SEMANA 4 Flashcards
(146 cards)
1
Q
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
A
- enzimas (facilitan reacciones químicas)
- transportadores o canales
- quelantes
- mensajeros químicos (hormonas, neurot)
- Apoyan en la contracción musc.
- Anticuerpos
- Regulan la expresión de ADN y ARN
- ## Mueven mol. esenciales alrededor del cuerpo
2
Q
Los aminoácidos que forman las proteínas, se forman por enlaces…..
A
PEPTÍDICOS
3
Q
¿Cuántos aa necesitan estar unidos para formar la proteína?
A
+100 aa
4
Q
Si una proteína se hidroliza, libera…..
A
aa libres y péptidos (pedazos de prot.)
5
Q
El “Trp” (triptófano), da origen a la…
A
Niacina y el neurotransmisor serotonina
6
Q
La Gly es precursora de….
A
“Porfirinas”, como el hemo (*importante en sangre)
7
Q
La “Arg”, es precursor de…
A
Óx. nítrico (presión arterial)
8
Q
“Asp”, “Gly”, “Gln” (glutamina) son precursores de…
A
NUCLEÓTIDOS
9
Q
La “TYR” es precursora de las….
A
HORMONAS TIROIDEAS
10
Q
¿Qué origina a la Tyr?
A
Phe (fenilalanina)
11
Q
La L-Dopa origina
A
Dopamina
NE
Epinefrina
12
Q
Origen de la “L-DOPA” y su función
A
Origen: viene de Tyr
Fx: fármaco precursor de “dopamina”(substancia nigra), “norepinefrina” y “epinefrina”
13
Q
Componentes de aa
A
- “C”: átomo de Carbono alpha
- “COOH”: gpo. carboxilo
- “H”: átomo de H+
- H2N: grupo amino
- “R”: gpo. de cadena lateral
14
Q
¿Cuál es el único aa que NO tiene un carbono quiral? Y ¿POR QUÉ?
A
Glicina, porque sus constituyentes son diferentes
15
Q
¿Qué significa que un aa tenga carga neutra?
A
Número igual de grupos ionizables de carga opuesta= zwitterion o pto. isoeléctrico
16
Q
AA de grupo R, NO POLARES y ALIFÁTICOS
A
- glicina
- alanina
- valina
- leucina
- metionina
- isoleucina
17
Q
AA de grupo R, POLARES y SIN CARGA
A
- Serina
- Treonina
- Cisteína
- Prolina
- Asparagina
- Glutamina
18
Q
AA con grupos R, cargados +
A
Lisina
Arginina
Histidina
19
Q
AA con grupos R, cargados -
A
Aspartato
Glutamato
20
Q
AA grupos R, NO POLAR, *aromáticos
A
Fenilalanina
Tirosina
Triptófano
21
Q
Isomería óptica de aa
A
- Se caracteriza, por poner D/L- α- AA dependiendo el lugar dónde se encuentre el grupo “NH2”
22
Q
El organismo, sólo reconoce aa de tipo…
A
L-AA
23
Q
¿De dónde vienen los D-AA?
A
Son sintetizados por moo´s
24
Q
D-Ala y D-Glu pertenecen al peptidoglicano de…
A
Pared bacteriana
25
La D-Phe es un componente
antimicrobiano
26
**AA esenciales y no esenciales
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Treonina
Lisina
Valina
Asparagina
Leucina
Metionina
Triptófano
27
α-Ketoglutarato es precursor de....
glutamina
glutamato
prolina
arginina
28
3-fosfoglicerato es precursor de
- serina
- glicina
- cisteína
29
Oxalacetato es precursor de....
- aspartato
- asparagina
- metionina
- lisina
- treonina
30
Piruvato, precursor de....
alanina
valina
leucina
isoleucina
31
Fosfoenolpiruvato y eritrosa 4 fosfato precursores de....
triptófano
tirosina
fenilalanina
32
Ribosa-5P precursor de....
histidina
33
La unión de 2 aa o más, por medio de "enlaces peptídicos", forman
PÉPTIDOS
34
El enlace peptídico consiste en...
aa 1: da su grupo carboxilicom "COO"
aa2: se une con 2H+ del grupo amino
**Y liberan 1mol de agua
35
Si los péptidos se clasifican según su cadena ¿que nombre reciben los sig?
