Enzymes et coenzymes (Cours 3)

Question 1

Comment augmenter la vitesse d’une réaction chimique et lequel est viable ?

Answer 1

1. Augmenter la température
2. Augmenter la concentration des réactifs
3. Utiliser un catalyseur

Question 2

Quel est le problème avec l’augmentation de la température et l’augmentation de la concentration des réactifs pour augmenter la vitesse de la réaction ?

Answer 2

1. POV Salamenders 2. Certaines concentrations sont si lentes spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre.

Question 3

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

Answer 3

Un catalyseur biologique.

Question 4

Que signifie les paramètres G, H et S et quelle est la formule mathématique qui les relie ?

Answer 4

G est l’énergie libre (énergie d’activation), H l’enthalpie (chaleur de la réaction), et S l’entropie (mesure du désordre).
Delta G = Delta H - TDelta S.

Question 5

Comment peut-on savoir si une réaction est thermodynamiquement favorable ou défavorable ?

Answer 5

Thermofavorable : enthalpie des substrats plus haute que celle des produits.
Thermodéfavorable : enthalpie des substrats plus faible que celle des produits.

Question 6

Comment est-ce qu’un catalyseur arrive à réduire la barrière énergétique (accélère la réaction) ?

Answer 6

Il diminue l’énergie d’activation en interagissant avec les substrats de la réaction et en augmentant la probabilité de formation de l’état de transition.

Question 7

Au niveau de l’énergie chimique, qu’est-ce qu’un catalyseur NE CHANGE PAS ?

Answer 7

Il ne change pas la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats.

Question 8

Quel est la nature des catalyseurs biologiques ?

Answer 8

Ils sont de nature protéique ou ribonucléique ?

Question 9

Dans quelles conditions environnementales les enzymes biologiques fonctionnent elles ?

Answer 9

Dans les conditions douces : pH, température, temps, etc.

Question 10

Quel type de liaison l’enzyme fait elle (habituellement) avec son substrat pour former un complexe ?

Answer 10

Elle fait des liaisons non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat.

Question 11

Comment est-ce qu’une réaction arrive à l’équilibre ? Aussi inclure la formule chimique.

Answer 11

La production des produits et des réactifs sont égales. ÇA NE VEUT PAS DIRE QU’AUTANT DE PRODUITS ET DE RÉACTIFS SONT PRÉSENT. V1=V-1

Question 12

Comment décrit on la vitesse d’une réaction ?

Answer 12

Par la diminution des réactifs ou l’apparition des produits en fonction du temps.

Question 13

De quoi dépendent les vitesses initiales ?

Answer 13

Elles dépendent uniquement des réactifs.

Question 14

Pour une réaction jA+kB (flèches) iC+mD, comment calculerait on la constante d’équilibre Ke. (Écrire la formule mathématique)

Answer 14

Ke=(((conc. C)^i)((conc. D)^m))/(((conc. A)^j)(conc. B)^k))) ou k1/k-1 ou conc. produit/conc. substrat à l’éculibre.

Question 15

Comment calcul-t-on l’ordre d’une réaction (formule mathématique) ? Que peut-on inférer de cette formule ?

Answer 15

L’ordre de la réaction est la somme des exposants de l’équation de vitesse, donc à la molécularité. (nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans une réaction)

Question 16

Que signifie substrat / co-subtrat conc. S

Answer 16

Substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)

Question 17

Que signifie produit / coproduit conc. P

Answer 17

Substance résultant de l’action de l’enzyme (réversibilité)

Question 18

Quelle est la caractéristique importante des enzymes en ce qui concerne leur compatibilité avec un substrat ?

Answer 18

Ils sont spécifiques.

Question 19

Qu’est-ce que le complexe enzyme substrat et comment favorise-t-il la réaction ?

Answer 19

C’est la liaison entre une enzyme et son/ses substrats. 1. Le complexe ES rapproche les réactifs et les positionnent favorablement.
2. Il favorise la formation d’intermédiaires métastables et diminue l’énergie d’activation.
3. Il stabilise les états transitionnels des intermédiaires.

