes polycarbonés

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41
Q

Phosphatidylinositol % de la composition dans le feuillet interne

A

5%

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42
Q

Le phosphatidylinositol existe sous plusieurs forme sur le feuillet interne lesquelles?

A

PI,PIP,PIP2

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43
Q

Phospholipases C quels sont les 2 isoformes

A

PLC Beta et PLC gamma

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44
Q

Le métabolisme du PIP2 par les PLC produit des seconds messagers lesquels?

A

IP3 et DAG

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45
Q

La PLA2 produit ________

A

des précurseurs inflammatoires: acide arachidonique–> prostaglandines

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46
Q

Ancrage des protéines au niveau lipidique
Quels sont les 3 modifications?

A

Myristoylation
Palmitoylation
Isoprénylation

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47
Q

Myristoylation

A

Irréversible, clivage de la MET
N-terminal
Ajout de 14C d’une glycine

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48
Q

Palmitoylation

A

Réversible
N’importe où, à proximité de d’autres modifications
Ajout 16C d’une cystéine

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49
Q

Isoprénylation

A

C-terminal sur une séquence “CAAX”
Faranésyl (15C)
Géranyl-géranyl (20C)

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50
Q

Que fait le traitement de Statine?

A

Diminue précurseur cholestérol
Diminue précurseur d’isoprénylation, donc RAS non ancrée
Diminue croissance cellulaire

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51
Q

Une tyrosine phosphorylé reconnait quels domaines?

A

Domaine SH2 et Domaine PTB

52
Q

Nommez 3 facteurs de transcription inductibles

A

C-Myc, P53, E2F

53
Q

Les protéines nucléaires, doivent passer par les pores et un système d’import qui reconnait une séquence précise sur la protéine.
Quel est ce système?

A

NLS (nuclear localisation sequence)

54
Q

Quelle est la séquence qu’on retrouve sur une protéine qui a une affinité pour le pore nucléaire du noyau.

A

Lys-Lys-Lys-Arg-Lys

55
Q

Le transport passif (diffusion facilitée) utilise des protéines transmembranaires de transport

Quelles sont les 2 familles de protéines?

A

Canaux ioniques
Transporteurs

56
Q

Diffusion facilitée
Nomme un exemple de transporteur

A

Transporteur de glucose
GLUT1pas besoin d’insuline
GLUT4 besoin d’insuline

57
Q

Gradient électrochimique
Ions plus concentré à l’intérieur

A

K+

58
Q

Gradient électrochimique
Ions plus concentré à l’extérieur

A

Na+
Ca2+

59
Q

Diffusion facilitée
Nomme 2 exemples de canaux

A

Hormonaux-dépendant (acétylcholine)
Voltage-dépendant

60
Q

Transport actif primaire quelle pompe est utilisée et phosphorylée?

A

Pompe sodium/potassium Na+/K+ ATPase contre le gradient de concentration.
Rapport précis 3Na+/2K+

61
Q

Pourquoi la pompe Na+/K+ ATPase est phosphorylée?

A

Pour qu’il y ait une changement de conformation et que des site de haute affinité pour les ions au sein de la pompe soit présent.

62
Q

Nommez une autre pompe, autre que la Na+/K+

A

Ca2+ ATPase

63
Q

Définir le transport actif secondaire (couplé) + donner un exemple.

A

Soluté transporté contre son gradient de concentration en utilisant un gradient de concentration ionique mis en place par une pompe primaire (souvent le gradient sodium/potassium)

Transporteur glucose-sodium
Le gradient de concentration du sodium sert d’énergie pour le transport du glucose contre son gradient de concentration.
Glucose même sens que le sodium = symport
Glucose sens contraire du sodium= antiport

64
Q

Le glucose utilise quels types de transport pour accéder au cytoplasme?

