6. Retículo endoplsamático Flashcards

1
Q

Características de RER

A
  • Presenta ribosomas anclados en sus membranas.
  • Los sacos planos se encuentran interconectados entre sí.
  • Se encuentra en todas las células eucariotas, pero sobre todo en células secretoras (neuronas, pancreáticas…)
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2
Q

Funciones del RER

A
  • Síntesis de proteínas
  • Modificación de proteínas por glucosilación.
  • Control de calidad de proteínas.
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3
Q

Características del REL

A
  • No presenta ribosomas.
  • Es una red de túbulos.
  • Se encuentra menos desarrollado, excepto en hepatocitos (células del hígado lipoproteínas), células de Leydig (testosterona), células musculares esqueléticas (R. Sarcoplasmático).
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4
Q

Funciones del REL

A
  • Síntesis de lípidos.
  • Destoxificación celular (en hepatocitos): expulsión de las sustancias más hidrofílicas a través de la orina y el sudor.
  • Reserva de Ca2+ (en células musculares esqueléticas).
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5
Q

¿Qué se sintetiza en el REL?

A

Fosfolípidos, ceramidas y derivados del colesterol.

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6
Q

¿Dónde se da la síntesis por parte del REL?

A

En la capa externa el REL

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7
Q

Cómo se incorporan los fosfolípidos del REL a mitocondrias y peroxisomas

A

Los fosfolípidos son hidrófobos por lo que no pueden transportarse por vesículas, así que llegan a través de proteínas intercambiadoras FL.

Cada uno es reconocido por un tipo de proteína de intercambio específica, la cual extrae el fosfolípido de la membrana del RE y difunde por el citoplasma hasta que encuentra otra membrana, momento en que se produce la descarga del fosfolípido en la misma.

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8
Q

Cómo se incorporan los fosfolípidos del REL a la membrana plasmática.

A

Salen vesículas hacia los orgánulos donde se fusionarán, incorporando nuevos fosfolípidos.
Una vez llega una vesícula que se incorpora a la mb plasmática, ésta pierde su asimetría. La enzima flipasa (gasten ATP- bomba ABC) se encarga de intercambiar los fosfolípidos de forma que la mb plasmática vuelva a ser asimétrica. Algunos fosfolípidos van a la monocapa citosólica o al revés).

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9
Q

Cómo se incorporan los fosfolípidos del REL al Aparato de Golgi, endosomas y lisosomas.

A

A través de vesículas que se fusionan e incorporan fosfolípidos en el interior de los orgánulos.

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10
Q

Síntesis de proteínas de la luz del RE

A
  1. La proteína SRP reconoce la proteína de señal.
    SRP-GTP se une a la secuencia señal de la proteína y se detiene la síntesis de ésta.
  2. La SRP-GTP y la proteína se unen en el receptor SRP de la membrana del RER.
  3. Este receptor se encuentra unido a un canal (Sec61) que se abre.
  4. El ribosoma y el mRNA quedan unidos en el canal. (Se da la translocación de la proteína)
  5. La enzima peptidasa (se encuentra en la membrana del RER) corta la secuencia señal.
  6. La proteína es sintetizada a la luz del RER.
    SRP y su receptor se disocian a través de la hidrólisis de SRP-GTP en forma de SRP-GDP y la de Sec61.
  7. Pliegue de la proteína. Después es enviada a su destino o si ha habido un mal plegamiento se envía a las chaperonas.
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11
Q

Translocación

A

Proceso de liberación del ribosoma a la superficie de los orgánulos y la introducción de la proteína “inmadura” en su interior.

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12
Q

Síntesis de proteínas transmembrana

A
  1. Inicio de la translocación y eliminación de la seq. señal de RER que indica el inicio de translocación.
  2. Aparición de una secuencia de aminoácidos hidrofóbica que indica el paro de la translocación.
  3. Se detiene el canal de translocación y se expulsa.
  4. Se inserta la proteína en la membrana (transmembrana), donde queda la secuencia hidrófoba, porque tanto fuera como dentro es acuoso.
  5. Cierre del canal y continuación síntesis sin translocación dentro del RER
  6. Finalización de la síntesis
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13
Q

Síntesis de proteínas multipaso

A

Durante la síntesis de proteínas transmembrana, a veces aparece otra secuencia de reinicio de translocación, formando así las proteínas transmembrana multipaso.

