Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

ביותא (מוחמד) > ביותא 2 > Flashcards

ביותא 2 Flashcards

(103 cards)

Start Studying
1
Q

שלד התא , הציטוסקליטון , מורכב מ 3 סוגי חלבונים מבניים:

A

סיבי אקטין
micro filaments

סיבי ביניים
intermediate filaments

מיקרו טובול
microtubule

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

סדר את מרכיבי שלד התא מהגדול לקטן:

A

מיקרו טובול - 25 ננומטר

סיבי ביניים - 10 ננומטר

סיבי אקטין - 8 ננומטר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

מהו תפקידו של כל אחד מהסיבים שמרכיבים את שלד התא ?

A

סיבי אקטין:
בניית הקורטקס + תנועה של התא (מיגרציה) + חלוקת התא לשניים

סיבי ביניים:
בעיקר תמיכה מכנית ומבנית כמו הלמינה למשל

מיקרו טובול:
תנועת וארגון אורגנלות בתוך התא + תובלה תוך תאית + בניית הכישור המיטוטי לצורך הפרדת כרומוזומים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

תאר את מבנה סיב האקטין (F actin):

A

סיב האקטין נקרא F actin
בנוי מיחידות חוזרות של G actin

סיב האקטין הוא פילמנט קוטבי , מכיל קצה פלוס וקצה מינוס

הסיב , F actin, מורכב משני פרוטופילמנטים שמתלפפים זה על זה ויוצרים יחדיו סליל ימני. הם יוצרים בינהם קשרים לטרלים , מה שמחזיק את מבנה הסליל הכפול,
הם עושים אחד מסביב לשני טוויסט כל 37 ננומטר

לכל תתי היחידות בפילמנט יש אותה אוריינטציה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

מהן תכונותיו של החלבון G actin ?

A

חלבון גלובולרי מונומרי שבנוי מ 357 ח״א

שמור היטב ביוקריוטים , זהות של בערך 90%

קיימים 3 איזופורמים של אקטין בבעלי חוליות:
אלפא אקטין - נמצא רק בשריר
בטא אקטין וגאמא אקטין - נמצאים בתאים שאינם תאי שריר

כל מונומר של G actin נושא בתוכו אטפ / אדפ שנמצא עמוק במרכז החלבון

החלבון הינו אסימטרי , מכיל קצה פלוס וקצה מינוס , האטפ ממוקם יותר בכיוון קצה המינוס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

תאר את האסימטריה של סיב האקטין:

A

כאמור מכיל קצה פלוס וקצה מינוס

קצה פלוס , נקרא גם barbed end , מתארך מהר

קצה מינוס , ה pointed end , מתארך לאט

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

מהם שלבי יצירת סיב האקטין ?

A
  1. שלב הנוקליאציה
  2. שלב האלונגציה
  3. שלב ה steady state
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

מהן תכונותיו של שלב הנוקליאציה , שלב ה lag , של סיב אקטין:

A

שלב זה קיים אך ורק בתנאי מעבדה , ואינו קיים בתאים חיים , בתאים חיים ישנם חלבונים שמזרזים את הנוקליאציה של הסיב ולכן לא נראה lag

זהו השלב האיטי וקובע המהירות ביצירת סיב אקטין

מה שקורה בפועל זה שאוליגומרים של יחידות אקטין יכולים להתחבר זה לזה באופו ספונטני אך הם אינם יציבים ועוברים פירוק במהרה.

כדי שפילמנט חדש של אקטין יווצר , יחידות אקטין רבות צריכות להיקשר וליצור אגרגט התחלתי , או גרעין , שבו תתי היחידות מיוצבות ע״י קשרים רבים בין תתי יחידות שכנות , זהו שלב הנוקליאציה.

בתא יש חלבונים שעוזרים ביצירת אגרגטים , ומייצבים אותם , קוראים להם גורמי התגרענות , ולכן בתא אין שלב lag

כמו כן אם במבחנה הוסיף לתמיסה פילמנטים קצרים ומוכנים של אקטין , נראה שלא יהיה שלב lag

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

מדוע שלב הנוקליאציה , שלב ה lag , ביצירת סיב אקטין הוא השלב האיטי ?

A

חוסר היציבות של האגרטים של אקטין שנוצרים , יוצרים מחסום קינטי לנוקליאציה , ולכן בשלב הזה טרם רואים סיבי אקטין שנוצרים

לאחר יצירת גרעין הנוקליאציה , פלמור סיב האקטין מתקדם מהר ע״י הוספה של תתי יחידות נוספות , זהו שלב האלונגציה elongation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

מהו שלב ה steady state ביצירת סיב אקטין ?