A

Diffusion facilitée (GLUT1 et GLUT 4) et transport actif secondaire

65
Q

Mode de communication cellulaire

A

Endocrine (sécrétion doit passer dans le milieu cellulaire ex. circulation sanguine avant de rejoindre le récepteur)

Paracrine (2 cellules près l’une de l’autre) Exemple: Neurones post et pré-synaptique

Autocrine (sécrétion et récepteur sur même cellule) Exemple: Facteurs de croissance

66
Q

Définir Affinité réceptorielle et Sélectivité réceptorielle

A

Affinité réceptorielle: Puissance de l’interaction entre le ligand et le récepteur
Sélectivité réceptorielle: Affinité préférentielle du ligand pour un récepteur par rapport à un autre. Dépend de la concentration ou la dose utilisée
Il n’y a rien de spécifique en pharmacologie

67
Q

Kon: Constante d’association
Unités?

A

M-1min-1

68
Q

Koff: Constante de dissociation
Unités?

A

Min-1

69
Q

KD: Constante de dissociation à l’équilibre. Affinité réelle du récepteur, où il y a l’occupation de 50% des récepteurs à l’équilibre.

KD=EC50 apparent
KD=Koff/Kon

Unités?Valeurs?

A

Molaire

Faible valeur de KD= récepteur récepteur à une haute affinité pour le ligand
Haute valeur de KD= récepteur à une faible affinité pour le ligand

70
Q

Les canaux ioniques s’ouvrent en réponse à des stimuli qui sont:

A

Voltage (VOC)
Liaison a un ligand (ROC)

71
Q

Exemples de canaux ioniques dépendants de ligand (ROC)

Synapses excitatrices:

Synapses inhibitrices:

A

Synapses excitatrices:
-Acetylcholine
-Glutamate
-Serotonin

Synapse inhibitrices:
-GABA
-Glycine

72
Q

L’acétylcholine se lie à deux familles de récepteurs lesquelles?

A

Récepteurs muscariniques (GPCR:récepteurs couplés aux protéines G)
Récepteurs nicotiniques (canaux sodiques)

73
Q

Quelles sont les 2 types de récepteurs nicotiniques (canaux sodiques) de l’acétylcholine (nAChR)?

A

-nAChR musculaire
-nAChR neuronaux

74
Q

Description de la structure des récepteur acétylcholine nAChR musculaires

A

5 domaines reliés par des hélices
Domaine alpha: site de haute affinité pour l’acétylcholine

75
Q

Les récepteurs nicotiniques musculaires peuvent être des cibles thérapeutiques pour la relaxation musculaire.

Qu’est-ce qui est fait en présynaptique et postsynaptique

A

Présynaptique: inhibition de la relâche d’acétylcholine (BOTOX: toxine botulique)

Postsynaptique: agents dépolarisant (superagonistes) et non-dépolarisants (antagonistes)

76
Q

Bloqueurs neuromusculaires (ROC):

-Dépolarisant (superagonistes):__________
-Non-dépolarisant (antagoniste compétitifs les plus utilisés):_________

A

-Succinylcholine

-Vecuronium

77
Q

Bloqueurs neuronaux (ROC): ________

A

Inhibition de l’acetylcholinérase (augmentation de la présence d’acétylcholine dans la fente synaptique) puisque les agonistes et antagonistes on trop d’effets secondaires

78
Q

Bloqueurs canaux calciques (VOC):_________

A

Nifedipine
Verapamil
Diltiazem

79
Q

Les GPCR, la lecture du génome nous a permis de déduire:_______

A

Les acides aminés hydrophobes définissent les hélices transmembranaires

80
Q

Les modifications post-traductionnelles sur la protéines G hétérotrimériques (sous-unités: alpha:_______, beta, gamma:_______)

A

gamma: isoprénylation
alpha: palmitoylation ou myristoylation

81
Q

Les GPCRs se lient à une protéine G pour pouvoir être activés.
Les protéines G interagissent avec quelles parties du récepteur?

A

La 3e boucle intracellulaire et la queue terminale C du récepteur.

82
Q

2 effecteurs clés activé par les familles de protéines G hétérotrimériques?

