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Biochimie Examen TP > TP2 > Flashcards

TP2 Flashcards

1
Q

Pourquoi utilisons-nous Micrococcus?

A

Car c’est une bactérie à Gram positif.

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2
Q

Quel est le rôle du lysozyme?

A
  • Hydrolyser les liaisons entre des sucres membranaires des bactéries.
  • Détruire la paroi peptidoglycane des bactéries à Gram positif.
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3
Q

Comment est chargée la matrice d’une échangeuse d’anions?

A

Positivement pour retenir les molécules chargées négativement.

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4
Q

Qu’est-ce qu’une électrophorèse?

A
  • Une technique de séparation des acides nucléiques.

- Le déplacement de molécules chargées dans un champs électrique.

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5
Q

A quoi sert le tampon de charge?

A
  • A observer la migration de l’échantillon grâce au bleu de bromophénol.
  • A faciliter le changement d’échantillon grâce au glycérol.
  • A dénaturer les protéines de l’échantillon.
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6
Q

Quelle est la charge globale du glutamate à pH 7?

A

Négative

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7
Q

Qu’est-ce qu’une chromatographie?

A
  • Une technique de séparation des substances en solution.
  • Une technique permettant de purifier des protéines.
  • Une technique permettant de purifier des acides nucléiques.
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8
Q

Qu’est-ce qu’une sorbonne?

A
  • Une hotte aspirante

- Une hotte protégeant l’expérimentateur

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9
Q

Quelles sont les propriétés chimiques de la proline?

A

Il possède une fonction :

  • 𝛼-carboxylique
  • amine secondaire
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10
Q

Qu’est-ce que le pHi d’une protéine?

A
  • C’est le pH auquel une protéine est sous forme zwitterionique.
  • C’est un pH auquel les groupements d’une protéine sont forcément chargés.
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11
Q

Quel est le rôle du gel de concentration dans un SDS-PAGE?

A
  • Il condense les protéines à cause de la migration des ions glycines.
  • Il permet une entrée homogène des protéines dans le gel de séparation.
  • Il permet le changement des protéines.
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12
Q

Quelles sont les 3 étapes fondamentales d’une chromatographie?

A
  • L’élution des composés retenus.
  • L’équilibration de la résine.
  • Le lavage de la colonne.
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13
Q

Qu’est-ce que la ninhydrine?

A
  • Une molécule interagissant avec tous les AA sauf la proline.
  • Une molécule interagissant avec les fonctions amines.
  • Un agent utilisé par la police scientifique pour révéler les empreintes digitales.
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14
Q

Qu’est-ce que l’isatine?

A

Une molécule interagissant uniquement avec la proline.

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15
Q

Le HCl est à une concentration de 1M, quelle est sa normalité?

A

1N

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16
Q

Que se passe-t-il pour le groupement 𝛽-COOH du glutamate lorsque le pH est AU-DESSUS de 4,25?

A

Il est chargé négativement.

17
Q

Qu’elle est la charge global de la proline à pH 1?

A

Positive

18
Q

Pourquoi la proline n’a-t-elle pas de groupement 𝛽-COOH ionisable?

A

Car la proline ne possède qu’un seul groupement acide carboxylique.

19
Q

Pourquoi utilise-t-on des conditions dénaturantes?

A

Nous ne voulons séparer les protéines qu’en fonction de leur taille.

20
Q

Qu’est-ce qu’est le SDS et à quoi sert-il?

A
  • C’est un détergent ionique.
  • Il confère une charge globale négative à la proline.
  • Il permet le dépliement de la protéine par répulsion électrostatique.
21
Q

Qu’est-ce que le volume mort?

A

Le volume initial de la colonne avant chargement de l’échantillon.

22
Q

A quoi sert le tampon glycine-sodium?

A

A éluer le lyzozyme par compétition.

23
Q

Quel est le rôle du gel de séparation dans un SDS-PAGE?

A
  • Il permet l’analyse des protéines séparées

- Il permet la fragmentation des protéines en fonction de leur taille.

24
Q

Que se passe-t-il pour le groupement 𝛽-COOH du glutamate lorsque le pH est EN DESSOUS de 4,25?

A

Il n’est pas chargé.

25
Q

Quels sont les rôles des protéines?

A
  • Catalyse des réactions biologiques
  • Signalisation cellulaire
  • Expression du génome
  • Structure des membranes cellulaires
  • Motricité
26
Q

Vers quel pôle vont migrer les protéines dans notre expérience?

A

Vers l’anode, positive.

27
Q

Quelles sont les propriétés chimiques de l’acide glutamique?

A

Il possède une fonction:

  • 𝛼-carboxylique
  • 𝛽-carboxylique
  • amine primaire
28
Q

Qu’est-ce qu’un AA?

A
  • Une molécule:
    • avec un groupement amine
    • avec un groupement carboxylique
  • Le constituant élémentaire des protéines.
29
Q

Comment mettons nous en évidence l’activité du lysozyme?

A

En regardant la diminution de la DO d’une solution de Micrococcus en présence de lyzozyme.

30
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Un assemblage de:

  • peptides
  • AA
31
Q

Quel sera le blanc utilisé?

A

Le tampon phosphate.

32
Q

A quoi sert le 𝛽-mercaptoéthanol qu’il contient?

A
  • A casser la structure quaternaire des protéines
  • A casser la structure des protéines
  • A couper les pont disulfures entre les cystéines
33
Q

Comment analysons-nous la séparation des protéines?

A

Le gel est placé dans une cuve contenant du bleu de Coomassie.

34
Q

Qu’est-ce que le lysozome?

A
  • Une enzyme
  • Un facteur retrouvé dans le blanc d’œuf
  • Une protéine
  • Un facteur antibactérien
35
Q

Pourquoi n’éluons-nous pas le lysozyme en faisant varier le pH?

A
  • Car un pH fortement basique dénaturerait le lysozyme

- Car nous ne pourrions plus tester l’activité du lyzozyme par la suite.

36
Q

Pourquoi fait-on des lavages en colonne?

A

Pour augmenter la pureté de l’élution?

37
Q

Dans le tableau, que sont les fractions qu’il faut rajouter à la suspension de bactéries?

A
  • Les fractions de lavage obtenues après chromatographie
  • Les fractions d’élution obtenues après chromatographie
  • La fraction initiale de blanc d’œuf
38
Q

Qu’est-ce qu’une électrophorèse?

A
  • Le déplacement de molécules chargés dans un champs électrique.
    Une technique de séparation:
    -de protéine.
  • des acides nucléiques.
  • de molécules en fonction de leur charge.
  • des molécules en fonction de leur taille
  • en fonction de leurs forme

Biochimie Examen TP (3 decks)

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