A

במהלך שלב האלונגציה , עוד ועוד תת יחידות של G actin מתווספות לסיב הנוצר , כאשר ריכוז יחידות האקטין החופשיות יורד , המערכת מגיעה לשיווי משקל שבו יש איזון בין קצב ההוספה לקצב ההסרה של תת יחידות , ולכן אין התארכות נטו של הסיב

ריכוז תת היחידות החופשיות שנותר במערכת בנקודה הזאת , שקצב ההוספה שלהם שווה לקצב ההורדה של נקרא הריכוז הקריטי
Critical concentration, Cc

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

מהו ריכוז critical concentration , Cc בתהליך יצירת סיב אקטין ?

A

הריכוז של תת היחידות החופשיות של אקטין שנותרו בתמיסה לאחר שהסיב הגיע לשיווי משקל

במילים אחרות זהו מספר המונומרים החופשיים של אקטין שבו אין נטו התארכות של סיב האקטין

ערכו של Cc הינו קבוע , 0.1 מיקרומולאר , אך מה שמשתנה הוא היחס בין היחידות החופשיות ליחידות שבתוך הסיב למשל

1/100 או 10/1000

אם ריכוז תתי היחידות החופשיות גדול מ Cc אז נקבל פולימירזציה
אם ריכוז תתי היחידות החופשיות קטן מ Cc אז נקבל דה פולמיריזציה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

בעזרת Pyrene - actin ניתן לעקוב אחר התפלמרות סיב האקטין , כיצד ?

A

הוא זורח יותר חזק כאשר הוא קשור לסיבים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

כאמור , סיב האקטין הינו אסימטרי , והוא בעל קצה פלוס (barbed) וקצה מינוס (pointed) , קצב הגדילה בין שני הקצוות שונה:

A

לכל קצה של סיב האקטין יש קצב גדילה שונה ,

קצב ההוספה kon וקצב ההסרה koff הם גדולים יותר בקצה הפלוס:

אם יש עודף מונומרים של אקטין , כלומר ריכוז המונומרים כדול מ Cc , נראה שקצה הפלוס מתארך עד פי 10 מהר יותר מקצה המינוס

ואם יש מחסור במונומרים של אקטין , כלומר ריכוז המונומרים נמוך מ Cc, נראה שקצה הפלוס עובר דה פולימיריזציה מהר יותר.

לשני הקצוות אותה אפיניות עבור תת היחידות של אקטין , היחס בין הקבועים Koff/Kon שווה בין שניהם!! אולם הערך האבסולוטי של כל אחד יותר גדול בקצה הפלוס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

הקשר בין אלונגציה של סיב אקטין לבין אנרגיה חופשית , דלתא G

A

אלונגציה של סיב אקטין תקרה באופן ספונטני כאשר האנרגיה החופשית היא קטנה מאפס , וזה קורה כאשר ריכוז המונומרים החופשיים בתמיסה הוא גדול מהריכוז הקריטי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

איזה שני חלבונים מהווים גורמי התגרענות עבור אקטין ?

A

Arp2/3

Formin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

מהו תפקידו של החלבון Arp2/3 ?

A

זהו חלבון עזר עבור אקטין , ועושה שני תפקידים:

  • התפקיד העיקר: גורם התגרענות
  • תפקיד משני: מקדם הסתעפות של סיב האקטין

הוא עוזר להתגרענות כשהוא יושב על הקצה המינוסי , נשאר קשור שם ולכן גורם להתארכות מהירה בקצה החיובי !!

הוא מורכב משני חלבונים Arp2 ו- Arp3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

תאר את מבנה החלבון Arp2/3:

A

בעצם מדובר בשני חלבונים Arp2 ו- Arp3

הם בעלי מבנה דומה לאקטין , בעצם יש בינהם 45% זהות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

מהו תפקיד החלבון NPF ?
Nuclear promoting factor

A

נחשב כפקטור מקדם נוקליאיזציה , ובפועל מתפקד כחלבון עזר עבור Arp2/3

עוזר של העוזר

יש סוגים רבים של NPF וכל סוג מתפקד ככח עזר בתפקיד שונה של אקטין:

פגוציטוזה , אדהזיה , מיגרציה של תאים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

החלבון Arp2/3 משרת מספר תפקידים בתא , בין היתר הסתעפות של סיב האקטין , כיצד הוא עושה זאת ?

