Site actif Flashcards

1
Q

Vrai ou faux
Le site actif est une zone restreinte des enzymes

A

Vrai

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2
Q

Que désigne le terme site actif?

A

La partie de l’enzyme qui va réagir avec le substrat et le cofacteur s’il y en a un de même que les résidus directement impliqués dans la catalyse et la synthèse du produit

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3
Q

Vrai ou faux
Le site actif occupe généralement une grande partie de l’enzyme

A

Faux, petite fraction du volume total (1-5%)

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4
Q

Ou peut généralement être localisé le site actif?

A

-Dans une poche ou une crevasse à la surface
-À l’intérieur de la protéine
-À l’interface entre les sous-unité

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5
Q

Comment est souvent formé le site actif d’enzymes dont le substrat est très volumineux

A

dépression ou crevasse

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6
Q

Quel est l’objectif d’avoir le site actif enfoui dans la protéine?

A

d’isoler le site actif du solvant

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7
Q

Quelles sont les possibilités d’accès au site actif quand celui-ci est enfoui dans la protéine?

A

-diffusion
-conformation ouverte/fermée
-Tunnels reliant la surface et le centre de la protéine

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8
Q

Que sont les effecteurs allostériques?

A

molécules qui modulent l’activité d’une enzyme

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9
Q

Comment appelle-t-on l’inhibition d’une enzyme par une molécule se liant au site actif?

A

inhibition orthostérique

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10
Q

Nomme trois propriétés des sites actifs

A
  • Constituent un espace tridimensionnel
    -Forment des microenvironnements spécifiques
  • Les acides aminés du site actif sont maintenus selon un arrangement préçis les uns par rapport aux autres et par rapport à la molécule de substrat
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11
Q

Vrai ou faux
Les substrats sont fixés aux sites actifs à l’aide de liaisons covalentes

A

Faux, liaisons non covalentes

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12
Q

Qu’est ce que la complémentarité géométrique et électronique?

A

Géométrique : complémentarité du site actif et du substrat
Électronique : Certains a.a du site actif sont disposé afin d’interagir spécifiquement avec le substrat pour l’attirer

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13
Q

Vrai ou faux
Un petit changement dans la formule chimique du substrat peut abolir sa liaison

A

Vrai

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14
Q

Que représente Kd?

A

L’affinité enzyme-substrat

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15
Q

Vrai ou faux
On retrouve habituellement beaucoup d’eau dans le site actif d’une enzyme

A

Faux, habituellement exlue

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16
Q

Vrai ou faux
Les sites actifs sont généralement hydrophobe

17
Q

Comment la faible constante diélectrique des sites actifs avantage la liaison enzyme-substrat?

A

augmente grandement la force des interactions électrostatique entre ceux-ci

18
Q

Vrai ou faux
Une faible constante diélectrique n’a pas d’influence sur les pKa des chaines latérales d’a.a

19
Q

Par quoi sont remplacées les interactions du substrat avec le solvant dans le site actif d’une enzyme?

A

Par les interactions spécifiques dans le site actid ce qui compense le cout énergétique d’exclusion des interactions avec le solvant

20
Q

En général les sites actifs des enzymes sont largement…

A

Préformé, donc complémentaire à la forme de leur substrat

21
Q

Que décrit le processus induced-fit?

A

Les enzymes subissent un certain changement de conformation lors de la liaison du substrat

22
Q

Vrai ou faux
En général un enzyme possèdent une section de réaction et une section de relachement

A

Faux, réaction et spécificité

23
Q

Pourquoi est utile des interactions entre des a.a et une protion du substrat qui n’est pas modifier au cours de la catalyse?

A

assurer une liaison stable au site actif

24
Q

Quel rôle, à part assurer la spécificité et la majorité des réaction enzymatique peut jouer l’enzyme?

A

Augmente la probabilité de collisions efficaces entre les substrats

25
Quelles sont les deux caractéristiques importante de la catalyse enzymatique?
1. Les enzymes augmentent grandement la vitesse des réactions chimiques 2. Les enzymes agissent sur des molécules spécifiques pour produire des produit spécifiques