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biochimie clinique intra 1 > 2. enzymologie clinique > Flashcards

2. enzymologie clinique Flashcards

(78 cards)

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1
Q

que sont les enzymes ?

A

des molécules (protéines!) biologiques qui possèdent une activité catalytique (elles augmentent les vitesses réactionnelles)

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2
Q

quelle est la localisation des enzymes ?

A

la plupart d’entre elles ont une localisation intra-cellulaire où elles effectuent leurs fonctions métaboliques

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3
Q

que permet la détermination sanguine de ces enzymes normalement intra-cellulaire ?

A

elle indique le tissu ou le type cellulaire d’origine.

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4
Q

quels sont les 2 groupes où les enzymes retrouvés dans le plasma font partie ?

A
  1. spécifiquement plasmatique
  2. tissulaires
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Q

exemples d’enzymes spécifiquement plasmatique ?

A
  1. enzymes de la coagulation
  2. enzymes du système rénine-angiotensine
  3. lipoprotéine lipase
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6
Q

vrai ou faux ? les enzymes tissulaires ont un rôle physiologique dans le sang

A

faux
explication: Les enzymes tissulaires n’ont pas de rôle physiologique dans le sang. Elles sont normalement confinées à l’intérieur des cellules où elles remplissent leurs fonctions métaboliques spécifiques. Leur présence dans le sang est généralement due à une lyse cellulaire, une nécrose ou une augmentation de la perméabilité membranaire, ce qui peut être un marqueur diagnostique de certaines pathologies

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7
Q

quels sont les 2 sous-groupes d’enzymes tissulaires ?

A
  1. enzymes de sécrétion
  2. enzymes du métabolisme
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8
Q

quels types d’enzymes tissulaire provient de glandes exocrines ?

A

les enzymes de sécrétions

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9
Q

dans quels cas les enzymes de sécrétion ont-elles une importance clinique ?

A

lorsque que leurs concentrations plasmatiques sont augmenté ou diminué

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10
Q

quel type d’enzyme tissulaire présentent de forte concentrations intra-cellulaire (plusieurs centaines voire milliers de x plus haute que celles retrouvées dans le sang) ?

A

les enzymes du métabolisme

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11
Q

quand y a-t-il un intérêt clinique pour les enzymes du métabolisme ?

A

quand leurs concentrations plasmatiques sont augmenté suite à un dommage cellulaire

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12
Q

quels sont des exemples d’enzymes appartenant à la sous-catégorie des enzymes du métabolisme ?

A

CK (créatinine kiase)
LD (lactate déshydrogénase)
ALT (alanine aminotransférase)
AST (aspartate aminotransférase)

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13
Q

à quoi sert le dosage des enzymes en clinique ?

A
  • dépistage de plusieurs maladies normale
  • évaluation de conditions physiologiques (croissance, grossesse, etc.)
  • aide au diagnostic (Dx)
  • suivi de l’évolution de la maladie
  • suivi de l’évolution de la thérapie
  • pronostic
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14
Q

quelle est la localisation intracellulaire possible des enzymes suivants: AST, CK ?

A

mitochondrie

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15
Q

quelle est la localisation intracellulaire possible des enzymes suivants: AST, ALT, CK, LD ?

A

cytoplasmique

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16
Q

quelle est la localisation intracellulaire possible des enzymes suivants: phosphatase acide ?

A

lysosomes

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17
Q

quelle est la localisation intracellulaire possible des enzymes suivants: amylase, lipase ?

A

granules de zymogènes

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18
Q

quelle est la localisation intracellulaire possible des enzymes suivants: GGT ?

A

réticulum endoplasmique

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19
Q

quelle est la localisation intracellulaire possible des enzymes suivants: Enzymes en transit RER → REL → Golgi → Lysosomes ?

A

golgi

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20
Q

quelle est la localisation intracellulaire possible des enzymes suivants: PAL, GGT, ACE ?

A

membrane cellulaire

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21
Q

quelles sont les sources principales de la PAL ?

A
  1. foie
  2. os
  3. reins
  4. intestins
  5. placenta
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22
Q

quelle est la source principale de l’amylase ?

A
  1. glandes salivaires
  2. pancréas
  3. ovaires
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23
Q

quelle est la source principale de l’ALT (alanine aminotransférase) ?

A
  1. foie
  2. reins
  3. globules rouges
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24
Q

quelle est la source principale de la CK (créatinine kinase) ?