A

החלבון Arp2/3 יכול להיקשר לצידי סיב אקטין קיים בזווית של 70 מעלות וכך ליצור מבנים מסועפים של אקטין שנקראים רשת דנדריטית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

מה תפקידו של החלבון formin ?

A

זהו גורם התגרענות עבור אקטין

בעל מבנה דימרי , שקושר שני מונומרים של אקטין בו״ז

פועל בקצה החיובי של אקטין , ונשאר קשור שם , מעודד נוקליאציה , והארכה מהירה של הקצה החיובי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

מה ההבדל בין Arp2/3 ו formin ?

A

שניהם גורמי התגרענות של אקטין וגורמים להתארכותו מהקצה החיובי, אולם

החלבון Arp2/3 נקשר בקצה השלילי , וגורם למבנה מסועף מסוג רשת דנדריטית

החלבון formin נקשר בקצה החיובי ויוצר מבנים יישרים מסוג bundles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

מה משותף לשני גורמי ההתגרענות arp2/3 ו- formin ?

A

הנוקליאציה של אקטין ע״י Arp2/3 ו formin קורית בממברנת התא , ולכן הצפיפות הגבוהה ביותר של סיבי אקטין נמצאת בפריפריית התא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

מהם תפקידי formin בתא ?

A

נוקליאיזציה

התארכות הסיב בקצה החיובי

מתווך ביצירת מבנים תאיים:
- פילופודיה
- סיבי סטרס
- contractile ring

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

בתא יש מספר חלבוני עזר עבור אקטין , בין היתר חלבונים ״ששולטים בזמינות תתי היחדות״ , מי הם חלבונים אלו ?