Question 20

Comment calcul-t-on la vitesse de la réaction à un temps donné ? Quels sont les formules pour une réactions d’ordre 1 ?

Answer 20

On trouve la pente de la tangente à cet instant.
v=P/t et v=k conc. S

Question 21

Au début d’une réaction enzymatique, quelle forme prend le graphique de la vitesse (production de produit en fonction du temps) ? Quel nom a-t-on donné à ce phénomène ?

Answer 21

L’état stationnaire signifie que la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante.

Question 22

Qu’arrive-t-il lorsque l’enzyme est saturé en substrat ?

Answer 22

La vitesse de la réaction dépend alors seulement de la concentration de l’enzyme donc à l’étape ES-E+P

Question 23

Qu’arrive-t-il à l’équation de la vitesse si le milieu est en condition saturante en substrat et que la réaction est d’ordre 1 à l’origine ? Nommez le nom de cette simplification.

Answer 23

La réaction devient pseudo ordre 1
v=(conc. S)k1 devient v=(conc. E)k2
Steady-state assumption

Question 24

Que peut on dire sur la concentration du complexe enzyme-substrat durant la réaction ?

Answer 24

La concentration du complexe enzyme-substrat ne varie pas en fonction du temps durant la réaction.

Question 25

Que peut on dire sur la réaction inverse au début de la réaction (à propos de sa vitesse par exemple) ?

Answer 25

Celle-ci est considérée comme nulle.

Question 26

Décrivez la formule de la vitesse initiale dans les cas simples.

Answer 26

V0=Kcat(conc. ES)

Question 27

Que mesure la constante catalytique ?

Answer 27

La constante catalytique est une mesure du nombre d’évènements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzymes).

Question 28

Est-ce qu’une constante catalytique de 10^7 est rapide ou lent ?

Answer 28

rapide

Question 29

Quelle est la relation entre v0 et Vmax en condition de saturante de substrat ?

Answer 29

Ils sont égaux. v0 = Vmax

Question 30

Quelle est la forme d’un graphique de la vitesse en fonction de la concentration d’enzyme ?

Answer 30

Une hyperbole rectangulaire

Question 31

Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?

Answer 31

v0=Vmax*(S) / Km+(S)

Question 32

Que signifie la valeur de Km ?

Answer 32

C’est l’affinité que l’enzyme a pour son substrat.

Question 33

Qu’est-ce que le Km ?

Answer 33

C’est la constante de Michaelis, elle mesure approximativement l’affinité de l’enzyme pour son substrat.

Question 34

Décrivez l’équation de la réaction de Michaelis Menten en expliquant pourquoi un de ses termes est négligeable.

Answer 34

Km environ= k-1/k1. On néglige le K2 puisque que c’est l’étape limitantre de la réaction et donc qu’il est bien plus eptit que k-1, il est donc néhligeable.

Question 34

Que peut-on dire sur une enzyme ayant un Km faible ?

Answer 34

La formation du complexe enzyme-substrat est favorisée et le Vmax est atteint à faible concentration de substrat.

Question 35

Qu’est-ce que l’équation de Lineweaver-Burk permet de déterminer ? Comment les détermine-t-on ? Quels sont les axes du graphique ?

Answer 35

L’équation de Lineweaver-Burk permet de déterminer le Km (abscisse à l’origine) et le Vmax (ordonnée à l’origine). Le graphique est l’inverse de la vitesse en fonction de l’inverse de la concentration de substrat.

Question 36

Comment le pH infiluence-t-il al vitesse de la réaction ?

Answer 36

Il influence la liaison du substrat à l’enzyme , l’ionisation du susbtrat et l’activité catalytique de l’enzyme.

Question 37

Qu’est-ce que l’ionisation des acides aminés de l’enzyme a comme impacte sur la réaction ?

Answer 37

Le pH ionise les acides aminés de l’enzyme à son site catalytique modifiant sa structure-fonctoin. Une variation de pH trop élevée peut dénaturé complètement la protéine.

Question 38

Qu’arrive-t-il à l’équation de Michaelis Menten lorsque l’environnement n’est pas à pH optimal pour l’enzyme.

