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!!!-Bkm > --3 > Flashcards

--3 Flashcards

1
Q

Dans les mitochondries, l’ATP synthase (parfois aussi appelé complexe V) est formé par l’assemblage de nombreuses sous-unités encodées par des gènes différents et permet la synthèse d’ATP grâce à la respiration cellulaire. La structure active de l’ATP synthase est un exemple de quel type de structure?

A

Structure quaternaire. Cette structure est l’assemblage de plusieurs polypeptides entre elles pour former la structure finale de la protéine. Des polypeptides différents ou identiques forment les sous unités de la protéine

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Q

La plastocyanine est une protéine qui participe aux réactions d’oxydoréduction pendant la photosynthèse chez les plantes. Plusieurs de ses feuillets bêta se replient pour former un motif de clé grecque nécessaire à son activité. Ce repliement est un exemple de quelle type de structure?

A

Structure tertiaire. Elle comporte le repliement des protéines en trois dimensions dans l’espace et l’assemblage de plusieurs structures secondaires.

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3
Q

Une classe de récepteurs cellulaires nommés GPCR, dont fait partie la protéine CXCR4, possède une structure formée par 7 hélices alpha transmembranaires insérées dans la membrane plasmique. La structure 3D du récepteur dépend de liaisons disulfures entre les hélices de la protéine. Cet assemblage représente un exemple de quel type de structure?

A

Structure tertiaire. Les structure tertiaires comportent un assemblage de plusieurs motifs dont le repliement dépend entre autre de liaisons covalentes S-S(pont disulfure)

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4
Q

Une séquence d’acides aminés riche en résidus alanine et leucine, et pauvre en résidus glycine peut se replier pour former une hélice alpha. Ce repliement est un exemple de quel type de structure?

A

Structure secondaire. Une structure secondaire consiste en un rassemblement de plusieurs acides aminés pour former des “motifs”. Ces motifs sont maintenus par des liens non-covalent entre des A.A. Les hélices alpha et les feuillets plissés bêta sont des exemples de motifs.

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5
Q

Vrai ou faux? La liaison de l’oxygène à l’hémoglobine change sa structure quaternaire.

A

Vrai

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6
Q

Vrai ou faux? L’hémoglobine et la myoglobine ont la même structure quaternaire.

A

Faux

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7
Q

De quel motif est principalement constituée la structure secondaire d’hémoglobine?

A

La structure secondaire de l’hémoglobine est constituée principalement d’hélices α.

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8
Q

Quel groupe prosthétique est utilisé par l’hémoglobine et la myoglobine pour lier l’oxygène?

A

Un groupement prosthétique hème

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9
Q

L’hémoglobine est une protéine allostérique. Quel est l’effet du 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG) sur l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène?

A

Le 2,3-BPG diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.

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10
Q

Quel est l’impact du CO2 sur l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène?

A

Le CO2 diminue l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.

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11
Q

Quelles sont les causes de l’énergie d’activation?

A

Les substrats doivent être correctement orientés et il doit y avoir assez de mouvement(donner de la chaleur) pour que les molécules entrent en contact.

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12
Q

Nommer deux articles de la vie de tous les jours qui contiennent des enzymes.

A

Papier, lessive

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13
Q

Dans les formules de réaction enzymatique, que représente k?

A

C’est la constante de réaction. Elles décrivent la proportion de réactifs et de produit à l’équilibre

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14
Q

Quand est-ce qu’une réaction est à l’équilibre?

A

Quand les réactifs et les produits sont créés à la même vitesse.

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15
Q

Décrire la la progression de la vitesse d’une réaction enzymatique dans le temps.

A

La vitesse varie. Elle est initialement linéaire car il y a assez de substrat pour réagir. Cela se nomme l’état stationnaire. Elle devient cependant hyperbolique(vitesse diminue) quand il y a beaucoup de produit et que le [substrat] devient donc limitant(plus dur de trouver des susbstrat)

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16
Q

Qu’est-ce que l’état stationnaire?

A

C’est la période au début de la réaction enzymatique où le substrat n’est pas limitant et la vitesse est donc constante.

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17
Q

Dans une réaction enzymatique, que se passe-t-il avec la vitesse quand la réaction est saturée en substrat? Quelle est l’étape limitante?

A

Lorsque la réaction est saturée en substrat, la vitesse de réaction dépend de la [E]. Quand l’enzyme est saturée en substrat, l’étape limitante devient ES → E + P car la vitesse dépend seulement de la concentration en enzyme.

