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Bioquímica > biosíntesis de protes > Flashcards

biosíntesis de protes Flashcards

1
Q

Donde ocurre la síntesis de proteínas

A
  • citoplasma

- RER

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2
Q

como se leen los tripletes y como se demostró

A
  • se leen de manera lineal

- si se inserta o elimina una base se corre la lectura del código genético

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3
Q

cuales son las características del código genético

A
  1. formado por tripletes
  2. lectura lineal y no saltatoria
  3. es no superpuesto
  4. cada triplete es independiente del vecino
  5. es degenerado
  6. es no ambiguo
  7. existen tripletes stop
  8. es prácticamente universal
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4
Q

que significa que el código genético sea degenerado y no ambiguo

A
  • Degenerado: varios tripletes pueden incorporar un mismo aminoácido, generalmente es la 3ra base la que determina la degenerabilidad
  • No ambiguo: un triplete solo puede incorporar un aminoácido
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5
Q

como es la relación codón-anticodón

A
  • El codón se “transcribe” nuevamente, por lo tanto un codón CGA forma un anticodon GCI
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6
Q

que es el wooble

A
  • interacción entre la tercera base del codón con la primera del anticodón
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7
Q

con que pares se puede aparear la inosina

A
  • adenina
  • citosina
  • uracilo
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8
Q

que características aporta el wooble al código genético

A
  • Degenerabilidad genética del código
  • Al ser más débil la interacción, la liberación del ARNt es más rápida y permite una mayor velocidad de síntesis proteica
  • Esto implica la existencia de 32 ARNt y no de 20 ARNt (son 20 aminoácidos)
  • La síntesis proteica privilegia más la velocidad que la fidelidad de la traducción, por lo tanto es más importante que tan rápido se haga a que tan bien se haga. Hay un mecanismo celular que destruye las proteínas mal hechas.
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9
Q

qué son los ribosomas y por qué subunidades están conformados

A
  • son ribonucleoproteínas (protes + RNAs)
  • eucariontes: tienen subunidad 60S y 40S
  • procariontes: tienen subunidad 30S y 50S
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10
Q

a qué lugar se une el aminoácido al ARNt

A

extremo 3´de secuencia ACC

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11
Q

cuales son las bases raras del ARNt

A
  • dihidrouridina
  • ribotimidina
  • pseudouridina
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12
Q

que hace la aminoacil tRNA sintetasa

A

tiene dos fases:

  1. cataliza la reacción entre el ATP y el aminoácido, formando aminoacil AMP (AA-AMP)
  2. traspasa el aminoácido y lo une a la adenina del tRNA
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13
Q

como se une el aminoácido al ARNt

A
  • aminoácido se une a la ribosa del nucleótido de adenina
  • mediante enlace éster
  • unión es entre OH 3´libre del ARNt y grupo carboxilo de aa
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14
Q

por donde comienza la síntesis proteica

A
  • parte con grupo amino y termina con grupo carboxilo

- se probó mediante la síntesis de leucina con C14

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15
Q

cuántos sitios de reconocimiento para la unión de un aminoácido hay en el ARNt de la alanina

A

1

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16
Q

cual es la función de la metionina formilada y por qué es importante que esté formilada

A
  • es el aminoácido que inicia la síntesis proteica en los procariontes (triplete AUG)
  • es importante que esté formilada porque eso deja un solo sentido de crecimiento
  • se crece en sentido 5´-3´
17
Q

por qué es sintetizado el grupo formilo y que puede producir la deficiencia de este

A
  • sintetizado por ácido fólico (vitamina B9)

- puede generar anencefalia y espina bífida (produce defectos en el tubo neural durante el embarazo)

