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!!!-Bkm > --2 > Flashcards

--2 Flashcards

1
Q

Que se passe-t-il quand le pKa est atteint lors d’un titrage?

A

À la valeur du pKa, la concentration d’acide faible est égale à celle de la base conjuguée

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Q

Que se passe-t-il quand le pKa est atteint lors d’un titrage?

A

À la valeur du pKa, la concentration d’acide faible est égale à celle de la base conjuguée.

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Q

Nommez trois acides aminés polaires basiques(chargé +)

A

Lysine, Arginine, Histidine

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Q

Nommez deux acides aminés polaires acides(chargé -)

A

Acide aspartique, Acide glutaminique

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Q

Nommez cinq acides aminés de catégorie hydrophobes(non-polaire)

A 
Tryptophane
Leucine
Méthionine
Glycine
Alanine
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6
Q

Nommez cinq acides aminés polaire non-chargés

A 
Glutamine
Tyrosine
Thréonine
Cystéine
Serine
Asparagine
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7
Q

Quelle est la chaîne latérale de la glycine?

A

H

NH₂‐CH₂‐COOH

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8
Q

Quelle est la chaîne latérale de la sérine?

A

-CH2-OH

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9
Q

Quelles fonctions(2) les acides aminés comportent?

A
  • Fonction acide(COOH)

- Fonction amine(NH2)

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10
Q

Quelle est la chaîne latérale de la cystéine?

A

-CH2-SH

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11
Q

Quelle est la chaîne latérale de l’alanine?

A

-CH3

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12
Q

Dans quelle catégorie d’acides aminés peut-on mettre le phénylalanine, le tryptophane et l’isoleucine?

A

Ce sont des acides aminés hydrophobes(non polaire)

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13
Q

Quelle est la configuration optique des acides aminés présents dans les protéines?

A

Forme L

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14
Q

—-SKIPL’arginine a trois groupements ionisables. Les pKa de ces groupes sont 1,82 ; 8,99 et 12,48. Où se trouve environ le point isoélectrique(pl) de l’arginine?

A

Entre 8,99 et 12,48
L’arginine est une dibase
Sa forme zwitterionique est présente quand le carboxyle a une charge négative et

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15
Q

Classez les types d’interaction intermoléculaires de la plus forte à la plus faible.

A

Covalente
Ionique
Pont hydrogène
Van der Waals

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16
Q

Qu’est-ce que l’effet hydrophobe?

A

C’est la tendance qu’ont les molécules non polaires à se rassember dans une solution aqueuse et à repousser les molécules d’eau.

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17
Q

L’eau est un bon solvant pour les molécules polaires organiques car elle peut les stabiliser grâce à quel type de liaison?

A

Grâce à des ponts hydrogènes

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18
Q

Quel type de liaison intermoléculaire se fait par des interations électrostatiques entre deux groupements de charges opposées?

A

Les liaisons ioniques

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19
Q

Qu’est-ce qu’un acide?

A

Une substance capable de donner des protons

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20
Q

Qu’est-ce qu’une base?

A

Une substance qui peut accepter des protons

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21
Q

Quelle est l’unique chiralité des acides aminés des protéine?

A

La forme L-Alanine

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22
Q

Quelle partie d’un acide aminé détermine ses propriétés?

A

Sa chaîne latérale R

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23
Q

Quelle protéine de structure est composé de polymères d’actine?

A

Les microfilaments.

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24
Q

Vrai ou faux, la polymérisation de l’actine est un phénomène irréversible?

A

Faux. La polymérisation de l’actine est réversible

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25
Q

Qu’est-ce qui est nécessaire pour qu’un monomère d’actine(G-actine) se polymérise en fibre d’actine F?

A

La polymérisation de l’actine nécessite l’hydrolyse de l’ATP en ADP.

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26
Q

Quelles sont les différentes phases de la production de microtubules?

A

Tubuline → Dimère de tubuline alpha et beta → Protofilament → Alignement de plusieurs protofilament pour former microtubule

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27
Q

Vrai ou faux, la polymérisation des microtubule est dynamique?

A

Vrai. La polymérisation/dépolymérisation est un phénomène réversible

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28
Q

Nommer un rôle des microtubules et comment cette fonction peut être utilisée dans le domaine médicale.