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18
Q

Quelles sont les conditions et la formule utilisées pour mesurer la concentration d’une enzyme en laboratoire?

A

En condition saturante de substrat, v = k’ [E]

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19
Q

Qu’est-ce que la steady-state assumption?

A

Quand [S] est saturée, ES → E + P devient l’étape limitante de la réaction. Donc, durant cette période, la vitesse peut être exprimé par V = K [ES]

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20
Q

Qu’est-ce que la Kcat? Que vaut-elle généralement?

A

La constante catalytique(Kcat ou turn over number) est la mesure du nombre d’évènements catalytique par seconde par site actif.
Elle vaut généralement entre 10² et 10³ s⁻¹. Elle peut cependant aller jusqu’à 10⁷ pour les réactions les plus rapides

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21
Q

Qu’est-ce que Vmax? Quand est-ce que Vmax = Vo?

A

C’est la vitesse de réaction enzymatique maximale. Quand il y trop de substrat pour pas assez d’enzyme. En condition de substrat saturante, Vmax = Vo

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22
Q

Que représente Km?

A

Km est la constante de Michaelis-Menten. Km est l’endroit où Vmax/2 et [S] se rencontrent.

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23
Q

Que peut-on déduire d’une enzyme qui a un Km faible?

A

Si Km est faible, ça veut dire que l’enzyme est efficace et qu’il faut de faible concentrations de substrat pour les saturer et atteindre Vmax.

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24
Q

Que peut-on déduire d’une enzyme qui a un Km fort?

A

Un Km fort indique que les enzymes n’ont pas une très grande affinité pour les substrat et qu’il faut donc une haute concentration de S pour les saturer.

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25
Q

Que retrouve-t-on sur les axes du graphique de Lineweaver-Burk?

A

1/[S] sur l’axe des x

1/Vo sur l’axe des y

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26
Q

Comment peut-on trouver le Km à partir du graphique de Lineweaver-Burk?

A

-1/Km = (l’endroit où 1/Vo = 0)

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27
Q

Comment trouver le Vmax avec l’équation de Lineweaver-Burk?

A

1/Vmax = b

b est l’ordonnée à l’origine

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28
Q

À quoi équivaut la pente(m) dans l’équation de Lineweaver-Burk?

A

À Km/Vmax

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29
Q

Si le Km de l’ADH pour l’éthanol est de 1mM, et que le Km de l’ADH pour le méthanol est de 20mM, quelle molécule sera le plus lié à l’enzyme ADH dans un mélange contenant autant de méthanol que d’éthanol?

A

Il y aura 20x plus d’éthanol que de méthanol lié à l’ADH. Un faible Km veut dire que l’enzyme a une plus grande affinité pour le substrat.

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30
Q

Quels sont trois facteurs que la variation du pH influence dans les réactions enzymatiques?

A

La liaison du substrat à l’enzyme
L’ionisation du substrat
L’activité catalytique de l’enzyme.

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31
Q

Comment(2 façons) le pH fait pour modifier l’activité catalytique de l’enzyme?

A

Le pH va ioniser des A.A au site catalytique de l’enzyme ou

Va changer la structure secondaire/tertiaire/quaternaire

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32
Q

Quels facteurs le pH peut influencer dans l’équation de Michaelis-Menten?

A

Le Km et le Vmax

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33
Q

Quelle est l’influence d’une augmentation de température sur les réactions enzymatiques?

A

Une augmentation de T va augmenter la vitesse de réaction tout en augmentant la dénaturation de l’enzyme, ce qui à la longue va diminuer la vitesse de la réaction. C’est à l’équilibre entre ces deux courbes que l’augmentation de vitesse est optimale

34
Q

Qu’est-ce qu’un site actif?

A

Le site où les substrats vont se lier pour être catalysé

35
Q

Qu’est-ce qu’un ligand?

A

Une petite molécule se liant à une protéine par des interactions non-covalentes

36
Q

Que sont les oxydoréductases?

A

C’est une famille d’enzymes qui ajoutent ou enlève un électron ou un hydrogène.

37
Q

Que sont les transférases?

A

C’est une famille d’enzymes qui transfèrent un groupe chimique entre deux substrats.

38
Q

Que sont les isomérases?

A

C’est une famille d’enzymes qui réarrange certaines parties d’une molécule et la transforme en son isomère.