2
3
-10
10-100
100+
2--Dipéptido
3-- Tripéptido
-10--- oligopéptidos
10-100 polip
+100 proteína
36
¿Por qué la estructura TRANS, suele favorecer la formación de prot?
Porque en comparación de CIS, los grupos R NO son voluminosos sobre C-alpha
36
CADENAS MONOMÉRICAS
1 cadena polipeptídica
36
CADENAS MULTIMÉRICAS
+1 cadena polipeptídica
37
La excepción más importante es el enlace en la secuencia de....
X-Pro, dónde X es cualquier otro aa
38
PÉPTIDOS ANTIHIPERTENSIVOS (efecto + en la salud)
Reducen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares
39
PÉPTIDOS ANTIOXIDANTES
(efecto + en la salud)
Previenen enfermedades degenerativas y envejecimiento
40
PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS
(efecto + en la salud)
reducen riesgo de infecciones
41
PÉPTIDOS INMUNOMODULADORES
(efecto + en la salud)
Estimula respuesta inmune
42
PÉPTIDOS QUELANTES
(efecto + en la salud)
Mejora absorción de minerales y metales
43
PÉPTIDOS ANTICOAGULANTES
(efecto + en la salud)
REDUCEN riesgos de padecer coágulos de sangre en venas
44
PÉPTIDOS HIPOCOLESTEROLÉMICOS (efecto + en la salud)
Previenen enfermedades cardiovasculares
45
PÉPTIDOS OPIOIDES
(efecto + en la salud)
Regula el tránsito intestinal y mejora la digestión y absorción de nutrientes
46
Tipos de cambios en la secuencia primaria y en que consiste
1. CONSERVADORES: mantiene la naturaleza de la cadena
2. NO CONSERVADRES: cambia la nat. de cadena, con posibles consecuencias graves
47
¿Proteínas y solubilidad en agua?
muy solubles, por que pueden establecer enlaces iónicos con el agua
48
Pto. de Fusión Elevado, es....
ELEVADO por las atracciones iónicas entre todas las mol.
49
¿Cuándo se da la estructura secundaria de las prot?
Cuando los aa empiezan a interactuar (por enlaces iónic, puentes de H+, interacciones de Van der Waals)
*interactúan cadenas laterales
50
ESTRUCTURA SECUNDARIA PROT
α hélice: se da por la interacción de aa por interacción iónica, P. de H+, van der waals y P. disulfuro **se ve como rizo
hojas β plegadas: interacciones que hacen ver como láminas plegadas
51
FORMACIÓN DE PROTEÍNAS FIBROSAS
1. Hélice α
2. Espiral de hélices α
3. Protofilamento (par de espirales)
4. Filamento (4 proteofilam. enrollados a la der)
52
Estructura terciaria (globular) de proteínas
Estructura con más interacciones (polares, puentes disulfuro, p.H+, gpo polar hidrofílico)
Coexisten varias secundarias
=plegamiento de cadena polipeptidica, que origina una forma tridimensional esp=
53
ESTRUCTURA CUATERNARIA, consiste en...
- Formada por subunidades de proteínas (subu terciarias)
**Hemoglobina formada por subu de mioglobina
54
DESNATURALIZACIÓN
Proceso por el que la proteína, presenta un cambio en la estructura tridimensional ocasionando que pierda funcionalidad
*NO SE ALTERA ESTRUCTURA PRIMARIA
55
Agentes que desnaturalizan
pH
Temperatura
Solubilidad
56
El proceso posterior a la desnat es...
renaturalización (volver a ser prot. activa)
57
CLASIFICACIÓN DE PROT. POR CONFIGURACIÓN
- FIBROSAS (escleroprot.)