A

La microtubule peut servir au transport des chromosomes lors de la division mitotique. Certains agent anticancer bloquent la dépolymérisation des microtubules. Cela empêche à de nouveau microtubules de se former et ralentît ainsi la division cellulaire.

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29
Q

Quel est le rôle des filaments intermédiaires

A

Ils connectent les autres types de filaments entre eux.

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30
Q

Qu’est-ce qu’une protéine moteur?

A

C’est une protéine pouvant changer sa conformation(sa forme) par hydrolyse d’ATP ou de GTP. Ce changement de conformation est associé à un mouvement.

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31
Q

Nommer 4 exemples de protéine moteur

A

La myosine, la kinésine, la dynéine et l’ADN/ARN polymérase

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32
Q

Décrire brièvement le fonctionment de la myosine.

A
  1. Initialement, tête de myosine lié à l’actine
  2. ATP vient décoller la tête de la myosine
  3. ATP s’hydrolyse pour devenir ADP+P, changeant ainsi la position de la tête
  4. La tête se colle de nouveau à l’actine à un endroit plus éloigné. L’ADP+P sont relâché et le cycle peut recommencer
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33
Q

Où dans le corps retrouve-t-on le groupement prosthétique de type Hème?

A

Le groupement prosthétique Hème se retrouve dans la myoglobine(muscle) et l’hémoglobine(érythrocytes)

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34
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique?

A

C’est un élément d’une protéine qui est essentiel à sa fonction, mais qui n’est pas constitué d’acides aminés et dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine

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35
Q

Qu’est-ce que la myoglobine?

A

La myoglobine(Mb) est une protéine fixatrice d’O2 du muscle

36
Q

De quoi est composé l’hème?

A

De protoporphyrine IX + atome de fer. Il a un côté hydrophobe(groupement vinyle) vers l’intérieur de la cellule et un côté ionique et polaire(groupement propionate). Il possède un atome de fer sous forme ferreux(Fe++) et un site de liaison avec l’oxygène.

37
Q

Quelles sont les rapports d’affinités de l’hème entre le CO et l’O2 en solution et lié à la myoglobine?

A

En solution: l’hème a une affinité pour le CO 25 000 fois plus grande que pour l’O2
Dans la myoglobine: son affinité pour le CO est 250 fois plus grande que pour l’O2

38
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine(Hb) et de quoi est-elle composé?

A

C’est une protéine de transport de l’oxygène présente dans les erythrocytes. Elle est composée de 4 sous-unités: deux alpha et deux bêta. Elle contient aussi un groupement prosthétique Hème

39
Q

Quels sont les différents types d’hémoglobine et à quel moment sont-ils présent dans le corps humain?

A

HbF, HbE et HbA
HbF et HbE sont présent dans les premiers mois d’un individu car ils ont une meilleure affinité pour l’oxygène ce qui facilite l’échange entre la mère et le foetus. Il sont cependant graduellement remplacée par HbA

40
Q

À quoi ressemble les courbes d’oxygénations de la myoglobine et de l’hémoglobine?

A

Celle de la myoglobine est une hyperbole

Celle de l’hémoglobine est sigmoide(S)

41
Q

Quelle est la différence de concentration d’oxygène nécéssaire pour que la myoglobine et l’hémoglobine soient saturés? Pourquoi?

A

La myoglobine est donc saturé à des niveau de concentration d”O2 beaucoup plus faible que l’Hémoglobine. Cette différence entre les deux protéines a pour rôle de distribuer l’oxygène dans les tissus(muscles) là où la concentration en oxygène est beaucoup plus faible.

42
Q

Quelle effet a l’oxygène sur l’hémoglobine? Comment s’appelle ce phénomène?

A

L’oxygène est un effecteur allostérique de l’hémoglobine. Lorsqu’il se fixe à un Hb, sa conformation passe de T(tendue) à R(relâchée). Cela augmente son affinité pour capter plus d’oxygène. Cela s’appelle de la coopérativité positive.

43
Q

Quel est l’effet du 2,3-Bisphosphoglycérate(BPG) sur l’hémoglobine?

A

Le BPG est un effecteur allostérique de l’Hb. Il diminue l’affinité de l’Hb pour l’O2.

44
Q

Où se lie le BPG sur l’hémoglobine? Que change-t-il à la conformation de l’hémoglobine?

A

Le BPG se lie sur la chaîne Beta de l’Hb, donnant aux molécules autour de lui une charge positive

45
Q

Pourquoi l’hémoglobine fœtal(HbF) est plus efficace pour transporter l’O2 maternel vers le placenta?