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14
Q

Adición oligasacáridos n-ligados

A

La enzima oligosacárido transferasa es capaz de añadir oligosacáridos N ligados en el aminoácido asparagina (Asn) a medida que se sintetiza la proteína en el RER.

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15
Q

Chaperonas que intervienen en la translocación

A
  • Calnexina: Su papel es unirse a proteínas traducidas normalmente N-glicosiladas para plegarlas.
  • BIPs: Unión transitoria a regiones hidrófobas que facilitan la translocación de la proteína, evitando que una vez dentro, vuelva a salir.
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16
Q

Funciones de las chaperonas del RER

A
  • Favorecen el plegamiento correcto
  • Favorecen la unión a otras chaperonas
  • Retención a RER de proteínas mal plegadas
  • Evitan agregación irreversible de proteínas en el RER
17
Q

Modificaciones tras la translocación proteica

A

Eliminación de la 1a glucosa (Glucosidasa).
Eliminación de la 2a glucosa (Glucosidasa).
Pliegue por chaperonas (calexina de la mb del RER y calreticulina de la luz RER).
Eliminación de la 3a glucosa (Glucosidasa).

18
Q

Modificaciones cuando la proteína se pliega correctamente

A

Eliminación 1 manosa (Manosidasa).

Transporte a la cara cis del Aparato de Golgi con un oligosacárido.

19
Q

Modificaciones cuando la proteína no se pliega correctamente

A

Unión 1 glucosa.
Pliegue con chaperonas.

¿Sigue sin ser correcto?
Eliminación de 2 manosas (Manosidasa) para ser expulsado fuera.
El proteasoma la degrada.

20
Q

3 rutas de transporte vesicular

A
  • Biosintética-secretora: síntesis y secreción de proteínas (del RE al golgi y del golgi en el exterior o en lisosomas).
  • Endocítica: endocitosis.
  • Recuperación: retorno de proteínas al RE.
21
Q

Sistema endomembranoso

A

Es el sistema de membranas internas existente en las células eucariotas. También proporciona un sistema de transporte para las moléculas móviles a través del interior de la célula, así como superficies interactivas para la síntesis de lípidos y de proteínas.

22
Q

Proteínas de revestimiento

A

COPI, CPII y clatrina

23
Q

Características de las proteínas de revstimiento

A
  • Polimerización reversible
  • Función de modelación de la mb
  • No se forman al azar
24
Q

COPI

A
  • Movimiento retrógado (AG>RE)

- Vía de recuperación

25
Q

COPII

A
  • Movimiento anterógrado (RE > AG)

- Vía secretora

26
Q

Clatrina

A
  • Movimiento bilateral
  • Está formada por un triskelion de 3 cadenas pesadas y 3 ligeras. Se suelen disponer de 36 trisqueliones para formar una vesícula.
27
Q

¿Cómo se forman las vesículas?

A
  1. La molécula cargo (molécula que se quiere transportar) es reconocida por el receptor cargo (proteína transmembrana)
  2. El receptor se encuentra unido a una molécula de ARF-GTPs o Sar-GTPs, las cuales aumentan la afinidad de la unión del receptor con una adaptina y una clatrina.
    a) Los receptores de carga, unidos a sus moléculas de carga, son capturados por adaptinas, las cuales también se unen a las moléculas de clatrina de la superficie citosólica de las vesículas emergentes.
  3. Las clatrinas y las adaptinas comienzan a deformar la membrana hasta formar una vesícula.
  4. Moléculas de la proteína dinamina se ensamblan alrededor del cuello de las vesículas que emergen; una vez ensambladas, hidrolizan el GTP al que están unidas y separan la vesícula.
  5. Cuando la gemación ha concluido, las proteínas de la cubierta son eliminadas, y la vesícula desnuda puede fusionarse con su membrana diana.
28
Q

¿Cómo se fusionan las vesículas?

A

Las vesículas presentan unas proteínas transmembrana llamadas V-snares, mientras que la membrana del orgánulo al que deben fusionarse, presenta otras proteínas transmembrana que son complementarias a éstas, llamadas T-snares.

ARF-GTPs/Sar-GTPs ayudan a acercar las vesículas a las membranas del orgánulo.
Las V-snares y las T-snares se atan y así la membrana de la vesícula puede tocar la del orgánulo.
Se fusionan las dos membranas, pero las V-snares también pasan a la membrana del orgánulo.
Se forma una vesícula de movimiento retrógrado para devolver las V-snares al RE o con plasmática.