A
  1. Thymosin
  2. Profilin
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
החלבונים thmosin ו profilin הם חלבןני עזר של אקטין השולטים בזמינות תתי היחידות , כיצד הם פועלים ?
שני החלבונים מתחרים זה עם זה !! פרופילין נקשר למונומר בצד ההפוך לאטפ , ומעודד התארכות של הקצה החיובי תימוזין מתחרה איתו , קושר תת יחידות של אקטין ומעכב התארכות סיב
26
החלבון capZ , טרופומודולין , טרופומיוזין הם ?
חלבוני עזר לאקטין חלבון capZ קושר קצה חיובי ומייצב אותו , ומאפשר הארכה והתקצרות רק מקצה המינוס טרופומודולין , עושה גם כן capping אך הוא קושר את קצה המינוס ומונע התארכות / קיצור שלו טרופומיוזין , נקשר לצידי סיב האקטין , ל 7 יחידות בו״ז , מייצב אותו ומונע קישור של חלבונים אחרים שלשתם נמצאים בשרירים
27
ריכוזי חלבוני העזר capz , טרופומודולין וטרופומיוזין:
טרופומודולין ו capz נמצאים בריכוז נמוך טרופומיוזין נמצא בריכוז גבוה שלשתם נמצאים בתאי שריר
28
מהם חלבונים חותכי אקטין ?
אלו הם חלבוני עזר עבור אקטין , Gelsolin Cofilin
29
כיצד פועלים חלבונים חותכי אקטין ?
החלבון gelsolin מאוקטב ע״י רמות גבוהות של סידן בציטוזול , נקשר לצידי הסיב ומפריד בין תתי היחידות, לאחר מכן עושה capping לקצה הפלוס החלבון cofilin נקשר לסיב האקטין , גורם לליפוף חזק שלו , מה שגורם לו להיות פחות יציב לתנודות תרמיות , ולבסוף פירוק של הסיב
30
היכן נקשר החלבון cofilin ?
הוא נקשר בעדיפות גבוהה יותר לאזור בסיב שיש בו ריבוי אדפ , כלומר בקצה המינוס ?
31
איפה ניתן למצוא אקטין בתא ?
במבנים שקשורים לתנועה תאית כמו סיבי לחץ , lamellipodium ו- filopodium שרירים ב microvilli ו stereocilia טבעות כיווץ שקשורות למיטוזה קורטקס תאי
32
איזה קשר קיים בין טרופומיוזין ו cofilin ?
סיבי אקטין יכולים להיות מוגנים מפני cofilin ע״י טרופומיוזין
33
Lamellipodium , filopodium , קורטקס תאי , סיבי לחץ , אלו הם כולם מבנים של אקטין , תאר אותם:
**פילופודיום לעומת למילופודיום**: - פילופודיום יותר פרפרי מלאמילופודיום - פילופודיום הוא חד מימדי ובצורת bundle (חלבון עזר formin) - לאמילופודיום הוא דו מימדי ויוצר רשת דנדריטית (חלבון עזר arp2/3) **קורטקס** מבנה מסועף , נמצא בחלק הפנימי של הממברנה הציטופלסמטית ומסייע בשמירה על צורת התא **סיבי לחץ** קשורים לתנועה תאית , יוצרים מבנים של bundles
34
לאקטין יכולים להיות מספר מבנים מרחביים:
יכול לקבל מבנה חד מימדי דו מימדי ותלת מימדי
35
מבנים מורכבים של אקטין , מבנים תלת מימדיים , נוצרים ע״י:
חלבוני cross - link
36
חלבוני cross-link מייצרים צורות מרחביות של אקטין , תאר חלבונים אלה:
מייצרים צרורות מקבילים של אקטין , או שמחזיקים את האקטין בזוויות רחבות ויוצרים רשת, כאשר סוג הזווית יוצר מבנים שונים של אקטין **בחלבוני criss-link יש שני אתרי קשירה זהים לאקטין** יכולים להיות מונומרים או דימרים
37
מהם החלבונים fimbrin ו אלפא אקטינין ؟
הם שני חלבוני cross link **אך אינם יוצרים מבנים תלת מימדיים** החלבון fimbrin נפוץ במבנים כמו מיקרוילי וסטראוסיליה , יוצר מבנה צפוף של bundle - מונע קישור של מיוזין 2 אלפא אקטינין הוא הומודימר , יוצר מבנה יותר רופף של bundle נמצא בסיבי כיווץ
38
החלבונים filamin ו ספקטרין הם ?
הם שני חלבוני cross-link שיוצרים מבנים תלת מימדיים של אקטין בקורטקס פילמין מצמיד בין סיבי אקטין בזווית כמעט מאונכת ויוצר מבנה צמיגי ורופף ספקטרין , הטרודימר , מחבר סיבי אקטין בקורטקס של RBC ספקטרין יותר דומננטי מפילאמין