A

Parce que l’HbF ne possède pas de protéine de type Bêta. Cela veut dire que le BPG n’est pas en mesure de se lier avec le HbF pour diminuer son affinité à l’oxygène.

46
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr?

A

C’est l’influence du pH sur l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène
En augmentant le pH(diminution concentration H+), on favorise l’hémoglobine oxygéné(oxyHb).
En diminuant le pH(augmentation concentration H+), on favorise l’hémoglobine désoxyHb.

47
Q

À cause de quelle partie de l’hémoglobine le desoxyHb est favorisé en pH bas?

A

La forme desoxyHb est favorisée en pH bas à cause du pKa de l’ion imidazolium

48
Q

Quel est l’effet de l’anhydrase carbonique?

A

C’est une enzyme qui aide à transformer le CO2 et H2O en H2CO3

49
Q

Résumer comment se passe le transport de l’oxygène dans le corps.

A

Dans les poumons, le Hb se lie à l’O2 pour le transporter vers les tissus.
Dans les tissus, le O2 est relâché, des H+ vont se lier au Hb pour le ramener vers les poumons.
Dans les tissus, du H+ va se lier au CO2 pour le ramener vers les poumons, où il sera rejeté par diffusion.

50
Q

Quelle est la durée de vie des érythrocytes?

A

120 jours

51
Q

Comment se développe la jaunisse?

A

Lorsque les érythrocytes sont éliminés, leur groupement hème est oxydé en bilirubine qui devrait ensuite être éliminé par voie biliaire.
Quand il y a trop de bilirubine ou que les voies biliaires sont obstruées, il y a accumulation de bilirubine ce qui cause de la jaunisse dans le sang est les tissus.

52
Q

Où se forment généralement les liens peptidiques?

A

Ils se forment entre le C-O d’un groupe carboxyle et l’azote de deux acides aminés.

53
Q

Qu’est-ce que le glutathion et quelle est sa particularité?

A

Le glutathion est un tripeptide qui a pour particularité de former des liens peptidique impliquant le carboxyle lié au carbone gamma(au lieu d’alpha) ainsi qu’un amine.

54
Q

Quelle est l’isomérie des liens peptidiques?

A

Les liens peptidiques peuvent être sois double sois simple. Cela fait qu’ils sont planaires et peuvent donc adopter une isomérie cis ou trans.

55
Q

Quelle conformation est plus favorisée pour les liens peptidique? Quelle est l’exception?

A

La conformation trans car il y a moins d’encombrement stérique. La proline est le seul A.A a avoir la même énergie pour les deux conformations.

56
Q

Où se trouvent les points de rotation dans une chaîne peptidique?

A

C’est les carbones alpha qui servent de rotules entre deux plan peptidiques voisins.

57
Q

Qu’est-ce que le graphique de Ramachandran?

A

C’est un graphique qui indique les pairs d’angles (phi et psy) qui sont permis et qui ne causent pas d’encombrement stériques entre deux A.A donnés.

58
Q

Pourquoi est-il utile de connaître les angles entre les plans de polypeptides?

A

Parce que ces angles vont définir la structure secondaire adoptée par les chaînes de polypeptides.

59
Q

Comment se forment les hélices alpha? Quelle est leur orientation?

A

Des liaisons H entre le groupe amino d’un A.A et le groupe carboxyl d’un A.A permettent la formation de l’hélice.
Les hélices sont généralement right handed.

60
Q

Quels acides aminés sont favorable à la formation d’hélices alpha? Lesquels sont défavorables?

A

Favorable: Alanine, glutamine, leucine, methionine

61
Q

Quels acides aminés sont défavorables à la formation d’hélices alpha?

A

Défavorable: Proline et glycine

62
Q

Pourquoi la proline et la glycine sont défavorables à la formation d’hélices alphas?

A

La proline causent une forte contrainte sur les angles phi et psy, ce qui cause une distorsion de l’hélice.
La glycine a une faible contrainte sur les angles phi et psy à cause de l’absence de chaine latérale, ce qui rend les hélices trop flexibles

63
Q

Comment sont reliés les feuillets plissés bêtas?

A

Des liens se forment entre les NH et les C=O de différents A.A

64
Q

Quel type de feuillet bêta sont les plus stables?

