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Enzymologie > Chap 4 : Protease à Serine > Flashcards

Chap 4 : Protease à Serine Flashcards

1
Q

Est ce que les protease hydrolysent uniquement les liens peptidiques ?

A

Non parfois aussi les liens ester
Ex : chymotrispine

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Q

La difference au niveau de la dégradation entre une exo et endopeptidase ?

A

Exopeptidase : degradation complete
Endopeptidase : degradation limite

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3
Q

C’est quoi la différence entre le site actif et le site de specificite ?

A

Site actif : region de l’enzyme ou y’a les résidus directement impliques dans la réaction chimique

Site specifique : residus de l’enzyme en contact avec le substrat qui forme la liaison

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4
Q

Est ce qu’un sous site de l’enzyme correspond forcément a serie continue d’acide aminé ?

A

Non ca peut etre des residus qui ne sont pas adjacents dans la sequence de l’enzyme

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5
Q

Qu’est ce que la chymotripsine catalyse le mieux ?

A

Les liens amide et ester du cote C-t (P1) des residus tyr trp phe et met

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6
Q

Grace a quel substrat a on elucide l’activite de la chymotripsine ?

A

Activite esterase sur le PNPA qui prouve la formation rapide d’un intermédiaire acyl-enzyme

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7
Q

Qu’est ce qui permet de donner la concentration initiale d’enzyme active ?

A

L’extrapolation de l’etat stationnaire des courbes au temps zero

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8
Q

C’est quoi le Kcat ?

A

Vitesse de renouvellement : nb de mol de substrat changer en produit en 1sec si E est saturee par S

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9
Q

Cest quoi KM

A

Constante de Michaelis-Menten

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10
Q

Kcat/Km

A

Constante de specificite qui donne l’efficacité catalytique de E envers S

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11
Q

Lors de l’hydrolyse de la liason ester du PNPA il y’a formation rapide d’un intermédiaire et hydrolyse lente de celui ci c’est quel type de mecanisme ? Ça aurait ete pareil si c’etait un lien amide ?

A

3 etapes donc 2 phases
Nonn la la formation de l’intermédiaire aurait ete l’etape limitante

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12
Q

C’est quoi la triade catalytique des prot serine ?

A

Asp102 His57 Ser195

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13
Q

C’est quoi le DFP ? PMSF ? AEBSF ?

A

Inhibiteur irreversible acetylcholine en faisant un lien covalent avec la ser
Comme le gaz sarin

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14
Q

Quel role joue la serine195 ? Dans la chymotripsine

A

Nucleophile

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15
Q

Role de l’his57 et de l’asp102 chez la chymotrispine ?

A

Catalyse acide/basique
Stabilisation charge et bonne tautomerisation de l’His

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16
Q

Qu’est ce qui augmente en général le caractère nucléophile d’un AA ?

A

Les ponts H

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17
Q

A quoi sert le LBHB ?

A

Stabilise etat de transition et baisse energie reaction en augmentant la basicite de His57 et son efficacite a deprotonner Ser195

18
Q

En plus de stabiliser le bon tautomere de l’his57 quel role joue l’asp102

A

Confere un caractère nucleophile eleve a la ser195

19
Q

Le site specifique de la chymotripsine est plutot hydrophile ou hydrophobe ?

A

Hydrophobe

20
Q

A part Asp102 His57 et Ser195 quel autre residu est aussi impliqué dans le site catalytique de la chymotripsine

A

Gly193

21
Q

Les proteases a serine utilize un mecanisme ping pong ?

A

Ouii c’est d’abord réactif qui forme un intermediare avec liberation d’un premier produit et cette enzyme modifié rencontre le deuxième substrat puis deuxième produit

22
Q

C’est quoi zymogene ?

A

Enzyme sous forme inactive souvent pour eviter des degat cellulaire
Ex : enzyme digestive chymotripsine active par clivage endroit et moment precis

23
Q

Difference entre pi-chymotripsine et alpha-chymotripsine

A

Pi = active pour l’autocatalyse
Alpha = active pour la catalyse (vraie forme)

24
Q

Est ce que les residus de la triade catalytique sont au mm endroit pour chaque protease serine de type 1 ?

A

Oui his57 Asp102 Ser195

25
Q

Comment est la structure 3D de la chymotrispine ?

A

2 Tonneau Beta antiparallele site actif entre les deux

26
Q

Ou sont les principales dif entre chymotrispine trypsine et elastase ? 3D

A

Au niveau des régions exposees et boucles externes

27
Q

Difference entre chymotrispine et son zymogene ?

A

Asp194 et Ile16 doivent etre proche pour interagir dans la forme active ca fait des changements de conformation pour site de liaison

28
Q

Qu’est ce qui stabilise l’oxyanion forme lors de la reaction ?

A

La poche d’oxyanion formee des groupes nh2 de la ser195 et gly193
Stabilise charge -

29
Q

Les subtilisines sont un exemple de quelle type d’evolution ?

A

Évolution convergente car elles ont une structure 3D et séquence AA diff dés chymotrispine mais comme leur site catalytique reste presque le mm y’a le mm mecanisme et spécificite

30
Q

La trypsine elastase et chymotripsine sont quel type d’évolution ?

A

Divergente car elles viennent d’une prot ancestrale (bcp de similitude) et certes elles ont le mm mécanisme mais pas la mm spécificité

31
Q

Pour la chymotripsine trypsine et elastase par quoi est exprimee leur specificite ?

A

Position de l’acide aminée en P1 du substrat

32
Q

Specifite exact de substrat P1 pour:
chymotripsine
trypsine
elastase

A

Phe,tyr,trp,met
Lys,Arg
Gly,Ala

33
Q

Explication de la specifite des sous sites S1 de l’enzyme pour chymotripsine trypsine et elastase

A

Grosse poche avec des gly donc y’a la place
Poche avec Asp donc - qui veut un +
Toute petite poche deja encombrée veut un petit truc

34
Q

2 Subtrats modeles detectables pour methodes spectroscopiques ?

A

MCA : fluo
PNA : Jaune
Fluo mieux

35
Q

2 methodes pour quantifier l’activité des proteases ?

A

Fluorescence reduite = gooood
Augmentation de fluorescence = ok

36
Q

Une autre utilité de kcat/km que la specifite ?

A

Evaluer la contribution d’une interaction dans la stabilité de l’etat de transition

37
Q

Quel lien et quel residu stabilise l’Ea chez les subtilisines ?

A

Les ponts H
Asn155

38
Q

Chez les subtilisines quelle interaction et quel residu sont essentiels pour stabiliser l’etat de transition ?

A

Ponts H
Asn155

39
Q

C’est quoi les deux termes qui composent la barriere energetique ?

A

DeltaG0 = energie activation chimique comme mutation Asn155
DeltaG1 = energie de liaison de l’etat de transition

40
Q

Specificite de la mutation asp189 en lys189 dans la tryspisine

A

Clivage aux liaisons Leu

Enzymologie (11 decks)

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