- GLOBULARES (esferoprot)
58
PROTEÍNAS GLOBULARES
- Estructura compacta
- Solubles en agua o lípidos
- estructura secundaria compleja (mezcla de αhélice y β plegadas)
- estabilizada por interacciones NO COVALENTES
59
PROT FIBROSAS
- Estructura extendida
- Insoluble en agua, lípidos
- Estructura secundaria simple (*1tipo)
- Estructura cuaternaria estable por "enlaces covalentes"
60
CLASIFICACIÓN DE PROT. POR COMPOSICIÓN
HOLOPROTEÍNAS y HETEROPROTEÍNAS
61
División de holoprot
- CROMOPROT
- LIPOPROT
- GLUCOPROT
- NUCLEOPROT
62
Ejemplos de HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES
Albuminas,,globulinas, gluteínas y prolaminas
63
Ejemplos de HOLOPROTEÍNAS FILAMENTOSAS
Colágeno
Elastina
Queratina
64
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS CROMOPROT
Hemoglobina
65
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS GLUCOOPROT
Inmunoglobulina
66
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS NUCLEOPROT
Ribosomas
67
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS LIPOPROT
DLD
VLDL
68
¿Qué son las enzimas?
Bipolímeros que catalizan las reacciones químicas y hacen posible la vida.
Ellas catalizan la conversión de 1+ compuestos (substratos) en 1+ productos
69
RIBOZIMAS
Proteínas (enzimáticas) con GRAN PODER CATALÍTICO (muy especializadas)
70
Las enzimas ACELERAN LAS REACCIONES químicas al.....
disminuir la energía de activación
71
¿Qué es energía de activación?
energía minima necesaria para que se produzca una reacción química
72
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
- +velocidad de reacción
- Condiciones de reacción menos extremas (pH, temperatura, presión atm) +compatibles c/ vida
- Especificidad en la reacción
- Capacidad reguladora
73
Los enlaces peptídicos pueden ser hidrolizados en ausencia de enzimas, exponiéndolos a....
ácidos o bases fuertes
74
Enzimas pueden hidrolizar y volver a unir (vdd o falso)
vdd
75
si no hay catálisis, ¿cómo será la reacción?
lenta
76
si la reacción se trata de una "catálisis ácida/ básica" es....
rápida
77
En una reacción se combinan ácidos y bases, está será....
MUY rápida
78
La reacción que cataliza la lisozima es...
hidrólisis
79
¿Qué es una lisozima?
es una enzima que presenta nuestro cuerpo cuando hay bacterias (porque tienden a romper enlaces β1-4 de N-acetil ac. murámico y Nacetilglucosamina)
80
Si pongo un polisacárido en agua, este debe...
permanecer intacto durante mucho tiempo (por que hay una barrera energética)
81
el polisacarido debería colisionar (aumentar velocidad de reacción) con 1mol de agua porque....
el enlace glucosídico del polisacárido, debería ser capaz de reaccionar con agua para aportar energía suficiente para la activación de la reacción
82
Si se encuentra distorsionado, las colisiones al azar, deberán aportar energía de...
ACTIVACIÓN para que se lleve a cabo la reacción
83
Un polisacárido en solución acuosa y a temperatura ambiente....
casi nunca excede la energía de act. y realiza el proceso de forma MUY LENTA o NI SE REALIZA
84
Las enzimas AUMENTAN velocidad de reacción, pero NO...
alteran la constante de equilibrio/energía libre de reacción
85
La velocidad de reacción NO depende de....
cambios de energía entre los reactantes y productos
86
Velocidad de reacción SI depende de...
"energía de activación", ya que es la que se necesita para que una reacción inicie
87
Al inicio se designaba a las enzimas añadiendo el sufijo.....
"ASA" al nombre del substrato o a una palabra que describa su actividad
88
Función de:
- UREASA
- ARGINASA
- DNA POLIMERASA
- UREASA: cataliza la hidrólisis de urea a--- CO2 y agua
- ARGINASA: cataliza hidrolisis del aa arginina
- DNA POLIMERASA: cataliza sintesis de DNA
89
Cada enzima es designada de 3 modos
1. "nombre recomendado", corto y de uso habitual
2. "nombre sistemático", para identificar la reacción que cataliza
3. "Núm. de clasificación": usado cuando se requiere identificación inequívoca
**ver ejemplo diapo
90
FUNCIÓN OXIDO-REDUCTASAS
Catalizan reacciones REDOX
ej: Malato-deshidrogenasa
91
FUNCIÓN TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales, cómo glucósilo, metilo o fosforilo
ej: aspartato-aminotransferasa
92
FUNCIÓN HIDROLASAS
Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención de agua (C-C, C-O, C-N)
(Rompe mol de alto peso molecular y las hace reaccionar con agua)
ej: amilasa y lipasa
93
FUNCIÓN LIASAS
Cataliza la división NO hidrolítica de enlaces covalentes mediante eliminación de átomos
ej: piruvato-descarboxilasa
94
FUNCIÓN ISOMERASAS
Cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de la mol.