A
  1. muscle squelettique et lisse
  2. cerveau
  3. cœur
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25
quelle est la source principale de la GGT ?
1. foie 2. reins
26
quelle est la source principale de la LD (lactate déshydrogénase) ?
1. coeur 2. foie 3. muscle squelettique 4. globules rouges 5. plaquettes sanguines
27
quelles sont les principales utilisations cliniques de la PAL ?
1. Maladies osseuses 2. Maladies hépatiques
28
quelles sont les principales utilisations cliniques de l'amylase ?
Maladies pancréatiques
29
quelles sont les applications clinique principales de la ALT ?
Maladies hépatiques
30
quelles sont les applications clinique principales de la CK ?
Infarctus cardiaque, Maladies musculaires
31
quelles sont les applications clinique principales de la GGT ?
Maladies hépatique et obstruction biliaire
32
quelles sont les applications clinique principales de la LD ?
1. Hémolyse 2. Maladies hépatiques 3. Infarctus cardiaque
33
de quoi dépend l'activité d'une enzyme ?
de son intégrité structural
34
quels sont les facteurs influençant l'activité d'une enzyme ?
1. les conditions d'incubations (T°C, pH, force ionique vs dénaturation) 2. les conditions de conservations (20°C, 4°C, -20°C, -80°C)
35
l'activité d'une enzyme dépend de plusieurs facteurs qu'il faut standardiser pour assurer des mesures précises et comparables. quels sont-ils ?
pH, substrat, température, activateurs, cofacteurs, temps
36
quels sont les méthodes permettant d’étudier des enzymes en modifiant leurs conditions de fonctionnement ?
1. Inactivation de l’enzyme par la chaleur 2. Inhibition sélective de l’enzyme 3. inhibition enzymatique des AC 4. l'activation enzymatiques par des cofacteurs minéraux ou coenzymes nicotinique ou par des holoenzymes
37
dans quel but inactive-t-on des enzymes par la chaleur ?
afin d’analyser des mélanges d’isoenzymes
38
dans quel but inactive-t-on sélectivement des enzymes ?
pour l’identification de prédispositions génétiques innées à l’apnée médicamenteuse
39
comment peut-on mesurer la masse enzymatique ?
en utilisant des anticorps spécifiques qui reconnaissent l’enzyme, grâce à son antigénicité. Cette méthode permet de doser l’enzyme totale (active + inactive), contrairement à la mesure de l’activité enzymatique.
40
nomme-moi des mécanismes d'augmentations de la concentration d'enzymes ?
1. libération extracellulaire suite a un dommage cellulaire 2. synthèse/induction 3. diminution de l'élimination (catabolisme enzymatique ralenti, baisse clairance enzymatique, baisse inactivation enzymatique) 4. causes d'augmentations (hypoxie, agression chimique ou drogue, agression physique, infection microbiologie, immunité, déficience génétique, troubles nutritionnels)
41
quelle est la définition d'une isoenzyme ?
enzymes d’une même famille qui ont des formes moléculaires d'enzymes possédant des propriétés physiques ou catalytiques différentes
42
comment les isoenzymes peuvent-ils être codés ?
1. par des gènes différents /même chromosome 2. par gènes différents /chromosomes différents
43
pourquoi les isoenzymes sont d’importance clinique ?
elles permettent d'augmenter la sensibilité et la spécificité Dx des dosages d'enzymes en distinguant mieux la provenance des augmentations d'enzymes
44
quelles sont les enzymes digestives d'origine pancréatique ?
lipase et amylase
45
que permet de diagnostiquer l’amylase en clinique ?
permet de diagnostiquer la pancréatite aigüe et l'évaluation des macroamylases
46
comment peut-on doser l'amylase ?
1. par colorimétrie (en présence d’iode la dextrine prend une couleur rougeâtre, l’amylose une couleur bleu. Le maltose et le glucose ne prennent aucune couleur. C’est la baisse de couleur que l’on évalue!!!) 2. par électrophorèse sur gel (évaluation des isoformes de l’amylase) 3. par mesures de la clairance d’amylase par les reins/ clairance de créatinine afin d’évaluer une macroamylase
47
où se déroule principalement la synthèse de la lipase ?
dans le pancréas
48
quelle est la fonction de la lipase ?
d'hydrolyser les esters de glycérols
49
qu'a-t-on besoin pour doser la lipase ?
des sels biliaires + cofacteur (colipase)
