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UE9 > le SEM (1) > Flashcards

le SEM (1) Flashcards

1
Q

le SEM est présent uniquement chez

A

les eucaryotes

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2
Q

il repose sur plusieurs éléments constitutifs

A

cavités, vésicules, tubules, canalicules, vacuoles

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3
Q

Le SEM désigne

A

l’ensemble des compartiments intracellulaires délimités par une membranaire, sauf les mitochondries et les peroxysomes

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4
Q

le SEM réalise des échanges avec

A

le cytosol, membrane plasmique, milieu extracellulaire

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5
Q

chaque compartiment possède

A

une membrane d’enveloppe équivalent à la MP et un contenu ou lumière qui équivaut au milieu extracellulaire

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6
Q

le transport d’une vésicule d’un compartiment donneur à un compartiment receveur s’effectue en plusieurs étapes

A
  1. bourgeonnement
  2. détachement
    revêtement de protéines particulière: clathrine, FAPP, coatomère, cavéoline
  3. déshabillage des vésicules
  4. transport cytosolique grâce à l’utilisation d’énergie et du cytosquelette
  5. fusion des membranes
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7
Q

4 compartiments du SEM

A
  • RE : G qui possède des ribosomes sur la face cytosolique
    L qui constitue l’enveloppe nucléaire
  • Golgi
  • endosomes
  • lysosomes
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8
Q

le transport au sein de la cellule ne se fait pas n’importe comment, il emprunte des flux

A
  • FVMP: sens de synthèse des protéines
  • flux de retour vers le Golgi et le RE
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9
Q

les compartiments ont des constituants spécifiques qui possèdent des signaux d’adressage et de rétention qui peuvent être

A

uniques ou multiples
masqués ou démasqués

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10
Q

le RE est

A

un réseau de canalicules et de vésicules qui va former un tapis au niveau du cytosol. il est en continuité avec l’EN

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11
Q

le RE existe sous 2 formes dynamiques et fonctionnelles

A
  • REG
  • REL
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12
Q

la proportion REG/REL dans la cellule est variable et dépend

A
  • de la cellule
  • du moment de vie de la cellule: pour la synthèse protéique on aura une augmentation de la proportion de REG et pour la détoxication une augmentation de REL
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13
Q

définition translocation

A

passage d’une protéine d’un endroit à un autre

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14
Q

les protéines solubles ont plusieurs destinations possibles

A
  • membrane plasmique
  • milieu extra cellulaire
  • autres compartiments du SEM
    tout cela est transporté dans le sens du FVMP
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15
Q

la synthèse protéique débute toujours (lieu)

A

au niveau du cytosol sauf les 13 protéines codées par le génome mitochondrial

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16
Q

la SRP est une protéine G

A

FAUX, ATTENTION elle est GTP dépendante mais c’est une ribonucléoprotéine

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17
Q

le peptide signal est donc

A

le signal de traversée de la membrane d’enveloppe du RE

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18
Q

le peptide signal est propre aux protéines solubles

A

VRAI

19
Q

le peptide signal correspond à une séquence consensus de

A

15 à 20 AA hydrophobes séparés de la méthionine par 2 AA hydrophiles indifférents

20
Q

dès le début de la synthèse de la protéine, ce signal sera reconnu par

A

la SRP couplée au GTP et par des chaperons cytosoliques

21
Q

le peptide signal est toujours clivé en

A

fin de synthèse

22
Q

le peptide signal est clivé à 2 reprises en fin de synthèse

A

la 1ère fois dans la lumière du RE par la peptidase du signal
la 2ème fois dans la membrane du RE par le signal peptide peptidase ce qui libère 2 fragments du peptide signal
- le fragment cytosolique
- le fragment luminal

23
Q

le fragment cytosolique peut être

A
  • ubiquitinylé pour un adressage au protéasome
  • se lier à la calmodumine pour jouer le rôle d’inhibiteur
24
Q

le fragment luminal peut se lier au

A

CMH 1

25
Q

une protéine transmembranaire peut posséder différents modes d’insertion (2)

A
  • selon le nombre de domaines transmembranaires
  • selon la localisation cytosolique ou luminale des extrémités N et C terminales
26
Q

une même protéine peut présenter plusieurs modes d’insertion

A

VRAI

27
Q

pour toutes les protéines transmembranaires destinées à la membrane plasmique ou au SE, il existe 2 types de signaux d’adressage au RE

A
  • 1er: peptide signal qui peut être facultatif
  • 2ème: futur DTM de la protéine qui est une courte séquence d’AA hydrophobes
28
Q

les futurs DTM de la protéine seront clivés après la synthèse

A

FAUX

29
Q

lorsqu’une protéine n’a qu’un seul DTM, même si celui-ci est au milieu de la protéine, elle possèdera un peptide signal

A

VRAI

30
Q

la N-glycosylation des protéines solubles

A
  1. construction de l’arborisation sucrée sur la face cytosolique du RE. elle correspond à dolichol phosphorylé+ précurseur des sucres
  2. flip-flop du dolichol et résidus sucrés
  3. finalisation de l’arborisation sucrée -> 14 résidus sucrés
  4. raccourcissement de la chaine par une glycosidase 14->10
  5. fixation sur un résidu Asparagine de la protéine par une N-glycosyltransférase
31
Q

la N-glycosylation correspond uniquement à la fixation de l’arborisation sucrée sur la proteine

A

FAUX, également l’action de la glycosidase qui élimine les 4 résidus sucrés

32
Q

4 caractéristiques de la C-glycosylation

A
  • plus rare que la N-glycosylation
  • fixation de résidus mannose sur le dolichol
  • transportés dans la lumière du RE par Flip-flop
  • transfert d’un résidu sucré sur le carbone d’un tryptophane
33
Q

les protéines liées à la membrane par un GPI sont essentiellement

A

des glycoprotéines adressés aux radeaux lipidiques

34
Q

le groupement GPI est construit dans un premier temps

A

sur la surface cytosolique du RE

35
Q

le groupement GPI est ancré sur la face cytosolique du RE via

A

2 acides gras

36
Q

le groupement GPI après le phénomène de Flip flop est fixé à l’extrémité

A

C-term de la protéine

37
Q

la protéine mature liée à la membrane par un GPI a la même extrémité C-terminale

A

FAUX, elle est différente

38
Q

le GPI est composé de

A
  • 2 AG ancrés dans la bicouche
  • 1 oligosaccharide
  • éthanolamine
39
Q

les chaperons solubles du RE intervenant

A
  • PDI
  • BIP
  • calséquestrine
40
Q

3 caractéristiques de PDI

A
  • Ca2+ dépendante
  • nécessaire pour l’établissement des PDS définitifs
  • pas besoin d’ATP pour fonctionner
41
Q

4 rôles principaux de Bip

A
  • rétention de Ca2+
  • fermeture du translocon
  • contrôle qualité du RE
  • conformation des protéines
42
Q

rôle de la calséquestrine

A

stockage de Ca2+

43
Q

2 rôles de la calnexine

A

acquisition d’une bonne conformation des protéines
participe aussi aux N et aux C-glycosylations

UE9 (103 decks)

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