39
איזה אוריינטציה יש לאקטין בסרקומר ?
קצה מינוס פונה למרכז הסרקומר , קצה פלוס נמצא סמוך לקו z
40
מהו מיוזין ?
חלבון המנוע של אקטין נמצא בשרירים , ובצרורות כיווץ בתאים אחרים שאינם שרירים , בתאי שריר מיוזין מבוקר ע״י טרופונין בתאים אחרים הוא מבוקר ע״י פוספורילציה
41
אינטראקציות אקטין - מיוזין קיימות רק בתאי שריר: נכון / לא נכון ?
לא נכון , קיים בתאים שאינם תאי שריר , אך תאים אלו כוללים מעט אינטראקציות כיווץ בין אקטין למיוזין 2
42
מיוזין 2 יוצר מבנים רבים בתא , שאינם מוגבלים רק לתאי שריר , איזה מבנים מייצר מיוזין מחוץ לתאי שריר ?
מבנים קונטרקטיליים : - סיבי סטרס קוריטיקליים - חגורות היקף - טבעות כיווץ - סיבי כיווץ
43
תכונות של חלבוני מיוזין:
כל סוגי חלבוני המיוזין דורשים אטפ כל חלבוני המיוזין נעים מקצה שלילי של אקטין לקצה החיובי מלבד מיוזין 6 כל המיוזינים הם דימריים מלבד מיוזינים 1, 3 , 14 שהם מונומריים תאים שאינם שרירים מבטאים לפחות 37 סוגי מיוזינים
44
קצה N טרמינלי של מיוזין , לעומת קצה C טרמינלי:
כל הקצוות ה N טרמינליים של המיוזינים הם די דומים , והם מכילים את הראש הגלובולרי שמבקע את האטפ מיוזינים שונים אם כל נבדלים בזנבות שלהם , כןומר בקצה ה C טרמינלי מיוזינים דימריים מכילים שני אתרי ביקוע אטפ , אחד על כל ראש , מיוזינים מונומריים מכילים ראש אחד.
45
היכן נמצא מיוזין 2 ?
בעיקר בתאי שריר , אך ניתן למצוא אותו גם בתאים אחרים
46
מיוזין בבני אדם:
בבני אדם עש 40 גנים שמקודדים למיוזין 9 מתוכם מקודדים למיוזין שנמצא בתאי שערה באוזן הפנימית מוטציה ב 5 מהם גוררת חרשות מולדת
47
מהו תפקידם של חלבוני מיוזין ?
תפקידם המדוייק של חלבוני מיוזין אינו ברור , מלבד: מיוזין 2 בסרקומר מיוזין 1 יצירת מיקרוילי ואנדוציטוזה מיוזין 5 טרנספורט תאי בעזרת סיבי אקטין
48
מיוזין 5:
נראה בשמר ההנצה סירי ויזה מוביל מולקולות mRNA , ממקם אברונים בתא כדון מיטוכונדריה , ER, ופארוקסיזום , מוביל וזיקולות בעל פסיעה גדולה במיוחד !!! נע על גבי סיב אקטין
49
סיבי ביניים - Intermediate filaments
בניגוד לאקטין ומיקרוטובולים, סיבי ביניים לא קיימים בכל התאים היוקריוטים , ייצורים שיש להם שלד חיצוני , כמו פרוקי רגליים , לא צריכים סיבי ביניים , כי התפקיד של סיביי ביניים זה תמיכה מכנית בעיקר המקור האבולוציוני של סיבי ביניים הוא בלמינה הגרעינית
50
חלבונים למיניים:
למינים הם סיבי ביניים , אלו הם החלבונים שמייצרים את הלמינה הגרעינית הם קיימים בהרבה יוקריוטים , אך אינם נמצאים ביצורים חד תאיים
51
סיביי ביניים שמורים פחות מאקטינים ומיקרו טובולי:
״בשונה מאקטין ומיקרוטובולי המכילים איזופורמים ספורים בתאים ואשר הנם שמורים מאד , ישנן משפחות שונות של IF שהינן מגוונות הרבה יותר ומקודדות על ידי 70 גנים הומנים שונים עם תפקידים נפרדים שהינם ספיציפיים לתא״
52
מהו מבנה סיבי הביניים בתא ?
מתחילים ממונומר **פולרי** (למין) בעל מבנה אלפא הליקלי (בדומה לאלפא קרטין) שני מונומרים מתחברים ויוצרים **דימר פולרי** בעל מבנה coild coil , באורך 48 ננומטר , זה היחידה הבסיסית של סיב ביניים שני דימרים מתחברים יחדיו ליצירת טטראמר **שאינו פולרי** 8 טטראמרים חוברים יחדיו ליצירת filament בעובי 10 ננומטר
53
תאר מבנה של סיב ביניים:
