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Bioquímica > metabolismo de prots > Flashcards

metabolismo de prots Flashcards

1
Q

cuales son los tipos de aminoácidos y sus características

A

• Esenciales:
- no son sintetizables
- dependiente estrictamente de aporte dietario
• No esenciales (síntesis endógena):
- son sintetizables (hígado, principal biosintetizador)
- para formar una proteína necesitamos aporte de nitrógeno, por lo que igual es dependiente de la dieta
• Condicionales/ semi-esenciales:
- fabricables, pero tenemos una tasa metabólica muy baja (velocidad lenta)
- Sujeto a condiciones fisiológicas donde la demanda supera a la producción (crecimiento, recuperación, embarazos, etc)

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2
Q

para que se usa el pool

A
  1. El 80% de aminoácidos del pool se usan para formar proteínas endógenas
  2. para formar compuestos nitrogenados, creatina, bases, etc
  3. degradación para la producción de energía (por ayuno prolongado)
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2
Q

a que se refiere con calidad proteica

A
  • cantidad de aminoácidos esenciales aportados

- las mejores proteinas son las que entregan todos los aminoácidos esenciales

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3
Q

que es el balance nitrogenado

A

relacion de nitrogeno que se consume con la que se excreta

  • un balance positivo es que se consume más de lo que se excreta. mas comun en deportistas
  • uno negativo es al revés y se asocia a patologias
  • un balance neutro es lo que deberia ser en una persona normal
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4
Q

que es un zimogeno

A
  • enzimas que se sintetizan de manera inactiva (con inhibidor)
  • se activan por el medio al cortar el inhibidor
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5
Q

¿es reversible la activación de un zimógeno?

A
  • normalmente es irreversible

- se destruyen y se vuelven a formar con inhibidor

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6
Q

cual es el destino de las proteínas dietarias

A
  • vía porta al hígado

- llega al hígado para ser “almacenados” en el pool

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7
Q

por qué los aminoácidos deben ser transformados a glutamato

A
  • porque es el único aminoácido que se puede desaminar
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8
Q

cual es el rol y ubicación de transaminasas

A
  • participan en la transaminación
  • usan como sustrato un aminoácido que cede su grupo amino y un alfa cetoglutarato que acepta ese grupo, formandose glutamato
  • están en todas las células, pero principalmente en el higado
  • necesitan vitamina B6 como cofactor
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9
Q

rol y ubicación de glutamina sintetasa

A
  • realiza la amidacion
  • a partir del glutamato le une un segundo grupo amino y forma glutamina
  • ocurre principalmente en tejido nervioso
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10
Q

cual es el rol y ubicación de glutaminasa

A
  • hace la desamidacion de la glutamina
  • libera el grupo amino de la cadena.
  • es muy activa en mitocondrias hepáticas
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11
Q

en qué punto el ciclo de la urea se cruza con ciclo de krebs

A
  • en la formación del fumarato, que es un componente del ciclo de krebs
  • se forma a partir de ruptura de argino-succinato
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12
Q

qué molécula trae el 2do grupo amino en el ciclo de la úrea

A
  • el aspartato

- se une a citrulina para formar argino-succinato

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13
Q

que es el pool de aminoácidos

A
  • es la cantidad mínima total corporal de aminoácidos libre
  • No es una proteína almacenadora de aminoácidos, es una reserva de aminoácidos libres común
  • Es pequeña pero dinámica.
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14
Q

que es la desaminación

A
  • quitar el grupo amino a aminoácido

- se obtiene amoniaco y esqueleto hidrocarbonado

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15
Q

cómo podemos eliminar el amoniaco proveniente de los aminoácidos

A
  • el amoniaco es tóxico (neurotóxico) por lo que se debe eliminar
  • lo transformamos a úrea en el hígado
16
Q

para que podemos utilizar el esqueleto hidrocarbonado

A
  • Se puede incorporar al ciclo de Krebs y oxidarlo (para formar NADH, etc)
  • Como sustrato gluconeogénicos (producir glucosa, principalmente alanina)
  • Formar acetil CoA (para fines energéticos o guardar como ác. grasos)
  • Cuerpos cetónicos (no siempre, solo cuando hay gasto energético alto y en ayuno)
17
Q

por que el amoníaco afecta tanto al cerebro

A

es permeable a membranas, no necesita transportadoras, y por eso afecta a tejidos más irrigados

