Structure secondaire des protéines Flashcards
(17 cards)
Définition de la structure secondaire
Repliment local de plusieurs acides aminés pour former des motifs
Par quels types d’interactions entre les A.A les motifs sont-ils maintenus?
interactions non covalente
Quels types de motifs existe-t-il?
Hélice alpha et feuillet plissée beta
Décrivez la structure de l’hélice alpha.
Liaison H entre NH3+ et COO- n-4
Angle phi et psi entre les A.A= -60 et -50
S’il y a 36 A.A acides aminées engagés combien cela formera-t-il de tour?
10 tours
L’hélice tourne dans quel direction et pourquoi?
Right handed car il y a moins d’encombrement stérique
La stabilité de l’hélice aplha est influencé par le type de chaine latérale. Quels A.A sont favorables à la formation d’hélice alpha?
Ala, Glu (acide glutamique), Leu, Met
La stabilité de l’hélice aplha est influencé par le type de chaine latérale. Quels A.A sont défavorables à la formation d’hélice alpha et pourquoi?
Pro: la chaine latérale est fixé à l’amine, alors forte contrainte phi et psi qui causent une distortion de l’hélice + pas de H sur N du lien peptidique, donc pas de pont H possible avec l’AA n-4
Gly: absence de chaine latérale donc faible contrainte des angles phi et psy; très flexible
Où retrouve-t-on Gly et Pro?
Aux etrémités de l’hélice
Décrivez la structure du feuillet plissé beta.
- Composé de chaine polypeptidique (5-8A.A) disposé parrallèlement ou antiparallèlement
- Formé de 2 à 15 segments polypetidiques
- Les groupes NH et COO de chaque A.A sont liés aux groupes NH et COO des A.A d’un polypeptide aligné.
- Les chaines latérales sont projetées alternativement au dessus et en dessous du plan feuillet
Par quel type de liaison sont lié les polypetides du feuillet plissé beta?
Pont H entre H de l’amine du Caplha et le O du carbonyle du Calpha
Lorsqu’on lie de gauche à droite un feuillet antiparallèle, de quel façon retrouverons-nous les Nter et Cter?
Nter-Cter-Nter…
Lorsqu’on lie de gauche à droite un feuillet parallèle, de quel façon retrouverons-nous les Nter et Cter?
Nter-Nter-Nter…
Quel disposition du feuillet est plus stable et pourquoi?
Antiparrallèle car la distance entre les atomes est plus petites donc les pont H sont plus stables
Qu’est-ce qui fait de la fibroïne de soi, une protéine fibreuse constituée de feuillet beta anti-parrallèle, une structure inextensible dans une direction et souple dans l’autre?
les liens covalents entre les A.A= rigide
pont H entre les polypeptide qui possède de petites chaine latérale diminue l’encombrement stérique= souple
Les structures secondaires régulières représentent quel pourcentage d’une protéine globulaire? Quels sont les autres structures?
50%
Segments qui ont une conformation en boucle ou en solénoïde
Que relie les boucles et par quoi sont-ils prédeterminé?
Les structures secondaires
Prédeterminé par la séquence primaire