39
Q

Que sont les ligases?

A

C’est une famille d’enzyme qui lient ensemble plusieurs substrats

40
Q

Quelle est la spécificité de la protéase chymotrypsine?

A

La chymotrypsine est spécifique aux R = Phenylalanine(Phe), Tyrosine(Tyr) ou Tryptophan(Try) qui sont aromatiques.

41
Q

Nommer 3 protéases qui brisent des liens peptidique(hydrolyse).

A

Chymotrypsine
Trypsine
Élastase

42
Q

Quelle est la spécificité de la protéase trypsine?

A

La trypsine est spécifique aux R = Lysine(Lys) et Arginine(Arg) qui sont dibasiques.

43
Q

Quelle est la spécificité de l’élastase?

A

L’élastase est spécifique aux R = Glycine(Gly) ou Alanine(Ala) qui sont petits et non polaire

44
Q

Comment(3 raisons) les enzymes impliquées dans les voie métaboliques font pour éviter la diffusion de leur produit?

A

1) Elles se situent à proximité les unes des autres
2) Elles sont liés par une protéines matrice commune ou forment un complexe de plusieurs sous unités
3) Plusieurs gènes fusionnent pour former une protéines complexe avec plusieurs domaines

45
Q

Que sont les réactions séquentielles de type ordonnée?

A

Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction ne puisse se produire.

46
Q

Que sont les réactions séquentielles de type aléatoire?

A

Les substrat doivent toutes se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre dans lequel elles le font n’est pas important.

47
Q

Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong?

A

A+B ⇔ P+Q. Une réaction où les substrats A et B ne réagissent pas en même temps avec l’enzyme, et où l’enzyme est temporairement modifier après l’ajout du premier substrat A pour changer l’affinité de l’enzyme. L’enzyme a donc plus d’affinité pour le substrat B et peut compéter la réaction.

48
Q

Nommer trois modes de régulation de l’activité enzymatique.

A

Augmentation ou diminution de la synthèse d’enzyme
Augmentation ou diminution de la dégradation d’enzymes
Changement de conformation de l’enzyme

49
Q

Quels moyens(4) peuvent être utilisés pour changer la conformation d’une enzymes?

A

Modifications covalentes
Clivage protéiques(ex. proenzymes)
Associations avec des inhibiteurs
Addition/disponibilité des cofacteurs

50
Q

Classer en ordre croissant de vitesse ces méthodes de contrôle enzymatique: modification allostérique, modifications covalente, synthèse/dégradation de l’enzyme

A
  1. synthèse/dégradation
  2. modification covalente
  3. modifications allostériques
51
Q

Quelles sont les modifications covalentes(3) les plus fréquentes pour réguler l’activité enzymatiques?

A

Phosphorylation, acétylation, méthylation

52
Q

Par quel genre d’enzyme s’effectuent les modifications covalente des protéines?

A

Par des enzymes de conversions comme les kinases et les phosphatases

53
Q

Qu’est-ce qu’une proenzyme?

A

Un proenzyme est la forme inactivée d’une enzyme

54
Q

Comment sont activés les proenzymes?

A

Elles sont activé par bris de liaisons covalentes et élimination de plusieurs A.A

55
Q

Quel est l’effet de la liaison d’un régulateur allostérique à une enzyme?

A

Le régulateur allostérique influence la conformation de la protéine et sa liaison avec le substrat dans une région différente de l’enzyme.

56
Q

Quelle est la différence entre un effecteur allostérique positif et négatif?

A

Le positif encourage l’enzyme à se lier à un substrat

Le négatif encourage l’enzyme à relâcher un substrat.

57
Q

Quels sont les effets des effecteurs allostérique sur la courbe Vo/[S] (Michaelis-Menten)

A

Ils donnent à la courbe une forme sigmoïde. Le Km et le Vmax de l’enzyme sont modifié

58
Q

Qu’est-ce que le principe de la coopérativité dans les enzymes allostérique?

A

La liaison du premier substrat dans une sous unité de l’enzyme influence la liaison d’un deuxième substrat dans une autre sous unité.

59
Q

Quel est l’effet du principe de coopérativité sur l’efficacité de l’enzyme?

A

La coopérativité rend l’enzyme plus sensible à de faibles concentrations de substrats.

60
Q

Comment fonctionne un inhibiteur reversible compétitif?

