Chap 9 : Allostérie Et Coopérativité

Question 1

Quels sont les deux niv de régulation de l’activité enzymatique ?

Answer 1

Long terme : modif quantite enzyme
Court terme : modif activité enzyme

Question 2

Les 2 types de mécanismes principaux pour contrôler l’activité d’une enzyme ?

Answer 2

Changement structure covalente

Changement conformation reversible

Question 3

quels sont les mecanismes secondaires de controles d’activité ? (4)

Answer 3

Inhibiiton de macromol specifiques

Disponibilité de substrat

Inhibition par produit de la réaction

Reactions catalysees non-enzymatiques

Question 4

Exemple de reaction catalyse non enzymatique ?

Answer 4

specificite anomerique dans le metabolisme des carbohydrates ou B FBP en A FBP peut etre limitant

Question 5

Dans la modif de l’activité covalente elle peut etre quoi ou quoi ?

Answer 5

Reversible ou irreversible

Question 6

Exemple de modif covalente irreversible ?

Answer 6

Amplification de enteropeptidase qui donne trypsine

Question 7

Exemple de modif covalente reversible ?

Answer 7

Glycogene phosphorylase
Ou
phosphorylase a = active absence AMP
Phosphorylase b = active avec AMP
Seul diff = phosphorylation ser14

Question 8

Phosporylase a —> b

Phosporylase b —> a
??

Answer 8

Phosphatase

Kinase (Mg2+)

Question 9

Qu’utilise la majorite des modifs covalentes et reversibles d’enzymes ?

Answer 9

Cycle phosphorylation-dephosphorylation

Question 10

2 avantages d’une modif covalente reversible ?

Answer 10

Rapide et permet un contrôle bcp plus sophistiqué

Question 11

Quels sont les deux exemples de controle de l’activité par changement conformationnel induits par des ligands ?

Answer 11

Inhibiton mixte de la threonine deshydratase

Inhibition par des voies biosynthetiques

Question 12

Exemple d’inhibition par voie des biosynthetiques ?

Answer 12

Carbamoyl-P synthase qui est inhibie par le produit final de la voie soit CTP

Question 13

Du fait que les ligands impliques dans le controle enzymatique soient souvent tres diff des substrats et produits de l’enzyme suggere que ? (2)

Answer 13

Improbable que le le ligand se lie au site actif

L’inhibition est mixte

Question 14

Comment est la courbe de regulation d’une enzyme ?

Answer 14

Sigmoide montre qu’avec un moindre changement de substrat la vitesse peut vite augmenter

Question 15

Les enzymes sujettes a la régulation sont elles oligomeriques ?

Answer 15

Oui elles ont plusieurs domaines

Question 16

C’est quoi l’allostérie finalement ?

Answer 16

Effecteur qui se lie au site regulateur différent du site actif ce qui va faire un changement conformationnel reversible pour modifier la cinétique de l’enzyme

Question 17

Comment est la liaison entre entre la proteine et son site de liaison ?

Answer 17

Fortement coopérative

Question 18

A quoi correspond h dans equation de hill ? Et valeur de ref ?

Answer 18

H = mesure du degrés de cooperztives entre les sites

Si h>1 = cooperativite positive
Si h=1 pas de cooperativite
Si h<1 = cooperativite negative

Question 19

Modele de MWC Def effet homotropique / heterotropique ?

Answer 19

Lorsque l’effecteur allostérique est le substrat
Lorsque l’effecteur allostérique est différent du substrat

Question 20

Model MWC les 4 énoncés de bases ?

Answer 20

Chaque sous unites sont equivalentes

Conformation du protomere existe en T ou R

Les etats R ou T ont des affinités diff pour un ligand

4 la transition R T et vice-versa conserve la symetrie (concerté)

Question 21

Comment est la coopérative dans le cas d’interaction homotropique ?

Answer 21

Elle est plus prononcé si L (terme de liaison) est GRAND = forte affinité et c petit car cela minimise les transitions entre les états

Question 22

Comment est la coopérative dans le cas d’interaction heterotropique ou L’effecteur se lie au deux formes R et T (Rubin et Changeux)

Answer 22

Il y’a deux 2 systemes K et V

K : sub et effecteur ont affinite diff pour etat R et T
Ex : ACTase

V : sub et effecteur mm affinite pour R et T mais des activites diff
Ex : phosphorylase b avec AMP

Question 23

3 aspects a retenir du model KNF

Answer 23

A = Absence du ligand = 1 seul etat conformationnel

B = changement conformationnel est sequentiel

C = interaction sous-unites positives ou negatives

Question 24

quel modele est mieux pour detecter la cooperativite negative ?

Answer 24

KNF avec NAD+ et GAPDH

Question 25

Comment sont les liaisons
AMP phosphorylase b
NAD+ GAPDH de LAPIN

Answer 25

Concerté

Séquentielle

Question 26

Comme est NAD+ GAPDH de LEVURE ?

Answer 26

Complexe avec isomeration

Question 27

Quel est un bon coeff de hill et comment est delta S ??

Answer 27

H = 2 ; 3 ou 4 (entk haut)
Et delta S doit etre PETIT

Question 28

Dans le model MWC quels sont les deux paramètres suffisants pour decrire l’etat du système allostérique ?

Answer 28

Y : la saturation fractionnelle des sites présents dans la protéine

R : la fraction des protéines dans l’état R.

Question 29

Dans le modele MWC Deux effets importants à noter dans les interactions hétérotropiques ?

Answer 29

1) La liaison de l’activateur (γ > 0) diminue le degré de coopérativité pour
le substrat, L’ plus petit. Ceci augmente la concentration de l’état R qui
lie le substrat et par conséquenceY .

2) La présence de l’inhibiteur (β > 0) augmente la concentration de l’état
T et le degré de coopérativité, L’ plus grand. Ceci diminue l’affinité
pour le substrat, puisque R est plus petit, et ce qui rend Y plus petit.

Question 30

Diff principale entre MWC et KNF

Answer 30

MWC est concerté pck la liaison a un ligand provoque une transition concertée de toutes les sous-unités donc que cooperativite positive tandis que KNF peut etre negatif ou positif d’un ligand a un autre

Question 31

Dans le modele KNF quelles sont les 3 composantes d’une constante de dissociation ?

Answer 31

Constante de dissociation avec ligand prefere

Constante equilibre du changement conformationnel

Constante d’interaction de stabilité