Answer 38

Vmax et Km changent selon le pH.

Question 39

Expliquez le graphique de l’effet de la température sur la vitesse d’une réaction enzymatique.

Answer 39

D’une part, la température élevée accélère la réaction. D’autre part, une température trop élevée dénature les enzymes et ralentit la réaction. Il faut ainsi, pour se situer en température optimale, se situer à l’intersection des courbes de dénaturation et d’activation de l’enzyme.

Question 40

Qu’est-qu’un site actif ?

Answer 40

Cavité ou crevasse permettant la liaison du ou des substrat(s) de la réaction ouè les chaînes latérales de quelques résidus vont participer à la réaction chimique.

Question 41

Qu’est-ce qu’un ligand ?

Answer 41

Petite molécule se liant à une protéine par des intéractions non covalentes.

Question 42

Qu’est-ce qu’un site allostérique/modulateur ?

Answer 42

Site de l’enzyme autre que le site actif ouè peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de la réaction.

Question 43

Qu’est-ce qu’un inhibiteur ?

Answer 43

Toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs, réversiblement ou pas).

Question 44

Qu’est-ce que les Oxydoréductases ?

Answer 44

Ajoutent ou enlèevent un électron ou hydrogène (déshydrogènases. oxydases, réductases, oxygénases, peroxydases)

Question 45

Qu’est-ce que les Transférases ?

Answer 45

Transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats (ex. NH2, méthyle, glucose, etc.)

Question 46

Qu’est-ce que les isomérases ?

Answer 46

Réactions de changement structural: chimique ou optique.

Question 47

Qu’est-ce que les ligases (sythétases) ?

Answer 47

Réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie).

Question 48

Quel est le mécanisme le plus fréquent des acides aminés au site actif de l’enzyme ?

Answer 48

La catalyse acide-base.

Question 49

Qu’est-ce que les protéases ? Nommez 3 exemples.

Answer 49

Ce sont des enzymes qui brisent le lien peptidique (hydrolyse) (même mécanisme, même structure tertitiare). Exemples : chymiotrypsine, trypsine, élastase.

Question 50

Quelles sont les spécificités de la chymiotrypsine ?

Answer 50

La dégradation de la phenyalalmine, de la tyrosine et du tryptophane. (aromatique)

Question 51

Quelles sont les spécificités de la tryspine ?

Answer 51

La dégradation de la lysine, arginine, MAIS PAS HISTIDINE. (dibasiques)

Question 52

Quelles sont les spécificités de l’élastase ?

Answer 52

La dégradation de la glycine ou alamine (petits et non polaires)

Question 53

Comment peut-on classifier la spécificité d’une enzyme ?

Answer 53

Selon la sous classe de réaction, selon une famille de substrat ou une spécificité absolue pour un seul substrat. Il ont toujoues, cependant, une spécificité selon la classe de réaction.

Question 54

Pourquoi les enzymes impliquées dans une même voie métabolique travaillent à proximité ?

Answer 54

On évite la diffusion du produit/le transport que cela demanderait et donc la réaction se fait plus vite.

Question 55

Comment fait-on pour que les enzymes travaillent à proximité ?

Answer 55

Soit les enzymes forment des complexes à plusieurs sous unités, les enzyme sont liées à une protéines commune ou une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une proétine complexe avec plusieurs domaines.

Question 56

Quelles réactions ne peuvent pas être décrite par une équation simple de Michaelis-Menten ?

Answer 56

Les réactions à plusieurs substrats, les réactions à plusieurs étapes et les réactions coopératives ou modulées de façon allostériques.

Question 57

Qu’est-ce qu’un réaction séquentielle de type ordonnée ?

Answer 57

Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction puisse se produire.

Question 58

Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle de type aléatoire ?

Answer 58

Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini.

Question 59

Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong ?

Answer 59

Un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du duxième substrat, l’enzyme est modifié temporairement à un point Fpour une affinité avec le deuxième substrat et donc les substrats A et B n’intéragissent pas en même temps avec l’enzyme.