ej: triosafosfato-isomerasa
95
FUNCIÓN LIGASAS
Catalizan la unión de 2 mol. en reacciones acopladas a la hidrolisis de ATP
ej: ADN-ligasa
96
Los 4 tipos de aa según la función que desempeñan son:
- NO ESENCIALES: NO interviene en el proceso catalítico (si son eliminados de cadena, la enzima no pierde act enz.)
- ESTRUCTURALES: Mantienen estructura tridimensional de la proteína. NO interviene en act. enzimática, pero si se altera puede cambiar de gpo.activo
- DE UNIÓN O FIJACIÓN: establece enlaces débiles con el sustrato, así lo orienta para que aproxime su sitio que será atacado por la enzima
- CATALÍTICOS: se unen al sustrato mediante un enlace covalente, debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura
97
Las células tienen que contrarrestar los procesos inevitables de degeneración que promueven que las macromol....
se muevan a la entropía
98
Si las velocidades de las reacciones deseables, NO FUERAN SUPERIORES a las reacciones opuestas ¿qué sucedería?
La célula moriría
99
¿Qué limita la velocidad de reacción?
la frecuencia con la que la enzima interacciona con el sustrato (cant.de sust)
100
¿Cómo es posible mantener velocidades metabólicas muy elevadas?
La célula AUMENTA velocidad de reacción SIN aumentar concentración, al reunir diferentes enzimas implicadas en la misma ruta en un complejo llamado "COMPLEJO MULTIENZIMÁTICO"
101
COFACTOR
Molécula pequeña (ion metálico o mol. orgánicas) que participan con la enzima para realizar una actividad enzimática
102
APOENZIMA (porción proteica) + COFACTOR+ COENZIMA (porción NO PROTÉICA) nos da como resultado
HOLOENZIMA (enzima activa *completa)
103
Vitaminas que proporcionan coenzimas cruciales para células humanas
**ver tabla
104
ZIMÓGENO o PROENZIMA
precursor enzimático INACTIVO (no cataliza reacciones)
105
¿Qué necesita un zimógeno para activarse?
un cambio bioquim. de estructura; que le lleve a conformar su centro activo
106
¿Qué explica el modelo de "llave- cerradura" (Fischer 1890)?
Busca explicar la "especificidad enzimática": cada enzima se une a un único tipo de de sustrato porque sus estructuras se complementan
107
MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO (Daniel Koshland)
Es dónde se considera de "estructura flexible" y el sustrato termina acoplándose a la enzima
108
CINÉTICA ENZIMÁTICA (pasos de la reacción ezm)
1. Enzima + Sustrato
2. Complejo ezima-sustrato [E + S]
3. Enzima + Producto
109
¿Qué es velocidad máxima en una reacción?
Es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. (expresado en moles de producto x unidad de tiempo= mol/min)
110
La velocidad de reaccion catalizada aumenta .....
la concentración de sustrato (hasta llegar a Vmáx)
111
Curva de cinética enzimática
Gráfica que muestra la velocidad de reacción (V0), contra "concentración de sustrato"
112
Factores que regulan la velocidad de reacción
- Temperatura
- Concentración del sustrato
- pH
113
La temperatura óptima para que trabajen de manera adecuada la mayoría de las enzimas humanas esta entre....
Y de las bacterias termófilas....
Humanos: 35°- 40°C
Bacterias T: 70°-90°C
114
¿Qué pasa con aquella proteína que no se encuentra en un medio con un pH óptimo?
La enzima se desnat.