A

L’inhibiteur compétitionne avec le substrat pour le site de liaison de l’enzyme.
>E< + S ⇔ ES ⇒ E + P.

61
Q

Comment un inhibiteur réversible compétitif influence Vmax et Km?

A

Vmax ne change pas, Km augmente.

62
Q

Comment fonctionne un inhibiteur réversible incompétitif?

A

Ce type d’inhibiteur se lie aux complexe enzyme substrat. E + S ⇔ (ES) ⇒ E + P.

63
Q

Comment un inhibiteur réversible incompétitif influence Vmax et Km?

A

Vmax et Km diminuent

64
Q

Comment fonctionne un inhibiteur réversible non-compétitif?

A

L’inhibiteur compétitionne avec le substrat ou avec le complexe enzyme-substrat.
>E< + S ⇔ >ES< ⇒ E + P.

65
Q

Comment un inhibiteur réversible non-compétitif influence Vmax et Km?

A

Si il a la même affinité pour E et ES (Non-compétitifs purs), Vmax diminue et Km reste inchangé.

66
Q

Comment fonctionne un inhibiteur irréversible?

A

L’inhibiteur se lie à une enzyme libre et change sa conformation de façon covalente causant ainsi sa désactivation permanente. (E) + S ⇔ ES ⇒ E + P.

67
Q

Quelles sont les utilités médicales des inhibiteurs(2)?

A

Déterminer le mécanisme d’actions des enzymes(ordonné, aléatoire, ping-pong)
Utilisation comme médicament ou antipoison

68
Q

Quels sont les rôles(3) des cofacteurs dans les réactions enzymatiques?

A

Transport ou complétion d’un substrat
Acceptation d’un substrat
Composant de la structure de l’enzyme

69
Q

Quels genres de molécules peuvent servir de cofacteur? Qu’est-ce que les cofacteur ne sont pas?

A

Des ions/molécules minérales
Des molécules organiques synthétisé par la cellule.
Les cofacteurs ne sont jamais des protéines

70
Q

Qu’est-ce qu’une coenzyme?

A

Une coenzyme est un cofacteur produit par la cellule.

71
Q

Qu’est-ce qu’une coenzyme libre?

A

C’est un type de coenzyme qui a des liaisons faible avec l’enzyme.

72
Q

Qu’est-ce qu’une coenzyme liée? Comment est-il parfois appelé?

A

Un type de coenzyme qui a des liaison fortes avec son enzyme. Parfois appelé groupe prosthétique.

73
Q

Qu’est-ce qu’un cosubstrat et comment fonctionne-t-il?

A

C’est un type de coenzyme. Ils transportent temporairement un groupement chimique ou des électrons de l’enzyme au substrat.

74
Q

Nommer une coenzyme qui possède des atomes pouvant servir au transport d’électrons.

A

Un groupe prosthétique héminique(Heme c)

75
Q

Qu’est-ce que le NADP+/NADPH? Comment fonctionne-t-il?

A

C’est une molécule qui permet le transfert d’électrons.
Le NADP+ performe une oxydation(perte d’e)
Le NADPH performe une réduction(gain d’e)

76
Q

Nommer deux exemple de cosubstrat de transfert de groupement d’atomes et ce qu’ils transportent.

A

Cosubstrat adénosine triphosphate(ATP). Transfert de groupes phosphates.
Cosubstrat coenzyme A(CoA). Transfert de groupe acyles

77
Q

Quel est le rôle du pyridoxal phosphate? D’où provient-il?

A

C’est un cofacteur qui jour un rôle important dans le métabolisme des acides aminés.
Il est dérivé de la vitamine B6

78
Q

Que sont les vitamines B?

A

Ce sont des coenzymes de transfert

79
Q

Donner 3 exemple de vitamine du groupe B, ainsi que si ils sont prosthétique ou cosubstrat.

A

Thiamine: prosthétique
Riboflavine: prosthétique
Niacine: cosubstrat

80
Q

Quelle est la différence entre une coenzyme cosubstrat et une coenzyme groupe prosthétique?

A

Les cosubstrats forment des liaisons faibles. Les prosthétiques font des liaisons fortes et sont regénéré après la catalyse.

81
Q

Nommer un mécanisme permettant de modifier la vitesse d’une réaction enzymatique qui repose sur une modification covalente de l’enzyme ?

A

Phosphorylation de l’enzyme

!!!-Bkm (11 decks)

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