50
comment peut-on doser la lipase ?
avec la méthode turbidimétrique
51
que peut-on ajouter pour optimiser le dosage de la lipase ?
l'ajout de colipase de sels biliaires ou de CaCl2
52
quels sont les enzymes hépatites et osseuses ?
la phosphatase alcaline, l'alanine aminotransférase, la bêta glutamyl-transférase
53
où est majoritairement présente la phosphatase alcaline au niveau cellulaire ?
dans presque tous les tissus au niveau des membranes cellulaires
54
quelle est la principale activité de la PAL ?
l’hydrolyse des monoesters de phosphates en libérant du phosphate inorganique à pH alcalin (~ 10)
55
Quel est le rôle de la phosphatase alcaline (PAL) dans la minéralisation osseuse ?
La PAL joue un rôle clé en hydrolysant les esters phosphoriques inhibiteurs de la minéralisation, ce qui libère des ions phosphates (PO₄³⁻) et calcium (Ca²⁺). Ces ions favorisent la minéralisation de la matrice osseuse, permettant la formation d’un os solide.
56
comment peut on doser la phosphatase alcaline totale ?
en utilisant la méthode de Bessey, Lowry, Brock. À l'aide du PNPP
57
comment peut-on évaluer les différents isoformes de la phosphatase alcaline ?
avec une électrophorèse sur gel
58
vrai ou faux ? L'alanine aminotransférase peut se retrouver dans le sérum en grande quantité.
faux, elle est une enzyme intra-cellulaire, donc ne devrait pas se retrouver dans le sérum en grande quantité
59
quelle réaction enzymatique est catalysée par l'alanine aminotransférase (ALT) ?
L’ALT catalyse le transfert du groupe aminé de L-alanine vers l’alpha-cétoglutarate pour former le pyruvate et le L-glutamate.
60
quelle réaction est catalysée par la lactate déshydrogénase (LD) en présence de NADH ?
en présence de NADH, la lactate déshydrogénase (LD) catalyse la réduction du pyruvate en L-lactate. dans cette réaction, le NADH est oxydé en NAD
61
Comment contrôle-t-on la réaction catalysée par la lactate déshydrogénase (LD) en laboratoire ?
La réaction est contrôlée en mesurant la longueur d'onde de l’absorbance à 340 nm, du fait de l’oxydation du NADH en NAD
62
quelles sont les utilités cliniques de l'alanine aminotransférase ?
1. marqueurs de dommages aux hépatocytes 2. évaluation de l'alcoolisme (en combinaison avec l'AST (aspartate aminotransférase))
63
où la gamma-glutamyl-transférase (GGT) n'est pas présente ?
dans les muscles
64
dans quelle organe la GGT possède une forte concentration ?
dans les reins
65
quel est le rôle de la GGT ?
elle a le rôle de peptidase qui catalyse l’hydrolyse d’ac. aminés ou peptides
66
vrai ou faux ?. la GGT augmente lors des maladies osseuses ?
faux, contrairement à la PAL
67
nomme-moi des neurotransmetteurs
Acétylcholine (AChE) et pseudocholine ( PChE)
68
où l’acetylcholine a été principalement identifiée ?
dans les synapses
69
quelle est la fonction principale de l'AChE ou PChE ?
de catalyser la réaction d’hydrolyse d’un ester de la choline (acétylcholine (ACh), butyrylcholine (BCh)) en choline et en acide acétique
70
où la PChE est principalement présente ?
dans le foie
71
où l'AChE est absente ?
dans le sérum (attention: elle est présente dans les erythrocytes)
72
la cholinestérase sérique, souvent appelée..
PChE
73
que métabolise la PChE ?
les relaxants musculaires succinylcholine et mivacurium
74
quels médicaments inhiberont presque complètement l’activité PChE ?
la dibucaïne et le fluorure
75
qu'est ce qui peut causer des faiblesses musculaires en réduisant l'activité des AChE ?
l'intoxication aux organophosphorés/carbamates
76
quels sont les symptômes d'une intoxication aux carbamates et organophosphorés ?
- signes respiratoires - bradycardies et troubles cardiaques - hypotensions - toxicité du SNC - pancréatite possible
77
que peut-on administrer afin de voir une diminution du toxidrome muscarinique ?
une administration d'atropine permettra de confirmer le diagnostic en observant si les symptômes muscariniques diminuent
78
c'est quoi l'atropine ?
un antagoniste cholinergique qui agit en se fixant aux récepteurs muscariniques de l'ACh dans le sytème nerveux central et périphérique

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