Wissensfragen - Lipide/ Proteine Flashcards
(2 cards)
Proteinstrukturen
Primär-:
- Aminosäuresequenz
- Ala-Gly-Met-Gln
- Kovalente Bindung
Sekundär-:
- Räumliche Struktur einzelner Peptidketten
- A-Helix, B-Faltblatt, B-Turn
- Wasserstoffbrückenbindungen
Tertiär-:
- Räumliche Anordnung der einzelnen Peptidketten zueinander
- Enzymbindungstasche
- WBBs, kov. Bindungen, Disulfidbrücken, hydrophobe Interaktion
Quartär-:
- räumliche Anordnung mehrerer Proteine zueinander
- Multienzymkomplexe wie Pyruvat-Dehydrogenase Komplex
- WBBs, kov. Bindungen, Disulfidbrücken, hydrophobe Interaktion
Sekundärstruktur von Peptiden
räumliche Gestalt eines Peptids
entscheidende Wechselwirkung: Wasserstoffbrückenbindungen
- Ursache ist die Besonderheit der Amidgruppe:
- Die Aminogruppe bewirkt einen +M-Effekt am Carbonyl-C, der Sauerstoff bewirkt einen -M-Effekt am Carbonyl-C
> partielle negative Ladung am Sauerstoff, starker Elektronenpaardonator partielle positive Ladung am Stickstoff: erhöhte Azidität des Waserstoffs
=> behinderte Rotation um die Amidbindung, partieller Doppelbindungscharakter
