AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Flashcards

1
Q

Componentes de un aminoácido

A

un grupo amino, un ácido carboxílico, un hidrogeno y un grupo R, todos unidos a un carbono alfa

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Q

Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son NO POLARES Y ALIFATICOS

A
  • Glicina (el aa con la estructura más simple)
  • Alanina
  • Valina
  • Leucina
  • Metionina
  • Isoleucina
  • El grupo R en esta clase de aa es no polar e hidrófobo
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3
Q

Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son POLARES SIN CARGA

A
  • Serina
  • Treonina
  • Cisteína
  • Prolina
  • Asparagina
  • Glutamina
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4
Q

Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son NEUTROS AROMÁTICOS

A
  • Fenilalanina
  • Tirosina
  • Triptófano
  • son relativamente no polares, todas pueden participar en interacciones hidrófobas, el grupo OH de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y actuar como un importante grupo funcional para la actividad enzimática
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5
Q

Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son ÁCIDOS

A
  • Ácido aspártico
  • Ácido glutámico
  • Estos aminoácidos presentan una carga negativa a PH fisiológico debido a su segundo grupo carboxilo
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6
Q

Menciona los aminoácidos clasificados por el grupo R que son BÁSICOS

A

-Lisina
-Arginina
-Histidina
*A PH fisiológico Lisina y Arginina se encuentran ionizadas y con carga positiva
La Histidina a PH fisiológico permanece sin carga pero cuando forma parte de las proteínas puede estar en carga neutra o positiva dependiendo del ambiente provisto por la cadena peptídica

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7
Q

Funciones:

A
  • Son unidades estructurales de las proteínas
  • intermediarios de ciertas rutas metabólicas
  • precursores de muchas sustancias biológicas que contienen nitrógeno ( grupo hemo, nucleótidos, coenzimas, hormonas, neurotransmisores, etc.)
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8
Q

La prolina tiene diferente estructural por qué

A

cíclica y grupo amino secundario

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9
Q

Estereoisomería de los aa:

A
  • Los α-aminoácidos son compuestos quirales, excepto la glicina
  • Cada aa puede existir en dos formas esteroisómerasas (D y L9)
  • Algunos existen en la naturaleza aminoácidos con configuración D que desempeña diferentes funciones en las células, Todos los aa presentes en las proteínas tienen configuración L
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10
Q

Todos los aa presentes en las proteínas tienen configuración

A

L

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11
Q

Son anfóteros ya que

A

ya que poseen por lo menos un grupo COOH y un grupo NH2, los cuales se pueden ionizar

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12
Q

¿Qué son los ZWITTERONES?

A

Son especies isoelectricas, esto quieres decir que tienen el mismo número de cargas negativas y positivas por lo tanto es neutral

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13
Q

AA no proteicos

D-AMINOÁCIDOS

A

La D-Ala y el D-glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramidina S es un peptido con acción antibiótica que contiene D-phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos

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14
Q

AA no proteicos

α-AMINOÁCIDOS

A

La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno

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15
Q

AA no proteicos

ω-AMINOÁCIDOS:

A

En estos aa el grupo amino sustituye al último carbono (carbono ω), no al carbono α. La β-Alanina forma parte de algunas coenzimas, y el ácido gamma-aminobutírico es un importante neurotransmisor.

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16
Q

Funciones dinámicas de las PROTEÍNAS

A
  • TRANSPORTE: Hemoglobina, mioglobina, transferrina
  • CONTROL METABÓLICO: Insulina y glucagón
  • CONTRACCIÓN: Miosina, actina
  • PROTECCIÓN: Interferón, fibrina, inmunogloblinas
  • CATÁLISIS: Enzimas
17
Q

Funciones estructurales de las PROTEÍNAS

A

Proporcionan la matriz para el tejido óseo y conectivo que dan estructura y forma al organismo: colágeno, elastina
Queratina: Estructura del tejido epidérmico, arquitectura celular

18
Q

Las proteínas se generan por polimerización de aminoácidos mediante enlaces

A

peptídicos: se forman en posición trans

Mediante una deshidratación

19
Q

Una proteína tienes más de cuantos aminoácidos

A

50

20
Q

ESTRUCTURA PRIMARIA:

A

Orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y posición de enlaces disulfuro, si existen

21
Q

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

A

Relación estérica de los aminoácidos próximos unos a otros. Conformación local de algunas partes del polipéptido (La Hélice alfa)

22
Q

ESTRUCTURA TERCIARIA:

A

Arreglo total e interacciones de varias regiones o dominios de una sola cadena polipeptídica

23
Q

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

A

Asociación de 2 o más cadenas polipeptídicas, mantenidas juntas mediante fuerzas no covalentes

24
Q

Cromatografía en columna por intercambio catiónico características

A

Se utilizan perlas de sefarosa con carga negativa y las proteínas que tengan carga negativa las van a repeler
Dependiendo del interés de estudio se separan las proteínas en base a su carga

25
Q

Cromatografía en columna de exclusión celular

A

Igual se usa las perlas de sefarosa para separar las proteínas por tamaño

26
Q

Cromatografía en columna por afinidad

A

Se hace mediante ligandos con la proteína que se quiere obtener y las que no son compatibles con el ligando son expulsada

27
Q

Electroforesis

A

Se usa un campo eléctrico para separar a las proteínas en base a su tamaño o peso molecular

28
Q

ISOELECTROENFOQUE

A

Se separan mediante el punto isoeléctrico de las proteínas en cierto PH

29
Q

Electroforesis bidimensional

A

Se usan dos métodos el isoelectroenfoque y electroforesis