18
Q

cuales son los pasos de la iniciación de la síntesis proteica en procariontes

A
  • Requiere de subunidad 30S y se identifica un sitio P y A (en ribosoma)
  • Triplete AUG de iniciación es ubicado en el sitio P de la subunidad 30S. la secuencia que lo permite ubicar se llama secuencia de Shine-Dalgarno
  • IF1 (initiation factor 1) bloquea el sitio A de la subunidad 30S
  • IF2 transporta el aminoacil tRNA al sitio P. Requiere GTP como aportador de energía
  • IF3 impide la unión prematura de la subunidad 50S a la subunidad 30S
  • Una vez ubicado el aminoácido, se hidroliza el GTP, se liberan los IF1, IF2 y IF3. Se une la subunidad 50S.
19
Q

que hace la secuencia Shine Dalgarno

A
  • se encuentra río arriba del triplete AUG en el ARNm
  • determina la localización de AUG en sitio P
  • reconoce por complementariedad en el ribosoma, dando firmeza a la unión del sitio P.
20
Q

cómo se genera la iniciación de la síntesis en eucariontes

A
  • Iniciación se produce a través de estructura cíclica que forma el mRNA donde interviene el CAP y el poli A
  • CAP y poli A se unen a extremos distintos, para que un sistema escanee la presencia de AUG y se inicie la síntesis
  • No hay secuencia de shine-dalgarno
21
Q

cómo se produce la elongación del péptido

A
  • A un aminoacil tRNA se une a un factor que lo transporta a sububidad 30S
  • Se traspasa el aminoácido del primer aminoacil tRNA ubicado en el sitio P al aminoacil tRNA recién incorporado al sitio A
  • Se forma el primer enlace peptídico en el aminoacil tRNA del sitio A. esta reacción reconocida como actividad peptidil transferasa es catalizada por el RNA 23S.
  • Se libera el primer tRNA ya descargado y se produce el movimiento del ribosoma (translocación) que es catalizado por una translocasa con la hidrólisis del GTP
  • El AA-AA-tRNA queda ahora en el sitio P y al sitio A llega un nuevo aminoacil tRNA
22
Q

qué RNA presenta la actividad peptidil transferasa

A

el ARN de la subunidad mayor del ribosoma

23
Q

cuando se ensambla el ribosoma

A

solamente cuando se está haciendo la síntesis

24
Q

como se termina la traducción

A
  • Por tripletes stop (no hay ninguna tRNA que los reconozca)
  • Aquí actúa un factor de liberación
  • Se reconoce el triplete stop, se une el factor de liberación y se desarma todo el sistema (ribosoma)
25
Q

cuáles son algunas diferencias de la síntesis proteica en eucariontes y procariontes

A
  • en procariontes el ARNm se une a la subunidad del ribosoma por el reconocimiento de la secuencia shine-dalgarno
  • en eucariontes el ARNm se une por formación de unidad circular y el escaneo en busca del AUG
  • en procariontes el 1er aa es la formil-metionina, en eucariontes es la metionina
  • eucariontes y procariontes tienen distintas subunidades ribosomales
26
Q

que es un polisoma

A

un RNAm que está siendo traducido simultáneamente por múltiples ribosomas

27
Q

que determina la vida media del ARNm

A

Cada vez que se traduce un mRNA este pierde un segmento de poli A, por lo que su tamaño determina cuantas veces se puede traducir

28
Q

que modificaciones post-traduccionales se pueden hacer

A
  • Pérdida de N-formilmetionina en procariontes y metionina en eucariontes
  • Algunos residuos de AA se modifican (fosforilación, acetilación, etc) y se forma la seleno-cisteina
  • Se incorporan los grupos carboxilos o amino a algunos aminoácidos
  • Se incorporan diferentes grupos prostéticos
  • Se forman enlaces disulfuro entre cisteínas (antes de terminar ya se adopta la forma terciaria)
29
Q

ejemplos de antibióticos que ataquen la síntesis proteica

A
  • Eritromicina: se une a subunidad 50S e impide la translocación en procariontes
  • Tetraciclinas: bloquean sitio A de de procariontes (amplio uso clínico)
  • penicilina: inhibe la producción de proteínas relacionadas a la formación de la cápsula bacteriana
  • Cloramfenicol: inhibe actividad peptidil transfereasa del rRNA 23S, solo afecta a procariontes
30
Q

que es el marco de lectura

A
  • parte de ARNm que se traduce

- va de codón de inicio a codón sin sentido

31
Q

cual es la deleción (mutación) más dañina

A
  • al principio, porque se corre todo el marco de lectura
32
Q

que debe reconocer la aminoacil tRNA sintetasa para poder unir su aminoácido específico

A
  • anticodón

- sitios de reconocimiento comunes y específicos

33
Q

quién ayuda a los aminoacil-tRNA a entrar al sitio A

A
  • factor de elongación TU

Bioquímica (14 decks)

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