מבנה חזק וגמיש , שיכול להימתח עד פי 3 מאורכו בנוי מחזרות של ממבנה / דומיין הנקרא coiled coil אינו פולרי **אינו מכיל אתר קישור אטפ / אדפ**
54
ממה בנויים סיבי המיקרוטובול ?
חלבוני טובולין tubulin
55
מהו חלבון הטובולין tubulin ?
הוא החלבון שבונה את סיבי המיקרו טובולי הוא הטרודימר , בנוי מתת יחידה אלפא ותת יחידה בטא , כל תת יחידה בנויה מ 445 - 450 ח״א שקף 56
56
מה ההבדל בין תת יחידה בטא לתת יחידה אלפא בחלבון טובולין ?
כל אחת מהיחידות קושרת מולק גטפ אך רק זו שקשורה ליחידה בטא עוברת הידרוליזה , זו על יחידה אלפא נשארת שם ולא מתנתקת אלפא נחשבת קצה שלילי בטא נחשבת קצה חיובי
57
ההבדל בין סיבי ביניים , אקטין , מיקרוטובולי:
אקטין , פולרי , אטפ מיקרוטובולי , פולרי , גטפ סיבי ביניים , לא פולרי , ללא מטבע אנרגטי
58
כיצד נבנה המיקרוטובול ?
תחילה נוצר פרוטופילמנט של יחידות אלפא ובטא לסירוגין (כשכל אלפא ובטא זה הטרודימר אחד , שזה היחידה המבנית הבסיסית) 13 פרוטופילמנטים בונים סיב של מיקרוטובול בעל מבנה צילנדרי חלול פרוטופילמנטים מקבילים גם כן יוצרים קשרים בינם לבין עצמם , קשר לטרלי בין פרוטופילמנטים מקבילים הוא בעיקר בין מונומרים מאותו סוג (אלפא-אלפא / בטא-בטא)
59
כיצד מתארך סיב המיקרוטובולי ?
סיב המיקרוטובולי הוא סיב פולרי , קצה אלפא הוא הקצה השלילי קצה בטא הוא הקצה החיובי **הסיב מתארך ומתקצר מהקצה החיובי בקצב יותר מהיר מאשר השלילי** !!
60
מבין כל מרכיבי השלד התאי , איזה סיב הוא הכי חזק וקשיח ?
מיקרוטובולי
61
גאמא טובולין:
קיים בכמויות יותר קטנות מטובולין אלפא ובטא , ומשמש כאתר נוקליאציה מלבד באזור ה MTOC שם הוא קיים בריכוז יחסית גבוה
62
גאמא turc גאמא טורק
ממנו מתחילה הנוקליאציה של סיב המיקרוטובולין ויצירת **קצה מינוס**
63
ממה בנויה צנטריולה ?
9 שלשות של מיקרוטובולים
64
החלבון SAS-6
נמצא במרכז הצנטריולה , 9 כאלה יוצרים מבנה טבעתי במרכז הצנטריולה
65
כיצד חלבוני MAPs קושרים אלפא טובולין ובטא טובולין ?
לשני חלבונים אלה יש זנבות קצרים (20 חומצות אמינו) בקצה ה C טרמינלי שלהם , הם עשירים בגלוטמט ואספרטט , ולכן טעונים שלילית. חלבוני MAPs טעונים חיובית , וכך נוצר קידור אלקטרוסטטי
66
קינזין ודינאין הם ?
חלבוני מנוע עבור מיקרו טובולין קינזין נע מקצה מינוס לקצה פלוס דינאין נע מקצה פלוס לקצה מינוס
67
מבנה של חלבון קינזין:
החלק המשותף בין כל חלבוני הקינזין הו הדומיין שמשמש כמנוע רובם בעלי דומיין מנוע בקצה N חלקם מונומרים , חלקם הומודימרים , חלקם הטרודימרים וחלקם טטרמרים
68
דינאינים ?
חלבוני מנוע עבור סיבי מיקרו טובולי דינאינים ציטופלסמטיים - תובלה דינאינים אקסונימלים - תנועת החלקה הם חלבוני המנוע הכי גדולים שיש והכי מהירים
69
מה ההבדל בין פלג׳לה ביוקריוטים ופרוקריוטים ?
בפרוקריוטים היא בנויה מחלבון הליקלי שנקרא flagellin ביוקריוטים היא בנויה ממיקרוטובולים + דינאין ולכן תנועתה היא תוצאה של החלקה
70
מתי נוצרים מבני הסיליה בתאים יוקריוטים ? Cilia
במהלך האינטרפאזה
71
איזה חלבון בפרוקריוטים מדמנה את הטובולין ביוקריוטים ?
FtsZ שיוצר מבנה שנקרא z ring שגורם לחציית הממברנה בעת חלוקת החיידק שקף 160-161 מצ״מ ביותא 3 שקף 173 מצ״מ ביותא 3
72
איזה חלבונים חיידקיים הומולוגיים לחלבוני אקטין ביוקריוטים ?
MreB Mbl חיוניים ליצירת דופן התא ParM מבוטא ע״י פלסמיד חיידקי , תפקידו זה להפריד את הפלסמידים בעת חלוקה אסוציאציה: לפרום = להפריד. MamK חלבון שמארגן וזיקולות של חיידקים מגנטוטקטיים שנקראות magnetosomes שקפים 162- 164 מצ״מ ביותא 3