A

-Adenylyl cyclase AC (activé ou inhibé par G alpha i ou s)
-PLC-Beta (activé par G alpha q)

83
Q

B-adrenoreceptor augmente ou diminue second messager cAMP?

A

Augmente

84
Q

alpha2-adrenorecepteur augmente ou diminue second messager cAMP?

A

Diminue

85
Q

Exemple de GPCR

Neurotransmetteur: acetylcholine
Nom du GPCR: ___________

A

Muscarinique

86
Q

Nommez 5 seconds messagers importants utilisés dans la transduction d’un signal.

A

AMPc
Calcium
NO (nitric oxide)
IP3
DAG

87
Q

le second messager AMPc activent: ________

A

La protéine kinase A (PKA) et l’ouverture des canaux

88
Q

Le DAG active: _______

A

La protéine kinase C (PKC)

89
Q

IP3 active:__________

A

La libération de calcium

90
Q

Quels sont les protéines intracellulaires de liaison du calcium?

A

Protéines à domaine EF-Hand (liaison Ca2+)
Protéine à domaine C2

91
Q

Nomme un exemple de protéine à domaine EF-Hand

A

La calmoduline

92
Q

Nomme les 3 exemples de protéines à domaine C2

A

PKC,PLC,cPLA2

93
Q

Le domaine EF-Hand permet la coordination de l’ion:_______ et est constitué de _______ hélices _____

A

Ca2+
2 hélices alpha

94
Q

Combien y-a-t-il de domaines EF dans le complexe Ca2+/calmoduline

A

4 domaines EF

95
Q

Nommez les interacteurs intracellulaires du complexe Calmoduline/Ca2+

A

Protéines kinases: Myosine light chain kinase (MLCK) et CAM kinases
Les NO synthases

96
Q

Décrire la synthèse du NO
diapo 55-56 (int 3)

A

Substrat: L-arginine

L-arginine –> NO –> guanylyl cyclase –> cGMP (second messager)–> relaxation

97
Q

Enzyme impliquée dans la synthèse du NO (Nitric Oxide)

A

eNOS

98
Q

Définition d’un domaine?

A

Séquence d’a.a qui encode pour….
Partie conservé, homologie d’un peptide à l’autre.

99
Q

Nommez les 5 types de récepteurs membranaires

A

GPCR
Canaux ioniques
Récepteurs avec activités enzymatiques intrinsèques (récepteur TYR KINASE)
Récepteur avec activités enzymatiques associées (TYR KINASE)
Récepteur avec domaines d’interaction

100
Q

Récepteurs tyrosine-kinase avec activité enzymatique intrinsèques
Nommez 2 sous-familles (monomères) de récepteurs

A

EGF
PDGF
FGF
Lorsqu’on voit GF Sauf TGF…

101
Q

Récepteurs tyrosine-kinase avec activité enzymatique intrinsèques
Nommez 1 sous-familles (dimère) de récepteurs

A

Insuline

102
Q

Quelles sont les étapes pour activer les récepteurs TYR KINASE à activité enzymatique intrinsèque

A

1)Liaison du ligand
2)Dimérisation des récepteurs (rapprocher les domaines catalytiques)
3)Transautophosphorylation

4) Recrutement des protéines effectives permettant la transmission d’un message intracellulaire. Les Tyrosines phosphorylées reconnaissant les domaines SH2 et PTB

103
Q

Quels effecteurs contiennent le domaine SH2
Protéine adaptatrice:_______
Transcription:________
Phospholipides second messager:_______

A

Grb2
STAT
PLCgamma

104
Q

Comment RAS est activée?

A

1) Liaison du facteur de croissance au récepteur tyrosine kinase
2) Changement de conformation
3) Dimérisation
4) transautophosphorylation
5) Signal

Le domaine SH2 de la protéine Grb2 reconnait la tyrosine phosphoré sur le récepteur tyrosine kinase. La protéine GrB2 est toujours lié à GEF (SOS). Lorsque GEF (SOS) est près de RAS-GDP (inactive), RAS-GTP est induit et il y a induction des signaux de croissance par RAS

105
Q

Comment les IP3 sont activés?