18
Q

para que se usa el balance de nitrógeno

A

para saber si estoy consumiendo la calidad y cantidad de proteína adecuada

19
Q

que es el marasmo y el Kwashiorkor

A
  • son condiciones clínicas asociadas al metabolismo de proteínas
  • marasmo: debido a desnutrición se utilizan proteínas corporales para suplir la energía. toda la energía va hacia mantener el sistema neuronal a costo del músculo físico
  • kwashiorkor: se consume calorías pero prote es de baja calidad, se produce edema generalizado porque las proteínas reguladoras están disminuidas
20
Q

donde se digieren las proteínas

A
  • estómago

- intestino

21
Q

que ocurre con las proteínas dietarias en el estómago

A
  • se denaturan por pH ácido del estómago
  • la pepsina (zimógeno) es una endopeptidasa, por lo que no corta proteína por los extremos, generando pequeños fragmentos (oligopéptidos)
22
Q

como se dividen las exopeptidasas

A
  • se dividen en carboxipeptidasa y aminopeptidasas

- depende de lo que corten

23
Q

que hace el enterocito con los tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos libres que le llegan

A
  • a los tripéptidos y dipéptidos los sigue rompiendo para que queden como aminoácidos libres
  • manda todos los aminoácidos libres vía porta al hígado
24
Q

como es la cadena de eventos de la activación de la pepsina y las enzimas hepáticas

A
  • con alimento en estómago se secreta pepsinógeno, el cual se activa un poco con el pH, pasando a pepsina. La poco pepsina activada activa al resto de pepsinógeno
  • pared intestinal secreta colecistoquinina (CCK), que va al páncreas y hace que se secreten zimógenos al intestino y enteropeptidasa
  • páncreas secreta un cóctel de enzimas de forma inactiva, y es la enteropeptidasa la que activa al tripsinógeno, dando lugar a la tripsina, y es esta la que activa al resto de enzimas pancreáticas.
25
Q

como se puede transportar el nitrógeno al hígado

A
  • transaminación: en todas las células (principalmente hepáticas), alfa-cetoglutarato acepta el grupo amino formando glutamato
  • amidación: destacable en tejido nervioso, se forma glutamina (al glutamato se le une otro grupo amonio)
  • formación de alanina: en tejido muscular, se forma glutamato, pero mediante GoT se le tranfiere el grupo amino al piruvato, formando alanina
26
Q

que hace la GoT

A
  • es una transaminasa
  • forma aspartato (ciclo de la úrea)
  • toma como aceptor del amino al oxalacetato para formar el aspartato
  • también puede formar alanina transaminando el grupo amino hacia el piruvato
27
Q

que hace la glutamato deshidrogenasa

A
  • enzima que desamina el glutamato
  • forma amoniaco y alfa-cetoglutarato
  • está sujeta a regulación alostérica según el nivel de energía del cuerpo (con baja energía está más activa)
28
Q

que hace la glutamato deshidrogenasa

A
  • realiza la desaminación del glutamato
  • libera NH3 y alfa-cetoglutarato
  • se regula alostéricamente por los niveles de ADP-GDP y ATP-GTP
  • puede usar NAD o NADP
  • estimulada en situaciones de necesidad energética
29
Q

que enzima comienza el ciclo de la úrea y que hace

A
  • la carbamoil fosfato sintetasa 1

- A partir de ATP, bicarbonato y NH3 forma el carbamoil fosfato

30
Q

qué molécula otorga el 2do nitrógeno al ciclo de krebs

A
  • aspartato
31
Q

donde ocurre el ciclo de la úrea

A
  • comienza en mitocondria

- después en el citosol

32
Q

que puede ocurrir si falla el ciclo de la úrea

A
  • hiperamonemia: auemnto de amonio por encima de 80 unidades

Bioquímica (14 decks)

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