73
האם יש בחיידקים מבנה חלבוני המדמה סיבי ביניים של יוקריוטים ?
כן , חלבון שנקרא crescentin
74
זחילה מזנכימלית , היא תנועת זחילה דו מימדית , ואיטית מאד של תאים , כיצד היא מתרחשת ?
1- החלבון Arp2/3 מבצע נוקליאציה לכיוון התקדמות התא ויוצר למילופודיה, cofilin מפרק וכך נוצרת תנועת treadmilling 2- אקטין בעזרת סיבי סטרס שמחוברים לאינטגרינים יוצרים focal adhesia ומהדקים את התא למצע 3- צרורות של אקטין ומיוזין 2 מתכווצים בחלק האחורי של התא ודרך סיבי סטרס יוצרים טרנס לוקציה
75
זחילה אמבואידית , היא תנועה מהירה ותלת מימדית , כיצד היא מתרחשת ?
1- תחילה Arp2/3 יוצרים protrusions רבים בתא שנקראים pseoudopodium שמתקדמים לכיוון התנועה 2- ישנו עיגון דרך סיבי לחץ של אקטין אך ללא אינטגרין , ולכן העיגון הוא הרבה יותר חלש 3- כיווץ אחורי של התא דרך אקטין ומיוזין 2 התא בתנועה זו יותר מהיר , ונראה יותר מעגלי בזמן תנועה
76
בתא ישנם 3 תנועות זחילה , blebbing היא אחת מהם , כיצד היא קורית ?
בתנועה זו יש התנתקות מקומית של ממברנת התא מקורטקס האקטין הצמוד אליה , וכך מתאפשרת זרימה של הציטופלזמה אל תוך החלק הזה של הממברה מה שדוחף אותה קדימה תנועת blebbing תלויה גם בלחץ הידרוסטטיבתוך התא אשר נוצר בעזרת כיוות אקטין ומיוזין (2?) בחלק האחורי של התא
77
קוטביות של התא:
- חשובה לשם תנועה , הגירה , תאית - חלוקה תאית - תפקוד תאי שלד התא תורם ליצירת קוטביות תאית ביצירת קוטביות תאית משתתפים גם חלבונים ממשפחת rho proteins
78
מה היא משפחת חלבוני rho proteins ?
חלבונים מונומרים ממשפחת ה GTPase כוללת את החלבונים rho Rac ואת החלבון Cdc 42 חלבונים אלה פעילים כאשר הם קושרים גטפ ולא גדפ
79
הפעלת cdc42 תגרום ל:
היווצרות שלוחות פילופודיות רבות וארוכות
80
למה תגרום הפעלה של rac ?
ליצירת רשת למילופודיום נרחבת Podium
81
הפעלת rho:
תגרום להיווצרות סיבי אקטין עם מיוזין 2 באחוריים של התא , לקבלת stress fibers ו focal adhesions
82
איזה חלבונים מעורבים בכימוטקסיס , chemotaxis ?
חלבוני rho
83
ממה מורכב ה ECM ?
3 מחלקות : פוליסכרידים ממשפחת GAG, סוכרים אלה כשמתחברים לחלבונים יוצרים פרוטאוגליקנים חלבונים סיביים כגון קולגן גליקופרוטאינים , סוכרים שמתחברים לחלבונים דרך שיירי אספרגין
84
ה ECM יכול לעמוד בכוחות דחיסה ומתחיה רבים , כיצד ?
הפוליסכריד GAG סופח מים ויוצר טורגור מה שמאפשר למטריקס לעמוד בפני כוחות דחיסה סיבים קולגניים מקנים את היכולת לעמוד בכוחות מתיחה
85
חומצה היאלורונית:
- מתפקדת כתופסת חלל במהלך יצירת רקמות וריפוי פצעים - היא ה GAG הכי פשוט - מורכבת מחזרות של 25000 דיסכרידים זהים - לא מכילה קבוצת סולפט - לרוב לא מחוברת קוולנטית ל core protein - גאגים מיוצרים בתוך התא ואז יוצאים ל ECM באקסוציטוזה, ח. היאלרונית נטוות ישירות דרך אנזים אל מחוץ לתא
86
מהם aggrecan ו decorin ?
הם שניהם פרוטאוגליקנים GAG + core protein אגריקן הוא הפרוטאוגליקן הגדול ביותר דיקורין הפרוטאוגליקן הכי קטן
87
איזה ח״א שכיחות הכי הרבה במולקולת הקולגן ?
פרולין וגליצין
88
מבנה האלסטין:
חלבון הידרופובי , בדומה לקולגן מורכב מהרבה גליצין ופרולין , אך בשונה מקולגן , אינו עובר גליקוזילציה
89
כיצד נוצר אלסטין ?
מפרוקורסור שנקרא tropo elastin שמופרש מחוץ לתא , עובר קשרי צילוב (קוולנטיים) בין ליזינים וכך נוצר אלסטין גם קולגן עובר קשרי צילוב בליזינים (5hydroxy lysin)
