Estructura de las Proteínas Flashcards

1
Q

lazo t

A

reconoce ARN ribosomal

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Q

lazo d

A

reconoce ARN t sintetasa

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3
Q

preiniciación de la traducción

A
  1. unidades ribosomales están separadas y unidas a otros factores de iniciación (eif3, eif6)
  2. complejo 40s eif3 se une al eif2 (unión de las subunidades del ribosoma)
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4
Q

iniciación de la traducción

A
  1. sitio 5´cap se une al complejo eIF4E que se une al complejo de pre iniciación mediante la interacción con 4G
  2. F4A desenrolla RNA utilizando ATP. escanea el ARNm hasta encontrar el tRNA-MET.
  3. se reconoce tRNA-MET y se une la subunidad mayor formando 80S

SECUENCIA KOZAK

  1. unión 60S
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5
Q

zonas de la subunidad menor

A

A: aa entrante
P: ARNt con su aa
E: ARNt que ya unió al aa a la cadena y va a abandonar el ribosoma

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6
Q

elongación de la traducción

A
  1. unión de metionina a sitio P
  2. hidrólisis del GTP causa un cambio conformacional del ribosoma
  3. ARNr cataliza la union de los peptidos MET+AA2
  4. hidrólisis de ATP causa un cambio conformacional del ribosoma para que ARNt sin aa vaya a zona E y otro ARNt a zona P
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7
Q

unidad de construcción de las proteínas

A

aminoácidos

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8
Q

aminoácidos formados por un carbono central y qué otras 4 estructuras

A
  • Amino (NH2)
  • Carboxilo (COOH)
  • Atomo de Hidrógeno (H)
  • Cadena lateral o grupo R (Variable)
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9
Q

estructura primaria

A
  • Arreglo lineal simple
  • Polimerización de aminoácidos
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10
Q

estructura secundaria

A

espacios que se generan después del plegamiento de la proteína

cuando se estabilizan puentes de hidrógeno se dan hélices a y hojas b

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11
Q

hélices a

A
  • grupos R en extremos
  • átomo cabonil-oxígeno de cada péptido está unido por puentes de hidrógeno al átomo amino-hidrógeno
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12
Q

hojas b

A

Hebras paralelas de dos cadenas de aa formadas por los puentes de hidrógeno formados entre N-H Y

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13
Q

giros

A
  • formadas por puentes de hidrógeno entre los residuos
  • permiten presentar estructuras más compactas
  • entre 3 o 4 residuos
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14
Q

estructura terciaria

A

conformación tridimensional de una proteína

confiere propiedades biológicas
es cómo va a interactuar con otras moléculas

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15
Q

dedos de zinc

A

combinaciones de estructuras secundarias -> estructura terciaria

Tres estructuras secundarias: hélice a, dos hebras 3 con una orientación antiparalela

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16
Q

hélice superenrrollada

A

Estructura caracterizada por dos hélices a unidas una a otra
7 aa repetidos

17
Q

dominios

A

subdivisiones de las estructuras tericiarias
100-150 aa en dif combinaciones

18
Q

estructura cuaternaria

A

Estructuras multiméricas :

  • Consiste en dos o más subunidades
  • proteínas

Ensamblajes macromoleculares:

  • Nivel más alto de organización proteica
  • Contiene 10 o cientos de cadenas polipeptídicas
19
Q

plegamiento

A
  1. peptidos sintetizados en el proceso de traducción
  2. chaperones moleculares previenen degradación (Hsp 70 like)
20
Q

modificación de unión de colas lipídicas a residuos

A

mantienen proteína en membrana

21
Q

acetilación

A

degradan lento

22
Q

degradación por lisosomas

A

realiza la degradación de proteínas extracelulares tomadas por la célula u organelos “viejos”

23
Q

especificidad enzimática

A

habilidad que tiene una proteína para unirse preferentemente a una molécula que a otra

23
Q
A
24
Q

degradación por ubiquitinación

A

en el citosol
Se agrega a la proteína un polipéptido (ubiquitina) múltiples veces-> marcaje para degradación -> Reconocido por proteasoma -> corta la proteína