115
Si se aumenta el sustrato, se aumenta....¿por qué?
la velocidad de reacción, porque si hay +mol se facilita el encuentro con la enzima
116
¿Cuándo se alcanza la Vmáx?
Cuando TODA la enzima esta ocupada x sustrato
117
CONSTANTE DE VELOCIDAD (Km)
Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce la reacción
118
Una Km elevada indica....
Reacción rápida
119
3 fases de la cinetica enzimática
- 1er orden
- Orden cero
- Cinética mixta
120
CINÉTICA DE 1er ORDEN
- Concentración baja de sustrato
- Velocidad de reacción, proporcional a concentración soluto
**RELACIÓN LINEAL
121
ORDEN CERO 0
- Concentración de ALTO sustrato.
- Velocidad de reacción constante e independiente de concent.sust.
122
CINÉTICA MIXTA
Concentraciones de sustrato intermedias y la velocidad de proceso NO es lineal
123
REACCIÓN DE 1er ORDEN
Concentración de soluto es menos que la Km, la velocidad de la reacción es proporcional a soluto
124
R. de ORDEN CERO
Constante de soluto MAYOR a Km, velocidad constante*
(velocidad independiente a concentración de sustrato)
125
R. de 2 orden CERO
Cuando la concentración, depende de la concentración de 2 sustratos (A) y (B)
126
CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN
En este modelo, la enzima combina de manera REVERSIBLE con sus sustratos para formar el complejo "E-S", que genera un producto "P" de forma IRREVERSIBLE y deja libre nuevamente a enzima
127
Lo medible son las concentraciones de SUST o PROD y la concentración total de la enzima (suma de enzima libre y ocupada)
VDD O FALSO
VDD
128
La ecuación de Michaelis menten describe...
La manera en que la velocidad de reacción, varía con respecto de la concentración de sustrato
**ver ecuación en diapo
129
CONCENTRACIONES RELATIVAS DE E y S según Michaelis Menten
Hay + cantidad de sustrato que enzima, de manera que el porcentaje de "sustrato total unido" por enzima SIEMPRE es pequeño
130
SUPOSICIÓN DE EDO. ESTACIONARIO, según Michaelis Menten
Concentración del complejo ES NO cambia con el tiempo.
131
VELOCIDAD INICIAL (V0)
La vel. de reacción, se mide tan pronto como se mezcla la enzima y el sustrato
132
Una Km pequeña refleja....
ALTA afinidad de enzima por su sustrato.
**la E ocupa baja concentración de S para saturar 1/2 enzima
133
Km elevada significa....
BAJA afinidad de E por S
134
Cuando concentración de P sube y concentración de S baja mucho, la reacción puede revertirse y generar...
S a partir de P.
(pero se reportarían condiciones iniciales Vi = S >>MAYOR a Et enzima total)
135
La Km (Constante de mIcaellis) es una medida indirecta de cuanto...
S está presente en un tejido dado
136
Sustancia que disminuye la acción catalítica de una enzima
INHIBIDOR
137
Los enlaces de de los inhib reversibles con la enzima son....
NO COVALENTES
138
Los enlaces de de los inhib irreversibles con la enzima son....
COVALENTES
139
Tipos de inhibición reversible
- COMPETITIVO: compite por sitio activo de enzima.
- NO COMPETITIVO: Permite que se una el sustrato pero el bloquea a la enzima desde otro punto
140
¿Cómo revertir la inhib. competitiva?
AUMENTANDO la concentración del sustrato (efecto sobre Vmáx)
141
Efecto de inhib Competitivo sobre la Km
Km aumenta la cantidad de concentración de soluto para alcanzar Vmáx
142
EFECTO SOBRE Vmáx de inhib NO COMPETITIVO
Aunque aumente el Sust, NO CAMBIARÁ el efecto de inhibicón
143
Efecto sobre la Km Inhib NO competitivo
NO interfiere con la afinidad de enzima-sust; por lo que la Km es siempre igual en presencia o ausencia del inhib
144
ESTRUCTURA TERCIARIA PROT
Plegamiento de la cadena polipeptidica, que dará lugar a una forma tridimensional específica
*emplea estructuras secundarias (alpha hélice y betha plegada)