90
פיברונקטין הוא גלוקופרוטאין שמסייע בארגון ה ECM , כיצד הוא קושר אינטגרינים ?
דרך רצף RGD Arg - Gly - Asp
91
מהו המבנה של פיברונקטין ?
הוא דימר , מכיל שתי יחידות זהות המחוברות זו לזו בשני גשרים דיסולפידיים בקצה C מכיל אתרי נפרדים לקשירת קולגן , אינטגרין , פרוטאוגליקנים שקף 149
92
מהם שני המרכיבים העיקריים של ממברנת הבסיס ? Basal lamina
laminin collagen 4 מרכיבים אחרים הם: - נידוגן nidogen (גליקופרוטאין) - פרלקאן perlecan (פרוטאוגליקן) - קולגן 18 על כן, כל שלש החטיבות קיימות בלמינה הבזאלית קולגן , פרוטאוגליקנים , גליקופרוטאינים
93
מהו למינין ? Laminin
זהו גליקופרוטאין , מורכב מ 3 שרשראות פפטידיות (אלפא, בטא, גאמא) שמסודרות בצורה אסימטרית השרשראות מוחזקות בקשרים דיסולפידיים הוא המטרגן העיקרי של הלמינה הבזאלית
94
ה ECM הוא מבנה דינמי , שעובר turover:
ה Ecm עובר שחלוף מתמיד של מרכיבי המטריקס , וסינתזה מחדש שלהם - חשוב ב remodeling של עצמות - חשוב לתנועה של תאים דרך המטריקס כגון תאי דם לבנים
95
מה זה דיגנרציה של המטריקס ? Matrix degeneration
יכולתם של התאים להרוס ולבנות את המטריקס החוץ תאי (ECM) לפי הצרכים שלהם
96
כיצד תאים מפרקים את ה ECM ?
בעזרת אנזימים פרוטאוליטיים חוץ תאיים הפועלים קרוב לתאים שהפרישו אותם - המחלקה הגדולה ביותר: חלבוני Matrix metalloproteas שצריכים יוני סידן או אבץ - הקבוצה השניה : אנזימי serine protease שבאתר בפעיל שלהם יש סרין ריאקטיבי
97
Tight junctions:
צומת מסוג תא - תא משמשים למעבר **סלקטיבי** ועל כן , יוצרים אטימה חלקית בין התאים יוצרים פולריות בין צד אפיקלי לצד באזולטרלי
98
צמתים מסוג tight מורכבים משלשה סוגי חלבונים , מי הם חלבונים אלה ?
קלאודין claudin - החלבון הכי חשוב , חיוני ליצירה ולתפקוד של הצמתים , קיימים 24 סוגים בבני אדם, בלי קלאודין אין צומת אוקולדין occuldin - אין לו תפקיד בהרכבה ובמבנה של הצומת , אך חשוב לשם הגבלת החדירות של הצומת טריצלולין tricellulin - דרוש לאטימת ממברנות יחד, לשם מניעת דליפה בנקודות בהם שלושה תאים נפגשים
99
כמה פעמים חוצים החלבונים קלאודין , אוקולדין וטריציקלין את הממברנה ?
4 פעמים
100
תאר את מבנה החלבונים קלאודין , אוקולדין וטריציקלין:
חלבונים טרנס ממברנליים , הקצוות שלהם , N ו C נמצאים שניהם בצד הציטוזולי דרך הקצוות ה N וה C הם יוצרים קשרי עם חלבוני פיגומים (ZO) , שקושרים אותם לסיבי אקטין
101
תאר את מבנה החלבונים קלאודין , אוקולדין וטריציקלין:
חלבונים טרנס ממברנליים , הקצוות שלהם , N ו C נמצאים שניהם בצד הציטוזולי דרך הקצוות ה N וה C הם יוצרים קשרי עם חלבוני פיגומים (ZO) , שקושרים אותם לסיבי אקטין
102
ההבדלים הקיימים בין ARP2\3 ו- formin:
1. הקצה אליו הם נקשרים: ARP2/3 נקשר בקצה השלילי , formin נקשר בקצה החיובי 2. קישור: arp2/3 קושר סיב אחד , formin קושר שני סיבי אקטין 3. אופן הארכה: arp2/3 מונע הארכה של הקצה אליו הוא נקשר , formin מעודד הארכה של הקצה אליו הוא נקשר 4. צורת הסיב שנוצר: arp2/3 יוצר מבנה מסועף , formin יוצר מבנה לינארי שניהם מאריכים סיב אקטין מקצהו החיובי
103
מהם שני הגליקו פרוטאינים בלמינה הבזאלית ? Basal laminate
נידוגן + למינין Nidogen + laminin

ביותא (מוחמד) (5 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions