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MMD1042- Module 3 > Traduction et repliement des protéines > Flashcards

Traduction et repliement des protéines Flashcards

1
Q

C’est quoi un codon et pour quoi code-t-il?

A

3 bases

1 acide aminé

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2
Q

Le premier codon AUG sur un cadre de lecture code pour quoi

A

l’initiation

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3
Q

AUG code pour quel acide aminé

A

Méthionine

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4
Q

Quels 3 codons signalent un STOP

A

UAA
UAG
UGA

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5
Q

C’est quoi un cadre de lecture

A

La région codante d’un ARNm
Se situe entre le codon initiatieur (AUG) et le codon STOP
Se situe entre la 5’ UTR et la 3’ UTR

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6
Q

Fonction de la coiffe

A
  • Reconnaissance par le ribosome
  • Efficacité de la traduction
  • Stabilité de l’ARNm
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7
Q

Fonction de la queue PolyA

A
  • Efficacité de la traduction
  • Stabilité de l’ARNm
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8
Q

Fonction de la 5’ UTR

A
  • Efficacité de la traduction
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9
Q

Fonction de la 3’ UTR

A
  • Efficacité de la traduction
  • Stabilité de l’ARNm
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10
Q

Qu’est ce qui détermine le cadre de lecture ouvert

A

le premier codon AUG

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11
Q

combien de cadres de lectures possibles pour une molécule d’ARNm

A

3

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12
Q

Possibles mutations liés à la synthèse protéique

A

Silencieuse (Diff codon, même aa)
Faux-sens (Diff aa)
Non- sens (Code pour un stop)
Continuation
Insertion
Déletion

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13
Q

Rôle de l’ARNt

A

Associe les acides aminés aux codons

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14
Q

C’est quoi un anticodon

A

la partie de l’ARNt qui va se poser sur le codon

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15
Q

Redondance du code génétique implique quoi

A

que certains acides aminés ont plusieurs ARNt

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16
Q

Fonction de l’enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase

A

reconnait et couple un aa à son ARNt spécifique
Processus appelé “Chargement”

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17
Q

Composantes du ribosome

A

Grande sous-unité:
- 3 ARN
bcp de prot

Petite sous-unité:
- 1 ARN
bcp de prot

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18
Q

Structure du ribosome

A

1 site de liaison à l’ARNm

3 sites de liaison aux ARNt
- Site A (site accepteur)
- Site P
- Site E (exit)

19
Q

Phases majeures de la traduction

A
  • Initiation
  • Élongation
  • Terminaison
20
Q

Étapes de l’élongation

A

1) Un ARNt chargé se lie au site A du ribosome

2) L’aa attaché à l’ARNt au site P se détache de son ARNt et forme une lie par liaison peptique avec l’aa de l’ARNt au site A

3) Un déplacement de la grande sous-unité par rapport à la petite déplace les 2 ARNt ds A et P vers les site P et E respectivement

4) Petite sous-unité se déplace d’exactement 3 nucléotides sur la molécule d’ARNm pour se remettre en face de la grande sous-unité
Site A est libre pour accueillir le prochain ARNt chargé

Retour à l’étape 1, l’ARNt ds le site E est éjecté

21
Q

Processus de la terminaison

A

Qd le ribosome arrive à un codon stop, aucun ARNt correspond à ce codon

Un facteur de libération (Release factor) se lie au site du ribosome ou ya le codon stop et met fin à la traduction

Polypeptide formé se détache et ribosome se dissocie en ses 2 sous-unités

22
Q

un polysome c’est quoi, fonction

A

une série de ribosomes qui traduisent le même ARNm

Fonction: + grande efficacité de traduction

23
Q

Exemples de maladies causées par le mauvais repliement de prot

A
  • Anémie falciforme (génétique)
  • les Cataractes (avec l’âge)
  • Tremblante du mouton
  • Fibrose kystique
  • Maladie de la vache folle
  • Maladie de Huntington
  • Alzheimer
24
Q

Cristallines

A

prot structurales solubles ds l’eau qui se trouvent la lentille et la cornée qui permettent la transparence

25
Q

Alpha-Cristallines

A

chaperone moléculaire qui empêche la précipitation des prot dénaturées et d’augmenter la tolérance de l’oeil au stress

26
Q

Cause des cataractes

A

avec l’âge y’a un déclin des fonctions de l’alpha-cristalline ce qui va causer des cataractes par précipitation des protéines dans la lentille

27
Q

Étapes de repliement des prot

A

Repliement des protéines débute pendant leur synthèse

1) Formation des structures secondaires (hélices alpha, feuillets bêta)

2) Formation des domaines

3) Ajustement des domaines et repliement final

28
Q

chaperones moléculaires

A

Prots qui aident les nouvelles prot à acquérir leur conformation correctes

29
Q

Mode d’action d’un chaperone moléculaire

A

Prévient l’agrégation en s’attachant à des parties prônes à s’agréger comme les régions hydrophobes

30
Q

IMPORTANT:
consommation d’énergie par les chaperones moléculaires

A

Fixation des chaperones sur la prot en synthèse: NE consomme PAS d’énergie

Délogement des chaperones de la prot:
CONSOMME de l’énergie

31
Q

Qu’est ce qui se passe avec les prot mal repliées?

A

Sont marquées pour dégradation par l’ajout d’une étiquette Ubiquitine

Ce marquage est fait par le Système Ubiquitine-Protéasome (UPS)

32
Q

Étapes de marquage par l’Ubiquitine

A

1) Activation de l’ubiquitine
E1 (ubiquitin-activating enzyme) se lie à une ubiquitine

2) E1 transfert l’ubiquitine à E2 (ubiquitin-conjugating enzyme)

3) E2 se lie à E3 (ubiquitin-ligaze enzyme). E3 reconnait la prot à être dégradée. L’ubiquitine se lie à la prot

4) La prot (qui est mtn marquée par l’ubiquitine) est libérée et sera reconnue par un protéasome pour être dégradée

33
Q

Protéasome

A

machine à dégrader des prot qui fonctionne à l’ATP
Tube formé surtout de protéases

34
Q

Dégradation par le protéasome

A

Prot à dégrader sont reconnues grâce à leur étiquette ubiquitine. (Ub seront clivés avant que la prot rentre ds le tube)

Protéasome hydrolyse ensuite prot en petits peptides qui sont relâchés et recyclés

35
Q

Huntington’s disease

A

maladie génétique neurodégénerative
Son gène code pour prot appellée Huntingtine qui a pour fonction de réguler fonctions cellulaires comme trafic vésiculaire et sécrétion de facteurs neutrophiques

Chez les patients atteints, Huntingtine agrège et forme des fibres amyloïdes et la perte de fonction de cette prot entraine la mort de neurones par apoptose

36
Q

Cause du Huntington’s disease au niv moléculaire

A

Expansion des triplets CAG qui codent pour l’acide aminé Glutamine

Ceci va causer une séquence poly-glutamine (Poly-Q) ce qui va provoquer agrégation de la Huntingtine

37
Q

Maladie d’Alzheimer

A

Diminution de l’efficacité de repliement et de dégradation de prot avec l’âge

La non dégradation d’une prot (qu’on ne connait pas trop mais qui est associée à la membrane d’un neurone)
Formation d’agrégats de prot sous forme de plaques amyloïdes détruisant les neurones environnant

Résultat: perte de fonction des neurones après leur mort

38
Q

définition d’un Prion

A

Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus de conformations, dont une est autoréplicative

39
Q

Exemple de maladie causée par un prion

A

maladie de Creutzfeldt-Jakob

40
Q

Trois grandes catégories de la maladie de Creutzfeldt-Jakob

A
  • Sporadique (spontané)
  • Génétique (héréditaire)
  • Transmis (contagieux)
41
Q

Maladie de Creutzfeldt-Jakob sporadique

A

Apparait sans avertissement ou explication
Touche les personnes âgées
Prion commence à se former ds une ou plusieurs cellules du cerveau puis se propage au reste du cerveau

42
Q

Maladie de Creutzfeldt-Jakob génétique

A

dus à une mutation génétique

43
Q

Maladie de Creutzfeldt-Jakob transmise

A

par accident pendant procédure médicale impliquant tissus humains
ingestion de viande de vache folle

44
Q

Maladies de prions comment ca marche

A

1 prot va changer de conformation (hyper rare) et quand d’autres prot vont rentrer en contact avec elle, elles aussi vont changer de conformation et vont s’empiler

Résultat: Apoptose de neurones

MMD1042- Module 3 (10 decks)

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