A

Ceux disposés antiparallèlement

65
Q

De combien de segments peptidiques sont formés les feuillets bêta?

A

Ils ont généralement entre 2 et 15 segments de 6 A.A

66
Q

Donner un exemple de protéine avec des feuillets plissés bêtas. Quelle est sa caractéristique?

A

La fibroïne de soie est formée de feuillets betas. Elle est inextensible dans une direction mais souple dans l’autre.

67
Q

Quels sont les autres types de conformation des chaînes peptidiques, à part les feuillet bêta et les hélices alpha?

A

Conformation en solénoïde(ressort) ou en boucle.

68
Q

De quoi(4) dépend le repliement des motifs vers la structure tertiaire?

A

Liaisons hydrogènes
Pont covalent disulfure
Liaisons électrostatiques
Effet hydrophobe

69
Q

De quoi est composé le tonneau alpha/bêta?

A

Le tonneau alpha/bêta est composé de 8 feuillet beta et 8 helices alpha.

70
Q

Quel motif est caractéristiques des protéines qui se lient à l’ADN ou l’ARN?

A

Motif à doigt de zinc

71
Q

Nommer 3 exemple de types de domaine protéique.

A

Domaine de liaison à l’ATP
Domaine de liaison au substrat(Feuillet beta, hélice alpha)
Domaine régulateur de l’activité(hélice alpha, feuillet beta)

72
Q

Quelle est la principale force de stabilisation de la structure protéique?

A

L’effet hydrophobe

73
Q

Comment peuvent se former des ponts disulfures dans les protéines?

A

Par des liaisons covalentes entre des résidus de cystéines causé par l’oxydation de leur groupes SH

74
Q

La dénaturation des protéines est-elle réversible?

A

Oui

75
Q

Qu’est-ce qui assure le repliement des protéines?

A

Des chaperonnes moléculaires ATP-dépendante assurent le repliement des protéines

76
Q

Quel est le rôle des protéasomes? Comment y parviennent-ils?

A

Les protéasomes assurent la dégradation des protéines mal repliées.
Pour cela, de l’ubiquitine se lie à la chaîne latérale des lysines.

77
Q

À quoi sert la créatine kinase?

A

C’est une enzyme impliquée dans la génération de molécules énergétique dans les muscles entre autre.

78
Q

Quels sont les deux type de créatine kinase et où les retrouve-t-on?

A

La créatine kinase MM agit dans les muscles squelettiques et MB dans les muscles cardiaques.

79
Q

Quelle méthode peut-être utilisée pour détecter un infarctus?

A

Un tissu qui se brisent relâche de la créatine kinase dans le sang. En analysant le sang d’une personne, on peut savoir si la lésion est d’origine cardiaque(type MB) ou squelettique(MM).

80
Q

Pourquoi les protéines mal repliées peuvent causer plusieurs maladies dégénératives?

A

Les dépôts d’agrégat de protéines mal repliées sont surtout des protéines composés de feuillet betas qui s’empilent. Cela forme des structures fibreuses indestructibles par les protéases.

81
Q

Nommer une maladie génétique associée au défaut structural d’une protéine. Expliquer comment cela fonctionne.

A

L’anémie falciforme. Une substitution en position 6 provoque un changement structural aux polymères d’hémoglobine. L’Hb anormale va déformer les globules rouge et causer des bouchons

82
Q

Une classe de récepteurs cellulaires nommés GPCR, dont fait partie la protéine CXCR4, possède une structure formée par 7 hélices alpha transmembranaires insérées dans la membrane plasmique. La structure 3D du récepteur dépend de liaisons disulfures entre les hélices de la protéine. Cet assemblage représente un exemple de quelle structure?

A

Structure tertiaire

83
Q

Une séquence d’acides aminés riche en résidus alanine et leucine, et pauvre en résidus glycine peut se replier pour former une hélice alpha. Ce repliement est un exemple de quelle structure?

A

Structure secondaire

84
Q

Nommer un acide aminé qui peut être modifié de façon covalente par phosphorylation

A

La sérine

85
Q

La plastocyanine est une protéine qui participe aux réactions d’oxydoréduction pendant la photosynthèse chez les plantes. Plusieurs de ses feuillets bêta se replient pour former un motif de clé grecque nécessaire à son activité. Ce repliement est un exemple de quel type de structure?

A

Structure tertiare

!!!-Bkm (11 decks)

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