A

Le domaine SH2 présent chez les PLCgamma permet le recrutement de la PLCgamma aux récepteurs dimériques activés et sa phosphorylation. Il y aura alors production de DAG et de IP3

106
Q

Molécules qui séquestrent les agonistes (premiers ligands) des RTK?

A

MACUGEN

107
Q

Molécules qui compétitionnent avec l’agoniste

A

SOMAVERT

108
Q

Anticorps monoclonaux (biologiques)

A

HERCEPTIN

109
Q

Molécules qui inhibent l’activité enzymatique des RTK

A

IRESSA et TARCEVA

110
Q

Récepteurs associés à la Tyr Kinase
Nommez un exemple de récepteur

A

Récepteurs au cytokines
Les récepteurs aux cytokines s’associent à une classe de Tyr kinase cytoplasmique appelé Jaks. Les Jaks activent STAT, une protéine inactive localisée à la surface cellulaire. Lorsqu’activé, STAT migre dans le noyau et active la transcription.

111
Q

La phosphorylation des STATS sur résidus tyrosines conduit à:

A

-Une dimérisation des STATS
-Dévoilement des domaines NLS
-Translocation nucléaire

112
Q

Cycle cellulaire:

La cellule a le choix de entre 3 états lesquels?

A

1) Division ou prolifération (entrer dans le cycle)
2) Quiescence ou différenciation (sortir du cycle)
3) Mort programmée

113
Q

Nommez 3 facteurs de transcriptions inductibles

A

E2F, c-MYC et p53

114
Q

Nommez des suppresseurs de tumeurs (régulateurs négatifs/freins)

A

p53 et p21, RB

115
Q

Durée d’un cycle cellulaire cellulaire: ________
Durée des phases:
G1:_____
S:______
G2:_____
M:_____

A

24 heures
G1:10 heures
S: 9 heures
G2: 4 heures
M:1 heure

116
Q

Nommez les régulateurs positifs (protooncogènes)

A

CyclinD/CDK4
Cyclin E/CDK2
E2F

RAS

117
Q

Cycle cellulaire
Est-ce que les érythropoïétines sont des facteurs de croissance?

A

OUI!
PDGF
EGF
FGF
NGF
IGF-I
Érythropoïétine

118
Q

Si l’ADN est endommagé, P53 est phosphorylé et lié à P300. Cela va induire des gènes Réparation ADN:______
Arrêt du cycle:_______
Apoptose: ________

A

GADD45A
P21cip1
BAX

119
Q

Les 3 morts cellulaires

A

Apoptose, Autophagie, Nécrose

120
Q

Quelle mort suis-je?
Cellules des organismes très endommagées (dommages irréversibles) qui vont mourir. Mort désordonnée qui libère des constituants toxiques qui conduit à une réponse inflammatoire.

A

Nécrose

121
Q

Quelle mort suis-je?
Manque de nutriments, dégradation des organelles. Fusion des lysosomes pour dégradation par des protéases et génération d’a.a

A

Autophagie

122
Q

Dommages à l’ADN irréversible
Mort cellulaire programmé
Activation des caspases
Aucun élément cellulaire libéré, donc pas de déclenchement de processus cellulaire.

A

Apoptose cellulaire

123
Q

Substrats de la caspase 3.

A

Lamines nucléaires: cassure enveloppe nucléaire
ICAD: fragmentation ADN
eIFs: arrêt de la traduction

124
Q

Tous les types de récepteurs obéissent tous aux mêmes principes pharmacologiques lesquels?

A

-Affinité
-Sélectivité
-Nombre de sites
-Activation des signaux intracellulaires (seconds messagers)
-Amplification

125
Q

3 caractéristiques des récepteurs:

A

-Localisation cellulaire (récepteur à la surface membrane plasmique ou à l’intérieur de la cellule)
-Classification selon mode d’action
-Temps de la réponse biologique

Biochimie 1035 FINAL (2 decks)

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